Dra. Thais Claros U.

 Composición química muy similar en cuanto

al contenido de: Proteínas, azúcares,
minerales y vitaminas.

Por el contrario, la composición de lípidos y

agua son bastante diferentes.
 La cantidad y el reparto de los lípidos es muy
variable en los pescados y en la carne.
 Los lípidos de los pescados grasos se
localizan principalmente en el tejido
muscular, mientras que en los pescados
magros están sobre todo en el hígado.
 En el caso de la carne, una parte de la grasa
es intramuscular, aunque la mayor parte es
extramuscular (grasa de cobertura).
 Varía según la especie y las distintas partes
de donde procede la carne, la musculatura
contiene:
 Agua: 50 a 75%.
 Proteínas: 15 a 20%.
 Grasa: 15 a 30%.
 Hidratos de carbono: 0,05 a 0,2%.
 Minerales: 1%.
 Vitaminas: escasas.
 CARNE
• Existen en los animales dos grandes tipos
de músculos: estriados y lisos.
• Los músculos lisos son más blancos,
mientras que los estriados son rojos.
• Los músculos lisos se localizan
principalmente en los órganos (estómago,
intestino, etc) y no son consumidos como
carne.
 TEJIDO MUSCULAR
Tejido muy diferenciado y altamente
especializado.
Principal componente químico es el colágeno.
 TEJIDO CONJUNTIVO
Está presente a diferentes niveles en el
músculo: endomisio, perimisio y epimisio.
 TEJIDO ADIPOSO
El tejido conjuntivo muscular mantiene
atrapados los adipocitos a nivel del
perimisio.
 Grasa intramuscular (GI)
 Grasa de cobertura (GC)
 Grasa interna a nivel de la cavidad torácica,
abdominal y pelviana.
 Pescado
Constituidos por tejido muscular y
conjuntivo, aunque su organización es
diferente a la del músculo de la carne.
La grasa del pescado se localiza de manera
diferente en los pescados magros y en los
grasos. Los lípidos del tejido muscular son
fosfolípidos. Estos no representan una forma
de reserva energética, aunque en períodos de
ayuno prolongado los pescados de carne
blanca pueden utilizarlos con este fin.
 COMPOSICION BIOQUIMICA GLOBAL
 Músculo esquelético
 Componentes más abundantes: Agua,
proteínas, lípidos, glúcidos y minerales.
 La tasa de lípidos es muy fluctuante. Ej. Caballa
(Pescado) 4% en primavera y más del 28% en
otoño.
 La composición de lípidos varía en función de
la alimentación y la edad del animal; afecta
principalmente al tejido adiposo y menos al
tejido muscular esquelético.
 MÚSCULO DE MUSCULO
PESCADO ESQUELETICO DE
MAMIFEROS
AGUA 70 -80 % 65- 72%
PROTEINAS 16 – 22% 20 – 23%
LIPIDOS 1 – 10% 4 – 15%
GLUCIDOS 0,3 – 1 % 0,5 – 1,0%
MINERALES 1,0 – 1,5% 1,0 – 1,3%
 COMPOSICION BIOQUIMICA GLOBAL
 Se puede clasificar la carne y el pescado
de acuerdo con el contenido lipídico de sus
músculos, a pesar de que dicho contenido
puede variar considerablemente de un
músculo a otro.
 Los músculos del pescado se consideran
magros < 1%, grasos > 5% e intermedios 1-
5%
 Una característica especifica del pescado: sus
ácidos grasos poliinsaturados.
 Propiedades nutricionales muy
interesantes en relación con la prevención
de las enfermedades cardiovasculares.
 Producto susceptible a la oxidación
lipídica.
 Los AG insaturados del pescado y la
carne representan cerca de un 70% y un 45
% respectivamente, con respecto a los
lípidos totales.
 Otra especificidad del pescado: su alto
contenido en nitrógeno no proteico.

