Nombre del estudiante: Liceth Tatiana Murcia Ortegón

Grupo colaborativo: 172

Nombre del Tutor: Leonardo Bonilla

Ejercicio 1. Principios de enzimología

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Referencias Battaner Arias, E. (2013). introducción A LA
bibliográficas BIOQUÍMICA. https://gredos.usal.es/bitstream/handle/10366/119453/
Enzimologia.pdf?sequence=1

Enlace https://www.canva.com/design/DAEtg5vgJ5A/aMCOD
infografía 2 KWxZvkWqdmEhhdx6g/view?
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Referencias Battaner Arias, E. (2013). introducción A LA
bibliográficas BIOQUÍMICA. https://gredos.usal.es/bitstream/handle/10366/119453/
Enzimologia.pdf?sequence=1

Enlace https://www.canva.com/design/DAEthYJj_94/7DVk2V
infografía 3 nuObub80QjOgeOsw/view?
utm_content=DAEthYJj_94&utm_campaign=designsh
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Referencias Battaner Arias, E. (2013). introducción A LA
bibliográficas BIOQUÍMICA. https://gredos.usal.es/bitstream/handle/10366/119453/
Enzimologia.pdf?sequence=1

Ejercicio 2. Enzimas en la industria

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del publico
video
Referen 1. Espinosa, K. P. (s. f.). SÍNTESIS QUIMIOENZIMÁTICA
cias PARA LA OBTENCIÓN DE COMPUESTOS
bibliogr ANTIINFECCIOSOS [Facultad de Farmacia, Universidad
áficas Complutense,
Madrid.]. http://147.96.70.122/Web/TFG/TFG/Memoria/PAT
RICIA%20ESPINOSA%20KOMINAMI.pdf
2. Enzimas. Regulación de la actividad anzimática. (s. f.).
Inicio - -
 UPV/EHU. http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22
.htm#ph
3. González Bacerio, J. (2010). Las lipasas: enzimas con
potencial para el desarrollo de biocatalizadores
inmovilizados por adsorción interfacial. Revista Colombiana
de
Biotecnología, XII(1). http://redalyc.org/pdf/776/77617786
013.pdf
4. Navarro González, I. y Periago, M. J. (2012). Enzimas
lipolíticas bacterianas: propiedades, clasificación,
estructura, aplicaciones tecnológicas y aspectos
legales. Anales de Veterinaria de
Murcia, 28. https://doi.org/10.6018/j/188711
5. Torres, J. (s. f.). Clonación, expresión y caracterización
de las penicilinas acilasas de streptomyces de levendulae y
aptinoplanes utahensis [Tesis doctoral, Universidad
Complutense de Madrid, Facultad de ciencias biológicas,
departamento de
Bioquímica]. https://dialnet.unirioja.es/servlet/tesis?
codigo=194894

