AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y

PROTEINAS

QF. PABLO CESAR COILA MIRANDA

 AMINOÁCIDOS
 Compuestos sencillos formados por C, H, O y N
 A veces: S, P, H, Cu, Mg, Zn y I
 Son componentes básicos, estructurales o funcionales de
los péptidos y las proteínas.
 Presentan:
- un grupo carboxilo -COOH (ácido)
- y un grupo amino -NH2 (básico)
 Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son
alfa-aminoácidos (presentan el grupo amino y el grupo
carboxilo unidos a un mismo carbono: carbono alfa)
 Hay 20 aminoácidos proteicos y otros 150 aminoácidos no
proteicos.
 Sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco
coloreados.
FORMULA GENERAL
 Los aminoácidos proteicos se clasifican en 4
grupos según el grupo R:
- Apolares : Hidrófobos, R es apolar

- Hidrofílicos: R es polar pero sin carga

- Polares - Básicos: R tiene un grupo amino que se
ioniza positivamente.
- Ácidos: R tiene un grupo carboxilo que
se ioniza negativamente
 Según su obtención
– Escenciales
- No Escenciales
 -
 AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS (APOLARES)

Prolina (Pro)
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile)

Cisteína (Cis ) Glicina (Gli)

Triptófano (Trp)
Fenilalanina (Fe) Metionina (Met)
 AMINOÁCIDOS HIDRÓFILOS (POLARES)

Serina (Ser)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)

Treonina (Tre)
Tirosina (Tir)
 AMINOÁCIDOS BÁSICOS AMINOÁCIDOS ÁCIDOS
(carga positiva) (carga negativa)

AMINOÁCIDOS
ÁCIDOS
(carga negativa)

Lisina (Lis) Aspartato (Asp)

Arginina (Arg)
Glutamato (Glu)

Histidina (His)
Según su obtención
 A. ESENCIALES: Son indispensables en la dieta
debido a que el organismo no los puede sintetizar. Su
carencia en la dieta limita el desarrollo del organismo,
ya que no es posible crear tejidos nuevos (para el
crecimiento) o reponer las células de los tejidos que
mueren.
 A. NO ESENCIALES: No son indispensables en la
dieta, porque el organismo los puede sintetizar.
AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES
ESENCIALES NO ESENCIALES
Leucina Leu Alanina Ala
Isoleucina Ile Aspartato Asp
Lisina Lis Asparagina Asn
Metionina Met Cisteína Cis
Fenilalanina Fen Glutamato Glu
Treonina Tre Glutamina Gln
Triptofano Tri Glicina Gli
Valina Val Prolina Pro
Arginina (*) Arg Serina Ser
Histidina (*) His Tirosina Tir
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
 TRIPTÓFANO: Interviene en el crecimiento y en la producción
hormonal, especialmente en la función de las glándulas de
secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la
serotonina, , neurohormona involucrada en la relajación y el
sueño.

 FENILALANINA: Interviene en la producción del

colágenofundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido
conectivo, y en la formación de diversas neurohormonas.

 VALINA: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el

mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

 LEUCINA: Junto con la Isoleucina y la Hormona del

Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del
tejido muscular.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

 ISOLEUCINA: Junto con la Leucina y la Hormona del

Crecimiento intervienen en la formación y reparación del
tejido muscular.

 TREONINA: Junto con la con la Metionina y el ácido

Aspártico ayuda al hígado en el proceso de
desintoxicación.

 METIONINA: Colabora en la síntesis de proteínas.

 LISINA: En asociación con otros aminoácidos, interviene

en el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del
sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

 ARGININA: Está implicada en la conservación del

equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono.
También tiene una gran importancia en la producción
de la Hormona del Crecimiento, directamente
involucrada en el crecimiento de los tejidos y
músculos , también en el mantenimiento y
reparación del sistema inmunológico.

 HISTIDINA: En combinación con la hormona de

crecimiento (HGH) y otros aminoácidos, contribuyen
al crecimiento y reparación de los tejidos
especialmente del sistema cardio-vascular.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
 ALANINA Interviene en el metabolismo de la
glucosa.

 ACIDO ASPÁRTICO: importante para la

desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos
para absorber toxinas del torrente sanguíneo.

 ASPARAGINA: Interviene en el metabolismo del

S.N.C.

 CISTINA: interviene en la desintoxicación, en

combinación con otros aminoácidos. Es muy
importante en la síntesis de la insulina
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
 CISTEÍNA: Junto con la cistina, está implicada en
la desintoxicación, principalmente como
antagonista de los radicales libres. También
contribuye a mantener la salud de los cabellos por
su elevado contenido de azufre.

 ACIDO GLUTÁMICO: En combinación con

muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.

 GLUTAMINA: Es un nutriente cerebral. Interviene

en la utilización de la glucosa por el cerebro.

