Nombres:

Shirley María Solórzano Pérez

Carné:
201340246

TIPOS DE AMINOACIDOS

Los aminoácidos son los "bloques de construcción de proteínas," elementos clave para que
nuestro cuerpo funcione bien. Hay nueve aminoácidos esenciales que nuestro cuerpo no es
capaz de producir de forma independiente, sino que debe derivarse de los alimentos.
El otro, que no sea esencial, puede ser sintetizados por el organismo y, aunque no son
necesarios para la construcción de proteínas, asegura una salud óptima. Todos los
aminoácidos, esenciales y no esenciales, aumenta nuestra energía, da una definición
muscular mejor, hace la piel más sana, mejora la función cerebral y la memoria.

Nombres de aminoácidos

Aminoácidos no Esenciales Abreviaturas de los aminoácidos no

Esenciales
1.Alanina (Ala)
2.Arginina (Arg)
3.Asparragina (Asn)
4.Ácido Aspartico (Asp)
5.Cisteína (Cys)
6.Ácido Glutamico (Glu)
7.Glutamina (Gln)
8.Glicina (Gly)
9.Prolina (Pro)
10.Serina (Ser)
11.Tirosina (Tyr)
Aminoácidos Esenciales Abreviaturas de los aminoácidos no
Esenciales
1. Histidina (His)
2. Isoleucina (Ile)
3.Leucina (Leu)
4. Lisina (Lys)
5.Metionina (Met)
6.Fenilalanina (Phe)
7.Treosina (Thr)
 8.Triptófano (Trp)
9.Valina (Val)

FUNCION Y ESTRUCTURAS DE LOS ÁMINOACIDO NO ENSENCIALES Y

ESENCIALES

1.Glicina (Gly, G)

Este es el aminoácido con la estructura más sencilla, pues su grupo R consiste en un átomo
de hidrógeno (H), por lo que tiene, además, un pequeño tamaño. Fue aislado por primera
vez en 1820 a partir de la gelatina, pero es muy abundante también en la proteína que
compone la seda: la fibroína.

ESTRUCTURA:
2.Alanina (Ala, A)

Este aminoácido, conocido también como ácido 2-aminopropanoico, tiene una estructura

relativamente sencilla, pues su grupo R consiste en un grupo metilo (-CH3), por lo que su
tamaño también es bastante pequeño

Forma parte de muchas proteínas y, dado que puede ser sintetizado por las células
corporales, no es considerado esencial, pero sí metabólicamente importante. Es muy
abundante en la fibroína de seda, a partir de donde fue aislado por primera vez en 1879.

La alanina puede ser sintetizada a partir del piruvato, un compuesto producido por una ruta
metabólica conocida como la glucólisis, que consiste en la degradación de glucosa para la
obtención de energía en forma de ATP.

Participa en el ciclo de glucosa-alanina, que tiene lugar entre el hígado y otros tejidos de los
animales, y que es una ruta catabólica que depende de proteínas para la formación de
carbohidratos y para la obtención de energía.

También forma parte de reacciones de transaminación, en la gluconeogénesis y en la

inhibición de la enzima glucolítica piruvato quinasa, así como en la autofagia hepática.

ESTRUCTURA:
3.Prolina (Pro, P)

La prolina (ácido pirrolidin-2-carboxílico) es un aminoácido que posee una estructura

particular, ya que su grupo R consiste en un anillo de pirrolidina, formado por cinco átomos
de carbono unidos entre sí, incluyendo al átomo de carbono α.

En muchas proteínas, la estructura rígida de este aminoácido es muy útil para introducir
“giros” o “pliegues”. Tal es el caso de las fibras de colágeno en la mayoría de los
animales vertebrados, que están formadas por muchos residuos de prolina y glicina.

En las plantas se ha demostrado que participa en el mantenimiento de la homeostasis

celular, incluyendo el balance redox y los estados energéticos. Puede actuar como molécula
señalizadora y modular distintas funciones mitocondriales, influir en la proliferación o en la
muerte celular, etc.

