UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA

FACULTAD DE CIENCIAS
DEPARTAMENTO DE QUÍMICA
Bioquímica Básica 1000042 – 3/6
Taller I

Desarrollado por:

● Natalia Espinosa Cañón C.C. 1121848321

● Laura Stephany Segura Rodríguez C.C. 1010028146
● Sergio Duvan Vázquez Parrado C.C. 1006876112

Presentado a: Docente Mauricio Urquiza M.

1. ¿Cuáles son las características moleculares de los carbohidratos?

● Se podría decir que se ve como un carbono unido a una molécula de agua ya que su
estructura es Cn(H2O)n, .
● Los monómeros se enlazan mediante oxígenos (enlace glicosídico)
● Son moléculas esenciales para la vida
● Son solubles en agua
● Almacenan energía
● Se encuentran en vegetales y animales
● Son abundantes y diversos
● También llamados hidratos de carbono, Glúcidos y azúcares
● Se les aplica la terminación “Osa “
● Un gramo aporta 4 Kcal
● La oxidación de estos es la principal ruta de obtención de energía
● Se clasifican según la estructura

2. ¿Qué son los monosacáridos y cómo se pueden clasificar?

Son los carbohidratos más sencillos, están formados por solo una molécula de carbohidratos.
Se pueden clasificar en aldosas y cetosas, los monosacáridos que tienen un grupo funcional
aldehído(-COH) en el carbono 1 se denominan aldosas y los monosacáridos que tienen un
grupo funcional cetona (-CO-) en el carbono 2 se denominan cetosas.

3. De acuerdo con el número de monosacáridos que lo componen ¿cómo se clasifican los

carbohidratos?
Se pueden clasificar en base a al número de subunidades monoméricas, monosacáridos (una),
disacáridos (dos), oligosacáridos (de tres a diez), polisacáridos más de diez.

4. ¿Qué es un carbono quiral? ¿Qué propiedad característica presentan las moléculas que
contienen carbonos de este tipo?

Es una molécula de carbono que no es superponible con su imagen especular, por más que
giremos sus enlaces y a ella misma.
Su característica de la quiralidad es la presencia de un átomo de carbono unido a cuatro grupos
diferentes, es de gran importancia debido a que casi todas las moléculas de nuestro cuerpo son
quirales, debido a esta propiedad son posibles las interacciones específicas entre enzimas y
sustratos.

5. Los monosacáridos se agrupan en dos grandes clases, las series D y L. ¿Cómo se determina
la pertenencia de un monosacárido a la serie D ó L?

Los enantiómeros son imágenes especulares no superponibles. Se caracterizan por poseer un

átomo unido a cuatro grupos distintos llamado asimétrico o quiral. La asignación D y
L se basa en el Carbono quiral más alejado del grupo carbonilo.

6. ¿Qué es un epímero?

Los epímeros son diastereoisómeros en los cuales solamente uno de sus centros aquirales
difiere de configuración espacial; a diferencia de los enantiómeros, donde todos los centros
aquirales tienen configuraciones diferentes, y representan un par de imágenes especulares
que no pueden superponerse una sobre la otra.
7. ¿Qué quiere decir que un par de moléculas sean estereoisómeros?

Que se asemejan porque los átomos están enlazados a otros átomos que son iguales, pero se
diferencian entre sí por la forma en que los átomos están orientados en el espacio.

8. ¿Qué es un enlace hemiacetálico?

Es un enlace covalente entre el grupo aldehído y un alcohol (en el caso de las aldosas), o un
enlace hemiacetal entre el grupo cetona y un alcohol (en el caso de las cetosas). Este enlace no
implica pérdida ni ganancia de átomos, sino una reorganización de los mismos. El ciclo
resultante puede tener forma pentagonal (furano) o hexagonal (pirano), denominándose los
monosacáridos furanosas o piranosas respectivamente.

9. ¿Cómo debe estar formado el enlace glicosídico de un disacárido reductor? ¿Y cuando no

es reductor?

Si uno de los monosacáridos que lo forman tiene su carbono anomérico (o carbonílico) libre, es
decir, si este carbono no forma parte del enlace O-glucosídico. Dicho de otra forma, si el enlace O-
glucosídico es monocarbonílico el disacárido resultante será reductor (maltosa, celobiosa, etc.),
mientras que si el enlace O-glucosídico es dicarbonílico el disacárido resultante será no reductor
(sacarosa, trehalosa).
10. Realizar un cuadro comparativo entre los siguientes polímeros naturales: celulosa,
almidón y glucógeno.
11. ¿Qué caracteriza molecularmente a los lípidos?

-La baja solubilidad de los lípidos se debe a que su estructura química es fundamentalmente
hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran cantidad de enlaces C-H y C-C
(Figura de la izquierda). La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento
dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para formar
puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia de
moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que
maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula
hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad
del lípido.