 GLICINA: En combinación con muchos otros

aminoácidos, es un componente de numerosos
tejidos del organismo.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

 PROLINA: Está involucrada en la producción de

colágeno y tiene gran importancia en la reparación
y mantenimiento del músculo y huesos.

 SERINA: Junto con otros aminoácidos, interviene

en la desintoxicación del organismo, crecimiento
muscular, y metabolismo de grasas y ácidos
grasos.

 TIROSINA: Es un neurotransmisor directo y

puede ser muy eficaz en el tratamiento de la
depresión, en combinación con otros aminoácidos.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ACIDO-BASE (ION DIPOLAR)
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones
dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el
pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH Neutro pH Aumenta

El Aa se comporta como una base. El Aa se comporta como un ácido.
 PUNTO ISOELECTRICO (pI)
 pI es el pH en el cual los Aa carecen de carga neta, y por
consiguiente no se desplazan en un campo eléctrico.
 Ión híbrido (carga positiva y carga negativa), que se llama
zwitterión.
 Cada Aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza
para la electroforesis
 El pI equidista de los dos valores de pK, el cual se obtiene
por su semisuma:

pI = (2,22+9,86)/2 = 6,04
 El ácido glutámico tiene tres grupos disociables, cuyos pK son:
pK1=2,1; pK2=3,9 pK3 = 9,8

La forma I (totalmente protonada) tiene una carga neta positiva. La

forma II tiene carga neutra (una positiva y una negativa), la forma III
tiene una carga negativa y la forma IV tiene dos cargas negativas. El
punto isoeléctrico del ácido glutámico será aproximadamente 3,0 (la
semisuma de pK1 y pK2, los pK que flanquean a la forma zwitterión).
La proporción de moléculas en la forma IV (2 cargas negativas) es tan
pequeña que puede considerarse como despreciable a la hora de
calcular el pI.
La arginina tiene dos grupos básicos y uno ácido. La disociación de la
arginina se esquematiza del siguiente modo, donde pK1=2,2; pK2=9,2 y
pK3=12,5:

La forma I (totalmente protonada) tiene dos cargas positivas. La

forma II tiene una carga neta positiva, la forma III es neutra
(una positiva y una negativa) y la forma IV tiene una carga
negativa. El punto isoeléctrico de la arginina será
aproximadamente 10,85 (la semisuma de pK2 y pK3, los pK
que flanquean a la forma zwitterión). La proporción de
moléculas en la forma I (2 cargas positivas) es tan pequeña
que puede considerarse como despreciable a la hora de
calcular el pI.
La arginina tiene dos grupos básicos y uno ácido. La
disociación de la arginina se esquematiza del siguiente modo,
donde pK1=2,2; pK2=9,2 y pK3=12,5:
 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS

Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los Aa pueden

presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido L - aminoácido

El grupo amino El grupo amino

está a la derecha está a la izquierda

Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

 ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
• Entodos los Aa estándar el Carbono α es asimétrico... En
todos excepto en UNO
¿En cuál?

GLICINA (Gli)
Todos los Aa proteicos son de la serie L -aminoacidos
 PEPTIDO
 Es aquel que está formado por 2 ó más aminoácidos
unidos mediante enlaces peptídicos. Según el número
de aminoácidos se denominan:

> Dipéptidos. : formado por 2 aminoácidos.

> Tripéptidos : formado por 3 aminoácidos.
> Tetrapéptidos : formado por 4 aminoácidos.
> Oligopéptidos : si tiene menos de 10 aminoácidos.
> Polipéptidos : si tiene más de 10 aminoácidos.

 La formación de péptidos ocurre de manera natural en

los ribosomas
PEPTIDO
ENLACE PEPTÍDICO
 Es la unión que se produce entre dos
aminoácidos, cuando se combinan en una
reacción de condensación.
 Es un enlace covalente que se produce entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de otro aminoácido, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de agua.
FORMACIÓN DEL ENLACE
PEPTÍDICO
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
• Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal

N-terminal ENLACE C-terminal

(amino terminal) PEPTÍDICO (carboxilo terminal)
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal

Nt-Gly-Ile-Val-Cys-Glu-Gln-Ala-Ser-Leu-Asp-Arg-Cys-Val-Pro-Lys-Phe-Tyr-Thr-Leu-His-Lys-Asn-Ct
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

• Es un enlace covalente más

corto que la mayoría de los
enlaces C – N
• Posee cierto carácter
de doble enlace, lo que
le impide girar
libremente
• Los cuatro átomos del
enlace (C=O ; N–H) se
encuentran sobre el
mismo plano

• Los únicos enlaces que pueden girar son

los formados por C–C y C–N
PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO
• OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero
durante el parto
• INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en
sangre
PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

•ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de

agua
•GLUTATIÓN: transporta Aas al exterior de la célula
• GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a
través de membranas biológicas
 37

PROTEINAS

 PROTEÍNAS : (del griego proteios, que significa

“primero o principal”)
 Químicamente formadas por: C, H, O, N
 A veces: S, P, Cu, Mg, Zn y I
 Son las moléculas orgánicas más abundantes en la
célula: 50% de su peso seco
 Intervienen en el funcionamiento y la estructura del
organismo
 Biopolímeros de aminoácidos de más de 6000 daltons,
indispensables para la procesos vitales de los seres
vivos.
 38

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

 Lasproteínas tienen 4 niveles de

organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
 ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
• Es la forma de organización más básica de las proteínas. Todas las
proteínas la tienen.
Está determinada por la secuencia de
aminoácidos de la cadena proteica, es decir,
el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados por medio de
enlaces peptídicos
•Está dispuesta en zigzag por la planaridad
del enlace peptídico.

•El número de polipéptidos diferentes que

pueden formarse es:
Número de
n
20
aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el

número de las diferentes cadenas posibles
sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS

• La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos o estructura primaria en
el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de las proteínas, y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria.
• La estructura secundaria puede ser:
– Conformación ɑ (Hélice), forma de espiral.
– Conformación β (Hoja plegada), cadena en forma de
zigzag.
 Conformación β (Hoja plegada)

Conformación ɑ (Hélice)
Hélice 
 ESTRUCTURA SECUNDARIA. HOJA
PLEGADA
Algunas proteínas  su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
conservan

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición
Disposición
pueden unir de dos paralela
antiparalela
formas distintas.
Nt Ct

Ct Nt

Nt Ct

DIRECCIÓN Nt-Ct y Ct-Nt

(+ compacta y + frecuente)
 Extremo
Nt Ct

Ct
Nt

Ct

Nt

DIRECCIÓN Nt-Ct
(- compacta y – frecuente)
 HÉLICE DE COLÁGENO

 Forma parte de los tendones.

 Estructura muy rígidas.
 Es una hélice levógira (gira hacia la izquierda).
 Tiene abundancia en prolina, lo que hace que la hélice
sea muy abierta (1 vuelta/3 aminoácidos)
 Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
• Enlaces de hidrógeno.
La estructura se estabiliza por uniones
• Atracciones electrostáticas.
entre radicales de aminoácidos alejados
unos de otros. • Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.
En las proteínas de elevado peso molecular,
la estructura terciaria está constituida por
dominios. Son regiones con cierta
independencia de organización. Se unen
entre sí mediante “bisagras”
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por
las uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos
La estructura se estabiliza por uniones entre R de aminoácidos alejados unos de
otros:
• Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aas polares)
• Atracciones electrostáticas (entre grupos R con carga opuesta)
• Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals (entre
grupos R apolares)
• Puentes disulfuro (entre grupos –SH de 2 Cis)
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
 En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura 3aria está
constituida por dominios
(unidades de 50-300 aas conectados por polipéptidos)
 Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica
flexible)
 La estructura 2aria de los dominios puede ser diferente (α-hélice o
láminaβ)<
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
 ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Las características de una proteína y sus funciones biológicas que

realiza dependen de la estructura terciaria que posea
PROTEÍNAS GLOBULARES Y FIBROSAS
.

-Insolubles en agua (colageno)

-Solubles en agua (miohemoglobina) -Aspecto filamentoso, alargado
-Aspecto esférico o de ovillo -Funciones estructurales y protectoras
-Funciones dinámicas (catalizar,
transportar, funciones hormonales)
 ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

 Es la estructura que poseen tanto las proteínas fibrosas como

globulares.
 La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena
polipeptídica (subunidad o protómero) que pueden ser
iguales o diferentes.
2 cadenas = dímero ; 3 cadenas = trímero ; 4 cadenas = tetrámero
 Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo
tipo que las que estabilizan la estructura 3aria
ventajas:
Reduce la cantidad de información
genética necesaria
Si existe alguna subunidad
defectuosa se elimina fácilmente y
se conserva el resto (ahorro de
energía y materiales)
 SOLUBILIDAD : Grupos hidrófilos en el exterior.
Globulares son solubles y fibrosas, insolubles
 ESPECIFICIDAD: Especificidad de función y
especificidad de especie
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA: debido al
carácter anfótero ( pueden coger o soltar
protones)
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
 Solubilidad: dependerá de la cantidad de aas polares que
tenga y que se localicen sobre la superficie externa de la
proteína estableciendo puentes de H con el H2O
 Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un
comportamiento anfótero (igual que los Aas que la forman) ya
que pueden comportarse como ácidos o como bases
 Especificidad: las proteínas son específicas en diferentes
niveles:
Especificidad de función: reside en la posición de determinados
aas en la estructura 1aria
posición aas estructura 1aria  estructura 4ª  función de esa proteína
Una pequeña variación en la secuencia de aas puede variar (o hacer
que pierda) su función
Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada
especie
 Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la
proteína.
• Se pierde la estructura 4aria, 3aria y 2aria
• La proteína pierde su función biológica
• En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalización)
• Causas:
o Variaciones de Temperatura
o Variaciones de pH
o Sustancias semejantes a Aas, que compiten con los grupos ácido y
amino para establecer puentes de H ( Urea)

