Aspartato aminotransferasa
Para otros usos de este término, véase AST.
La aspartato
aminotransferasa (EC
2.6.1.1 (https://web.archiv
e.org/web/2011052523502
6/http://www.expasy.org/c
gi-bin/nicezyme.pl?
2.6.1.1)), antes conocida
como transaminasa
glutámico-oxalacética
(GOT) y también llamada
aspartato transaminasa
(AST), es una enzima
aminotransferasa que se
encuentra en varios
tejidos del organismo de
los mamíferos,
especialmente en el
corazón, el hígado y el
tejido muscular. Se
encuentra en cantidades
elevadas en el suero en
casos de infarto agudo de
miocardio, de hepatopatía
aguda y de miopatías, por
el empleo de
determinados fármacos y
en casos de cualquier
enfermedad o trastorno
en donde las células
resulten dañadas
gravemente.
Índice
Reacciones catalizadas
Clasificación
Lanzadera de electrones
del malato-aspartato
Significado clínico
Referencias
Véase también
Enlaces externos
Transaminasa glutámico-oxalacética 1, soluble
(aspartato aminotransferasa 1)
Aspartato aminotransferasa de E. coli con el cofactor Piridoxal 5'- Fosfato
Estructuras disponibles
PDB
Buscar ortólogos: PDBe (http://www.ebi.ac.uk/pdbe/s
earchResults.html?display=both&term={{{Hs_Unipro
t}}}), RCSB (http://www.rcsb.org/pdb/search/smartSu
bquery.do?smartSearchSubtype=UpAccessionIdQuery
&accessionIdList=::{{{Hs_Uniprot}}})
 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo GOT1 (HGNC: 4432) (http://www.genenames.org/data/hgnc_da
ta.php?hgnc_id=4432)
Identificadores OMIM: 138180 (http://omim.org/entry/138180)
externos
EBI: GOT1 (https://www.ebi.ac.uk/s4/summary/molecular?te
rm=GOT1)
GeneCards: Gen GOT1 (http://www.genecards.org/cgi-bin/car
ddisp.pl?id_type=entrezgene&id=2805)
UniProt: GOT1 (http://www.uniprot.org/uniprot/?query=GOT1
&sort=score)
 Bases de datos de enzimas
Número EC 2.6.1.1 (http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC2/6/
1/1.html)
Locus Cr. 10 q24.1-25.1 (http://omim.org/search?index=geneMap&s
earch=10q24.1-25.1)
Ontología génica               
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez 2805 (http://www.ncbi.nlm.nih.
gov/entrez/query.fcgi?db=gene
&cmd=retrieve&dopt=default&li
st_uids=2805&rn=1)
UniProt P17174 (http://www.uniprot.or n/a
Reacciones
g/uniprot/P17174)
RefSeq NM_002079 (http://www.ncbi.n n/a
catalizadas (ARNm) lm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?v
al=NM_002079)

Esta enzima cataliza la PubMed [1] (http://www.ncbi.nlm.nih.go

reacción de transferencia (Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
d&term=2.6.1.1%5BEC/RN%20
de un grupo amino desde
Number%5D)
el L-aspartato al 2-
oxoglutarato, formándose
L-glutamato y
oxaloacetato. Esta enzima PMC [2] (http://www.ncbi.nlm.nih.go
utiliza el piridoxal 5'- (Búsqueda) v/entrez/query.fcgi?db=pubme
fosfato como cofactor. d&term=2.6.1.1%5BEC/RN%20
Number%5D%20AND%20pubm
L-aspartato + 2- ed%20pmc%20local%5Bsb%5
oxoglutarato D)
oxaloacetato + L- v · d · e (https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Plantilla:Ficha&action=edit)
glutamato

También puede actuar sobre la L-tirosina, la L-fenilalanina y el L-triptófano. Esta actividad

puede ser formada desde la enzima aminoácido aromático transaminasa mediante proteólisis
controlada.

Clasificación
Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas
dependientes del grupo piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-
fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, las
aminotransferasas pueden agruparse en subfamilias. La aspartato aminotransferasa,
pertenece a la llamada clase-I de transaminasas, junto con las siguientes:

tirosina transaminasa
aminoácido aromático transaminasa
1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa
proteína cobC de la Pseudomonas denitrificans, que participa en la biosíntesis de la cobalamina
proteína YJL060c de las levaduras

Lanzadera de electrones del malato-aspartato

En el corazón y en el hígado, los electrones desde el NADH del citosol se transportan a la
mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato, que utiliza dos transportadores de
membrana y cuatro enzimas (dos unidades de la malato deshidrogenasa y dos unidades de la
aspartato transaminasa). Los electrones se transfieren desde el NADH en el citosol al
oxaloacetato, y forman malato, que atraviesa la membrana mitocondrial interior, y luego es
reoxidado por el NAD+ en la matriz para formar NADH en una reacción catalizada por la
malato deshidrogenasa.[cita requerida]

El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una

reacción de transaminación se transforma en aspartato que puede ser transportado al lado
citosólico. El glutamato mitocondrial dona un grupo amino, formando aspartato y α-
cetoglutarato. En el citoplasma, el aspartato es deaminado para formar oxaloacetato y el ciclo
se empieza de nuevo.[cita requerida]
Esta lanzadera, en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato, es reversible.
Consecuentemente, el NADH puede transportarse a la mitocondria por la lanzadera del
malato-aspartato solamente si la proporción de NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la
matriz mitocondrial. Esta lanzadera versátil también facilita el intercambio de intermedios
clave entre la mitocondria y el citosol.[cita requerida]

Significado clínico
La concentración de la AST se eleva en cualquier situación que exista daño hepático y daño
pulmonar. También se encuentra presente en los hematíes, en el miocardio, en el músculo
esquelético, en el riñón y en el cerebro, por lo cual, ante la presencia de daño en cualquiera
de estos sitios, también elevará su concentración sérica. La AST se definió como marcador
bioquímico para el diagnóstico de infarto agudo de miocardio en 1954. Sin embargo, su uso
como marcador ha quedado obsoleto debido a la mayor sensibilidad y precocidad de la
elevación de la concentración de las troponinas cardíacas. La AST forma parte del perfil
hepático que se realiza en la clínica con el fin de evaluar la función del hígado.[cita requerida]

Género Rango de referencia1

Mujer 6 - 34 IU/L
Hombre 8 - 40 IU/L

Referencias
1. GPnotebook > reference range (AST) (http://www.gpnotebook.co.uk/simplepage.cfm?ID=322240
579) Retrieved on Dec 7, 2009

Véase también
alanina aminotransferasa - ALT - GPT
gamma glutamil transpeptidasa - GGT

Enlaces externos
Artículo sobre la aspartato aminotransferasa, en Medline Plus (http://www.nlm.nih.gov/medlinepl
us/spanish/ency/article/003472.htm)
ApliMed (https://web.archive.org/web/20070328204030/http://www.aplimed.com/metodos_diag
n/GOT.htm)
NiceZyme (https://web.archive.org/web/20110525235026/http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezy
me.pl?2.6.1.1) (en inglés)
Estructuras 3-D PROSITE (http://www.expasy.ch/cgi-bin/view-pdb?src=PS00105) (en inglés)

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