PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

Concepto de proteína
Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas de C, O, H, N, y en ocasiones S, P, Fe, Cu,
Mg, I...
N (16%, [N] x 6,25 = contenido proteico)
Las proteínas son polímeros que por hidrólisis (proteasas) producen aminoácidos.

Clasificación de las proteínas

HOLOPROTEÍNAS: sólo aminoácidos
• Globulares
• Filamentosas
HETEROPROTEÍNAS: aminoácidos y otras moléculas
• Cromo-proteínas
• Gluco-proteínas
• Lipo-proteínas
• Nucleo-proteínas
• Fosfo-proteínas

AMINOÁCIDOS

Concepto de aminoácido.
Son compuestos orgánicos caracterizados por poseer los
grupos carboxilo y amino unidos al carbono α.
El carbono α es el primer carbono después del -COOH.

PROPIEDADES FÍSICAS:
• Sólidos cristalinos, alto PF , hidrosolubles.
• Isomerías: Hay aminoácidos D+, D-, L+, L-:
● Actividad óptica: + / - porque el carbono siempre es asimétrico excepto en la Gly.
● Estereoisomería: la configuración del aminoácido puede presentar 2 formas enantiomorfas:
○ D (en la pared bacteriana y algunos antibióticos)
○ L (el más frecuente, con el -NH2 a la izda.).
PROPIEDADES QUÍMICAS:
• Anfóteros: En disolución acuosa se ionizan y tienen efecto amortiguador. La forma dipolar iónica se
llama zwitterion o forma de doble ionización.
– Medio ácido: se comporta como base (capta protones -NH3 + )
– Medio básico: se comporta como ácido (libera protones -COO- H+ )
• Punto isoeléctrico: pH en el que el aminoácido tiende a adoptar la forma neutra.
• Reacción de condensación: formación del enlace peptídico.
• El aminoácido cisteína puede establecer puentes disulfuro.

Un zwitterion o ion doble puede actuar:

• como ácido cuando está en medio básico. Actúa como donador de protones y adopta la
forma anión.
• como base cuando está en un medio ácido. Actúa como aceptor de protones y adopta la
forma catión.

Los aminoácidos proteinogenéticos.

• En las proteínas hay 20 Aa, según el radical R- del C .
• Existen unos 200 aa más, muy abundantes en hongos y plantas, pero no son proteinogenéticos.

CLASIFICACIÓN 1.- Según su cadena lateral:

– ALIFÁTICOS: R es una cadena abierta.
NEUTROS: Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Ser, Thr, Cys, Met, Gln.
ÁCIDOS: Asp, Glu.
BÁSICOS: Lys, Arg, Asn.
– AROMÁTICOS: R es una cadena cerrada (bencénica): Phe, Tyr.
– HETEROCÍCLICOS: R es una cadena cerrada y compleja: Pro, Trp, His.

CLASIFICACIÓN 2.- Por su polaridad

I. APOLARES o hidrófobos. Gly, Cys, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp.
II. POLARES NO IONIZABLES: sin carga a pH 7. Ser, Thr, Tyr, Asn, Gln.
III. POLARES IONIZABLES:
– ÁCIDOS: con carga negativa a pH 7. Asp, Glu.
– BÁSICOS: con carga positiva a pH 7.Arg, Lys, His.

CLASIFICACIÓN 3.- Por sus requerimientos

a) Aminoácidos no esenciales:
b) Aminoácidos esenciales:
– Son aquellos que no pueden ser sintetizados por las células de determinado organismo. No se
pueden sintetizar debido a la ausencia de los genes que codifican las enzimas que corresponden a
las rutas metabólicas de su biosíntesis.
– No todas las especies tienen los mismos aminoácidos esenciales.
– Los 8 aminoácidos esenciales para el hombre son: Trp, Leu, Ile, Val, Met, Phe, Thr, Lys. En
lactantes además: Arg, His.

PÉPTIDOS

Concepto de péptido
Molécula formada por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Clasificación.
• OLIGOPÉPTIDOS: < 10 aa. Encefalina 5aa ( morfina).
• POLIPÉPTIDOS: > 10 -100 aa. Hormonas hipofisarias, insulina 21-30aa.
• PROTEÍNA: > 100, Pm > 5000 - 10^6 . Holoproteínas y heteroproteínas.