 Amoníaco, óxido de trimetilamina (OTMA),

creatina, AA libres, nucleótidos, bases
púricas y urea en casos de los peces
cartilaginosos.
 Están relacionados con la formación de
compuestos de degradación que con
frecuencia perjudican la calidad del
pescado.
 Formación de TMA por acción bacteriana, se
considera como marcador de la pérdida de calidad
del pescado.
 Es importante la presencia de la creatina, que en su
forma fosforilada proporciona energía para la
contracción muscular.
 AA libres, presentes en cantidades significativas en
el músculo del pescado recién obtenido: taurina,
alanina, glicina. La histidina, por descarboxilación
por vía microbiana produce histamina. (Amina
capaz de provocar alergia alimentarias).
En la estructura de la fibra muscular se pueden distinguir:
a) El sarcolema o membrana muscular,
Presenta una serie de invaginaciones, denominadas túbulos T, que se
prolongan hasta situarse en estrecha relación con el retículo endoplasmático.

b) El sarcoplasma se caracteriza de las otras células por poseer una proteína

con capacidad de fijar el oxígeno transportado por la sangre (mioglobina) y
que le confiere a la fibra su característico color rojo. La fibra muscular,
además, almacena hidratos de carbono en forma de glucógeno.

c) Las miofibrillas son finas estructuras cilíndricas (1 μ de diámetro) de

naturaleza proteica, son las responsables de la contracción muscular. Están
dispuestas paralelamente al eje longitudinal de la fibra, a la que recorren en
toda su extensión, uniéndose finalmente al sarcolema.
Tipos de fibras musculares
Existen dos tipos de fibras musculares esqueléticas que se distinguen por su
actividad funcional, ellas son:

Las fibras de tipo I, denominadas también rojas o de contracción lenta,

Se caracterizan por un número reducido de miofibrillas. El sarcoplasma es muy

abundante y contiene una elevada cantidad de mioglobina (causa del color rojo
muy intenso), de mitocondrias y de gotas lipídicas.

La abundancia de mitocondrias y la capacidad de almacenar oxígeno que le

confiere la mioglobina, determinan que la energía necesaria para sus procesos
se obtenga por vía aerobia, mediante el ciclo de Krebs.
La fibra II, blanca o de contracción rápida, se caracteriza por la abundancia
de miofibrillas que ocupan casi la totalidad del sarcoplasma. Éste último es
muy escaso, como su contenido en mioglobina y en mitocondrias, presenta
un almacenamiento de carbohidratos en forma de glucógeno. Dentro de las
fibras blancas se pueden distinguir dos tipos:

•Las fibras II-A que obtienen la energía a partir de la vía aerobia, como de la
anaerobia, mediante glucólisis y

•Las fibras II-B que sólo existe la vía anaerobia, tienen muy escasas
mitocondria y mioglobina, son fibras de contracción rápida por poseer un
elevado número de elementos contráctiles en relación a los pasivos o
elásticos.
 ESTRUCTURA DE LA CARNE
(MÚSCULO)
Actualmente se considera la existencia de dos tipos básicos de fibras y otras
de caracteres intermedios.

Fibras rojas. Utilizan preferentemente la vía aerobia, lo que les permite

obtener mayor cantidad de energía por molécula degradada, aunque emplean
más tiempo en liberar dicha energía. Utilizan como sustrato tanto la glucosa
que toman de la sangre (1 molécula de glucosa proporciona 40 ATP) como las
grasas que almacenan (1 molécula de ácido graso proporciona 130 ATP).

