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ENZIMAS

Las enzimas son proteínas


 Actúan como catalizadores de las reacciones químicas
necesarias para la sobrevivencia celular

• Que es un catalizador???
Es una sustancia que acelera la velocidad de la reacción
conservándose inalterada al final de la reacción

 Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan lentos que las
células no podrían existir.
 Las enzimas pueden actuar dentro de la célula, fuera de ésta, y
en el tubo de ensayo.
ENZIMAS: Catalizadores
Los catalizadores pueden ser orgánicos (ej. Enzimas) o inorgánicos.

Comparten las siguientes características:

• No actúan en relación estequiométrica

• No se modifican al final de la reacción

• Aumentan la velocidad de reacción

• No modifican la constante de equilibrio


ENZIMAS: Características
Cualquier agente capaz de lesionar la estructura de una proteína,
afectará la actividad de la enzima.

Los siguientes hechos:


 Especificidad de la reacción
enzimática
 Carácter heterogéneo de la catálisis
enzimática

Enzima
Nos llevan a postular la existencia de
un Centro Activo en la molécula de
enzima, capaz de: Sustrato

 Fijar específicamente al sustrato


 Transformarlo catalíticamente.
Sitio activo
ENZIMAS: Características
La unión del sustrato es muy específica

Complementariedad geométrica
Complementariedad de cargas, uniones iónicas
Esta característica, llevó a formular la teoría
de la llave-cerradura para explicar el modo de
actuar de una enzima.
ENZIMAS: Características

Sensibilidad a la Temperatura

Las enzimas, presentan una temperatura óptima de acción,


a la cual manifiestan su máxima actividad.

•La temperatura óptima para la acción de una enzima,


tiene que ver con las condiciones en que ella debe actuar
normalmente en el organismo al cual pertenecen.

Sensibilidad al pH
ENZIMAS: Nomenclatura
 Las enzimas se nombran con el sufijo –asa, precedido de un prefijo
que indica el tipo de reacción que cataliza, y en caso particular, el
nombre del sustrato sobre el que actúa.

Ejemplo:
Sustrato= maleato
Reacción= isomerización cis-trans

Nombre= maleato cis-trans


isomerasa
ENZIMAS: Sitio activo
El sitio activo de una enzima (al ser la región que se une al sustrato)
contiene los residuos que participan directamente en la producción y
ruptura de enlaces.
1. Es de tamaño pequeño, constituido por una región de pocos
aminoácidos.
2. Es una entidad tridimensional: algunos aminoácidos
interactúan mas frecuentemente que otros con el sustrato
debido a la carga o característica de sus grupos funcionales
libres de la cadena polipeptidica.
3. La unión E+S se da por numerosos fuerzas débiles.
4. Los sitios activos son hoyos o hendiduras: formación de un
complejo muy compacto.
5. Especificidad: un sustrato debe de tener la forma adecuada
para introducirse en el centro. Proceso de reconocimiento
dinámico.
ENZIMAS: Mecanismo de acción
ENZIMAS: Mecanismo de acción

Simplificando, se puede expresar la reacción como:

V
A+B C+ D

ENZIMAS: Mecanismo de acción
Constante de equilibrio
Sea la reacción reversible entre los reactivos A y B para dar los
productos de reacción C y D, según:
V
A+B⇄C+D

La velocidad de la reacción directa, v, es proporcional al producto de


las concentraciones de los reactivos

v = k [A] • [B]

donde k es la constante de velocidad de la reacción de A con B a


una temperatura determinada.

La velocidad de la reacción inversa, v ’, es, de forma análoga:

v ’= k’ [C] • [D]
ENZIMAS: Mecanismo de acción
Constante de equilibrio
Cuando se alcanza el equilibrio (no en el cuerpo!), la velocidad de las
dos reacciones es la misma y, por tanto:

k [A] • [B] = k´ [C] • [D] k = [C] • [D]


k´ [A] • [B]

Ke = [C] • [D]
[A] • [B]

donde Ke es la Constante de Equilibrio, que depende únicamente de la


temperatura e indica si la reacción es o no espontánea (no dice si es
rápido o lenta! Barrera energética baja o alta).

