BIOSINTESIS DE LOS

AMINOACIDOS NO ESENCIALES
PARA LA NUTRICION

EDINSON SALDAÑA ROJAS

Aunque las plantas, animales y las bacterias obtienen su
nitrógeno de orígenes diferentes, prácticamente todos los
organismos comparten unas mismas rutas comunes de
utilización de nitrógeno inorgánico en forma de amoníaco.
El amoniaco a concentraciones elevadas es muy tóxico,
pero a concentraciones más bajas constituyen un
metabolito central, que actúa como sustrato de cinco
enzimas que lo convierten en diversos compuestos
orgánicos nitrogenados.
Todos los organismos asimilan amoníaco a través de
reacciones que conducen al glutamato, la glutamina, la
asparagina y el carbamoil fosfato.
UTILIZACIÓN DEL AMONIACO
 ORIGEN UTILIZACION

Síntesis de
Absorción en proteínas
intestino

Síntesis de
Degradación de
AMINOACIDOS Compuestos no
proteínas
nitrogenados

Síntesis de Urea
NH3
aminoácidos Producción de
Energía
acetoácidos glucosa

Cuerpos
cetónicos
 IMPORTANCIA

Los humanos sintetizan 12 de los 20

aminoácidos comunes a partir de intermediarios
anfibólicos de la glucolisis y el ciclo del ácido
cítrico.
De los 12 aminoácidos para la nutrición, nueve
se forman a partir de intermediarios anfibólicos
y tres (cisteína, tirosina e hidroxilisina) de
aminoácidos esenciales para la nutrición.
 Aminoácidos
Aminoácidos Esenciales para la Aminoácidos No Esenciales para la
nutrición nutrición
Arginina * Alanina
Histidina Aspargina
Isoleucina Aspartato
Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina

* Semiesencial en la nutrición . Sintetizados a tasas inadecuadas para apoyar el

desarrollo de los niños
Las enzimas glutamato deshidrogenasa, glutamina
sintetasa y las aminotransferasas ocupan posiciones
importantes en la biosíntesis de los aminoácidos.
El efecto combinado de estas tres enzimas es
transformar el ion amonio en α-aminonitrogenado de
varios aminoácidos.
El nitrógeno amino del glutamato y el nitrógeno amida
de la glutamina son ambos extraordinariamente activos
en la biosisntesis.
GLUTAMATO DESHIDROGENASA:
AMINACIÓN REDUCTORA DEL α-CETOGLUTARATO
Reacción reversible.
La mayor parte de las bacterias y muchas plantas contienen una forma de la
enzima específica para el NADPH.
En las células animales, la enzima utiliza NAD⁺ como principal cofactor, pero
también puede emplear NADP⁺
ADP + - ATP
GDP GTP

Glutamato Sintasa
α-Cetoglutarato + Glutamina + NADPH + H⁺ 2 Glutamato + NADP⁺
GLUTAMAMINA SINTETASA:
GENERACIÓN DE NITROGENO. AMIDA BIOLÓGICAMENTE ACTIVO
La reacción de la glutamina sintetasa se
produce a través de un intermediario acil
fosfato. El carbono δ del glutamato para dar
un anhidrido de ácido carboxílico fosfórico,
que sufre un ataque nucleofílico por el
nitrógeno del amoníaco para dar el producto
amida, glutamina.
El nitrógeno amida se utiliza en la biosíntesis
de varios aminoácidos (glutamato, triptofano
e histidina), los nucleótidos de purina y
pirimidina, y los aminoazucares.
En los animales, la glutamina sintetasa, es un
elemento clave en la desactivación tóxica del
amoníaco que se forma por el catabolismo de
los aminoácidos, en especial el cerebro.
 GLUTAMAMINA SINTETASA:
GENERACIÓN DE NITROGENO. AMIDA BIOLÓGICAMENTE ACTIVO

