CALIDAD PROTEICA

Métodos para evaluar la

calidad de las proteínas en
los alimentos
Programa educativo*
Desarrollado por Dupont Protein Technologies en
cooperación con la American Soybean Association

*1999:Revisado por Vernon R. Young, PhD, DSc, Profesor de Bioquímica Nutricional,

Instituto Tecnológico de Massachusetts, Cambridge MA, U.S.A.
Actualización 2002: Prof. Dr. H. Steinhart / Dr. C. Reimers, Instituto de Bioquímica y
Química de los Alimentos, Universidad de Hamburgo, Alemania; Dr. Jean-Michel Lecerf,
Instituto Pasteur de Lille, Francia
Traducido por Dra. Montaña Cámara / Lda. Izaskun Monsalve. Departamento de Nutrición
y Bromatología II. Facultad de Farmacia. Universidad Complutense de Madrid, España.Mod 1/2002
 FUNCIÓN Y COMPONENTES DE
LAS PROTEÍNAS
 Las proteínas son esenciales para la
formación y mantenimiento de los tejidos
corporales
 Los aminoácidos son los elementos
estructurales de las proteínas
 Las proteínas de plantas y animales están
formados por 20 aminoácidos esenciales

Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9 th edition. Philadelphia:
W.B. Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 COMPOSICIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
 Las proteínas están formadas por 20
-aminoácidos en configuración L.
 Los aminoácidos están compuestos
por carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno, y algunos por azufre.
 Los aminoácidos se diferencian por
sus cadenas laterales.
 ESTRUCTURA BÁSICA DE UN
AMINOÁCIDO
H

R C COOH

NH2

R = cadenas laterales de diferente composición

Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia:
W.B. Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
 Las características de la cadena lateral (R)
influyen en las propiedades fisiológicas y
físico-químicas de los aminoácidos y por lo
tanto también de las proteínas
 Se dividen en cinco grupos según las distintas
cadenas laterales:
– cadenas laterales alifáticas no polares
– cadenas laterales polares sin carga (hidrofílicas)
– cadenas laterales cargadas positivamente
– cadenas laterales cargadas negativamente
– cadenas laterales aromáticas
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 AMINOÁCIDOS DE LAS
PROTEÍNAS
 1: Cadenas laterales no polares
– alanina (Ala)
– glicina (Gly)
– isoleucina (Ile)
– leucina (Leu)
– metionina (Met)
– valina (Val)
 2: Cadenas laterales polares no
cargadas (hidrofílicas)
– asparragina (Asp-NH2)
– cisteina (Cys)
– glutamina (Glu-NH2)
– prolina (Pro)
– serina (Ser)
– treonina (Thr)
 3: Cadenas laterales
cargadas positivamente
– arginina (Arg)
– histidina (His)
– lisina (Lys)
 4: Cadenas laterales
cargadas negativamente
– ácido aspártico (Asp)
– ácido glutámico (Glu)
 5: Cadenas laterales
aromáticas
– fenilalanina (Phe)
– triptófano (Trp)
– tirosina (Tyr)
 PROPIEDADES DE LOS
AMINOÁCIDOS
 Los aminoácidos pueden formar iones en
solución acuosa
 Alguna de las propiedades dependen de
su distribución desigual de cargas.
 En solución acuosa, los aminoácidos se
comportan como moléculas anfóteras:

R CH COO¯
+
NH3
 ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
 Todos los aminoácidos (excepto la
glicina) tienen actividad óptica debido a
un átomo de C asimétrico en posición .
 Los aminoácidos de proteínas animales y
vegetales son siempre isómeros L.
COO¯ COO¯
H C
+
NH3 +
NH3 C H

D-Alanina CH3 CH3 L-Alanina

 UNIONES DE LOS
AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS
y PROTEÍNAS
 Los aminoácidos se
O H unen unos a otros por
enlaces tipo amida
H (también enlace
C CR2 peptídico)
R1C N  Hasta 10 aminoácidos:
COO- péptidos
+
NH3
H  Más de 10 aminoácidos:
proteínas
R1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos
 TIPOS DE PROTEÍNAS
 Las proteínas pueden dividirse en dos
grupos:
– Homoproteínas, que contienen sólo
aminoácidos
– Heteroproteínas, que contienen además una
parte no proteíca o grupo prostético
 nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo-,

metalo-proteínas
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 Las proteínas están caracterizadas por su
secuencia de aminoácidos y su
conformación o estructura tridimensional:
 Estructura primaria: secuencia de
aminoácidos
 Estructura secundaria y terciaria: ordenación
tridimensional de la cadena polipeptídica
 Estructura cuaternaria: colocación de varias
cadenas polipeptídicas juntas
 PRINCIPALES TIPOS DE
PROTEÍNAS
 Proteínas fibrosas
 Función estructural principalmente
 Formadas por una estructura secundaria simple y
repetitiva (estructura -hélice y -lámina)
 Por ejemplo: queratina, colágeno (-hélice), fibra de seda