Fibras blancas. Utilizan preferentemente la vía anaerobia con lo que producen

menos energía por molécula degradada pero más rápidamente. Almacenan
hidratos de carbono en forma de glucógeno del que por glucogenólisis
obtienen glucosa que luego, y al igual que con la glucosa que toman de la
sangre, someten a glucólisis por vía aerobia o, principalmente por vía
anaerobia, obteniendo 3 ATP por molécula.
 Se distinguen 3 grupos en función de su
localización en el músculo: las proteínas del
tejido conjuntivo o proteínas del estroma
(proteínas extracelulares), las proteínas
miofibrilares ( fracción poco soluble) y las
proteínas sarcoplásmicas ( fracción soluble).
Fracción soluble: mioglobina
 Proteína esencial para el color de la carne.
 El color de la carne está ligado a la cantidad
de mioglobina que contiene y a su estado
químico. Aunque también puede influir el
grado de engrosamiento de la carne y el pH.
 Heteroproteína, pertenece al grupo de
pigmentos respiratorios.
 Su molécula se compone de 2 partes:
- Una parte proteica o globina.
- Una parte no proteica (hemo), constituida por
un núcleo tetrapirrólico ( o porfirina) que
contiene un átomo de Fe 2+(ferroso) y Fe3+
(férrico) en la metamioglobina.
 2 Reacciones, que intervienen en los cambios
de color de la carne:
- Oxidación: Metamioglobina (Fe+++) color
marrón (Rojo pardo).
- Reducción.
3 Formas del pigmento: Mioglobina reducida
(Fe++) Rojo púrpura, Metamioglobina
(Fe+++), oximioglobina (Fe++) Rojo vivo
( Por proceso de oxigenación)
 Las tres formas del pigmento (mioglobina,
oximioglobina y metamioglobina) coexisten
permanentemente en la carne, siendo su
proporción relativa la que confiere el color
característico a la misma.
 Numerosos factores influyen en la estructura
química del hemo y el color de la carne.
Algunos de ellos están ligados a las
características del animal, como:
- La edad. El color aumenta con la edad.
- Madurez fisiológica. Puede ser diferente en
función de la raza.
- Alimentación. Estado de engrasamiento o
carencia de hierro provocan un aclaramiento
de la carne
- Tipo de músculo. Cada músculo tiene un
color más o menos estable.
 El pH también puede modificar el color de la
carne, debido al estrés previo al sacrificio.
 Además el sistema de conservación de la
carne y su almacenamiento influyen sobre el
color de la carne. Ej. Envasado al vacío,
favorece la producción de mioglobina (color
rojo violáceo, oscuro). Ej. Envasado bajo
atmósfera modificada, formación de
oximioglobina (color rojo vivo, cereza).
 La cantidad relativa de metamioglobina
aumenta esencialmente con el tiempo de
conservación.
 MIOSINA
 ACTINA
 ACTOMIOSINA : Miosina + Actina
Etapa clave para la contracción muscular
Las características del complejo
actomiosina formado dependen del pH, de
la concentración de proteínas, del KCl y
MgCl 2
 TROPOMIOSINA
 TROPONINA: C, I y T
 ACTININA
 Tienen un papel fundamental en la dureza de
la carne.
Ej: El pescado, con un bajo contenido en tejido conjuntivo, no
presenta problemas de dureza.
 Está constituido por tres proteínas: el
colágeno, la reticulina y la elastina

