Instituto Politécnico Nacional

Escuela Nacional de Ciencias Biológicas

Bioquímica y Biología Molecular
“Efecto del pH sobre la velocidad de reacción”
Juárez Castillón Luis Enrique Moreno Hernández Leonardo
Grupo 3IV1 Sección 4

Introducción: Resultados
La mayoría de las enzimas presentan un pH
óptimo para el cual su actividad es máxima; EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD DE LA INVERTASA
por encima o por debajo de ese pH la Testi Tub Tub Tub Tub Tub Tub
actividad disminuye bruscamente. Este go o1 o2 o3 o4 o5 o6
efecto se debe a que, al ser las enzimas de
Absorb 0 0.00 0.01 0.12 0.24 0.30 0.18
naturaleza proteica, al igual que otras
ancia 2 4 1 0 6 9
proteínas, se desnaturalizan y pierden su
actividad si el pH varía más allá de unos Azúcar 0 2.56 2.77 4.65 6.74 7.90 5.85
límites estrechos. De ahí la conocida reduct 59 68 72 86 86 23
importancia biológica de los sistemas
or
tampón. En la mayor parte de los casos el
(μM)
pH óptimo está próximo a la neutralidad, en
.
consonancia con el pH intracelular, pero Velocid 0 0.25 0.27 0.46 0.67 0.79 0.58
existen enzimas con pH óptimo muy diverso ad 65 76 57 48 08 02
según sea el pH del medio en el que (unida
habitualmente actúan las enzimas. Sin
des de
embargo existen algunas enzimas a las que
inverta
el pH no afecta en absoluto.
sa)

pH 5 3 4 4.5 5 6.5 7.5

Cálculos:
Objetivos:
X=pH Y= Absorbancia
Analizar la importancia del pH del medio
sobre la velocidad de una reacción 3 0.002
enzimática y su efecto sobre el carácter
iónico de la enzima y del sustrato 4 0.014

4.5 0.121

5 0.240

6.5 0.306

7.5 0.189
Interpolando X= Concentración de Y=Absorbancia
Y= a+bx enzima (μg/ml)
Y= absorbancia 2.5659 0.002
X= concentración
a=0.1440
b= 0.0569 2.7768 0.014

4.6572 0.121

6.7486 0.240

7.9086 0.306

5.8523 0.189

Interpolando
Y= a+bx
Y= absorbancia
a= 0.1439
b= 0.05690
r=0.9999

X=pH Y= Actividad de la
enzima en unidades
de invertasa
3 0.2565

4 0.2776

4.5 0.4657

5 0.6748

6.5 0.7908

7.5 0.5852
Interpolando Referencias Bibliografícas:.
Y= a+bx
Y= Actividad de la enzima en unidades •David L. Nelson, Michael M. Cox; cuarta
de invertasa edición; principios de bioquímica, Lehninger;
a= 3.9893X10-3 pag.190
b= 0.1004 •Koolman, Rohm; 3ra edición; editorial medica
panamericana; Bioquímica texto y atlas; pag.
Discusión: 94

En cuanto a la representación gráfica de

Velocidad contra pH, se pudo observar
una parábola en la cual el punto máximo
representaba el pH óptimo en el cual la
enzima encuentra su trabajo óptimo, el
cual se encontró en un pH igual a 4.
Después de este pH la velocidad de
reacción decae de manera brusca y
puede ser por la desnaturalización de la
enzima y/o del azúcar reductor.
De forma teórica se encontró que el pH
óptimo dela invertasa se encuentra en
un pH de lo cual fue comprobado en el
laboratorio.

Conclusión:

•Se conoció la actividad enzimática de la

invertasa mediante sustratos a distintos
pH y se determinó que el pH optimo
para dicha enzima es de 4.

•El pH afecta en la unión del sustrato y

la velocidad catalítica.

•Cuando el pH tiene tendencias

alcalinas, la enzima muestra una
disminución de la actividad. Caso
contrario se observa a pH acido, pues, la
enzima se vio favorecida en su
actividad.