INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

BIOQUÍMICA GENERAL
“Efecto del pH sobre la velocidad de reacción enzimática”
Balbuena Nequis Héctor Emiliano
Chavarría Ramírez Lizeth
3FM2 Sección II
OBJETIVOS
• Identificar el pH óptimo en el que GRAFICA
reacciona la invertasa.
Gráfica de pH vs Velocidad de reacción
• Determinar la relación existente entre
la concentración de la enzima sobre la
velocidad de reacción.

RESULTADOS
Absorbancia Azúcar Vo (UI)
reductor
(µmol/mL)
0 0 0
0.072 0.023 0.0023
0.160 0.031 0.0031 DISCUSIÓN
0.417 0.056 0.0056
0.390 0.053 0.0053 El ph óptimo experimental de la enzima
0.035 0.02 0.002 invertasa es de 5, mientras que
teóricamente, el valor se encuentra dentro
del rango de 4.6 a 5.0 a temperaturas de
CALCULOS 35°C a 50°C. Antes de este valor, la actividad
de la invertasa va en aumento, sin embargo,
después del pH óptimo, ésta desciende. Esto
se debe a que las enzimas son de naturaleza
1. y = 10.497x + 0.1759 proteica, y al igual que las proteínas, a pH
! # $.&'() extremos se desnaturalizan, perdiendo su
x= &$.*)'
; y = abs
efecto de catalizador.
$.$'+# $.&'()
x= &$.*)'
= 0.023 CONCLUSIÓN

La invertasa tiene un pH óptimo de 5.0; antes

2. Vo = [ AR]/ 5´2 y después de este valor, la actividad
Vo = 0.023/10 = 0.0023 enzimática de la invertasa tiende a disminuir.
Vo = 0.031/10 = 0.0031
REFERENCIAS
Vo = 0.056/10 = 0.0056

Ojo: Estos mismos cálculos se realizaron para el resto de tubos. • Macarula M.J. (1994). “Bioquímica
Humana”. España: Editorial Reverté.
pp.80
• Conn E., Stumpf P. K., Bruening G. y Doi
R. H.2001. Bioquímica Fundamental.
México. 736 pp. 2a. ed. Limusa.
• Martínez, J. & Morales, F. (2007).
Caracterización cinética de la hidrólisis de
sacarosa con invertasa libre e
inmovilizada (Tesis de licenciatura). IPN