Son proteínas fibrosas que se diferencian por

su resistencia al calor.
 Proteína más abundante en los mamíferos (15
– 35%), su tasa es más baja en los pescados
(3-10%).
 La presencia de hidroxiprolina es una
característica específica del colágeno entre
las proteínas animales.
 El colágeno es una proteína difícilmente
hidrolizable por las enzimas digestivas y
posee un bajo valor nutricional. Por este
motivo es difícil de valorizar, excepto para la
fabricación de gelatina.
 Colágeno nativo y dureza de la carne
Existe una correlación más o menos directa
entre la cantidad de colágeno y la dureza de
la carne; aunque no es el único factor
determinante de la misma.
También es importante la calidad del tejido
conjuntivo (animales jóvenes es más tierno
que el de los adultos).
 Estabilidad térmica del colágeno
Depende de su composición en AA y
guardan relación con la Tº corporal de la
especie.
 Contracción hidrotérmica del colágeno
Es la consecuencia de su desnaturalización.
A partir de 55ºC las proteínas
sarcoplásmicas se desnaturalizan y liberan
el agua, que es recuperada en parte
alrededor de los 60ºC cuando inicia la
desnaturalización del colágeno.
• Jugosidad óptima de carnes rojas, depende
de la Tº de cocción (Zona interna no debe
sobrepasar los 60ºC).
• La sal también incrementa la resistencia
térmica del colágeno, por lo que las carnes
saladas y hervidas resultan fibrosas y duras.
 Solubilidad hidrotérmica del colágeno
Depende de la edad del animal.
 Hidrólisis enzimática del colágeno
Difícil digerir por enzimas proteolíticas
digestivas, sólo determinadas proteasas
específicas pueden degradar la molécula:
Catepsina B1 y colagenasa de Clostridium
histolyticum.
 Reticulina; Es muy similar al colágeno
 Elastina: Más resistente que el colágeno a los
Tx térmicos y a la acción de las enzimas.
 La carne y el pescado son pobres en glúcidos;
éstos se encuentran en forma de gránulos de
glucógeno que constituyen una reserva
energética, y de ribosa, procedente de la
degradación del ATP después de la muerte
del animal.
 El contenido del glucógeno del músculo
depende de la especie, tipo de músculo y
estado fisiológico del animal.
 En el pescado es menor (alrededor del 1% en
la carne y menos del 1% en el pescado).
 La tasa de vitaminas de los músculos de los
mamíferos son similares.
 Excepto vitamina A y D: Pescado grasos e
hígado de pescados magros(bacalao), que
están presentes en cantidades importantes.
 El Pescado es fuente interesante de algunos
minerales: Ca, P, Fe, Cu y I en los pescados
marinos.
 Carne vacuna: Aporta cantidades importantes
de hierro.
El hombre ha empleado durante muchos siglos
los tejidos animales como alimento, sin prestar
demasiada atención ni a sus funciones vitales, ni
a los cambios que en ellos acaecen antes de ser
consumidos; sin embargo en la actualidad la
industria cárnica, ha aumentado la búsqueda de
métodos que controlen la cantidad y la
uniformidad del producto final.

Esto ha llevado a investigar las causas de

variación de calidad de la carne con miras a su
mejora.
HOMEOSTASIS
La conservación de un ambiente interno fisiológicamente equilibrado se
denomina homeostasis. Consiste en un sistema de controles y equilibrios que
proporciona al organismo medios para enfrentarse a los agentes estresantes
que tienden a deteriorar el ambiente interno.
La homeostasis tiene un enorme interés durante la conversión del músculo en
carne por dos razones:
Muchas de las reacciones y cambios que tienen lugar durante esta
conversión son consecuencia directa de la homeostasia (intentos de conservar
la vida) y,
Las condiciones del período inmediatamente anterior al sacrificio pueden
modificar los cambios musculares postmortales y afectar a la calidad de la
carne. Entre tales condiciones deben citarse el transporte de los animales al
mercado, su manejo durante las fases de mercadeo y el aturdimiento o
inmovilización previo al sacrificio.
SANGRÍA
La primera fase de la matanza tradicional es la sangría (degüello o
desangrado) del animal, es decir, la extracción de su cuerpo de tanta
sangre como sea posible.

El degüello marca el comienzo de una serie de cambios postmortales

del músculo; no resulta difícil imaginar que una hemorragia masiva
constituye un grave estrés.

Tan pronto como desciende la presión sanguínea, el sistema

circulatorio ha de ajustar su funcionamiento en un intento de mantener
un aporte sanguíneo adecuado para los órganos vitales.

De hecho; únicamente se extrae del organismo el cincuenta por ciento

aproximadamente del volumen sanguíneo total, el resto se mantiene
fundamentalmente en los órganos vitales.
FALLO CIRCULATORIO MUSCULAR

La sangría elimina esta línea de comunicación entre

el músculo y su ambiente externo.

En primer lugar se da la falta de aporte de oxígeno al

músculo. A medida que el aporte de oxígeno
almacenado disminuye, como consecuencia de la
sangría, cesa el funcionamiento de la ruta aeróbica
(ciclo del citrato) e inicia la ruta anaeróbica
(glucolítica) permitiendo al músculo disponer de otra
fuente de energía ATP.
En este proceso se origina ácido láctico que es
transportado desde el músculo al hígado. Continúa
acumulándose hasta que casi todo el glucógeno
original almacenado en el músculo ha sido agotado.