El enlace peptídico.
• Unión covalente tipo amida (-CO-NH-) entre carboxilo y amino con desprendimiento de una
molécula de agua (H2O).
• Tiene cierto carácter de doble enlace, la distancia C-N es más corta pero no tanto como en C=N.
Es un enlace con cierta rigidez.
• Espacialmente el enlace amida se dispone en el mismo plano.
• Los radicales se orientan en sentidos opuestos.

• Las posibles combinaciones de aminoácidos polimerizados son enormes. Podrían imaginarse 202 = 400
dipéptidos, 20100 centipéptidos... Esto da idea de la gran variabilidad de las proteínas.

PROTEÍNAS

(A) LAS HOLOPROTEÍNAS

La composición, estructura y forma de las proteínas viene definida
por 4 niveles estructurales que tienden a tener la menor energía
libre.
1.- Estructura primaria.
Secuencia ordenada de los aminoácidos de la proteína. Tiene un extremo amino terminal (ocupado
por el 1er aminoácido) y otro carboxilo terminal. P.e.: NH2
-Met-Pro-Try-Pro-Met-Cys-Cys-Ala-Gly-Ser-Phe-COOH

2.- Estructura secundaria.

Disposición espacial de la estructura primaria.
Como las proteínas están en disolución acuosa, la secuencia tiende a plegarse de forma que las
cadenas polares queden hacia el exterior y las no polares hacia el interior.

α - HÉLICE
3,6 aminoácidos por vuelta de hélice.
De forma que todos los =O se orientan en la misma dirección y todos los -H en la dirección
contraria, lo que posibilita la formación de puentes de H. Los radicales se sitúan hacia el
exterior.
P.e. α - Queratina.
Se desestabiliza por aa de cadena voluminosa, aa con cargas eléctricas iguales, la presencia de
prolina.

HÉLICE DE COLÁGENO
Es una superhélice de 3 hélices unidas por enlaces covalentes y puentes de H.
3 aminoácidos por vuelta de hélice. Debido a la prolina e hidroxiprolina que interrumpen la
α-hélice.
P.e. Colágeno.

β - LAMINAR
2 aminoácidos por vuelta de hélice.
Sin puentes de H que unan aminoácidos cercanos de la estructura laminar, pero
estabilizada con puentes de H con otras zonas beta. Los puentes de H no se
disponen como en la alfa hélice sino transversalmente.
P.e. β-Queratina, fibroína

3.- Estructura terciaria.

Disposición de la estructura secundaria en el espacio mantenida por
interacciones entre las cadenas laterales, así como por la presencia
de determinados aminoácidos.

Tipos de interacciones que estabilizan la estructura terciaria:

• La presencia de cisteína da lugar al establecimiento de puentes
disulfuro. Enlace covalente.
• Interacciones entre radicales hidrófobos. (entre aminoácidos
alifáticos y aromáticos)
• Atracciones o repulsiones electrostáticas, que dependen del
pH.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones de Van der Waals. (entre aminoácidos alifáticos y aromáticos)
• La prolina, hidroxiprolina interrumpen la -hélice.
Tipos de estructuras terciarias.

FILAMENTOSAS o escleroproteínas.
Insolubles en agua y disoluciones salinas, por lo que tienen funciones estructurales.
Sólo tienen estructuras en alfa o sólo en beta.
P.e. β - Queratina, Colágeno (proteínas ricas en Gly, lo que posibilita la formación de superhélices),
elastina (forma una red deformable).

GLOBULARES o esferoproteínas.
Hidrosolubles y solubles en disoluciones salinas. Esto permite funciones de transporte y actividad
enzimática, y hormonal. En los tramos rectos y exteriores hay α-hélice con aminoácidos hidrófilos y
en los codos e interior β-laminar con aminoácidos hidrófobos.
Se estabiliza por los enlaces entre radicales:
• Puente disulfuro
• Puente de hidrógeno
• Fuerzas de Van der Waals
• Interacciones iónicas
• Interacciones hidrofóbicas
P.e. Inmunoglobulinas, hemoglobina, actina, etc

4.- Estructura cuaternaria.