ESTRUCTURA:

4.Valina (Val, V)

Este es otro aminoácido con grupo R alifático, el cual está compuesto por tres átomos de
carbono (CH3-CH-CH3). Su nombre IUPAC es ácido 2-3-amino-3-butanóico, aunque
también puede encontrarse en la literatura como ácido α-aminovaleriano.

La valina fue purificada por primera vez en 1856 a partir de un extracto acuoso del
páncreas de un ser humano, pero su nombre fue acuñado en 1906 dada su similitud
estructural con el ácido valérico extraído de algunas plantas.
Es un aminoácido esencial, pues no puede ser sintetizado por el cuerpo, aunque parece no
desempeñar muchas más funciones además de formar parte de la estructura de muchas
proteínas globulares.

A partir de su degradación pueden sintetizarse otros aminoácidos como la glutamina y la

alanina, por ejemplo.

ESTRUCTURA:

5.Leucina (Leu, L)

La leucina es otro aminoácido esencial y forma parte del grupo de aminoácidos de cadena
ramificada, junto con la valina y la isoleucina. El grupo R que caracteriza a este compuesto
es un grupo isobutilo (CH2-CH-CH3-CH3), por lo que es muy hidrofóbico (repele el
agua).
Fue descubierto en 1819 como parte de las proteínas de las fibras musculares animales y de
la lana de oveja.

Es muy abundante en proteínas como la hemoglobina y participa directamente en la

regulación del recambio y la síntesis de proteínas, pues es un aminoácido activo desde el
punto de vista de señalización intracelular y expresión genética. En muchos casos es un
potenciador del sabor de algunos alimentos.

6.Isoleucina (Ile, I)

También un aminoácido de cadena ramificada, la isoleucina fue descubierta en 1904 a

partir de la fibrina, una proteína que participa en la coagulación sanguínea.

7.Metionina (Met, M)

La metionina, llamada también ácido γ-metiltiol-α-aminobutírico, es un aminoácido

descubierto durante la primera década del siglo XX, aislado a partir de la caseína, una
proteína presente en la leche de vaca.
Es un aminoácido esencial, es hidrofóbico, pues su grupo R consiste en una cadena alifática
con un átomo de azufre (-CH2-CH2-S-CH3).

Es fundamental para la síntesis de muchas proteínas, entre ellas hormonas, proteínas de la

piel, del pelo y de las uñas de los animales. Es comercializada en forma de grageas que
funcionan como relajantes naturales, útiles para dormir y, además, mantener el buen estado
del cabello y las uñas.

8.Fenilalanina (Phe, F)

La fenilalanina o ácido β-fenil-α-aminopropiónico, es un aminoácido aromático cuyo

grupo R es un anillo bencénico. Fue descubierta en 1879 en una planta de la familia
Fabaceae y hoy se sabe que es parte de muchas resinas naturales como el poliestireno.
Como aminoácido hidrofóbico, la fenilalanina está presente en prácticamente todos los
dominios hidrofóbicos de las proteínas. En muchas plantas, este aminoácido es fundamental
para la síntesis de unos metabolitos secundarios conocidos como fenilpropanoides y los
flavonoides.

En los animales la fenilalanina también se encuentra en péptidos de gran importancia como

la vasopresina, la melanotropina y la encefalina, todos esenciales para el funcionamiento
neuronal

9. Tirosina (Tyr, Y)

La tirosina (ácido β-parahidroxifenil-α-aminopropiónico) es otro aminoácido aromático,

cuyo grupo R es un anillo aromático asociado con un grupo hidroxilo (-OH), por lo que es
capaz de interactuar con distintos elementos. Fue descubierto en 1846 y generalmente es
obtenido a partir de la fenilalanina.

ESTRUCTURA:
No es un aminoácido esencial, pero puede serlo si fallan sus rutas biosintéticas. Tiene
muchas funciones en el cuerpo humano, entre las que destacan su participación como
sustrato para la síntesis de neurotransmisores y hormonas como la adrenalina y la hormona
tiroidea.

Es esencial para la síntesis de la melanina, una molécula que nos confiere protección frente
a los rayos ultravioleta del sol. También contribuye en la producción de endorfinas
(analgésicos endógenos) y antioxidantes como la vitamina E.