El acúmulo de ácido láctico determina un descenso

del pH muscular. El pH de la carne dependerá en
gran parte de la cantidad de glucógeno contenido
en el músculo en el momento de la primera sangría.
CAÍDA POSTMORTAL DEL pH
La velocidad con que desciende
el pH, una vez que el animal ha
sido sangrado, y el límite hasta
el que desciende el pH son muy
variables. La caída normal del
pH, como indica la figura, por
un descenso gradual desde un
pH de, aproximadamente. 7 en
el músculo vivo hasta 5,6-5,7,
transcurridas 5-8 horas desde el
sacrificio, para alcanzar un pH
último (generalmente 24 horas
después de la muerte) de
aproximadamente 5,3-5,7.
En algunos animales el pH sólo desciende unas pocas décimas durante la
primera hora después del sacrificio, permaneciendo entonces estable con
valores relativamente altos y dando finalmente un pH último que varía entre
6.5 y 6,8.

En otros animales el pH desciende rápidamente hasta 5,4-5,5 en la primera

hora después de la sangría; la carne de estos animales presenta un pH último
que varía entre 5,3 y 5,6.

El acumulo de ácido láctico en las primeras fases del período postmortal

puede tener un efecto negativo en la calidad de la carne. El desarrollo de
condiciones acidas (pH bajo) en el músculo, antes de que el calor corporal
natural y el metabólico se hayan disipado durante la refrigeración de la canal,
da lugar a la desnaturalización de las proteínas musculares.
La desnaturalización de las proteínas les hace perder solubilidad/ capacidad
de retención de agua e intensidad del color del pigmento muscular.

Todos estos cambios son perjudiciales, tanto si el músculo se emplea como

carne fresca, como si se destina a un procesado posterior.

Los músculos cuyo pH desciende mucho rápidamente son de color pálido y

tienen muy baja la capacidad de retención de agua, por lo que su superficie
al corte tiene un aspecto muy acuoso (carne PSE). En casos extremos, la
superficie del músculo gotea.

Por otra parte, los músculos que conservan un pH alto durante su conversión
en carne son de color muy oscuro y la superficie del corte es muy seca
debido a que el agua, naturalmente presente en el músculo, está ligada
fuertemente a las proteínas (carne DFD).
PRE-RIGOR MORTIS
En el período que sigue inmediatamente a la sangría el músculo
es totalmente extensible. Si se tara o si se le aplica una fuerza, se
estira pasivamente y cuando tal fuerza se retira, la elasticidad
natural del músculo le hace retornar a su longitud original

En estas condiciones en el músculo existen pocos enlaces de

acto-miosina, si es que hay alguno, que prevengan la extensión
del músculo por la fuerza aplicada. El período de tiempo durante
el cual el músculo es relativamente extensible y elástico se
denomina pre-rigor mortis o fase de latencia o de retardo del
rigor mortis
RIGOR MORTIS

Rigidez de los músculos después de la

muerte.
Formación de enlaces cruzados permanentes
entre los filamentos de actina y de miosina del
músculo.