Las enzimas actúan sobre reacciones reversibles acelerándolas, no


modificando la Ke. La E actúa sobre la velocidad, no sobre la k (de
velocidad)… entonces, como Keq es una relación entre las constantes,
la E no la afecta.
ENZIMAS: Energía de activación
Un catalizador reduce la energía de activación, con lo que aumenta la
fracción de moléculas que tienen la energía suficiente para alcanzar
un estado de transición y promueve que la reacción ocurra mas
rápido.
ENZIMAS: Clasificación
Las enzimas se clasifican según el tipo de reacción que catalizan.

Clase Tipo de reacción que catalizan Ejemplo


Deshidrogenasas
Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales Pirofosfatasa
del agua Tripsina
Aldolasa
Liasas Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o (Sintasas)
Adición de un substrato a un doble enlace de un 2o. Descarboxilasa pirúvica
Substrato (Sintasa)

Isomerasas Transferencia de grupos en el interior de las Mutasas


moléculas para dar formas isómeras Epimerasas
Racemasas
Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N.
Mediante reacciones de condensación, acopladas a Sintetasas
la ruptura del ATP
ENZIMAS: Clasificación

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo


catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa Oxidasas
(transferencia de e-) Oxigenasas
Reductasas

LDH
Lactato + NAD+ Piruvato + NADH

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se


oxide
ENZIMAS: Clasificación
No Clase Tipo de reacción Ejemplo
. que catalizan

2 Transferasas Transferencia de Kinasas


grupos Transaminasas

•grupos aldehídos
•gupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)
ENZIMAS: Clasificación
No Clase Tipo de reacción que Ejemplo
. catalizan
Hidrólisis uniones C-O, C-N, Pirofosfatasa
3 Hidrolasas C-S, O-P, por agua Tripsina
Aldolasa

Transforman polímeros en monómeros.


ENZIMAS: Clasificación
No Clase Tipo de reacción que Ejemplo
. catalizan
4 Liasas Lisis de C-C, C-S, C-N de un (Sintasas)
sustrato, distinto de hidrólisis.
Eliminación o adición de grupos Descarboxilasa
al sustrato, generando o pirúvica
eliminando dobles enlaces

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
ENZIMAS: Clasificación
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan

5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas


interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
ENZIMAS: Clasificación
No Clase Tipo de reacción que Ejemplo
. catalizan
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S,
C-O y C-N. Mediante reacciones Sintetasas
de condensación, acopladas a la
ruptura del ATP

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
ENZIMAS: Coenzima
• Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la
enzima.

• Las coenzimas colaboran en la reacción enzimática recibiendo


transitoriamente algún grupo químico: H+ , OH, CH3 .

• La coenzima, puede ser un ion o una molécula orgánica de baja masa


molecular.

• Cuando la coenzima no puede ser sintetizada por el organismo, debe


ingerirse en pequeñas cantidades y se denomina Vitamina.

• La enzima sin la coenzima recibe el nombre de APOENZIMA

Sustrato
oxidado
ENZIMAS: Isoenzimas
• Son formas moleculares diferentes de una misma enzima

• Catalizan la misma reacción

• Ejemplo: Lactato deshidrogenasa

Lactato + NAD ==== Piruvato + NADH

• M4, M3H1, M2H2, M1H3 y H4

• Se diferencian por su movilidad electroforética

• Usadas en clínica: sueros normales y sueros con alguna


patología
ENZIMAS: Isoenzimas
Lactato deshidrogeneasa (LDH)

Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en muchas


circunstancias como ser anemias megaloblásticas, infarto de
miocardio y pulmonar, etc.
El gran número de situaciones que aumenta la actividad de LDH hace
relativa su utilidad diagnóstica.
ENZIMAS: Isoenzimas
Otro ejemplo:
-Glucoquinasa y hexoquinasa

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