El glutamato y la glutamina son los aminoácido más abundantes en las células

cerebrales…
La glutamina participa en la excreción de amoníaco en el riñón y es un
combustible importante para las células del combustible inmunitario.
Retroinhibición Acumulativa

Triptófano Histidina Alanina

Carbamoil fosfato GLUTAMINA SINTETASA Glucosamina -6-fosfato

Glicina
CTP AMP
Regulación por Adenilación
ASPARAGINA SINTETASA:
UNA REACCIÓN SEMEJANTE DE AMIDACIÓN

La asparagina sintetasa utiliza

amoniáco o glutamina para
catalizar la conversión de
aspartato en asparagina.
El aspartato obtiene el
amoniaco de la glutamina.
Cofactor Mg²⁺.
CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA:
GENERACIÓN DE UN INTERMEDIARIO PARA LA SÍNTESIS DE
ARGININA Y PIRIMIDINA

La ruta final de asimilación del amoníaco

forma, en primer lugar, carbamoil fosfato. La
enzima responsable es la carbamoil fosfato
sintetasa . Tanto el amoniaco como la
glutamina pueden actuar como donadores de
nitrógeno.
Son de dos tipos:
CPS I: se encuentra en las mitocondrias,
preferencia para el NH₃, y se utiliza en la ruta
de biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.
CPS II: Se encuentra en el citosol, preferencia
por la glutamina, participa en la síntesis de
Nucleótidos de Pirimidinas. Inhibida por UTP.
CONVERSIÓN DE LA FENILALANINA EN TIROSINA
Se produce siempre y cuando haya cantidades adecuadas de fenilalanina esenciales
para la nutrición, la tirosina no es esencial.
Reacción catalizada por la fenilalanina hidroxilasa, la cual incorpora el oxigeno en la
fenilalanina y reduce al otro átomo a agua.
El poder reductor, proporcionado como tetrahidrobiopterina, se obtiene, en última
instancia, del NADPH
La deficiencia de fenilalanina hidroxilasa, causa fenilcetonuria , un trastorno que causa
déficit mental.
UTILIZACIÓN Y CATABOLISMO DE LA TIROSINA

La tirosina es un precursor de las

hormonas tiroideas, de los
pigmentos biológicos denominados
melaninas y de las catecolaminas,
que actúan como hormonas y como
neurotransmisores.
Las hormonas tiroideas estimulan
diversos procesos metabólicos,
mediante la activación de la
transcripción de genes específicos.
La síntesis se realiza en las
glándulas tiroideas
UTILIZACIÓN Y CATABOLISMO DE LA TIROSINA
La síntesis de las melaninas tienen
lugar en las células productoras de
pigmentos, los melanocitos.
La enzima que lleva a cabo este
proceso de síntesis es la tirosinasa, la
cual cataliza dos rutas de síntesis, una
para la síntesis de la melanina negra y
la otra ruta reacciona con la cisteína
para la síntesis de las melaninas rojas.
La pigmentación de una persona
viene dada por las cantidades
relativas de melaninas roja y negra de
la piel.
Un déficit genético de tirosinasa hace
que una persona carezca de
pigmentación y este trastorno se
denomina albinismo.
BIOSINTESIS DE PROLINA A PARTIR DE GLUTAMATO

La función metabólica importante de la Prolina es su

incorporación a precursores polipéptídicos del colágeno y otras
proteínas del tejido conjuntivo, en las que actúa como precursor
hidroxiprolina. El precursor del colágeno no hidroxilado se
denomina procolágeno. En este polipéptido, un resdiduo de
prolina a dos posiciones del extremo carboxilo de un residuo de
glicina es el sustrato preferido para la acción de la procolageno
prolina hidroxilasa.
La Procolageno Prolina Hidroxilasa, requiere hierro ferroso,
ácido ascórbico, oxígeno molecular y α-cetoglutarato.
El ácido ascorbico reduce al oxigeno con la incorporación de un
átomo al succinato y el otro termina en el grupo hidroxilo de la
hidroxiprolina.
La deficiencia de la vit C, genera escorbuto, esto se produce por
una defectuosa función del tejido conjuntivo, hay una
maduración defectuosa del colágeno en el tejido conjuntivo.
BIOSINTESIS DE SERINA
La serina, la cisteína y la glicina se forman a partir de 3-fosfoglicerato
(intermediario de la glucolisis).
La serina es un precursor de la glicina y la cisteína.

TRANSAMINACIÓN
BIOSINTESIS DE GLICINA A PARTIR DE COLINA
BIOSINTESIS DE GLICINA

Reacción de la Serina Hidroximetiltransferasa. Reacción reversible

El grupo metilo de la cadena lateral de la serina se transfiere al
tetrahifolato (transportador de fragmentos monocarbonados).

Serina
Hidroximetiltransferasa
BIOSINTESIS DE CISTEINA

Se sintetiza a partir de serina y

homocisteína.
Conversión de homocisteína y serina a
homoserina y cisteína. El azufre de la
cisteína proviene de la metionina y la
estructura de carbono de la serina.
HOMOCISTINURIA.
La causa genética más frecuente que
provoca niveles elevados de
homocisteína, aunque parece ser que
daña las células que revisten los vasos
sanguineos y estimula el crecimiento
del musculo liso vascular. El aminoácido
también aumenta el estrés oxidavo.
Déficit enzimáticos que producen Homocistinuria

1. Un defecto de la cistationina sintasa causa una acumulación de

homocisteína debido a que está deteriorada la conversión en cistationina.
2.Un deficit de metionina sintasa o de metilentetrahidrofolato reductasa
3.Bloquea la conversión de homocisteína en metionina
En cualquiera de estos casos, la homocisteína que se acumula se oxida a
homocistina, la forma que se excreta .
La homocisteína no se degrada bien, debido al defecto enzimático de
Cistationina Sintasa y comienza a acumularse, transformándose en parte en
metionina. La homocisteína es un aminoácido tóxico a largo plazo, con
posibles efectos indeseables sobre el sistema óseo (osteopenia), sistema
ocular (luxación del cristalino, miopía), sistema nervioso (retardo) y sistema
vascular (accidentes vasculares) del niño.
En algunas personas, los tratamientos a base de vitaminas son eficaces para
reducir los niveles de homocisteina: piridoxal fosfato (B₆) necesario para la
actividad de cistationina sintasa; el tetrahidrofolato, al igual que la B₁₂,
intervienen en la metilación de la homocisteína a metionina.
AMINOÁCIDOS RELACIONADOS CON INTERMEDIARIOS DEL CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
El SIQUIMATO y el CORISMATO son intermediarios en la Biosisntesis
de Aminoácidos Aromáticos
Rama del Prefenato. Sintesis de Fenilalanina y Tirosina.
Rama del antranilato. Sinstesis de Triptófano
 a-CETOACIDO

TRANSAMINACION
 SINTESIS DE
NEUROTRANSMISORES
 METALOPROTEINAS Y HEMOPROTEINAS

Muchos aminoácidos y sus metabolitos participan en

los procesos de transducción de señales, en el control
hormonal y en la transmisión sináptica de los impulsos
nerviosos.
Entre los aminoácido que actúan directamente como
neurotransmisor están la glicina y el glutamato.
El neurotransmisor GABA es el producto de degradación
del glutamato.
La histamina, deriva de la histidina
La Serotonina (5-HTP), deriva del triptófano
Las catecolaminas, derivan de la tirosina
BIOSINTESIS DE SEROTONINA Y LAS CATECOLAMINAS

La síntesis de serotonina se produce en la glandula pineal, en

donde actúa como precursor de la melatonina.
La serotonina y la melatonina pueden actuar como reguladores
del sueño y la vigilia.
BIOSINTESIS DE SEROTONINA Y LAS CATECOLAMINAS