12. ¿Qué son las prostaglandinas? Explique alguna de las funciones que realizan.

https://www.equisan.com/index.php/2013-10-19-09-19-03/general/usos-fisiofarmacologicos-de-las-prostaglandinas
13. Realizar una lista de semejanzas y diferencias entre los triglicéridos y los fosfoglicéridos.

14. ¿Qué son y cómo están formados los terpenos?

Los terpenos son hidrocarburos complejos que se derivan realmente del ácido mevalónico, que
a su vez proviene del acetil coenzima A. Funcionan como componente principal de acetiles
importantes en varias plantas y flores tales como la naranja.
Su fórmula general es C10H16 o (C5H8)n, es un compuesto orgánico aromático formado por unión
de unidades de un hidrocarburo de cinco átomos de carbono, llamado isopreno.

15. Explicar cómo es la estructura molecular de los glicolípidos.

Está compuesto por una ceramida y un glúcido de cadena corta, dependiendo de cada
glicolípido, su cadena puede contener entre uno y siete monómeros de monosacárido. Su
cabeza es hidrofílica y su cola carbonada es hidrofóbica.
16. ¿Qué son los esteroles? Enuncie sus principales tipos y su importancia.

Son esteroides con un alto número aproximado entre 27 y 29 átomos de Carbono, cuya
estructura se forma con tres anillos hexagonales y uno pentagonal junto con una cadena
lateral de 8 o más átomos de Carbono y un grupo alcohol. Es abundante entre los seres vivos,
sobretodo en animales y tienen un alto punto de fusión.
Tipos:
- Colesterol: El más importante y abundante entre los seres vivos, forma parte de las
membranas de todas las células eucariotas, regula la entrada y salida de sustancias en la
célula.
- Fitoesterol: Se encuentran en las plantas y funcionan como suplemento nutricional para
reducir los altos niveles de colesterol evitando su absorción.
- Ergosterol: Presentes en hongos y precursores de la vitamina D.
- Hopanoides: Presentes en bacterias, permite que ellas resistan altos niveles de
temperatura, presión, acidez o medios muy salinos.

17. ¿Qué quiere decir que una molécula sea anfipática?

Una molécula anfipática es aquella que posee un extremo hidrofílico y un extremo hidrofóbico,
los cuales se encuentran unidos por un enlace químico, lo que impide que se dividan al haber
una mezcla entre dos sustancias.

18. Enunciar las principales diferencias entre los ácidos grasos saturados e insaturados,
dando al menos dos ejemplos de cada caso.
19. Enumere las características principales de las membranas lipídicas.

1. Estructuras laminares, muy delgadas y frágiles.

2. Impermeable ante iones y la mayoría de moléculas polares, siendo el agua una
importante excepción.
3. Capas estructural y funcionalmente distintas entre sí, sus proteínas y lípidos se
insertan de forma asimétrica dándole ese carácter asimétrico a la membrana.
4. Estructura fluida y dinámica, sus lípidos y proteínas se desplazan de forma constante.
Cuando sus ácidos grasos se encuentran ordenados, su fluidez tiende a disminuir.
5. Capacidad de auto reparación.

20. ¿Qué características tienen los aminoácidos que se encuentran en las proteínas?

❖ Son bifuncionales. Contienen un grupo amino (básico) y un grupo carboxilo (ácido).

❖ Se llaman α-aminoácidos porque tienen su grupo amino en el carbono alfa del
carbonilo.
❖ El carbono alfa es quiral (excepto la glicina).
❖ La mayoría tiene configuración “S” y en su proyección de Fischer son de serie L
❖ Forman un ion dipolar con carga positiva en el Nitrógeno y carga negativa en el
grupo carboxilo.
❖ Presentan propiedades de sales por formar un ion dipolar (solubles en agua,
insolubles en hidrocarburos).
 ❖ Son anfóteros, es decir que pueden reaccionar como ácidos o bases.
❖ Presentan punto isoeléctrico
❖ Pueden separarse por electroforesis.
❖ Forman entre ellos enlaces peptídicos.

21. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de acuerdo con su cadena lateral?

Según las propiedades de su cadena lateral:

- Neutros polares, polares o hidrófilos: Serina, Treonina, Cisteína, Glutamina,
Asparagina, Tirosina.
- Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina,
Metionina, Prolina, Fenilalanina, Triptófano y Glicina.
- Carga negativa o ácidos: Ácido aspártico y ácido glutámico.
- Carga positiva o básicos: Lisina, Arginina e Histidina.

22. ¿Qué son las proteínas? ¿Cómo se puede explicar la gran diversidad de proteínas que hay
en un organismo vivo?

