Química biológica

Eje temático n° 1
Biomoleculas. Proteínas
TEMA: PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son biomoleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de

aminoácido y serían, por tanto, la monómera unidad. Los aminoácidos están unidos mediante
enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido,
si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya
de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están
codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más
versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas
funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...

LAS PROTEÍNAS EN EL SER HUMANO

Son compuestos cuaternarios, ya que además de carbono, hidrógeno y oxígeno, también

contienen nitrógeno. Suelen tener un peso molecular superior a 5.000. Cuando es menor, es
decir, que hay menos cantidad de aminoácidos, se denominan polipeptidos. Algunas proteinas
son solubles en agua y otras no.

Una característica muy importante de las proteínas es su especificidad, es decir, cada grupo o
especie animal o vegetal posee su propia variedad que puede diferir, más o menos, de otras
proteínas homologas por la secuencia u órdenes concretos de los aminoácidos, que enlazados
forman la proteína. La secuencia de las proteínas está determinada de forma genética.
Precisamente la información hereditaria no es otra cosa que la información para la síntesis de
todas y cada una de las proteínas celulares.

Las proteínas desempeñan innumerables funciones en los seres vivos, tanto a nivel estructural
o plástico, formando parte de muchas estructuras celulares, como en el funcional, en el
funcionamiento y fisiología de la célula y del organismo. Algunas proteínas son nutritivas
(como las albúminas del huevo, de la leche, de la sangre), otras como el colágeno son
estructurales o contráctiles como la miosina y la actina, responsables de la contracción
muscular.
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Otras proteínas tienen misiones defensivas, como es el caso de las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos de la sangre. Algunas proteínas constituyen el importante grupo de los
enzimas o catalizadores biológicos otras son hormonas o sustancias que, liberadas en la
sangre, tienen una función reguladora del metabolismo: la vasopresina, que estimula la
reabsorción de agua en los riñones, la oxitocina, que provoca la contracción del útero el ACTH,
que dirige la síntesis del cortisol, una hormona suprarrenal, la insulina, que interviene en el
almacenamiento y la utilización de la glucosa.

Entre las proteínas pueden citarse las siguientes: las albuminas de peso molecular 60.000 y
solubles en agua, por ejemplo, la seroalbumina la ovoalbumina, etc: las globulinas de peso
molecular 150.000 y se encuentran en la sangre, por ejemplo, los anticuerpos o
gammaglobulinas que son la base de las reacciones inmunológicas de defensa del organismo,
los anticuerpos, formados por 2 cadenas pesadas de peso molecular 50.000 y dos ligeras de
25.000; las histonas, de peso molecular 10.000-20.000 y aparecen en el núcleo de la célula: el
fibrinogeno, responsable de la coagulación de la sangre al transformarse en fibrina, la miosina
y la actina que aparecen juntas en el musculo y sus fibras son responsables de las
contracciones; el colágeno, la más abundante en los animales de gran resistencia y sintetizada
en los fibloplastos, la hemoglobina por transportar gases en la sangre.

Los aminoácidos.

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo
o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan
saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina
radical (-R)

Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono

se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en
el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la
disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se habla de α-L-
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aminoácidos o de α-D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran
aminoácidos de configuración L

Estructura primaria

Las proteínas y los ácidos nucleicos son las sustancias más específicas de un organismo vivo.
Una proteína tiene una secuencia de aminoácidos que la diferencia de otras y le da su
identidad química.

La secuencia única le otorga también su especificidad biológica [se encontrará sólo en un tipo
de células o sólo en este sitio de la célula, etc.] y en sus funciones. Esta secuencia de
aminoácidos que a su vez viene dada por la secuencia de nucleótidos del ADN se denomina
ESTRUCTURA PRIMARIA.

La estructura primaria es el ordenamiento que tiene los aminoácidos en la misma, también

llamado secuencia. Esto significa que dos proteínas pueden tener los mismos componentes
pero se diferencian como dos a palabras distintas, según el orden de sus componentes, por
ejemplo: AMOR OMAR. Así como estas palabras tienen distintos significados, las proteínas
tienen distintas funciones.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas
uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del
primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de
condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la
pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo
carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer
aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
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Estructuras secundarias

Entre los aminoácidos que conforman la estructura primaria pueden ocurrir interacciones a
nivel de uniones entre los átornos que le confieren una disposición en el espacio en forma de
tirabuzón, llamada a hélice o como si fuera una hoja plegada estructura B plegada (para
conocer estas estructuras se utilizaron técnicas como la difracción de rayos X).