Ejercicio 3. Bioenergética del ATP

El trifosfato de adenosina (ATP), es una molécula pequeña y

estructuralmente sencilla, que se estima como la primordial moneda
energética de las células. Estructuralmente esta molécula es un
nucleótido de ARN que lleva una cadena de 3 fosfatos, en el centro
tiene una ribosa que está unida a la adenina y a la cadena de 3
fosfatos. Una vez que esta molécula se hidroliza, se libera energía
que es eficaz para diversos procesos metabólicos celulares. La enzima
F1 ATPasa es la delegada de acoplar el transporte de electrones y la
síntesis de ATP o fosforilación oxidativa, en la respiración celular;
para lograr hacer este proceso la enzima pasa por una secuencia de
cambios conformacionales. Esta enzima está compuesta por 2 piezas
primordiales: la cantidad F0 que es el complejo que participa en el
proceso de translocación de protones; y la cantidad F1, la cual es
extramembranal. La F1 ATPasa, es el asunto central de este escrito;
Está formada por 5 polipéptidos diferentes: α (3 subunidades). β (3
subunidades). Tiene el centro activo. γ (1 subunidad). Eje central
rotatorio de la subunidad F1. δ (1 subunidad). ε (1 subunidad);
además la cantidad F1 está establecido en la matriz mitocondrial que
sirve como el lugar catalítico para la síntesis o la hidrólisis del ATP. El
grueso de F1 está construido por 3 pares αβ. La subunidad γ
constituye un extenso eje helicoidal que ocupa en centro del
hexámero. El anillo c y el tallo γε conforman la parte móvil del
complejo frente al resto de la molécula que forma la parte estática.
 Las subunidades β tienen dentro el centro activo e interaccionan
asimétricamente con la subunidad γ. Las subunidades β de F1 tienen
la posibilidad de exponer 3 conformaciones diferentes que tienen
diversas afinidades por los nucleótidos: Abierta O: Nula afinidad. Los
nucleótidos tienen la posibilidad de unirse o liberarse. Laxa L: Escasa
afinidad. Los nucleótidos quedan retenidos (Unión y retención de ADP
y Pi). Tensa T: Alta afinidad. Se sintetiza el ATP. La relación de cada
subunidad β con la subunidad γ provoca que las 3 subunidades β no
sean iguales. La síntesis de ATP está acoplada a un gradiente de
potencial electroquímico de protones, que es creado por los
complicados enzimáticos de la cadena respiratoria a lo largo de la
oxidación de sustratos. Una vez que los protones atraviesan la
membrana por un conducto conformado en el dominio F0 (entre las
subunidades a y c) ocasionan un giro de un anillo de proteolípidos
compuesto por la subunidad c. Esta rotación hace girar al tallo central
(subunidades gramo y ε) en movimientos de 120°, ocasionando
cambios conformacionales seguidos en las subunidades catalíticas
(subunidades α y β) e induciendo la alianza de sustratos (ADP + Pi),
la síntesis de ATP y su liberación.

La síntesis de ATP se inicia en el estado L con la alianza de ADP y Pi.

El siguiente estado es la conformación T que sigue la condensación
del ADP y Pi a ATP con la formación de un enlace fosfodiéster. Al final,
el estado O deja independiente el producto ATP, y vuelve nuevamente
al estado L iniciando nuevamente la siguiente ronda de síntesis. Por
consiguiente, una rotación completa de la subunidad γ hace que cada
subunidad β se cicle por medio de sus 3 conformaciones probables y
en cada rotación se sintetizan y se liberan del área del enzima 3
moléculas de ATP. La interconvención conducida por protones,
direccional y cíclica, de los estados O, L y T, posibilita una producción
continua. Este mecanismo se sabe cómo mecanismo de cambio de la
fijación. El paso dependiente de energía no es la síntesis de ATP sino
su liberación de un espacio de alianza compacta. Esta liberación se
crea por la rotación de γ que necesita energía, que impulsa los
cambios conformacionales de los dímeros αβ. Esta liberación se crea
al mismo tiempo con la alianza del ADP y el Pi, que se habían
unificado antes, se integran a un espacio T para experimentar una
plática espontánea a ATP, mientras tanto que el sitio O, del que se
liberó el ATP, une otro ADP y Pi para comenzar otra vez el proceso.

El mecanismo de la F1 ATP asa es un proceso complejo, que necesita

de cambios estructurales relevantes para llegar al producto final, el
ATP.
Referencias Dpto. Bioquímica y Biología Molecular. (s. f.). Dpto. Bioquímica y Biología
bibliográfic Molecular. http://proteinasestructurafuncion.usal.es/moleculas/atpsintasa/i
ndex.html
as El ATP y las reacciones acopladas (artículo) | Khan Academy. (s. f.).
Khan Academy. https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-
energetics/cellular-energy/a/atp-and-reaction-coupling
Medigraphic - Literatura
Biomédica. https://www.medigraphic.com/pdfs/revedubio/reb-
2011/reb113b.pdf