Es la formación de complejos asociados de varias cadenas polipeptídicas llamadas protómeros o
subunidades proteicas que pueden ser iguales o diferentes. Se unen por enlaces débiles no
covalentes y a veces por puentes disulfuro.

Ventajas de la existencia de protómeros:

● La información genética necesaria para su producción es menor.
● Los errores de síntesis se subsanan más fácilmente.
● Fácil control al estar unidas por enlaces de baja energía. Se pueden separar.

Ejemplos:
• Dímeros: hexoquinona, citocromo C
• Tetrámeros: hemoglobina
• Pentámeros: ARN polimerasa
• Polímeros: actina, miosina, cápside virus de la poliomielitis 60 subunidades

Propiedades de las holoproteínas.

Dependen de la estructura terciaria y/o cuaternaria. En función de los radicales libres, su posición y
posibilidades de reacción.

a) SOLUBILIDAD: establecen puentes de hidrógeno con el agua que forma una capa de solvatación
en las globulares de alto peso molecular.

b) CAPACIDAD AMORTIGUADORA. Basada en el comportamiento anfótero de los aminoácidos; en

concreto de los radicales diferenciales susceptibles de ionización (aminoácidos ácidos y aminoácidos
básicos).

c) DESNATURALIZACIÓN por cambios de pH (leche cortada), concentración, agitación, temperatura

(cauterización), iones (sales), sustancias deshidratantes (alcohol, urea), presión o electricidad.
Implica la pérdida de la configuración espacial y del centro activo (la
forma globular se hace filamentosa) con posterior precipitación.
P.e. ovoalbúmina, caseína.
A veces es reversible y ocurre la renaturalización: β-Queratina

d) ALOSTERISMO. Capacidad de algunas proteínas para cambiar de

conformación. Las enzimas alostéricas pueden cambiar su afinidad por otros
ligandos, o pueden presentar formas activas o inactivas, lo que posibilita la
regulación del metabolismo por feed-back o retroalimentación.

e) UNIÓN SELECTIVA PROTEÍNA - LIGANDO: p.e. enzima - sustrato,

Antígeno-Anticuerpo, hormonareceptor, uniones entre protómeros, Hb-O2.
CENTRO ACTIVO: Conjunto de aminoácidos de una molécula cuyos radicales
poseen la capacidad de unirse a otras moléculas o ligandos, mediante enlaces
débiles no covalentes. El resto de la cadena mantiene la forma y la rigidez.

f) UNIONES INESPECÍFICAS a otras substancias. Tienen capacidad de

adsorción (limpieza de las impurezas del vino con ovoalbúmina).

g) ESPECIFICIDAD. Mantenimiento con pocas variaciones de las secuencias de gran eficacia

biológica. Estos dominios estructurales se repiten en diferentes proteínas de diferentes especies. Son
una prueba de la variabilidad genética y de la filogenia.

Clasificación de las holoproteínas.

Según la estructura terciaria pueden ser globulares y filamentosas.

HOLOPROTEÍNAS GLOBULINAS Solubles en disolución acuosa y/o agua.

P.e. seroalbúmina, lactoalbúmina,
GLOBULARES seroglobulinas; α-globulina (Hb), y-globulina

Generalmente hidrosolubles ALBÚMINAS P.e. sero, lacto y ovo albúmina, globina (Hb).

HISTONAS Proteínas básicas asociadas al ADN

eucariota

PROLAMINAS Ricas en prolina. Termocoagulación. En

semillas (zeína, hordeína, gliadina).

GLUTEÍNAS No coagulan por calor. Insolubles en agua.

Solubles en disoluciones de bases o ácidos.
P.e. orizanina, glutenina

PROTAMINAS Proteínas básicas asociadas al ADN de los

espermatozoides.

HOLOPROTEÍNAS COLÁGENOS En los tejidos conectivos.

Por despolimerización e hidratación forman
FILAMENTOSAS gelatinas. (Se insolubilizan con taninos,
curtido de la piel)
Insolubles en agua. Aparecen
QUERATINAS Ricas en cisteína (S).
sobre todo en animales En tejidos y formaciones epidérmicas

ELASTINAS No dan lugar a gelatinas.

En tendones y vasos sanguíneos.

FIBROÍNAS Con gran resistencia mecánica.

