Desnaturalización de proteínas

 Como ya sabemos una proteína es una o más cadenas de aminoácidos que se enrollan y pliegan
hasta que adoptan una estructura tridimensional específica. Esta estructura es llamada
conformación especial y esta es esencial para que una proteína lleve a cabo su función, cuando
esta conformación espacial se pierde es lo que conocemos como la desnaturalización de las
proteínas

  La desnaturalización de la proteína se basa en la pérdida de la estructura tridimensional debido

a distintos factores ambientales, ya sea por la temperatura, el pH o sustancias químicas, a estos
factores se les conoce como “agentes desnaturalizantes”. Cuando se pierde la estructura se pierde
la función biológica asociada a dicha proteína, ya sea enzimática, estructural, transportadora, etc.
Las proteínas tienen una estructura altamente sensible a los cambios. Tan solo al desestabilizar
un solo puente de hidrógeno esencial se desnaturaliza.

Esta desnaturalización es acompañada de cambios en las propiedades fisicoquímicas de las

proteínas, la pérdida de solubilidad es la más común, pero esta no siempre ocurre.

Cómo ocurre la desnaturalización de proteínas

Esta ocurre cuando hay una alteración de las interacciones entre los grupos R los cuales
estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria, pero, no son afectados los enlaces
amidas covalentes de la estructura primaria. Cuando cambian las condiciones, ya sea aumentar la
temperatura o hacer el pH muy ácido o básico se pierden las estructuras secundarias y terciarias.
Cuando cambia el pH los grupos R básicos y ácidos pierden sus cargas iónicas y no llegan a
formar puentes salinos, lo que produce el cambio en la forma de la proteína.

También ocurre una desnaturalización cuando se agregan ciertos compuestos orgánicos e iones
de metales pesados, o mediante una agitación mecánica.

Agentes Desnaturalizantes
pH: Cuando hay valores muy extremos de pH, en medios ácidos o básicos, se puede llegar a
perder la configuración tridimensional de una proteína. Al haber un exceso de iones H+ y OH-
en el medio se desestabilizan las interacciones de las proteínas. Se produce una desnaturalización
por este cambio de patrón iónico.

Temperatura: A temperaturas mayores de 40 grados Celsius se empiezan a desestabilizar las

proteínas. En un aumento de temperatura ocurre un aumento de los movimientos moleculares
que afectan los puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes, lo que da como resultado la
pérdida de la estructura terciaria.

Sustancias químicas: al agregarse altas concentraciones de sustancias polares como la urea,

se afectan los puentes de hidrógeno, al igual que sustancias no polares pueden llegar a tener el
mismo efecto. Los detergentes por igual pueden desestabilizar una estructura proteica, pero este
proceso no es agresivo y es reversible.

Agentes reductores: El β-mercaptoetanol es un agente químico que se utiliza frecuentemente

en laboratorios a la hora de desnaturalizar proteínas. Este es capaz de reducir los puentes
disulfuro entre los residuos de aminoácidos. Esto desestabiliza tanto la estructura terciaria como
la cuaternaria de la proteína. También tenemos el ditiotreitol que tiene funciones similares.

Otros factores que cabe mencionar los cuales también provocan la pérdida de la estructura de una
proteína son los metales pesados en altas concentraciones y la radiación ultravioleta.

Renaturalización.
Cuando una proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se dice que ocurrió una
renaturalización, esto es muy útil en los procesos de aislamiento y purificación de proteínas. Una
desnaturalización de proteínas puede llegar a ser reversible o también irreversible, esto
dependerá del grado de los cambios estructurales por los cuales la proteína haya pasado durante
la desnaturalización.

Un experimento muy famoso sobre la renaturalización fue evidenciado en la ribonucleasa A. los

investigadores añadieron agentes desnaturalizantes como urea o β-mercaptoetanol y se
desnaturaliza la proteína, luego al retirar estos agentes la proteína recuperaba su estructura nativa
y podía volver a desempeñar en su totalidad su función.

Desnaturalización reversible e irreversible

Un ejemplo de la desnaturalización de una proteína por calentamiento es el calentamiento de la
clara de huevo. La clara de huevo es rica en proteínas globulares solubles llamadas albúminas.
Al calentarse, se despliegan las albúminas y coagulan, formando una masa blanca y sólida. Las
proteínas en general cada una tienen distintas capacidades para resistir la desnaturalización por
calor, la albúmina es bastante sensible al calor, pero las bacterias que residen en manantiales de
agua caliente desarrollan proteínas resistentes al agua hirviendo. 
También la leche se vuelve agria por la conversión bacteriana de los carbohidratos en ácido
láctico, cuando hay un pH muy ácido las proteínas de la leche se desnaturalizan y precipitan en
un proceso conocido como coagulación. Hay proteínas más resistentes a condiciones ácidas y
básicas que otras como por ejemplo la mayoría de las enzimas digestivas como la amilasa y la
tripsina las cuales siguen siendo activas en condiciones ácidas en el estómago y a un pH de
alrededor de 1.

Hay muchos casos en los cuales la desnaturalización es irreversible, como con la clara de huevo
que al calentarla coagula, pero si vuelve y se enfría esta no vuelve a su estado natural. Tampoco
la leche cuando se corta vuelve a su estructura inicial si se neutraliza. No obstante, la
desnaturalización puede ser reversible si la proteína solo ha sido sometida a una
desnaturalización suave. Tal es el caso de una proteína que se separa de la solución mediante una
alta concentración salina, la cual la desnaturaliza y hace que se precipite, esta proteína
precipitada cuando se re disuelve en una solución con una concentración menor de sal, por lo
general la proteína recupera su estructura natural y actividad.