“UNIVERSIDAD NACIONAL DE

CAJAMARCA”
E.A.P. DE INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

ENZIMAS

PRESENTADO POR:

CERQUIN TORRES, ANTHONY MICHAEL

SANGAY VILVA, ELMER

ZAMBRANO DE LA CRUZ, DEYSI LISET.

ZÁRATE NARRÓ, ANA PATRICIA

DOCENTE:
Q. F. SALDAÑA ROJAS, EDINSON NICOLAS

CURSO:

BIOQUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

CICLO:

IV

GRUPO:

“B”

CAJAMARCA - PERÚ

2022
I. INTRODUCCIÓN.

Si los genes son los patrones absolutos e irreemplazables de la vida,

las enzimas serían los obreros especializados que hacen posible que
la vida celular tenga lugar, porque las reacciones químicas que son
indispensables que se den en nuestro organismo o en cualquier ser
vivo, no sería igual sin una enzima, las cuales son catalizadores
biológicos de naturaleza proteica que están diseñadas para
reaccionar con un determinado sustrato, permitiéndonos así realizar
las diferentes funciones biológicas. Por otra parte, cabe mencionar
que este tema se ha vuelto muy relevante en diferentes industrias, no
solo de alimentos, sino también en las industrias químicas como
también petroleras. Dicho esto, en el presente trabajo daremos a
conocer puntos importantes de las enzimas, como los tipos de
regulación enzimática, tipos de especificidad enzimática y sus
características, todo ello con el fin de conocer a detalle esta
importante proteína.
 II. DESARROLLO

1. TIPOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA.

Las enzimas pueden ser reguladas por moléculas que aumentan o bien disminuyen
su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen
como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad de una
enzima se llaman inhibidores.

1.1. INHIBICIÓN:
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye
su actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de
fármacos, o irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica
como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.

1.1.1. Inhibidores reversibles:

La inhibición reversible está caracterizada por un equilibrio entre la enzima y el

inhibidor, definido éste por una constante de equilibrio que mide la afinidad de la
enzima (E) por el inhibidor (I). Esta inhibición implica que desaparece el efecto
inhibitorio si se remueve el inhibidor, y que va a existir inhibición en su presencia
en un grado que depende de la concentración del I. La inhibición puede apreciarse
como una disminución de VMAX (Velocidad Máxima) o aumento de Km
(concentración de sustrato que se requiere para alcanzar la mitad de Vm.)
solamente, o por una combinación de efectos sobre ambos.

1.1.1.1. Inhibición competitiva:

En la inhibición competitiva un sustrato muy parecido al sustrato natural compite
con éste por el mismo sitio activo de la enzima. La unión del “impostor” con la
enzima no implica formación de nuevos productos, pero impide que esta actúe
sobre su sustrato natural. El sustrato “impostor” es desplazado al aumentar la
concentración del sustrato natural. y como ejemplo la que presenta la enzima
succinato deshidrogenasa sometida a una inhibición competitiva por el
oxalacetato.

1.1.1.2. Inhibición no competitiva:

En cambio, en la inhibición no competitiva el inhibidor no se une al sitio activo
de la enzima, sino que se une a un sitio alejado de este, provocándole un cambio
conformacional de manera que el sustrato ya no se adapta. Al igual que en la
inhibición competitiva, la enzima se libera del inhibidor y, por ello, es reversible.

_Crédito de la imagen: "Enzimas: Figura 3," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._

1.1.1.3. Inhibición acompetitiva o incompetitiva:

 El inhibidor se une exclusivamente al complejo ES en un lugar diferente
al centro activo.
 En presencia del inhibidor hay una disminución de Vmaxi y Kmi.

1.1.2. Inhibidores irreversibles:

Son, generalmente, obtenidos por síntesis orgánica y se unen covalentemente

al sitio activo de la enzima y con ello la inactivan. Un buen ejemplo lo
constituye el inhibidor artificial DIPF (dilsopropil fósforofluoridano), que
inhibe a la tripsina, enzima pancreática que hidroliza proteínas y a la
colinesterasa, enzima que degrada al neurotransmisor acetilcolina en el lecho
sináptico.
1.2. Regulación alostérica:

En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación

donde la molécula reguladora ya sea un activador o un inhibidor se une a una
enzima en algún lugar que no sea el sitio activo. El lugar de unión del
regulador se conoce como sitio alostérico.

_Imagen modificada de "Enzimas: Figura 4," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._

2. TIPOS DE ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA.

La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar

sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para
realizar una transformación concreta (especificidad de acción).