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

Clasificación de las proteínas
 HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran ordenados o enrrollados en haces paralelos. • Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos
• Son proteínas insolubles en agua.
esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
ALBÚMINAS
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
COLÁGENO
cartílago, hueso, tendones y córnea. Realizan transporte de moléculas
o reserva de aminoácidos.
MIOSINA Responsables de la contracción muscular. GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
las inmunoglobulinas que forman
los anticuerpos.
FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea.
ACTINA

ELASTINA Contracción muscular.

Proteína elástica que
aparece en estructuras HISTONAS Y PROTAMINAS
elásticas (piel, vasos
sang.) Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
 HETEROPROTEÍNAS: grupo proteico + grupo prostético

En su composición tienen:
• Una proteína (grupo proteico)
• Una parte no proteica (grupo prostético)

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento (sustancia coloreada)

Porfirínicas Grupo hemo Hemoglobina (pigmento

respiratorio rojo de vertebrados)

No porfirínicas Cobre Hemocianina (pigmento

respiratorio azul de crustáceos)

Nucleoproteína Ácidos nucleicos Histonas (proteínas

asociadas al ADN)

Fibrinógeno (cicatrización)
Glucoproteína Glúcido
Inmunoglobulinas (Ac)

Caseína (leche)
Fosfoproteína Ácido fosfórico
Vitelina (yema huevo)

Lipoproteína Lípido LDL HDL

EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína plasmática

Retinal

Rodopsina
 Funciones de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones
diversas
FUNCIÓN EJEMPLO
 DE RESERVA · Ovoalbúmina: clara del
huevo
Almacenan compuestos
químicos para utilizarlos · Caseína: leche
como elementos nutritivos o · Zeína: maíz
colaborar en la formación del · Hordeína: cebada
embrión
· Lipoproteína: lípidos en el plasma
 DE TRANSPORTE · Citocromos: e- en las mbs de mitocondrias
y cloroplastos
Se unen a diversas sustancias y · Hemoglobina: O2 en la sangre de
las transportan a través de un vertebrados
medio acuoso o a través de
· Mioglobina: O2 en los músculos
mbs celulares
· Hemocianina: O2 en la sangre de
invertebrados
· Seroalbúmina: ácidos grasos
 FUNCIÓN EJEMPLO

· Actina y Miosina: contracción

muscular
 CONTRÁCTIL
movimiento de células (bacterias y
Participan en la contracción y esperma)
movimiento · Flagelina: forma parte de flagelos
· Dineína: movimiento de cilios

 PROTECTORA O · Trombina: coagulación de la sangre

DEFENSIVA · Fibrinógeno: coagulación de la
Protegen y defienden al sangre
organismo · Anticuerpos: defensa de infecciones

 TRANSDUCCIÓN DE
SEÑALES · Rodopsina: en la retina, convierte
Ante una señal extracelular, las una señal luminosa en un impulso
nervioso
proteínas son mediadoras para que
la célula produzca una respuesta
FUNCIÓN
 HORMONAL
Son capaces de controlar
importantes funciones celulares
 ESTRUCTURAL
Proporcionan soporte mecánico
a células vegetales y animales
EJEMPLO
· Insulina y Glucagón: secretadas
por el páncreas;
regulan el metabolismo de la glucosa
· Somatotropina: regula el
crecimiento corporal
· Glucoproteínas: en la membrana
plasmática
· Histonas: en cromosomas
· Tubulina: formación del huso mitótico,
mvtos de la célula
· Colágeno: resistencia mecánica a tejidos
conjuntivos
· Queratina: en la epidermis
· Elastina: en el cartílago
· Esclerotina: en el exoesqueleto de
insectos
 FUNCIÓN EJEMPLO

 HOMEOSTÁTICA
· Albúmina: controla el pH
Mantienen el equilibrio del medio
interno y colaboran en el
mantenimiento del pH

 RECONOCIMIENTO DE
SEÑALES QUÍMICAS · Glucoproteínas
Se sitúan en la superficie externa de
la mb plasmática, donde reconocen
hormonas, neurotransmisores,
anticuerpos, virus, bacterias

 ENZIMÁTICA
 Catalasa, ribonucleasa…
Aumentan la velocidad de las
reacciones químicas de los seres
vivos