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Las caractersticas ms sobresalientes de las enzimas son su poder de cataltico y especifidad en las reacciones.

Adems, la actividad de muchas enzimas est regulada. Casi todas las enzimas conocidas son protenas, sin embargo, existen molculas de !A "ribosomas# catalticamente activas, lo $ue indica $ue las protenas no tienen un monopolio absoluto como catalizadores. Las enzimas tiene un enorme poder de cataltico aceleran reacciones multiplicando su velocidad por un mill%n de veces o incluso ms "&'( a &'&) veces#.

Como todo verdadero catalizador, las enzimas muestran las siguientes propiedades* &. +stn presentes en pe$ue,as cantidades.
2. !o sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reacci%n y por lo tanto, cada molcula de

enzima puede participar en muchas reacciones individuales.


3. !o tienen efecto sobre la termodinmica de la reacci%n.

-. .iene gran poder cataltico. /. 0on catalizadores en las reacciones $umicas de los sistemas biol%gicos.
6. 1oseen un elevado grado de especifidad de sustrato.

2. 3uncionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de p4 y temperatura. 5. La mayora de las enzimas son protenas 6
La funcin depende de la integridad de la conformacin proteica nativa

Existen enzimas que son protenas simples y otras que requieren componentes qumicos adicionales: ofactores: $iones inorg%nicos $comple&os org%nicos prost'ticos coenzimas grupos

!oloenzima" #poenzima

7. Las enzimas se clasifican seg8n la reacci%n

9!omenclatura* :!8mero clasificatorio de - dgitos "+.C.# :!ombre sistemtico :!ombre trivial

Concentraci%n de substrato La forma hiperb%lica de la curva +fecto de la temperatura en la actividad enzimtica Efecto del pH sobre la velocidad de reaccin Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reaccin

EFECTO DEL PH SOBRE L

!ELOC"D D DE RE CC"#$

El p! tiene una influencia marcada so(re la velocidad de las reacciones enzim%ticas. aractersticamente) para cada enzima *ay un valor de p! al cual la velocidad es ptima y a cada lado del ptimo la velocidad es inferior. Esto se de(e a que los sitios activos de la enzima se componen a menudo de grupos ioniza(les que de(en encontrarse en la forma inica adecuada) con el fin de mantener la conformacin del sitio activo) unir los sustratos o catalizar la reaccin. #dem%s) uno o m%s de los sustratos puede contener grupos ioniza(les y slo una forma inica del sustrato puede unirse a la enzima y experimentar la cat%lisis. La relacin p! actividad de la enzima depende del comportamiento %cido (%sico de la enzima y del sustrato. La disminucin de la actividad enzim%tica podra de(erse a la formacin de una forma inica incorrecta del sustrato o de la enzima, o de ambos. El p! ptimo de la enzima y el p! de su entorno celular no siempre es el mismo+ de tal manera que) en ocasiones) la regulacin intracelular de su actividad es el pH.

CO$CE$TR C"#$ DE S%BSTR TO


;elocidad mxima* la velocidad de una reacci%n "v# es el n8mero de molculas de substrato convertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en moles de producto formadas por minuto. La velocidad de una reacci%n catalizada por una enzima, aumenta conforme se incrementa la concentraci%n de substrato hasta $ue se llega a una velocidad mxima " Vmax#, a partir de la cual la velocidad de la reacci%n, es independiente de la cantidad de substrato. +l $ue la velocidad no pueda seguirse incrementando, refle<a la saturaci%n del sitio activo con el substrato. La ecuaci%n de esta hiprbola corresponde a una cintica clsica de =ichaelis: =enten

Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reaccin


=uchas reacciones $umicas transcurren a una velocidad mayor si la temperatura aumenta. >n aumento en la . comunica ms energa cintica a las molculas del reactivo, dando ms colisiones eficaces por unidad de tiempo. Las reacciones catalizadas enzimticamente se comportan anlogamente hasta cierto punto. Incremento de la velocidad con la temperatura* +n general, la velocidad de la reacci%n se incrementa con la temperatura hasta $ue un punto mximo es alcanzado. +ste incremento se

debe a $ue aumenta el n8mero de molculas ricas en energa $ue pueden pasar la barrera energtica de estado de transici%n, para formar a los productos. Decremento de la velocidad con la temperatura* la elevaci%n excesiva de la temperatura del medio $ue contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como resultado de la desnaturalizaci%n, es decir, la prdida de la estructura tridimensional de las enzimas.