2.1. Especificidad absoluta:

La especificidad absoluta es exclusiva, en la que una enzima actúa sobre un
sustrato específico. Las enzimas específicas absolutas solo catalizarán una
reacción con su sustrato específico. Por ejemplo, la lactasa es una enzima
específica para la degradación de la lactosa en dos monosacáridos de azúcar,
 glucosa y galactosa. Otro ejemplo es la glucoquinasa, que es una enzima
involucrada en la fosforilación de glucosa a glucosa-6-fosfato.

2.2. Especificidad de grupo:

La especificidad de grupo ocurre cuando una enzima solo reaccionará con
moléculas que tienen grupos funcionales específicos, como estructuras aromáticas,
grupos fosfato y metilos. Un ejemplo es la pepsina, una enzima que es crucial en
la digestión de los alimentos ingeridos en nuestra dieta, que hidroliza los enlaces
peptídicos entre los aminoácidos hidrofóbicos, con reconocimiento de cadenas
laterales aromáticas como la fenilalanina, el triptófano y la tirosina.

Así mismo (Vargas, 2011), menciona que “algunas enzimas actúan sobre un grupo
determinado de moléculas, por ejemplo, las enzimas que digieren las proteínas:
catalizan reacciones hidrolizando enlaces, sin embargo, estos enlaces serán
hidrolizados en cualquier proteína que los contenga y, por eso, su especificidad es
relativa”.

2.3. Especificidad de enlace:

La especificidad de enlace, a diferencia de la especificidad de grupo, reconoce
tipos particulares de enlaces químicos. Esto difiere de la especificidad del grupo,
ya que no depende de la presencia de grupos funcionales particulares para catalizar
una reacción particular, sino más bien un cierto tipo de enlace (por ejemplo, un
enlace peptídico).

2.4. Especificidad estereoquímica:

Este tipo de especificidad es sensible a la actividad óptica de orientación del
sustrato. Las moléculas estereoquímicas difieren en la forma en que giran la luz
polarizada plana o las orientaciones de los enlaces. Las enzimas que son
estereoquímicamente específicas unirán sustratos con estas propiedades
particulares. Por ejemplo, la beta-glucosidasa solo reaccionará con enlaces beta-
glucosídicos que están presentes en la celulosa, pero no están presentes en el
almidón y el glucógeno, que contienen enlaces alfa-glucosídicos.

3. CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

3.1. Son los catalizadores más eficientes de la naturaleza. Por lo tanto, actuando en
cantidades muy pequeñas, aceleran las reacciones, a velocidades extremadamente
rápidas, transformando gran cantidad de sustrato.
3.2. Las enzimas no se consumen en la reacción, lo cual esto hace que actuen una y
otra vez.

3.3. La actividad de las enzimas está regulada por agentes intracelulares o

extracurriculares, que aumentan o disminuyen su actividad.

3.4. Las enzimas son altamente específicas. En otras palabras, una enzima participa en
una reacción. Por ejemplo, la peroxidasa participa, solamente, en la reacción de
transformar peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.

3.5. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de
ciertas reacciones químicas.

3.6. Influyen solo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.

3.7. Son inestables: se desnaturalizan por cambios fisicoquímicos coma la temperatura,

PH, etc.

3.8. Las enzimas son biocatalizadores muy específicos, presentan uan elevada
actividad catalítica y actúan a temperaturas moderadas y presión atmosférica.

3.9. Funcionan en soluciones acuosas.

3.10. Permanecen inalteradas luego de la catálisis.

III. CONCLUSIONES:

 Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la

velocidad de reacción hasta alcanzar un equilibrio.

 Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y especializado y, actúan

como catalizadores de reacciones químicas específicas en los seres vivos
o sistemas biológicos.

 Las enzimas son esenciales para todos los procesos biológicos ya que son
las responsables de las reacciones que mantienen la vida. Cualquier
mutación o difusión en un gen responsable de la codificación de una
enzima puede causar una enfermedad severa y hasta la muerte.

 Las enzimas poseen múltiples características que les permite actuar de

manera eficaz con un mínimo porcentaje de error.

 Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan todas las reacciones

químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice
que son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima
para que se realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a
una enzima.

 Cada enzima actúa sobre una sustancia concreta, como una llave y una
cerradura.
 IV. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Referencias

Navas, J. (25 de Mayo de 2010). Obtenido de

https://ocw.unican.es/pluginfile.php/1327/course/section/1638/Tema6_
Enzimas.pdf
Ramírez, J., & Ayala, M. (1 de Diciembre de 2014). UNAM. Obtenido de
https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/
Sabater, J. (4 de Septiembre de 2020). Eugenomic. Obtenido de
https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/
Vargas, A. (10 de Abril de 2011). blogspo. Obtenido de
https://enzimaszagan.blogspot.com/2011/04/especificidad-
enzimatica.html