ELECTROLITOS SÉRICOS

ISAÍAS ALEJANDRO LUNA HERNANDEZ

1-D LIC.
NUM.8
BIOQUÍMICA
 INTRODUCCIÓN
• Las proteínas san constituyentes esenciales de todas las organismos. La mayaría de las tareas que realizan
las células requieren proteínas. La diversidad de funciones que pueden realizar es asombrase. Par
ejemplo, en las animales, las proteínas san los componentes estructurales principales del músculo, el
tejida conjuntiva, las plumas, las uñas y el pela. Además de servir cama materiales estructurales en todas
las seres vivas, las proteínas participan en funciones tan diversas cama la regulación metabólica, el
transporte, la defensa y la catálisis. La diversidad funcional que exhiben esta clase de biomoléculas está
relacionada directamente can las pasibilidades de combinación de las unidades manométricas, las 20
aminoácido
• Las proteínas pueden estar formadas por hasta 20 aminoácidos diferentes. En cada proteína
los tipos y cantidades precisas de cada aminoácido están ligados de forma covalente en una
secuencia lineal especificada por la secuencia de bases del mRNA generado por el DNA para
esa proteína. La capacidad de cada tipo de las decenas de miles de proteínas diferentes para
realizar sus funciones está especificada por su secuencia singular de aminoácidos. Durante la
síntesis, cada molécula poli peptídica se dobla en el espacio tridimensional a medida que sus
aminoácidos componentes (denominados residuos) interaccionan entre ellos, en gran parte a
través de interacciones no covalentes. El plegamiento posterior de una molécula proteica en
su propia estructura tridimensional, única, compleja y biológicamente activa, es un proceso
dictado por la información contenida en las estructuras de sus aminoácidos.
• Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el número de
residuos que contienen. Las moléculas con pesos moleculares entre varios miles y varios millones de
Dalton (D) se denominan polipéptidos. Aquellas con pesos moleculares bajos, que constan de menos de
50 aminoácidos, se denominan péptidos. El término proteína describe las moléculas con más de 50
aminoácidos. Cada proteína consta de una o varias cadenas poli peptídicas. La distinción entre
proteínas y péptidos es con frecuencia imprecisa. Por ejemplo, algunos bioquímicos definen a los
oligopéptidos como polímeros que constan de dos a diez aminoácidos, y polipéptidos a los que tienen
más de diez residuos. Con esta visión, las proteínas tienen pesos moleculares mayores de 10 000 D.
Además, los términos proteína y polipéptido frecuentemente se emplean de forma intercambiable. En
este texto se utilizarán los términos péptido y proteína tal y como se han definido anteriormente. El
término polipéptido se utilizará cuando el tema que se considere tenga aplicación para péptidos y
proteínas.
 CLASES DE
AMINOÁCIDOS
• Dado que la secuencia de aminoácidos determina la configuración
tridimensional final de cada proteína, sus estructuras se analizan
cuidadosamente en las siguientes cuatro subsecciones. Los aminoácidos se
clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua.
Utilizando este criterio, pueden distinguirse cuatro clases: (1) apolares
neutros, (2) polares neutros, (3) ácidos, (4) básicos.
 Aminoácidos neutros polares
Aminoácidos neutros apolares
Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos
AMINOÁCIDOS APOLARES NEUTROS Los aminoácidos apolares neutros contienen principalmente grupos
R hidrocarbonados. El término neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan cargas positivas o
negativas. Dado que interaccionan poco con el agua, los aminoácidos apolares (es decir, hidrófobos) participan de
forma importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se
encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonadas: aromáticas y alifáticas. (Recuerde que los hidrocarburos
aromáticos contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades
únicas. El benceno es uno de los hidrocarburos aromáticos más sencillos

AMINOÁCIDOS POLAREB NEUTROS Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales
capaces de formar enlaces de hidrógeno, interaccionan fácilmente con el agua (los aminoácidos polares se
describen como «hidrófilos» o «amantes del agua»). Pertenecen a esta categoría, serina, treonina, tirosina,
asparagina y glutamina. La serina, la treonina y la tirosina contienen un grupo hidroxilo polar, que los capacita
para participar en enlaces de hidrógeno, un factor importante en la estructura proteica.
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilato. Las
cadenas laterales del ácido aspártico y del ácido glutámico están cargadas negativamente a pH fisiológico, por lo
que suele llamárseles aspartato y glutamato.

AMINOÁCIDOS BÁSICOS Los aminoácidos básicos a pH fisiológico llevan una carga positiva. Por lo tanto,
pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos. La lisina, que tieoe un grupo amino en la cadena
lateral, acepta un protón del agua para formar el ácido conjugado (-NH~). Cuando se oxida la cadena lateral de
la lisina en las proteínas como el colágeno, se forman enlaces cruzados fuertes intramoleculares e
intermoleculares.
Aminoácidos con actividad biológica
Varios aminoácidos ex o sus derivados actúan como mensajeros químicos. Por ejemplo, la glicina, el ácido
yaminobutírico (GABA, un derivado de la glutamina) y la serotonina y la melatonina (derivados del
triptófano) son neurotransmisores, sustancias liberadas por una célula nerviosa que influyen sobre la
función de una segunda célula nerviosa o una célula muscular.
Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno. Entre los
ejemplos se encuentran las bases nitrogenadas componentes de los nucleótidos y los ácidos nucleicos, el
hemo (el grupo orgánico que contiene el hierro necesario para la actividad biológica de varias proteínas
importantes) y la clorofila (un pigmento de importancia crucial en la fotosíntesis).

Aminoácidos modificados de las proteínas

Varias proteínas contienen derivados de aminoácidos que se forman tras la síntesis de la cadena
polipeptídica. Entre estos aminoácidos modificados se encuentra el ácido y-carboxiglutámico un residuo
de aminoácido que une el calcio que se encuentra en la proteína de la coagulación de la sangre,
protrombina. La 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina son componentes estructurales importantes del
colágeno, la proteína más abundante del tejido conjuntivo.
Estereoisómeros de los aminoácidos
Debido a que los carbonos CI. de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a cuatro grupos diferentes
(es decir, un hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un grupo R), se denominan carbonos
asimétricos o quirales. La glicina es una molécula simétrica ya que su carbono CI. está unido a dos
hidrógenos. Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisómeros,
Valores de pK" de los grupos ionizables de los aminoácidos
Hasta aquí llegamos , muchas gracias por su atención