Actúa directamente en la fosforilación de proteínas, así como en la adición de grupos

nitrogenados y sulfurados.

10. Triptófano (Trp, W)

Este aminoácido, también conocido como ácido 2-amino-3-indolilpropiónico, es parte del

grupo de los aminoácidos esenciales y también es un aminoácido aromático, pues su grupo
R consiste en un grupo indol.

Sus funciones principales en los animales tienen que ver, además de con la síntesis de
proteínas, con la síntesis de serotonina, un neurotransmisor, y de melatonina, un
antioxidante que funciona también en los ciclos de sueño y vigilia.

Este aminoácido también es empleado por las células como precursor para la formación del
cofactor NAD, que participa en múltiples reacciones enzimáticas de óxido-reducción.

En las plantas, el triptófano es uno de los precursores principales para la síntesis de la

hormona vegetal auxina, que participa en la regulación del crecimiento, del desarrollo y de
otras funciones fisiológicas en estos organismos.
ESTRUCTURA:

11. Serina (Ser, S)

La serina o el ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico, es un aminoácido no esencial que

puede ser producido a partir de la glicina. Su grupo R es un alcohol de fórmula -CH2OH,
por lo que se trata de un aminoácido polar sin carga.

Es importante desde el punto de vista funcional en muchas proteínas esenciales y es

requerida para el metabolismo de las grasas, de los ácidos grasos y de las membranas
celulares. Participa en el crecimiento muscular y en la salud del sistema inmune de los
mamíferos.

Sus funciones también se relacionan con la síntesis de cisteína, de purinas y pirimidinas

(bases nitrogenadas), de ceramida y de fosfatidilserina (un fosfolípido de membrana). En
las bacterias participa en la síntesis de triptófano y en los rumiantes en la gluconeogénesis.

Forma parte del sitio activo de enzimas con actividad hidrolítica conocidas como serín
proteasas y también participa en la fosforilación de otras proteínas.

ESTRUCTURA:
 12. Treonina (Thr, T)

La treonina o ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico es otro aminoácido esencial que forma

parte de gran número de proteínas celulares en los animales y las plantas. Fue uno de los
últimos aminoácidos descubiertos (1936) y tiene muchas funciones importantes en las
células, entre ellas:

– Es sitio de unión para las cadenas carbohidratadas de las glucoproteínas

– Es sitio de reconocimiento para las proteínas quinasas con funciones específicas

– Es parte de proteínas importantes como las que forman el esmalte dental, la elastina y el
colágeno, así como otras del sistema nervioso

– Farmacológicamente es empleada como suplemento alimenticio, ansiolítico y

antidepresivo

El grupo R de la treonina, al igual que el de la serina, contiene un grupo -OH, por lo que se
trata de un alcohol de estructura -CH-OH-CH3.

ESTRUCTURA:
 13. Cisteína (Cys, C)

Este aminoácido no esencial fue descubierto en 1810 como el principal constituyente de la

proteína encontrada en los cuernos de distintos animales.

Su grupo R consiste en un grupo tiol o sulfhidrilo (-CH2-SH), por lo que es fundamental

para la formación de puentes disulfuro intra- e intermoleculares en las proteínas donde se
encuentra, lo que es muy importante para el establecimiento de la estructura tridimensional
de estas.

Este aminoácido también participa en la síntesis del glutatión, de la metionina, del ácido
lipoico, de la tiamina, de la coenzima A y de muchas otras moléculas importantes desde el
punto de vista biológico. Además, forma parte de las queratinas, unas proteínas
estructurales muy abundantes en los animales.

ESTRUCTURA:

14. Asparagina (Asn, N)

La asparagina es un aminoácido no esencial, perteneciente al grupo de los aminoácidos

polares sin carga. Este fue el primer aminoácido descubierto (1806), aislado del zumo de
espárragos.

Se caracteriza por un grupo R es una carboxamida (-CH2-CO-NH2), por lo que puede

formar puentes de hidrógeno fácilmente.
Es activo en el metabolismo celular y la fisiología corporal de los animales. Funciona en la
regulación de la expresión genética y en el sistema inmune, además de participar en el
sistema nervioso y en la desintoxicación de amonio.

