Bioquímica enzimática

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APUNTES BIOQUÍMICA MUY COMPLETOS 2019-20
1º Bioquímica y Biología Molecular
Grado en Odontología
Facultad de Odontología
Universidad de Sevilla
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su
totalidad.
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TEMA 3: CINÉTICA E INHIBICIÓN ENZIMÁTICA.

PARTE 2.
CINÉTICA QUÍMICA:
a) Una reacción enzimática en la que se aumenta la cantidad de sustrato y la

velocidad no cambia, tiene una cinética de orden 0, v=k.
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
b) Si el sustrato va disminuyendo con el tiempo y el producto va aumentando con
el orden, es una cinética de primer orden. Otra manera de ver lo
mismo es ver los cambios de [S] como f(t)
Orden cero: [S]=[S]o- kt
Primer orden: [S]=[S]oe-kt
S -> P
c) Cinética de segundo orden, si la velocidad de la reacción es proporcional a la

concentración de dos reactivos. S + R -> P + Q
d) Cinética de pseudo primer orden, sólo se da cuando el reactivo [S] es

muchísimo mayor que [R]. S + R -> P + Q
CONSTANTE DE CATÁLISIS:
El número de recambio (turnover) es una medida de la eficiencia de un enzima y mide

el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima
y por unidad de tiempo.
Se determina cuando el enzima está condiciones óptimas de temperatura y pH y cuando
la cantidad de sustrato es saturante, de tal forma que el mismo no limita la velocidad de
la reacción enzimática.
Los estudios de cinética, junto con otras técnicas:
o Dan información sobre el mecanismo de acción de una enzima.
o Dan una idea sobre el papel que el enzima juega en el interior de la célula y sobre
cómo responde a los cambios en la concentración de ciertos metabolitos.
o Ayudan a conocer cómo se puede controlar la actividad de un determinado
enzima, lo que a su vez puede dar información sobre los mecanismos de control
bajo condiciones fisiológicas.
¿CÓMO SE OBTIENEN LOS PARÁMETROS CINÉTICOS?
Los parámetros cinéticos de una enzima son dos: la Km y la velocidad máxima.
Estos parámetros nos definen a un enzima, son únicos y propios de un enzima dado.
Permiten conocer cómo una enzima está funcionando y el objetivo fisiológico que tiene.
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Cuando queremos determinar los parámetros cinéticos necesitamos saber la velocidad

que se alcanza a una concentración de sustrato. Estos datos se averiguan mediante:
1. MÉTODOS CONTINUOS: Se acopla otro enzima a la reacción enzimática que se

quiere monitorizar. Seleccionamos una enzima que, por su mecanismo de acción nos
permita monitorizar la reacción enzimática de una forma sencilla.
 Si a la reacción de la diapositiva se le añade una reacción de NADP+ (incoloro),
se obtendrá NADPH (color). Cuanto más color tenga, mayor cantidad de
glucosa 6-fosfato tendremos.
2. MÉTODOS DISCONTINUOS: Se para la reacción y se ve cuanta glucosa 6-fosfato ha
aparecido, viendo cuánto tiempo ha pasado. Se utiliza en determinadas
circunstancias.
CONCEPTO DE VELOCIDAD INICIAL:
En una reacción enzimática siempre hay un comportamiento en el que, con el tiempo,

la concentración de sustrato va disminuyendo a la vez que la concentración de
producto va aumentando. La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de
la curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0
se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda
considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además,
en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad
de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta
forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.
La velocidad (correspondiente a una reacción de sustrato), corresponde a la velocidad

inicial correspondiente a la línea discontinua de la diapositiva.

VARIABLES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA:
La temperatura, los efectores (activadores e inhibidores), el pH, la concentración de

enzima y la concentración de sustrato.
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE ENZIMA: RELACIÓN LINEAL.
Si hago una reacción enzimática, a medida que aumenta el enzima, aumenta la

velocidad, habiendo entre ambos parámetros una relación lineal.
Una cinética lineal implica un proceso regenerativo, es decir, un proceso cíclico, de esta forma las 2
anteriores se encuentran relacionadas.
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: DATOS EXPERMENALES.
Una cinética hiperbólica, nos indica que la enzima tiene un comportamiento de tipo
saturante, es decir, hay un número limitado de sitios en la enzima para fijar sustrato; y
una vez que están ocupados todos, por mucho que aumente la concentración de
sustrato, la velocidad permanecerá constante teniendo un valor asintótico. Para
determinar la velocidad máxima de una reacción enzimática, la concentración de
sustrato, ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante, de formación de
producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos
de la enzima están saturados con sustrato.
El complejo enzima-sustrato permanece constante a lo largo del tipo en cuanto a