La diferencia entre el estado vivo y el rigor es

que en el último la relajación es imposible, ya
que no se dispone de energía para escindir la
actomiosina.
 Contenido inicial de glucógeno del
músculo.
Si las reservas de glucógeno han
descendido (estrés) el descenso del pH y
por lo tanto el pH final no será el
suficientemente bajo tras la instauración
del rigor mortis. Se obtiene entonces una
carne de mala calidad, como en el caso
del vacuno la carne de corte oscuro.
 Tasa inicial de ATP y de Fosfato de creatina.
Cuanto más elevadas sean las reservas de
ATP y de fosfato de creatina en el momento
del sacrificio más lentamente se llega al rigor
mortis. (ATP debajo del 90% de su valor
inicial)
Si se excita el músculo antes del sacrificio (Ej.
Corriente eléctrica) el rigor mortis se
establece rápidamente.
 En la medida que discurre la glucólisis posmortal
llega un momento, más tarde o más temprano,
de acuerdo con las condiciones premortales, en
que la síntesis energética se detiene, bien sea
por efecto del pH o por agotamiento del
glucógeno.
 En ausencia o a muy bajas concentraciones de
ATP, la actina y la miosina se unen en forma
irreversible formando el complejo actomiosina,
produciendo la rigidez cadavérica y haciendo los
músculos inextensibles.
 A medida que desciende el ATP se observa una
rápida pérdida de extensibilidad muscular que se
le denomina rigidez cadavérica y es que, en la
medida en que los músculos se contraen, se
generan una serie de fuerzas de acción y
reacción que conllevan a la observación de un
fenómeno global de cadáver rígido.
 La contracción muscular posmortem afecta una
de las características de calidad más apreciadas
en su consumo fresco, la terneza, esta propiedad
está asociada al esfuerzo para el corte durante la
masticación
Temperatura
37 ºC y 5ºC, El R.M se establece tanto más
lentamente en cuanto la temperatura sea más
baja.
Por debajo de 5ºC, la instauración del RM es
tan rápida como a 15ºC.
 El mayor cambio que experimenta el músculo
una vez ha cesado la vida tiene que ver con la
síntesis energética.
 La interrupción de la circulación sanguínea
priva al músculo del aporte de oxígeno, la
respiración celular se paraliza y surge la
síntesis anaeróbica de energía.
 La ecuación global para la glucólisis
anaerobia es:
Glucosa + 2ADP + Pi 2 Acido láctico
+ 2ATP + 2H2O
En la medida en que la glucólisis se desarrolle normalmente:

 El pH descenderá desde un valor del músculo de 7.0 - 7.2 hasta

valores de 5.6 ó 5.7 dentro de las 8 horas posmortem
 y luego descenderá un pH entre 5.3 a 5.7 a las 24 horas
posmortem.

Este desarrollo normal de la glucólisis depende de:

 Las condiciones premortales a las cuales estuvo sometido el

animal.
 La tendencia a la susceptibilidad al estrés.
 Cuando el pH desciende gradualmente hasta valores de
aproximadamente 5.7, durante las primeras 8 horas, con un pH
final de 5.3 a 5.7 resulta un músculo bovino normal.
 Si se refrigera demasiado rápido una canal
tras el sacrificio, existe el riesgo de inducir la
contracción por frío y el RM se instaura en
estado de contracción. Lo cual tiene
consecuencias negativas para la calidad de la
carne, y en concreto sobre su dureza, que se
incrementa marcadamente.
 La temperatura ideal para la conservación de
los músculos de los mamíferos se considera
que es 10ºC durante las 10 horas que siguen
al sacrificio.
Para que el músculo se mantenga en estado
de relajación se necesitan ATP, Ca 2+, Mg 2+
(que forman un complejo).
Una vez que se han empobrecido los
almacenes de glucógeno se aprovecha el
creatinfosfato (CP) para la fosforilización del
ADP a ATP. A medida que se van agotando los
almacenes de CP la refosforilización del ADP
es insuficiente para mantener el músculo en
un estado de relajación; comienzan a
formarse puentes de actomiosina y el
músculo se extiende gradualmente menos
bajo el influjo de la fuerza externamente
aplicada.
A la instauración del rigor mortis le acompaña
cambios físicos:
Pérdidade elasticidad y extensibilidad,
Acortamiento y aumento de la tensión.

La fase de iniciación o presentación del rigor

mortis comienza cuando el músculo empieza a
perder extensibilidad y dura hasta la
terminación del rigor mortis.
ACORTAMIENTO Y PRESENTACIÓN DE TENSIÓN

Durante el desarrollo del rigor mortis los músculos

se acortan a medida que se forjan enlaces
permanentes apareciendo una tensión interna en el
músculo que produce rigidez.

Durante una contracción normal sólo se originan

enlaces en, aproximadamente, el 20 % de los
posibles sitios de unión, mientras que en el rigor
mortis se utilizan casi todos los sitios de unión
entre los filamentos de actina y miosina.
PÉRDIDA DE PROTECCIÓN FRENTE A LA INVASIÓN
BACTERIANA

El animal una vez muerto pierde su protección

natural.

Sin embargo, el descenso del pH muscular ejerce un

efecto inhibidor en algunos microbios. Para prevenir
la contaminación de la carne con microorganismos
causantes de su deterioro debe tenerse un cuidado
exquisito durante todas las operaciones de
carnización y almacenamiento.
MADURACIÓN (DEGRADACIÓN ENZIMÁTICA)

A medida que el pH del músculo desciende se

liberan catepsinas enzimas que comienzan a
degradar la estructura proteica.

El ablandamiento que tiene lugar durante la

maduración de la carne de vacuno, se debe, en
parte, a la degradación de algunos de los tejidos
conectivos de colágeno del músculo, bajo la acción
de las catepsinas.
 El Colágeno no sufre modificaciones importantes.
 El ablandamiento es debido a la acción de enzimas:
calpaínas I y II (calcio dependientes) que degradan
la desmina , debilitan la unión de la actina a los
discos Z, la tropomiosina y la troponina-T y se van
haciendo mas proteolíticas a medida que
disminuye el pH ya que sus inhibidoras no actúan
hasta que al final se autolisan.
 las catepsinas B,D,H y L(liposomales). La Catepsina
L es quizás la que más importancia tiene en el
ablandamiento al atacar todo el complejo
actinomiosina, y las troponinas.
 Las calpastatinas (inhibidoras de las calpaínas)
 El color también se altera, oxidándose la
Mb.
 Hay un desarrollo de los aromas por
formación de hipoxantina, pero también
con el tiempo aparecen olores
desagradables.
 Enranciamiento de las grasas se retarda si
el pH es alto.
 Se incrementa la CRA pero puede exudar
jugo.
 Calidad de canal Calidad de carne
Confor Engra
Rend. Peso m sam pH Jugosid Color Terneza Flavor Grasa
(comp)
Factores
Posmortem
E.Eléctrica 0 0 0 0 + + + ++++ + 0

Refrigeración ++ + 0 0 ++ + +++ ++++ +++ +

Maduración 0 0 0 0 + + ++++ ++++ ++++ ++

Conservación 0 + 0 0 + ++ ++++ +++++ ++++ +++

+
Factores de
consumo
Preparación y +++ ++ ++ + 0 + +++ ++ + 0
fileteado
Cocción 0 0 0 0 0 ++++ ++++ +++++ ++++ ++
Las proteínas musculares, además de sufrir la
acción de las enzimas proteolíticas citados, están
sometidas, también a desnaturalización.

Muchos de los cambios atribuidos a la

desnaturalización proteica se deben también a la
degradación enzimática, dado que una caída
rápida del pH favorece la pronta liberalización de
las catepsinas.
Por tanto……..
A este proceso están asociados muchos
cambios químicos y bioquímicos:
 la disociación de la actomiosina,
 proteólisis,
 aumento del pH
 la capacidad de retención de humedad.
La maduración está acompañada de:
 Oxidación de lípidos, originando olores
desagradables.
 Formación de nucleótidos, amoníaco, sulfuro
de Hidrógeno, acetaldehído y acetona que
pueden ser favorables para el sabor y el
aroma de la carne.
 Degradación del ATP con formación de
hipoxantina que causa olores y sabores
desagradables
 En bovinos se ha encontrado que la
desaparición de la rigidez cadavérica requiere
de tres a cuatro semanas, sí la carne se
mantiene a -1.5ºC, dos semanas a 0ºC, dos
días a 20ºC y únicamente un día si la
temperatura es de 43ºC
CAMBIOS FÍSICOS DEL MÚSCULO

Color:
La musculatura de los animales vivos, con un aporte de oxígeno
suficiente, tiene un aspecto rojo brillante; si el músculo fuera deficitario
en oxígeno su aspecto sería rojo más oscuro o púrpura.