Son macromoléculas que se forman por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Su
composición contiene Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno, y, aunque no estén presentes
en todas, en la mayoría encontramos Azufre y Fósforo. Están presentes en todas las células del
cuerpo humano y el orden de sus aminoácidos depende del código genético de la persona.
Participan en todos los procesos biológicos del ser humano, por lo que sus funciones son
variables y así se pueden encontrar diferentes tipos de proteínas en el organismo. Entre sus
funciones destacan las catalizadoras (catalasa, lipasa, peptidasas), reguladoras (insulina,
hormona de crecimiento), estructurales (queratina, elastina, histonas), defensivas
(inmunoglobulinas, trombina), de transporte (hemoglobina, hemocianina), receptoras
(membrana celular), motoras (actina, miosina), reserva y almacenamiento (ovoalbúmina,
lactoalbúmina, zeína).
Las proteínas son muy abundantes en el cuerpo ya que constituyen casi la mitad del peso de la
célula. En el organismo de una persona adulta, 18-19% de su peso está conformado por
proteínas.

23. ¿Cuál es la importancia del enlace peptídico en la estructura de las proteínas?

El enlace peptídico es la unión entre dos aminoácidos en la cual se libera una molécula de agua
entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido. A partir de
ello se forma un enlace covalente CO-NH. Este enlace solo da lugar a estructuras lineales sin
ramificaciones, las cuales se llaman péptidos, las cuales dan estabilidad a la estructura. Estos
enlaces peptídicos forman parte de la estructura fundamental de las proteínas, las cuales
técnicamente son polipéptidos con masa molecular superior a 10000, su número de
aminoácidos generalmente son entre 100 y 300, aunque algunas pueden llegar a tener hasta
más de un millar. Estos péptidos son los que le brindan la estabilidad a la proteína.
24. ¿Cuál es la importancia de las proteínas para los organismos vivos?

Los seres vivos se destacan por su capacidad de replicarse, para lo que requieren una
descripción completa de sí mismos, un conjunto de instrucciones que especifique cada función
del organismo. Las únicas moléculas capaces de contener y almacenar esta información son las
proteínas (en su secuencia de aminoácidos) y los ácidos nucleicos (en su secuencia de
nucleótidos). Desde Berzelius, uno de los fundadores de la química moderna, se ha
comprobado que están implicadas en todos los procesos celulares y realizan un enorme
número de funciones biológicas, aunque es otra molécula, el ADN (descubierto por Miëscher
en 1869), la que almacena la información genética.

Las proteínas y los ácidos nucleicos contienen también información sobre la historia y los
mecanismos evolutivos de las especies y también es el nutriente más importante y
responsable de muchas de las funciones en nuestro cuerpo, gracias a algunas de ellas, se lleva
a cabo la construcción de los músculos, los tendones, los órganos y los tejidos del cuerpo;
además participa en la producción de enzimas, hormonas y muchas más moléculas
importantes para el organismo.

25. ¿Cómo se forma y estabiliza la estructura de una proteína?

Una proteína se forma a partir de la unión de aminoácidos formando una secuencia por medio
de un enlace peptídico, a continuación realizamos un cuadro que contiene en una forma
resumida la organización estructural de estas:

La estructura se estabiliza con puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo -NH- del
enlace peptídico del aminoácido en posición i y el grupo -CO- del enlace peptídico del
aminoácido situado en posición i-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO-
del enlace peptídico del aminoácido en posición i y el grupo -NH- del enlace peptídico del
aminoácido situado en posición i+4.

26. ¿Puede la misma cantidad de aminoácidos crear diferentes proteínas? Por ejemplo
¿cuántos péptidos diferentes se pueden obtener a partir de 4 residuos?

Claro que sí, ya que pueden tener la misma cantidad de aminoácidos pero diferente secuencia
de los mismos y composición global de aminoacilos diferente. Una proteína, químicamente, se
distingue de otra por dos aspectos:

➔ La cantidad de aminoácidos de que está formada.

➔ La secuencia en que se encuentran los aminoácidos.

No basta con decir cuáles o cuántos aminoácidos forman un péptido y cuántas veces se repiten
y la proteína que forman; también hay que especificar la secuencia de los aminoácidos que lo
forman. Así es como es posible obtener 24 tetrapéptidos diferentes combinando 4 residuos de
aminoácidos distintos.
27. ¿Por qué proteínas con la misma composición de aminoácidos presentan diferentes
estructuras y funciones?

Como se mencionó en el punto anterior no solo es de importancia el tipo y número de

aminoácidos sino también su secuencia, esta diversidad está directamente relacionada con las
posibilidades de combinación de cada monómero de los 20 aminoácidos. Lo que hace distinta
a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de qué está hecha como ya habíamos
nombrado, a tal secuencia se conoce como estructura primaria; esta será determinante en la
función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como aquellas que forman los
tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en
el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal. Tal plegamiento se
desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el
agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en
parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene determinada por la
secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes
y el orden en que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos
de estructura secundaria.