concentración, por lo que permanece inalterado.
¿CÓMO ANALIZAMOS LOS DATOS CINÉTICOS?
Tiempo
Existen dos hipótesis que van a explicar que el complejo ES permanece constante a lo
largo del tiempo. Ambas establecen que la concentración de enzima es muy baja en
relación con el sustrato, nunca es limitante.
1. Hipótesis Michaelis-Menten: Asume que la concentración del complejo

enzima-sustrato permanece constante porque está en equilibrio químico. K2<<K1.
Así, permanece constante gracias al valor de K1 y K-1.
La concentración de sustrato es saturante, muy alta. El sustrato que está unido al enzima
es mínimo con respecto al sustrato total, por lo que este sustrato del complejo E-S es
despreciable. Aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que
da Vmax, las enzimas pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la
cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de
sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten (KM).
Para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple esta constante
representa la constante de disociación del complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa
de la afinidad entre enzima y sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está

unido muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar
producto.
En estos casos se obtendrá una KM diferente según el sustrato específico sobre el que
actúe la enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan sobre sustratos
análogos) y según las condiciones de reacción en que se realicen las mediciones.
Nota: KM solo se puede usar para determinar la afinidad de una enzima por un sustrato,
k2 es limitante de la velocidad, por ejemplo, si k2 << k-1 y KM se convierte en k-1/k1.
Generalmente, k2 >> k-1 o bien k2 y k-1 son comparables.
La derivación de Michaelis y Menten está descrita por Briggs y Haldane. Se obtiene de la

siguiente manera:
Se supone que la reacción enzimática es irreversible, y que el producto no se liga con la
enzima después de la reacción.
F es la fracción en tanto por 1 del complejo productivo en relación al total de enzima

que hay.
Si la concentración total de enzima es E0, el complejo ES será igual a una fracción en

tanto por 1 del enzima total (E0). Entonces sustituimos en F la fracción S/k+S.
La velocidad de formación de producto es v=K2 [ES]. Así, el enzima total dividido por
K2, es la velocidad máxima. Esta K2 se conoce también como constante de catálisis.

Por eso, observamos la curva de la gráfica de Km.
La Km corresponde a la cantidad de sustrato que nos da la mitad de la velocidad
máxima.
NOTA:
Esta ecuación se puede analizar experimentalmente con un diagrama de Lineweaver-Burke, un diagrama de Eadie-
Hofstee o un diagrama de Hanes-Woolf.
 Cabe observar que [S] es grande comparada con Km, [S]/(Km + [S]) tiende a 1. La velocidad de formación de
producto es igual a k2[E0] en ese caso.
Cuando [S] es igual a Km, [S]/(Km + [S]) vale 0.5. En ese caso, la velocidad de formación de producto es la mitad de la
máxima (1/2 Vmax). Representando gráficamente V0 frente a [S] se puede fácilmente determinar Vmax y Km. Esto
requiere una serie de experimentos a E0 constante y diferentes concentraciones de sustrato [S].

2. Hipótesis Briggs-Haldane:
Asumen que el complejo ES, es constante porque la velocidad de formación
(determinada por K1[ES]) es similar a la de descomposición (determinada por
K2[ES]).
Se llega a la misma expresión aplicando la hipótesis de Briggs-Haldane que
aplicando la hipótesis de Michaelis-Menten. Para generar la curva necesito tener
muchos puntos experimentales ya que la ecuación de una curva queda
determinada por 3 puntos como mínimo, es decir, necesitamos generar una serie
de pares S-V, para determinar los dos parámetros que nos permiten determinar
una enzima. Reacciones monosustrato.
Ahora, el complejo de Michaelis no está en equilibrio con el substrato y el enzima
libre, sino que en cuanto se forma evoluciona rápidamente hacia los productos.
Realmente, en el tratamiento cinético formal de ES, puede aplicársele la
aproximación del estado estacionario. La ecuación de velocidad resultante es:
Que comparada con la ecuación experimental de Michaelis da como resultado:
kcat = k2
KM = ( k2 + k -1 )/ k1 = KS + k2 / k1
Lo que estamos viendo es cómo mantener una concentración del complejo E-S
constante, ya que esto, es lo que nos va a hacer falta para calcular la velocidad de
formación de producto.
El complejo enzima-sustrato es el complejo productivo, del que va a depender
finalmente de la cantidad de producto que se va a formar. E0 es la concentración
de enzima total.
La velocidad es máxima cuando la constante de velocidad de formación de
producto multiplique a la enzima total.
En este caso seguimos el método de Michaelis-Menten, ya que suponemos que la
reacción está en equilibrio químico. Por ejemplo, teniendo una reacción del tipo K=
([E][S]) /[ES], el sustrato total será más o menos el sustrato libre. Así, teniendo en
cuenta que la F= [ES]/[E]+[ES], podemos despejar el complejo ES de la reacción del
principio para obtener que F= [S]/K + [S] De esta manera, si la concentración total
de enzima es [E]0, Entonces [ES]= F[E]0, demostrando que el sustrato total será
más o menos el sustrato libre. La velocidad de formación del producto será, por
tanto:
También podemos sustituir en la ecuación K2 por la Kcat, que es la constante de

velocidad de primer orden siendo igual a K2 (número de recambio).
Así, podemos distinguir varios casos distintos en función de la relación del sustrato con
la constante:
- [S].
- [S]
- [S].
En el ejemplo que hemos explicado anteriormente [ES], está en equilibrio químico ya

que K2<<K1, por lo que cumple el modelo de Michaelis-Menten.
Sin embargo, debemos tener en cuenta el caso, en el cual el complejo [ES] estuviera en
estado estacionario, es decir, más o menos constante.
En este caso, [ES]= k1 [E][S]/ k-1 + k2; entonces, despejando la ecuación de F podemos
decir que: [ES]=F[E]0=[E]0 [S]/ [(K-1 + k2) /k1] + [S], ya que [E]0 sería la concentración de
enzima total.
La velocidad de formación viene dada por la expresión:
V=

TRATAMIENTO DE LOS DATOS: REPRESENTACIÓN GRÁFICA.
Entre las distintas representaciones podemos destacar:
1. Lineweaber-Burk.
2. Eadie-Hofstee.
3. Hanes.
4. Lineal directo.
5. Integración michaelis-menten.
Cuando se representa en una gráfica cómo varía la velocidad máxima en función la

cantidad de sustrato, siempre se pueden tener parejas de velocidades y concentraciones
de sustrato, siendo las concentraciones de sustratos creciente (S1, V1; S2, V2).
Cuando se satura, se alcanza la velocidad máxima.
La ecuación de una curva viene representada por muchos puntos, mientras que la gráfica
de una recta viene determinada por dos puntos.
La velocidad máxima es el límite al que tiende la función.
Para representar la gráfica, se deben generar muchos datos experimentales, para estar
seguros de cuál es la velocidad máxima y dar con seguridad el valor de la constante de
Michaelis (Km). El objetivo es representar la gráfica con una recta, porque sólo necesitas
dos datos experimentales para dar la Km.
En la mayoría de estas gráficas representamos la velocidad como su inversa. Si
representamos los datos como la inversa de la velocidad y la inversa del sustrato nos va
a dar una recta. Es una manera diferente de representar los datos de V1 y S1.

La última representación gráfica posible es la representación lineal directa. En este caso

la velocidad máxima y la km van a ser los parámetros y la velocidad y el sustrato va a ser
constante. Se genera una única gráfica por cada par de datos velocidad-sustrato. El
punto de intersección de las dos rectas va a ser la velocidad máxima y la Km. Determinar
los valores de Km y Velocidad máxima, es importante ya que:
1. La más sencilla es la representación de los dobles recíprocos o de Lineweaver-Burk.
Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente
representable y que de él emanan mucha información de interés.
Cuando los dos puntos que necesitas para determinar una recta se cortan con el eje x o
eje y.
Las parejas de datos son (1/ V, 1/ S).
La ecuación de la recta es y= ax+b (donde “a” es la pendiente).

INCONVENIENTES DEL MÉTODO
 Como requiere de dobles inversos, pequeños errores experimentales pueden conducir a grandes
errores.
 A altas concentraciones los puntos se aglutinan al principio de la gráfica.

2. Representación de Eadie- Hofstee:

Las parejas de datos son (S/V, S)
El diagrama de Eadie-Hofstee permite visualizar rápidamente los parámetros cinéticos importantes
como Km y vmax, pero está menos afectado por el margen de error que el diagrama de Lineweaver-
Burk, debido a que asigna el mismo peso a todos los puntos para cualquier concentración del sustrato
o velocidad de reacción.Una de las consecuencias del planteamiento de Eadie-Hofstee es que las
variables en la ordenada y en la abscisa no son independientes, sino que ambas dependen de la
velocidad de reacción. En consecuencia, cualquier error experimental se manifiesta en ambos ejes.
3. Representación Wong- Hanes:
La Km es la pendiente de la recta.
Las parejas de datos son (Velocidad máxima, V/ S)
Velocidad máxima
Todos estos tipos de representaciones vienen determinados, porque la fiabilidad de

representar la gráfica de una curva es mucho menor que la de una recta, porque se
necesitan menos datos.
4. Representación lineal directa: Donde se cruzan las rectas, es el valor de la

constante de Michaelis y la velocidad máxima, que son los valores específicos de
un enzima.
5. La ecuación integrada de Michaelis-Menten:

SIGNIFICADO DE LOS VALORES DE Km y Vmax:
 Informan sobre la especificidad de un enzima por un sustrato particular.

Una Km baja significa que para alcanzar la mitad de la velocidad máxima hace
falta un sustrato menor, por lo que la afinidad de la enzima por el sustrato es
mayor.
Esto indica el papel fisiológico de una enzima en particular. En el gráfico de la
diapositiva, la isoenzima 4, presente en el hígado, solo trabaja a
concentraciones muy altas de glucosa, teniendo menor afinidad por ella que
las isoenzimas I-III, que podemos observar que, al tener una Km menor,
tienen mucha más afinidad por la glucosa.
 Informan sobre si el mecanismo es de equilibrio químico o de estado

estacionario.
 Indican el papel de un enzima en el metabolismo.

KM E INFORMACIÓN PAPEL DE UN E EN METABOLISMO:
Se fosforila la glucosa, porque una vez que se añade el fósforo, añadiendo una carga
negativa, este no se va a separar. La hexoquinasa es la enzima que se encarga del proceso,
de transformar la glucosa a glucosa-6-fosfato, y esta enzima tiene una Km diferente, en
función de en qué tejido esté.
El hígado es el órgano donde se almacena el glucógeno, ya que retira niveles de glucosa
elevados.
INHIBIDOR ENZIMÁTICO:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de interacciones con el
centro activo u otros centros específicos (alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a la enzima a través de
desnaturalización de la molécula enzimática
De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
1. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo. Pueden ser de 2 tipos:

- Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el
complejo enzima-substrato o con ambos: E + I EI/E + I ESI
- Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima: E+I E´
2. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un
cambio conformacional con repercusión negativa en la actividad enzimática

Tenemos diferentes tipos de inhibiciones:

En una inhibición irreversible, normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo
que la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos
funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o alquenos. Estos
grupos electrofílicos reaccionan con las cadenas de aminoácidos para formar uniones
covalentes.
El inhibidor modifica químicamente la enzima, por lo que no establece ningún equilibrio.
Esta inhibición depende del tiempo que se deje actuar al inhibidor, ya que, a más tiempo
de actuación, más moléculas inactivadas.
En una inhibición reversible, los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante
interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones
hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el
sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica. Al contrario de lo
que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles
generalmente no experimentan reacciones químicas cuando se unen a la enzima y
pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis.
El inhibidor establece un equilibrio químico con la enzima, que depende de su afinidad
por el enzima. La reacción estará inactiva durante un período concreto de tiempo, pero
el inhibidor se acabará separando y permitirá la unión del sustrato al enzima.
- En una inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor compiten por

unirse al centro de activo de la enzima. Lo que define a este tipo de
inhibición es que disminuye la Km y la velocidad máxima no cambia. (No
importa si el inhibidor se une o no al centro activo, porque este, se puede
unir a otro punto).
La mayoría de los inhibidores competitivos, se

unen al centro activo de la enzima, pero porque
químicamente se parecen al sustrato; pero se
puede tener un inhibidor competitivo que no se
una al sustrato.
De esta manera, las fijaciones de sustrato e inhibidor son mutuamente excluyentes, el

complejo E-I no es productivo.
- En una inhibición no competitiva, el sustrato se une al centro activo y el

inhibidor se une al centro alostérico, es decir, que son anclajes
independientes. Se forma el complejo E-S-I, aunque no sea productivo). El
inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el
substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la
enzima, pero sí impide la acción catalítica.
El inhibidor cuando se une a la enzima, ya no compite, sino que deja que el