ESTRUCTURAS:

15. Glutamina (Gln, G)

El grupo R de la glutamina es descrito por algunos autores como una amida de la cadena
lateral del ácido glutámico (-CH2-CH2-CO-NH2). Este no es un aminoácido esencial, pues
existen rutas para su biosíntesis en las células animales.

Participa directamente en el recambio de proteínas y en la señalización celular, en la

expresión genética y en el sistema inmune de los mamíferos. Es considerada como un
“combustible” para las células proliferativas y tiene funciones como inhibidor de la muerte
celular.

La glutamina también participa en la síntesis de purinas, pirimidinas, ornitina, citrulina,

arginina, prolina y asparagina.

ESTRUCTURA:
 16. Lisina (Lys, K)

La lisina o el ácido ε-aminocaproico es un aminoácido esencial para los seres humanos y

otros animales. Fue descubierta en 1889 como parte de la caseína, de la gelatina, de la
albúmina de huevo y de otras proteínas animales.

En su grupo R la lisina tiene un grupo amino cargado positivamente (-CH2-CH2-CH2-

CH2-NH3+) caracterizado por su hidrofobicidad.

No solo actúa como micronutriente para las células corporales, sino que también es un
metabolito para distintos tipos de organismos. Es fundamental para el crecimiento y la
remodelación muscular y también parece tener actividad antiviral, en la metilación de
proteínas y en otras modificaciones.

ESTRUCTURA:
 17. Histidina (His, H)

Es un aminoácido “semi-esencial”, pues hay rutas para su síntesis en los seres humanos
adultos, pero no siempre copan los requerimientos corporales.

Se trata de un aminoácido polar que tiene un grupo R conocido como imidazolio, que tiene
una estructura cíclica con dos átomos de nitrógeno cuyas características le permiten
participan en distintas reacciones enzimáticas donde ocurren transferencias de protones.

La histidina participa en la metilación de proteínas, es parte de la estructura de la

hemoglobina (la proteína que transporta oxígeno en la sangre de los animales), está en
algunos dipéptidos antioxidantes y es precursor de otras moléculas importantes como la
histamina.

ESTRUCTURA:

18. Arginina (Arg, R)

Este aminoácido con carga positiva fue aislado por primera vez en 1895 a partir de las
proteínas de los cuernos de algunos animales. No es un aminoácido esencial, pero es muy
importante para la síntesis de la urea, una de las formas en las que se excreta el nitrógeno
en los animales.
Su grupo R es -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 y actúa como antioxidante, regulador de la
secreción hormonal, desintoxicador de amonio, regulador de la expresión genética,
reservorio de nitrógeno, en la metilación de proteínas, etc.

ESTRUCTURA:

19. Ácido aspártico (Asp, D)

El ácido aspártico tiene un grupo R con un segundo grupo carboxilo (-CH2-COOH) y

forma parte del grupo de los aminoácidos cargados negativamente.

Sus principales funciones tienen que ver con la síntesis de purinas, pirimidinas, asparagina
y arginina. Participa en reacciones de transaminación, en el ciclo de la úrea y en la síntesis
de inositol.

ESTRUCTURA:
 20. Ácido glutámico (Glu, E)

También pertenece al grupo de los aminoácidos cargados negativamente, con un grupo R

de estructura -CH2-CH2-COOH, muy parecido al del ácido aspártico. Fue descubierto en
1866 a partir de gluten de trigo hidrolizado y se sabe que forma parte de muchas proteínas
comunes en muchos seres vivos.

Este aminoácido no esencial tiene muchas funciones importantes en las células de los
animales, especialmente en la síntesis de glutamina y arginina, otros dos aminoácidos
proteicos.

Además, es un importante mediador de la transmisión de señales excitatorias en el sistema

nervioso central de los animales vertebrados, por lo que su presencia en ciertas proteínas es
crucial para el funcionamiento del cerebro, para el desarrollo cognitivo, la memoria y el
aprendizaje.

ESTRUCTURA: