Oxidación de

aminoácidos (AA)

Sección Bioquímica Facultad de Ciencias 2015

 Oxidación en 3 situaciones metabólicas

 Durante la síntesis y degradación normal de proteínas

celulares (recambio proteico).

 Cuando los AA ingeridos exceden las necesidades para

síntesis de proteínas, el excedente se cataboliza.
Los AA no se pueden almacenar.

 Durante la inanición o en la diabetes mellitus, no hay

glúcidos disponibles o no se usan correctamente.
 Catabolismo de AA en mamíferos

Los grupos amino y el esqueleto carbonado

siguen rutas separadas pero interconectadas.

El grupo amino se desvía hacia rutas del

metabolismo del grupo amino.
Catabolismo del grupo amino

Hígado

Imagen tomada y adaptada

de “Principios de Bioquímica”,
Lehninger (quinta edición).
 Formas de excreción del nitrógeno

 Organismos amonotélicos (amoníaco, en forma

de ión amonio)

 Organismos ureotélicos (urea)

 Organismos uricotélicos (ácido úrico)

 Primer paso: transaminación de L-AA

PLP: piridoxal fosfato, Imagen tomada y adaptada

forma coenzimática de “Principios de Bioquímica”,
Lehninger (quinta edición).
de la vitamina B6

Aminotransferasa
o transaminasa

La transaminación recolecta los grupos amino de

diferentes aminoácidos en el glutamato (dador de grupos
amino para rutas biosintéticas y rutas de excreción).
 Determinación de lesiones tisulares

Alanina
transaminasa

Aspartato
transaminasa

Enzimas que se miden en suero para determinar daño

cardíaco o hepático.
 El glutamato libera su grupo amino como amonio

El grupo amino que se transfirió al α-cetoglutarato en la reacción de

transaminación se libera como amonio por una reacción de
desaminación oxidativa que lleva a cabo la glutamato deshidrogenasa.

Transaminasa Glutamato deshidrogenasa

Transaminasa Glutamato deshidrogenasa

α-cetoglutarato
NH4
 Transporte de amonio en forma de glutamina
El exceso de amonio de los tejidos se transporta hasta el hígado en la
forma de glutamina, sintetizada desde glutamato por la glutamina sintetasa.

ATP
NH4+

Eliminación como
urea (ciclo de la
urea)

HIGADO
Una vez en la mitocondria
hepática, la glutamina libera el
amonio y se transforma en
glutamato, por acción de la
glutaminasa.
Ciclo de la glucosa-alanina
 Hepatocito

La urea se produce
a partir de amonio
en 5 pasos
 Conexiones entre los ciclos de la urea y de Krebs

Genera ATP,
reduce el costo
energético de
producir urea

Imagen tomada y adaptada

de “Principios de Bioquímica”,
Lehninger (quinta edición).
 Regulación del ciclo de la urea

 Dependiente del flujo de nitrógeno de la dieta

 Regulación alostérica de la primer enzima de la

ruta (carbamil fosfato sintetasa I), es activada
por el N-acetilglutamato.
Destino de los esqueletos carbonados
Sólo Leucina y Lisina son exclusivamente cetogénicos
Los AA ramificados no se degradan en el hígado

 Valina, Isoleucina y Leucina se oxidan como

combustible en el músculo, cerebro, riñón y
tejido adiposo.

 Interviene una aminotransferasa de cadena

ramificada y un complejo de la α-cetoácido de
cadena ramificada deshidrogenasa.
 Resumiendo
 La oxidación de los aminoácidos implica la liberación del
grupo amonio y su incorporación al α-cetoglutarato para
formar glutamato. Las enzimas responsables se conocen
como transaminasas.
 En los vertebrados, el amonio excedente se transporta
al hígado en forma de alanina o glutamina, donde se
procesa a través del Ciclo de la urea y se elimina por la
orina como urea.
 El esqueleto carbonado se degrada hasta intermediarios
del Ciclo de Krebs que se convierten en oxalacetato que
genera glucosa mediante la gluconeogénesis (AA
glucogénicos), o produce cuerpos cetónicos (AA
cetogénicos).