Hilos de seda
(B) LAS HETEROPROTEÍNAS
Compuestas por la unión covalente de un grupo proteico y un grupo prostético.

Clasificación de las heteroproteínas.

1.- Cromoproteínas o pigmentos.
PORFIRÍNICAS.
Con PORFIRINA (anillo tetrapirrólico con un catión metálico central).
Grupo hemo Fe2+ (hemoglobina, mioglobina).
Grupo hemino Fe3+ (peroxidasas y catalasas).
Posibilidad de red-ox: Fe2+, Fe3+ (citocromos).
Co2+ (vit B12),
Mg2+ (clorofila, sin parte proteica: porfirina + fitol).

NO PORFIRÍNICAS.
Cu (hemocianina de crustáceos y moluscos).
Fe (hemeritrina de anélidos marinos y braquiópodos).
Pigmentos biliares: Hb bilirrubina y biliverdina.

2.- Glucoproteínas.
Grupo prostético con glucosa, galactosa, arabinosa. Unión covalente entre el hidroxilo del glúcido y el
amino o hidroxilo del prótido.
• Glucoproteínas de membrana: la variabilidad de la parte glucídica da lugar a los grupos
sanguíneos
• Glucoproteínas sanguíneas: seromucoide, protrombina, inmunoglobulinas.
• Hormonas: FSH, TSH, LH.
• Mucoproteínas: mucinas de secreciones y mucoides que recubren huesos y tendones. Líquido
sinovial.
• Ribonucleasas

3.- Lipoproteínas.
Grupo prostético con ácidos grasos. En la membrana citoplasmática. Lipoproteínas hidrosolubles
sanguíneas que transportan lípidos del intestino a los tejidos vía hepática. Se forman quilomicrones,
VLDL, LDL y HDL (bueno).

4.- Nucleoproteínas.
Grupo prostético con ácidos nucleicos. Histonas, protaminas...

5.- Fosfoproteínas.
Grupo prostético con ácido fosfórico. Caseína, vitelina.

Funciones de las proteínas.

a.- ESTRUCTURAL.
• Glucoproteínas de membrana: receptores hormonales y neurotransmisores.
• Citoesqueleto: microtúbulos.
• Cilios y flagelos.
• Histonas de la cromatina.
• Fibroína de la seda.
• Queratinas en los epitelios.
• Elastina de los tejidos reticulares, ligamentos y vasos.
• Colágeno de los tejidos conjuntivos.

b.- RESERVA de aminoácidos.

• Ovoalbúmina, caseína, vitelina, ferritina, zeina, gliadina (trigo), hordeína.

c.- CONTRÁCTIL.
• Miofibrillas de actina y miosina en el músculo.
• Dineína, flagelina, tubulina.

d.- TRANSPORTE.
• Permeasas de membrana.
• Pigmentos respiratorios; Hb, hemocianina.
• Seroalbúmina que transporta otras sustancias: ác. grasos, tóxicos...
• Transferrina; Fe.
• Lipoproteínas.
• Ceruloplasmina; Cu.

e.- ENZIMÁTICA O BIOCATALIZADORA.

Alto grado de especialización.
• Tripsina, ribonucleasa, catalasa, peroxidasa, citocromos.

f.- HORMONAL.
Enzimas de acción generalizada.
• Insulina, tiroxina, glucagón, GH.

g.- DEFENSIVA o inmunitaria.

• y-globulinas o inmunoglobulinas o Atc, que neutralizan Atg extraños.
• Homeostasis: capacidad amortiguadora, regulación del medio interno.
• Mucinas germicidas de las mucosas. Toxinas: bactericidas, fungicidas.
• Coagulación sanguíneas: trombina, fibrinógeno

PRIONES
Los priones son variantes patogénicas de ciertas proteínas naturales (PrP) producidas por
células nerviosas (u otro tipo de células).
Se trata de una modificación patogénica del plegamiento de la estructura terciaria.
La modificación se puede transmitir por contacto a otras proteínas y se propaga
exponencialmente en el tejido afectado.
Eso origina depósitos amiloides en el encéfalo que acaba con un aspecto espongiforme.
Un prión no es un ser vivo.
Un prión está compuesto únicamente por una proteína.