sustrato se una; y cuando el sustrato se une a la enzima, deja que el inhibidor se
una también. Por eso, no hay una competencia entre el sustrato y el inhibidor,
por la enzima.
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre y al complejo enzima-substrato ES.
Ni el complejo E-I ni el complejo E-S-I son productivos
- En una inhibición acompetitiva/ anticompetitiva, el inhibidor no se une a

la enzima, a no ser que el sustrato se una previamente al enzima,
estableciéndose de esta manera una secuencia, es decir, que el inhibidor
se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado,
impidiendo la acción catalítica.
El inhibidor sólo puede fijarse

al complejo E-S. El complejo E-
S-I no es productivo.

ESQUEMA GENERAL DE LA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA:
La idea es saber siempre la concentración del complejo E-S,

que es el complejo productivo.

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1º Bioquímica y Biología Molecular

TEMA 3: CINÉTICA E INHIBICIÓN ENZIMÁTICA.

a) Una reacción enzimática en la que se aumenta la cantidad de sustrato y la

c) Cinética de segundo orden, si la velocidad de la reacción es proporcional a la

d) Cinética de pseudo primer orden, sólo se da cuando el reactivo [S] es

El número de recambio (turnover) es una medida de la eficiencia de un enzima y mide

o Dan información sobre el mecanismo de acción de una enzima.

¿CÓMO SE OBTIENEN LOS PARÁMETROS CINÉTICOS?

Los parámetros cinéticos de una enzima son dos: la Km y la velocidad máxima.

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Cuando queremos determinar los parámetros cinéticos necesitamos saber la velocidad

1. MÉTODOS CONTINUOS: Se acopla otro enzima a la reacción enzimática que se

CONCEPTO DE VELOCIDAD INICIAL:

En una reacción enzimática siempre hay un comportamiento en el que, con el tiempo,

La velocidad (correspondiente a una reacción de sustrato), corresponde a la velocidad

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VARIABLES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA:

La temperatura, los efectores (activadores e inhibidores), el pH, la concentración de

Si hago una reacción enzimática, a medida que aumenta el enzima, aumenta la

EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO: DATOS EXPERMENALES.

El complejo enzima-sustrato permanece constante a lo largo del tipo en cuanto a

¿CÓMO ANALIZAMOS LOS DATOS CINÉTICOS?

1. Hipótesis Michaelis-Menten: Asume que la concentración del complejo

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La derivación de Michaelis y Menten está descrita por Briggs y Haldane. Se obtiene de la

F es la fracción en tanto por 1 del complejo productivo en relación al total de enzima

Si la concentración total de enzima es E0, el complejo ES será igual a una fracción en

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Por eso, observamos la curva de la gráfica de Km.

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También podemos sustituir en la ecuación K2 por la Kcat, que es la constante de

En el ejemplo que hemos explicado anteriormente [ES], está en equilibrio químico ya

La velocidad de formación viene dada por la expresión:

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TRATAMIENTO DE LOS DATOS: REPRESENTACIÓN GRÁFICA.

Entre las distintas representaciones podemos destacar:

Cuando se representa en una gráfica cómo varía la velocidad máxima en función la

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La última representación gráfica posible es la representación lineal directa. En este caso

1. La más sencilla es la representación de los dobles recíprocos o de Lineweaver-Burk.

La ecuación de la recta es y= ax+b (donde “a” es la pendiente).

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2. Representación de Eadie- Hofstee:

3. Representación Wong- Hanes:

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4. Representación lineal directa: Donde se cruzan las rectas, es el valor de la

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SIGNIFICADO DE LOS VALORES DE Km y Vmax:

 Informan sobre la especificidad de un enzima por un sustrato particular.

 Informan sobre si el mecanismo es de equilibrio químico o de estado

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1. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo. Pueden ser de 2 tipos:

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Tenemos diferentes tipos de inhibiciones:

- En una inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor compiten por

La mayoría de los inhibidores competitivos, se

De esta manera, las fijaciones de sustrato e inhibidor son mutuamente excluyentes, el

- En una inhibición no competitiva, el sustrato se une al centro activo y el

El inhibidor cuando se une a la enzima, ya no compite, sino que deja que el

- En una inhibición acompetitiva/ anticompetitiva, el inhibidor no se une a

El inhibidor sólo puede fijarse