(estructura -lámina)
 Proteínas globulares
– Proteínas biológicamente activas
– Estructura terciaria compleja generalmente con
varios tipos de interacciones secundarias en la
propia cadena polipeptídica
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
 Física:  Química:
– Calentamiento – Ácidos
– Enfriamiento – Bases
– Tratamiento – Metales
mecánico – Disolventes
– Presión hidrostática orgánicos
– Radiación
 EFECTOS DE LA
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
 Cambios en la solubilidad por exposición de las
unidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicas
 Cambios en la capacidad de absorción de agua
 Pérdida de actividad biológica
 Mayor riesgo de ataque químico por exposición
de otros enlaces peptídicos
 Cambios en la viscosidad de las soluciones
 Disminución de la capacidad de cristalización
PROPIEDADES FUNCIONALES DE
LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
 Hidratación  Formación de masa
 Solubilidad  Emulsificación
 Viscosidad  Formación espuma
 Gelificación  Captación de aromas
 Textura  Interacción con otros
componentes de los
alimentos
 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS
Los aminoácidos en las proteínas alimentarias
pueden clasificarse como:
 Esenciales – la síntesis corporal no es
suficiente para cubrir las necesidades
 No esenciales – pueden ser sintetizados
por el organismo
 Condicionalmente esenciales – son
esenciales bajo ciertas condiciones

Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Histidina*** Metionina* (y Cisteina)

Isoleucina Fenilalanina** (y Tirosina)
Leucina Treonina
Lisina Triptófano
Valina * necesario para la síntesis de cisteina
** necesario para la síntesis de tirosina
*** necesario sólo para niños

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.

Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
 PROTEÍNAS COMPLETAS E
INCOMPLETAS
 Proteínas completas (equilibradas) – proteínas
alimentarias que contienen los 9 aminoácidos
esenciales en concentración suficiente para
cubrir las necesidades de los seres humanos
 Proteínas incompletas (no equilibradas) –
proteínas alimentarias deficientes en 1
aminoácido o más de los 9 aminoácidos
esenciales

Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition.

St. Louis (MO): Mosby, 1995.
 PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1
 Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y
aminoácidos esenciales se pueden cubrir –
– Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s)
completa(s)
– Consumiendo una cantidad suficiente y variada de
proteínas incompletas
– Combinando proteínas completas con proteínas
incompletas2
 Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a lo
largo del día3

1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart,
1998
2 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.
3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.
 EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE
LAS PROTEÍNAS
 Contenido en aminoácidos de la proteína
alimentaria
 Digestibilidad
 Requerimientos de aminoácidos:
– Basados en un patrón estándar de
requerimientos de aminoácidos para un
grupo de edad determinado
– Requerimientos para preescolares de 2- 5
años usados como estándar para toda la
población a partir de 1 año de edad.

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling;
state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106
 DISPONIBILIDAD DE
AMINOÁCIDOS
 Porcentaje de digestión y absorción
 Proteína animal: 90 %
 Proteína vegetal: 60 – 70 %
 Digestibilidad de las proteínas limitada debido a :
– Efectos de la conformación estructural de las
proteínas
– Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos
nucleicos, celulosa
– Factores antinutricionales
– Tamaño y superficie de la partícula de la proteína
– Tratamiento térmico
– Diferencias biológicas entre individuos
Cheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften,
Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992
 MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE
LA CALIDAD de las proteínas
 Ejemplos de metodologías biológicas
tradicionales incluyen1,2 –
– Valor biológico (BV)
– Utilización de las proteínas neta (NPU)
– Coeficiente de eficacia biológica (PER )
 La nueva metodología es3 –
– Puntuación de los aminoácidos de las proteínas
corregida según su digestibilidad (PDCAAS)

1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
2 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 1999
3 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food
and Nutrition Paper No. 51, 1991.
 COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA
– PER

 Método tradicional de evaluación de la calidad

de las proteínas en Estados Unidos, PER1
– Método estándar para la evaluación de la
calidad de las proteínas alimentarias en la
industria alimentaria

1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.

 COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA –
PER
 Medida de la capacidad de una proteína para
mantener el crecimiento de una rata joven en
crecimiento, no en seres humanos
– Las ratas en crecimiento necesitan más
aminoácidos que contengan azufre, como la
metionina
– Los aminoácidos con azufre se consideran
aminoácidos limitantes en la proteína de soja
 El usar las necesidades de aminoácidos de las ratas
nos lleva a-
– Sobreestimar la calidad de las proteínas de una
proteína animal
– Infravalorar la calidad de las proteínas de una
proteína vegetal

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.

Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
 PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDAS
SEGÚN LA DIGESTIBILIDAD - PDCAAS
 Los factores usados en el cálculo del PDCAAS
son –
– Contenido de los aminoácidos esenciales de
la proteína alimentaria
– Digestibilidad
– Capacidad para suministrar los aminoácidos
indispensables en cantidad suficiente para
cubrir las necesidades humanas
 Considera los requerimientos de los
preescolares de 2 a 5 años– requerimientos de
todos los grupos excepto los menores de 2 años
 La máxima puntuación posible es 1.0
 CÁLCULO DEL PDCAAS
1. Análisis del contenido de nitrógeno
2. Cálculo del % proteico (N x 6.25)
3. Análisis del contenido en aminoácidos esenciales(IAA)
4. Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir)
mg de IAA en 1 g de proteína ensayada
mg de IAA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*
5. Determinación de la digestibilidad
6. Cálculo del PDCAAS:
PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad
verdadera de la proteína

* 1985 FAO/WHO/UNU 2- to 5-year old requirement pattern.

Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation.
Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
 CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS
PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS
CORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA
Proteína de Digestibilidad* Patrón de
Aminoácidos soja aislada* (AA X 97%) referencia
indispensables (mg/g proteína) (mg/g proteína) (mg/g proteína) PDCAAS
Histidina 26 25.2 19 1.3
Isoleucina 49 47.5 28 1.7
Leucina 82 79.5 66 1.2
Lisina 63 61.1 58 1.1
Metionina
y Cisteina† 26 25.2 25 1.0
Fenilalanina
y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4
Treonina 38 36.9 34 1.1
Triftófano 13 12.6 11 1.1
Valina 50 48.5 35 1.4
PDCAAS = 1.0
AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos.
* Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International.
† Metionina es un precursor de Cisteina.
‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.
 REQUERIMIENTOS ESTÁNDAR DE
AMINOÁCIDOS ESENCIALES (FAO/OMS/UNU)
100 Contenido de aminoácidos de
la proteína de soja aislada*
80 Patrón de edad 2 a 5 años†
Proteína

Patrón de edad 10- 12 años†

of Protein

60 Patrón adulto†
mg/gde

40
mg/g

20

0
HIS ILE LEU LYS MET + PHE + THR TRY VAL
CYS TYR
HIS = histidina; ILE = isoleucina; LEU = leucina; LYS = lisina; MET + CYS = metionina + cisteina;
PHE + TYR = fenilalanina + tirosina; THR = treonina; TRY = triftófano; VAL = valina
* Valores de aminoácidos para la proteína de soja aislada basados en análisis de SUPRO® Brand
Isolated Soy Protein proveída por Protein Technologies International.
† Patrones sugeridos de requerimientos energéticos y de proteínas, Informe de la Junta Consultiva
de Expertos de la FAO/OMS/UNU . Informe Técnico Serie No. 724, 1985.
 CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE
LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE
AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAAS
En 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptó el
PDCAAS como método estándar para el cálculo de la Ingesta
Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en el etiquetado de
alimentos ya que –
 El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos
humanos, haciéndolo más apropiado para la evaluación de la
calidad de las proteínas alimentarias consumidos por humanos
 El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural
Organization/World Health Organization (FAO/OMS), organismo
internacional, con experiencia en el establecimiento de tales
estándares

FDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106.

 FUENTES DE PROTEÍNAS
ANIMALES Y VEGETALES
 Tradicionalmente –
– Las proteínas animales son consideradas como
completas debido a su composición en aminoácidos
– Todas las proteínas de plantas son consideradas
incompletas debido a su composición en aminoácidos
 Actualmente –
– Algunos productos de proteínas de soja y de proteínas
animales tienen una composición completa de
aminoácidos
 CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA -
PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE
PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS
Isolated
Proteína Soyaislada
de soja Protein 1.00*

Caseína
Casein 1.00†
Clara de
Egghuevo
White 1.00†
Harina de guisantes
Pea Flour 0.69†

Kidney Beans
Frijol (Canned)
(enlatado) 0.68†
Pinto
Judías Beans (Canned)
pintas(enlatadas) 0.63†

Wholeentero
Trigo Wheat 0.40†

0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 0.60 0.70 0.80 0.90 1.00

PDCAAS
* Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein
Technologies International as determined through actual analysis.
† Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert
Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
 CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS -
RESUMEN
 Los aminoácidos son los bloques formadores de
proteínas, que son esenciales para la formación y
mantenimiento de los tejidos corporales
 El cuerpo no puede sintetizar aminoácidos
esenciales en cantidades adecuadas para sus
necesidades; por lo tanto, necesitamos obtenerlos
por la dieta
 La calidad de las proteínas de los alimentos
depende de su digestibilidad y de su capacidad
para proveer todos los aminoácidos esenciales
necesarios para cubrir los requerimientos humanos
 RESUMEN
 El PDCAAS es mejor que otros métodos para la
evaluación de la calidad de las proteínas
alimentarias para humanos
 La proteína de soja aislada, con un PDCAAS de
1.0, es una proteína completa y tiene la misma
puntuación que la proteína de la leche y la de la
clara del huevo
Conceptos clave
Conceptos clave
Conceptos clave
Bibliografía