Las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias dependen de uniones muy débiles como
los puentes de hidrógenos, uniones salinas, interacciones iónicas y también de uniones fuertes
como los puentes disulfuros. Son las uniones débiles las que se alteran o anulan cuando
aumenta la energía del sistema en que se encuentran tales proteínas, con lo que se altera la
funcionalidad de la proteína (se desnaturaliza).

La ESTRUCTURA SECUNDARIA de una proteína viene dada por los plegamientos en el espacio
que sufre el polipéptido, que puede resultar en formas de hoja plegada, de hélice, etc. Esta
forma secundaria se mantiene estable por los puentes H que se dan entre los aminoácidos
enfrentados.
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Hélice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido
que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación
denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede
establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH-
del enlace peptídico del aminoácido en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del
aminoácido situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO-
del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado
en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
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Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que
evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia, esta estructura puede albergar
a cualquier aminoácido, a excepción de la prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar
integrado en un heterociclo. Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en
la conformación en héliceα. Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la
hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en héliceα es la que
predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados.

Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele
representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se
sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de
distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante
puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas
plegadas u hojas β. Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es
paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.5

Disposición al azar.
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Puede suceder que la cadena polipeptidica no posea una estructura regular, en cuyo caso se
habla de disposición o enrollamiento al azar. Esto no significa, sin embargo, que la cadena siga
una orientación imprevisible; en general, se tiende a adoptar la orientación espacial
termodinámicamente más favorable

En una misma molécula suelen encontrarse distintos tipos de estructura secundaria. Una
proteína globular, por ejemplo no podría estar constituida en su totalidad por una hélice a.
pues en ese caso habría un gran predominio del eje longitudinal y su forma correspondería a
una proteína fibrosa. Frecuentemente se encuentran hélices a en varios segmentos de una
molécula, conectadas entre si por trozos de disposición al azar. Las proteínas globulares
presentan habitualmente segmentos en hélice, en lámina plegada y al azar y en algunos casos
toda la molécula se dispone al azar. Las proteínas fibrosas presentan exclusivamente
estructuras en hélice o en lamina beta

Estructura terciaria

Se da en algunas proteínas cuando la estructura secundaria no es lo suficientemente estable y

se vuelve a plegaren el espacio quedando en una forma bastante globosa. Estas pretinas
blobulares, que incluyen al grupo de proteínas con funciones enzimáticas.

La arquitectura total de la molécula proteínica determina una conformación tridimensional

característica para cada una de ellas. De acuerdo con la forma final se clasifica a las proteínas
en globulares y fibrosas.

En las proteínas fibrosas o fibrilares bastan las estructuras secundarias descriptas para explicar
su conformación. Toda la molécula puede disponerse en hélice, o en lámina plegada, lo cual
determina franco predominio del eje longitudinal sobre los transversales.
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En las proteínas globulares, en cambio, si bien pueden existir porciones de la cadena que
adoptan estructuras en hélice a o en lámina B, son necesarios segmentos dispuestos al azar
entre las zonas estructuradas para permitir las acodaduras y plegamientos indispensables a fin
de alcanzar con formación esferoidal.

La disposición tridimensional finalmente adoptada por la molécula no es fortuita. Se mantiene

gracias a uniones e interacciones de las cadenas laterales de residuos aminoacidicos del
polipéptido. También es necesario tener en cuenta factores de orden termodinámico. La forma
más estable es aquella de menor energía libre.

Estructura cuaternaria

Hasta aquí se ha hablado de las proteínas como constituidas por una cadena polipeptídica.
Pero existen muchas formadas por más de una; se trata de proteínas oligoméricas, en las
cuales cada una de las cadenas representa una subunidad. Por ejemplo. La insulina está
formada por dos subunidades. La hemoglobina y la enzima lactato deshidrogenasa, por cuatro,
etc.

La estructura cuaternaria refiere a la disposición espacial de las subunidades polipeptídicas

constituyentes de esas moléculas compuestas. Las fuerzas responsables de mantener en
posición a las diferentes subunidades son puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas,
interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteínas, etc. Es obvio que sólo las
proteínas cuyas molé culas están formadas por varias subunidades polipeptidicas pueden
presentar estructura cuaternaria.