Después del sacrificio, cuando se ha consumido el oxígeno, los

músculos tienen un color púrpura oscuro. Cuando la carne fresca se
corta por primera vez la superficie del corte puede presentar este color
rojo oscuro; tras su exposición a la atmósfera durante algunos minutos se
oxigena la mioglobina y la carne cambia a un color rojo más brillante. Si
el músculo ha sufrido desnaturalización intensa el tono del color se
reduce considerablemente y aparece pálido incluso en la carne cortada.
Firmeza:
 Músculos vivos
relativamente firmes.
 Rigor
mortis
muy firmes y rígidos.
 Maduración
pierden firmeza e incluso muy blandos.
CARNE PSE Y DFD

Carne PSE (pálida, blanda y exudativa)

Estas carnes se caracterizan por un aumento rápido de la concentración de
ácido láctico, después del sacrificio, esto produce una rápida caída del pH
muscular (pH < 6.0) a los 45 minutos, que afecta drásticamente la capacidad
de retención de agua, el color, etc.
La capacidad de retención de agua (CRA) disminuye con el pH, también
parece ser que se producen importantes cambios en las membranas celulares
de los músculos de las carnes PSE.
El color está determinado por tres factores: cantidad de pigmento, forma
química del pigmento y estructura del músculo (influenciada por el pH).
Carne DFD (Oscuro, Firme, Seco (dark, firm, dry))

La carne DFD se caracteriza por alto valor de pH a las 24 horas portmortem,

los músculos con poca reserva de glucógeno no se acidifican, ya que la
cantidad de ácido láctico producida es baja. Los músculos rojos están
abundantemente vasculados y predominantemente aerobios, son más
propensos a ser DFD.

Entre las causas, en el caso de los cerdos, es que hayan agotado su energía de
reserva en los músculos, ello se debe a los métodos de transporte, carga,
descarga, tiempo de ayuno, tipo de aturdimiento, etc. Para amortiguar la
presencia de carnes de DFD deben evitarse condiciones ambientales
extremas.
Tratamiento de la carne

A pesar de que en las carnes PSE las condiciones de bajo pH se

manifiestan a los 30 minutos, no obstante la CRA disminuida se
produce lentamente en las horas sucesivas. Se ha demostrado que una
disminución de la temperatura de más de 34 ºC en los primeros 90
minutos, disminuyen las pérdidas por goteo, así pues, mientras más
rápido se enfríe la canal menor serán las pérdidas por goteo, no
obstante las diferencias de metabolismo entre músculos hacen que el
riesgo de PSE sea diferente.
La carne de vacuno no presenta problemas PSE debido a la lenta
velocidad de acidificación.
 Estimulación eléctrica
A través de unos electrodos se envía una corriente eléctrica a
la canal que acelera el rigor mortis, evitándose la contracción
por frío.
Hay dos sistemas
- Alta tensión (300-700 voltios) antes de los 30 minutos
después del sacrificio.
- Baja tensión (80-100 voltios) en el momento del
sangrado (menos riesgosa).
A la hora el pH bajo a 6-6.3, puede haber pérdida de jugo, el
color es un poco más pálido. La carne es más tierna debido a
una menor contracción en el rigor mortis. La fase de glicólisis
y R.M. Se aceleran agotándose las reservas de ATP.
Se elimina la posibilidad del acortamiento por frío ya que el
pH disminuye rápidamente.
 El pH disminuyó con la E.E.B.V.
 Mejoró el color de la carne
 Mejoró la terneza instrumental y sensorial
 El Control de 7 días de maduración es igual en
dureza al de 1 día con E.E.B.V.
 Al avanzar los día mejora la terneza.
 El Oxígeno provoca el desarrollo de aerobios
y provoca efectos químicos.
 Para prolongar la vida útil se modifica la
atmósfera:
◦ Atmósfera controlada (composición constante)
◦ Atmósfera modificada ( composición se ajusta al
principio)
◦ Vacío (sin aire).
 Vacío. El más usado. La conservación
depende de la calidad microbiológica,
permeabilidad del material y temperatura.
 Mezcla de gases
◦ Ventajas: Extensión de vida útil, Presentación,
Menos costo
◦ Desventajas: Crecimiento de m.o patógenos
anaerobios, exudado, instalaciones costosas.
 CO2 Inhibe crecimiento microbiano, causa
acidificación
 N2 Evita colapso de envases cuando CO2 se
absorbe por el alimento, previene
enranciamiento
 O2 Color fresco e inhibe C.botulinum (No se
usa en carne de aves y conejos)
 Otras sustancias (Absorbentes de oxígeno)
y generadores de Etanol.