La forma &iperblica de la curva de velocidad


La mayora de las enzimas muestran cinticas del tipo hiprbola rectangular como describieron en &7&? por primera vez Leonor =ichaelis y =aud =enten. +ste trazo se obtiene al graficar la velocidad de la reacci%n enzimtica vs. La concentraci%n de 0ubstrato6 este comportamiento se describe por e<emplo para la disociaci%n del @xgeno de la mi:o:globina. +xisten algunas enzimas $ue se denominan AalostricasB, $ue frecuentemente poseen una curva tipo sigmoide "en forma de 0#, $ue es similar a la mostrada para la disociaci%n del @xgeno de la hemoglobina.

Efecto de la variacin del pH en la actividad en'im(tica


Efecto del pH en la ionizacin del sitio activo* la concentraci%n de 4C afecta la velocidad de la reacci%n en muchas formas. 1rimero el proceso cataltico usualmente re$uiere de $ue la enzima y el substrato tengan grupos $umicos en una forma i%nica particular para poder

interactuar. 1or e<emplo la actividad cataltica puede necesitar a un grupo amino, por e<emplo de una lisina en estado pro:tonado ":!4?C# o no ":!4)C#, el p4 modifica este estado y por tanto a la velocidad de la reacci%n. Efecto del pH para la desnaturalizacin de la enzima* p4 extremos pueden ocasionar la desnaturalizaci%n de las enzimas, debido a $ue la estructura con estos cambios es posible modificar las interacciones i%nicas $ue intervienen en la estabilidad de la enzima en su estado nativo*

El pH ptimo vara para las diferentes enzimas* el p4 al cual las enzimas ad$uieren su mxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la secuencia de aminocidos $ue las conforman, por supuesto, tambin est relacionado con el microambiente celular en el cual desarrollan su catlisis. 1or e<emplo la pepsina $ue es una enzima digestiva $ue act8a en el est%mago, posee un p4 %ptimo de alrededor de ) unidades, por el contrario otras enzimas $ue act8an a p4 neutro, se desnaturalizan a p4 alcalino o cido.

En'imas re)uladas*
.odas las enzimas presentan caractersticas $ue influyen en la regulaci%n de su actividad dentro de la clula, por e<emplo* DpH. +l p4 %ptimo de una enzima es de / y su entorno tiene un p4 de 2, por lo tanto, la actividad de esa enzima no es la %ptima. DTemperatura. La catalasa tiene una actividad %ptima a 'E C. La temperatura corporal es de ?(./E C, la actividad de la enzima no es total. DPresencia de co-factores. Algunas enzimas necesitan co:factores como =gCC, 3eCC, etc.6 la concentraci%n de estos metales regula la actividad enzimtica. DConcentracin de sustrato. La actividad enzimtica dentro de la clula tambin se ve regulada por la concentraci%n de sustratos. Adems de estas propiedades comunes a todas las enzimas, hay otras $ue tienen funciones especiales para regular el metabolismo, stas se denominan enzimas reguladoras. 4ay dos tipos de regulaci%n* &# +nzimas alostricas )# +nzimas moduladas covalentemente

En'imas alost+ricas o no re)uladas*

+l trmino alostrico significa otro sitio. Las enzimas alostricas poseen, adems del sitio activo, otro sitio al $ue se enlaza de modo reversible, no covalente, el co:factor o modulador. +l centro alostrico es tan especfico para el modulador como lo es el sitio activo para el sustrato. >n modulador puede ser "C# cuando estimula la actividad de la enzima6 ":# cuando inhibe la actividad enzimtica6 puede ser homotrpico, cuando su modulador es el propio sustrato6 y heterotrpico, cuando su modulador es diferente al sustrato. Algunas enzimas poseen ms de un sitio alostrico y se denominan polivalentes.

a# utas lineales Fnhibici%n o retroinhibici%n

+stimulaci%n o retroalimentaci%n

b# utas ramificadas