28. ¿Qué es la estructura primaria de una proteína? ¿Cuál es la importancia de la estructura

primaria?

Es la secuencia lineal de los aminoácidos que forman una proteína, es decir, la relación de los
aminoácidos que ocupan las diferentes posiciones dentro de la cadena. El orden de colocación
de los aminoácidos viene determinado por la información genética que dispone la célula de
cada proteína. La importancia de la estructura primaria es vital ya que determina los demás
niveles de su estructura y, por tanto, su forma espacial, que condiciona su función biológica; y
la variación de esta; por pequeña que sea, puede alterar o destruir la forma espacial habitual
de la proteína y, por consiguiente, su función. En esta estructura se indica los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la
proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el
extremo -C terminal.

http://iesmonre.educa.aragon.es/alumnos0607/websnov/proteinas/strucproteinas.htm
29. ¿Qué es la estructura secundaria de una proteína?

El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta espacialmente una

parte del polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia interactúan mediante
puentes de hidrógeno; en los cuales se comparte un protón entre dos moléculas, formando un
enlace débil.

El enlace peptídico es rígido y no permite la rotación de los átomos que lo forman. Los únicos
ángulos diédricos que pueden cambiar son phi y psi. Cuando los valores de estos ángulos se
hacen constantes a lo largo de la estructura, se ha formado una estructura secundaria.

30. ¿Cuál es la diferencia entre las α-hélices y las láminas/hojas β?

La molécula adopta dos tipos de configuraciones espaciales distintas resumidas en el siguiente

cuadro conceptual:
Hélice α: la cadena adopta una estructura helicoidal, que se mantiene mediante puentes de
Hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta estructura, el grupo
carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de hidrógeno al grupo amino de
otro aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar a un máximo número de
interacciones.

Conformación o Lámina β: La disposición puede ser paralela o antiparalela. Puede darse entre
regiones próximas o distantes del polipéptido. Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos
sentidos, de forma alterna. En la conformación β, los giros se forman por la unión mediante un
puente de hidrógeno del aminoácido n y el n+3.

31. ¿Cuál es la estructura terciaria de una proteína?

De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio que
se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad
biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización. Esta estructura es la
forma plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones están
presentes entre hélices alfa y hojas plegadas (conformación β).

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión

entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica.Las regiones de la proteína con una
estructura secundaria definida se llaman dominos. La estructura terciaria define las
interacciones entre los diferentes dominios que la forman. Estas uniones se realizan por
medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los
siguientes tipos:
32. ¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína? ¿Todas las proteínas tienen
estructura cuaternaria?

La estructura cuaternaria se refiere a las uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que
forman la proteína, dando lugar a una estructura tridimensional y cada una de las cadenas de
aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero. Por tal es un agregado de
dos o más péptidos. No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria ya que sólo está
presente en las proteínas que constan de más de una cadena de aminoácidos.

33. ¿Los cambios en la estructura primaria, secundaria o terciaria de una proteína

normalmente tienen consecuencias para su función?

De la estructura terciaria depende la función de la proteína, por lo que cualquier cambio que
se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad
biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización. Sin embargo también
podemos afirmar que los cambios en la estructura primaria pueden incidir en el cambio
sustancial de la proteína ya que contiene toda la información necesaria para que la proteína
sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función. Así mismo nos podemos referir
a la estructura secundaria que si surge algún cambio, cambiará su forma y estabilidad
estructural por lo cual afectará su correcta funcionalidad.

34. ¿Por qué los ángulos diedros phi y psi definen la estructura de la proteína?

Dada la rigidez del enlace peptídico, la conformación de las proteínas depende de la rotación
de los enlaces N-Ca y Ca-C que unen dos enlaces peptídicos adyacentes y si pueden girar
libremente. Esta libertad conformacional es clave en la adquisición de la estructura proteica. El
ángulo de rotación del enlace N-Ca se denomina phi (f) y el del enlace Ca-C se denomina psi
(y). La conformación de la cadena polipeptídica quedará perfectamente definida si se definen
los ángulos phi y psi de cada uno de sus enlaces.
BIBLIOGRAFÍA

● http://difusion.df.uba.ar/ConectarIgualdad/Trabajo%20computacional%20SPDB.pdf
● http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/AMINOACIDOSYPROTEINAS_25152.pdf
● https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/i-fundamentos-de-la-
bioquimica/proteinas/1-2-1-1-aminoacidos-estructura-clasificacion-propiedades-
estereoquimica-y-metodos-de-obtencion
● https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html#:~:text=Las%
20prote%C3%ADnas%20son%20mol%C3%A9culas%20formadas,Carbono
● https://botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LosCompuestosOrganicos/1111/Proteinas.ht
m
● https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf