1.

Composición
2. Solubilidad
3. Función biológia
4. For«o (Estructiza químia 1z'idimerisioraI total}

1. Composición
Maria Leticia Calderón a) Horno rate nas o S
Fernández les
b) Hetoro roteinas o Coniu

1 2

a) Estructurales Dan rigidez

b) Enzimas Catalizan reacciones biológicas

, c) Hnrmnnas Mensajeros químicos

d) Toxinas po -¥' Causan daño

e) tA i m e organismo -¥' Protección

unas
f} Transporte de oxigeno: Pulmones —+ Tejidos
Músculos (almacenado)

4 5 6
 .................................................................................
4. Forma ( Estructura quimica tridimensional totaQ 4. Forma ( Estructura quimica tridimensional totaQ Estructuras de las proteiains

EL STEN 4 NIVE0LE S AS P E C T O S D E ESTRUCTURA

EN UML MOLÉ CU LA PROTEi CA:
a) GIobuTaree• b) Fibroaas•

Doblamiento y Superenrollamiento a Estructura eaférica u ovoide. Interacción de varias cadenas -3' Estructura llegada o
helicoidaT.
fi'/ E truatura Sorundaria'
rorzna compscte Onentación geoi/ é tica ó e la caóe/ a

r +»de de do.• o
formadas de una o eg'/egedos de obs mes

KJ t i r a Guaíernaria'
'4prepación no covabnte de &is o mas caí pm
fió icaz.
No:a: Tü•das las p•steínas -ienen los primaos tres niveIee de estructura.
mieDt•35 que BI UuaF:0 Bs DrOg D sO D dB alt unas prcr.eÍnas @
7 8 9 @@

c Esta secuencia se encuentra espzoficada en la inforrraoión @eréóca ‹ De acuerdo a lz eslruoura pñrnaria :e Ia• :JoIeírias. a m aw
c Es la s'eouencia de aminoácidos er azados po• enlaces pept'diczs en una cel organismo. por lo tanto de-erm na la especie de cada organisrro. Cafeína que tai za b rrisrna función er b misma espcó e, Jerdrá casi •
cadena. cAlteraóories en la est•uctu•a primar a de las oro-e”nas pueder pre la misma secuemia exana.
c Formar el escuela-o mvalerrte ce laz poteínas. producir mu tados catastróficos tmutasones. enFerrnedades. etc ). ‹ E ;radc :e diferencia deper+:e de las reíscóries evolatÑ ss. eMre rrayor es la
c La seoueroa irrp ica el número de aminoácidos oresertes y e o•der ce difereoa de ks p+otei’ras rrayor es el grado ó z :ifwmias.
inalaripomonwS9yYdx ef a sñ ‹ PrQe°ras cor s e c a s s ienen fumcnes sírrilaez
ellos. c El núrre•o de amiroacidos que orrran una proteína oecha ent•e 80
enA y
y 303.
Secuencia
lee desde e am noácico fl-terr
nal hasta e as noécído Tt@m caoéna
cDeten nina cuai va la B
# .s'uaJ/uen•e se aG ur oe es de E y atguros
nda•ia ^ sha ñongos
y la teroiaria '.e ruQura ”
-rid rnensiorial de las oro-e”nas]. io
que de:erm na eu furó ó n
bidó gica.

10 11 12
 c Los e m a i l quiz oarticipan en a estrusura pdmada Öz una proteíra son dis.uPuro y
œva entes '.enlaces peptdiczs i. cAl iguaI que los enlacee arrido, Ion grapos -C=O (ca•bor oj y —HH iamiro i, de
c El enlace peptídico es un enlace de tipo cørbamida '.enlace amica donee oartioipa Iœ erlaœs pzptíd s'on incapacee de rec oir a dorar pro-ores en un amplio flEs el pleØamierto que a cadera polipzptíc ca adop:a grasas a la łorrración
el àcico ca•boxí iœ i estaoilizaco par resorancia: rango de vaI¢res de pH (entre 2 y 12). de puentes Öz nidróØero ent•e los tomos c ue fcrman el erlaœ peptídiœ.
c En las os Únicos Ørupos cørØadœ son el N- y C-ærrnina es y oualcuier
¥ Dar Qer de doole enlace, grapo icriízahle presence en la cadena lateral ce los residuos. flLœ puentes de nidrógero se estableœn entre los grupos y -NFł-
par Io que es n+as con:o. •ígido y piano. c Los grupos TO y —NH del er aœ oep-ídico pan:icJpan en la łormaciür de enlaœ
del peotídico '.e 1 ocrno aœotor y el Æ como donador de Hj.
¥ Es piano y no existe rotación alredecor óel enlace. puentes de hidrógerio en las orote”nas para dar od@zn a la estructu •a s'eourida•ia (œ- s Asi la caöena polipeotídica es de acoptar conFormaciones de rrenor
¥ Previerie la ro:zci ri li ore alredecor hélice y hoja pleØada j y a a te•ciada. erierØíA libre (màs esJaoles i.
del enlaœ ertre e C carbon co y del c El enlace peptídico ouede tener dœ œnñguraoionœ: sLœ Øwpos Mncirmaîes no irrtervieneri en la fórrnaci ri Öz enlacœ de la e
fl del enlace ruQura securdada.
flHay va•ios tipos ce oonfcrmacionee quiz determiran la estructu •a
c Los e m a i l de Iœ carhonos “”*“ secur+dada de unA proteins:
ay os cr amiros y ci carboxilo. ’
pueden rotar ibrenente, b. L mina pßgada beta

d. Triple hêine
c Esta capaoidad ce •otao on es a que le *^ ’ e. Esóucturas supersecundaria
distintas estrusuræ.

13 14 15

¥ Se debe a la formaciür ce esgiralœ de una Lamina plegada beta

Héîiœ alfa sEs la unidad esbunÆraî bàsica de has Héîiœ alfa cacena pestídica marrtenida par perites de
proteinas fibz'osas œrro la Iana. carello. piel hidrògeno PH}. Se łorrran PH ent•e diFererrtœ cadenas r<'Iipzptídicas '.unior es irrte• er ia i
y uñas. sEs una estructura gœ'rnét•ica uniform. 4
¥ Las f bras son el sticas porqutz os enlaces ¥ Una weI-a csmpleta tiene 3.6 arrinnàcidoe. con
de nidrógero puecen re ormarse. Este es e una distancia de S. 4 A (0. id y Iœ gru oos R Cada cøÖzna em orrra ce zig zag esta comoletamerrte œterdida y Ion PH ocasicrian la
rrofivo po• e cual el carello humano puede e has a atuera de la h+éIice 4gi •ns hao a la deredna formací ri ce la eetru ura en Uma óe amina —+ p opiedad ela icídad iproteinas
ira hasta ciœto Ia•go y luego reouoera su Icr '.rræ estahle ærmoci nàmicamemej. fibrosasj.
igitud. ¥ La cadena pdnci oaI a esqueetn del pd pépfico se
sLas proteíræ glohulares oueden æner un p ega en el es¡oacio en fórma de heîicoide Tamhién se ormain Iáminas
var aMe ce eve tipo de estructura dextrógiro pleØacae errtre regiones
- gCT, no puede Ilegar al 103% po•que ya sEs sedódica y cada enlaoe pep'tÏdino p ede diJèrentes ce una misma
no sería gIobuIa•. sino fiŒosaj. ocalizaca en un
solo segmemo o em cos o màs seØrrentos
e*tabÆcer dos cadena pept”dicø iun onœ f
¥ Un PH se orma emre e grupo -fl H- de enlace
seoarados de a pro-e”nA.
pzptíd c's óel aa er pozJõón n y el grupo del
¥ De iguaI forma, las proteínae globulares enlace peptídiœ de aa si-uado en posición n-d.
puecen Ilegar a -er+er segrriertos de sEl biro PH æ form+a ent•e el grupo -ûO- del enlace Es rn s flexible que el
odertación laminas y al azar. pzptíd c's óel aa er pozJõón n y el grupo -HH- de s-ica. propiedad ce
enlace peptídiœ de aa si-uado en posición n+d. segmœrloe de las
proteíræ glohulares.

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 "”””””””””””””””””””””": r””””””””””””””””””””””””””””””””””””””””””*.
Eeizoccaza Esfructnm Terciøria:
Seeaaóazža:
Lamina plegada beta Las c a óe na s no adquier an cualquier
EJ aJ rieamento de las diFererrtœ oaden as o seØrrentos oueÖz se•:
Ałeatœia oriemaóón.
a} Beta pandÆa: se alirean er la misma direœJón tde ext•emo N- a C--erm nal] Ex: we prel encia par una paăcular Es la am ufiectu •a œmoleta tr dimensional de IA poteína.
b) Beta anŁsparalela: se alirean er sen-ico oouesto (Figura i dis.sosiciür. La estrtuctura æro ada ce la rra parte de las pro-e”nas es
Es rriăs e abe la es.oecífica de caca moléoula y dete•m na su łuns on.
Ț“ ” “'" “ Se deLe a Iæ irte•aTones ordenzdas de
arróparalela porc|ue los > • - os g •upos R y de los Existen dos ti cos de estruTras temía•ias basicas: f brosas y glohulares.
dicoh C =O y N-H enlacee õsu M•n4 Es la disposición óe a e s t r u Tr a e c u ndar a de un po pèpfids al nlegarse
estăn mejor oriemados • . . • os Co: ærigan una ro-acičri ir+deünida sobre s”rrisma or ginando una œn1órmaciür globular.
parA una irteracóón ^ , .' tauserõa ce va ores de ro-ación Ma confórmacičri g nbu ar æ rrantene estable dzhico a la exis-erõa ce
optima. • “ “ ióénticos
” i Le confere su conFormación natva en aæs ent•e los radicalee R de los aminaăcidos.
Low grupos R ce los aa
se v rruy ordenada ce Ian p•oœínas Se o•igira par el doblamiemo ce la caóena '.uniores covalentes. hic
• Ølobularee
sitúar deoajo o erici n+a Proteinas globulares zJempre tienen una pcrs on que ro œ ri helicoidal ni laminar •nFi1ioaz hidro nhJcas ónicasj—+ MruQura plegaóa y mmpacta.
del piano de las hoas. sino aJeatnda '.zcrus dz œnexiór j. EJ plegarriento no es 1* se a@rupan conjurrtos de estructuras denomiradas
Su domir os, 2' æ aníou an 4Ia estruQura temiada definitive.
carqa
Eje
y s.u vo urrier los: aj FibroÏna ieJn seca i PUeden se• pamialmœrte helicoicales y aleatorias, pamialrrente laminarœ y
estedco renen cooo Núcùzo de muohas oro-e”nas glooulares aleatodaz to:aI nente alea-or as o una rœzha var able Öz oartes de
efëcto omenamiento heliœida larrinar y aleatodo.
Proteinas fi bøesas scri exclusivarrente helicoicales tc'sIàgeno] o excIusi'7amerte
lamirares tfi nro”naȚ'.
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0
r””””””””””””””””””””””””””””””””””””””””””’ ................................................................................
"””””””””””””””””””””””*.
Esfructnm Terciøria: Esfructnra Coałernaria:

ë Estă determinada par la forma que adopta cad a cadena pdipeptidica Es la agregacičri ro œva ente de dœ a mas caöenas po
y por cuaîro factores que se deben a interacciones enłre îœ grupos pept”dicas4 moIéou a oro-eica hJologicanente aÜva.
¥ La estructura temiada óe a
R: mayor pan ce Ian Est an sosænidas er asociaóón
proteíræ es es p œTca ce po• Ian mismas fue+zas ro
oada md@nla y cetermina m'7alerœs que eetabilizan las
1 PH de las su ounidadœ de aa en asas adyacentes de a m ema cacena de
esnucturas te•ciarias de las
polipépódos.
carqas + y carØas - Result a de la in-eraccíon
morórrero-nc'nómœo en una
hidròfobas ino polarœȚ' proteíra oIigon+érica.
asocía haoia Las proteírae cor cadenas
el centro de la estrucrura po pep1”dicas mułŁ pies s'on
gIobuIa•. ejos del liquids
que los rocea. Las protein ae d gomèr can se
Enlanes di*uIfuro pueden compsner de cadzn as "
co'7aIentee (US-Ț' '.de po pept”dicas idèmícas multiple . '
dos i horroolignrnerosȚ' o de cacenas ”
subunidades de ss-e”naJ. po pept”dicas disti ntae múl-iples -” i .’ ' ’
íher ndigomeroe). . '..
PUeden unir dœ pcróones '
de una mien+a caöena o ..: ’
. .. i i. .
dœ cadenas disó ntae.
2 23 24 ..
2
 g\s rr/ar con eel ucJura

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