Accede a apuntes, guías, libros y más de tu carrera

resumen-aminoacidos-y-proteinas

6 pag.

Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com

 RESUMEN AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Compuestos con 1 grupo ácido (-COOH) y 1 grupo básico, (-NH2), unido al  a-

aminoácidos.

R , diferente para cada uno de los 20 aminoácidos distintos que se obtienen de la hidrólisis de
proteínas.

ISOMERÍA ÓPTICA
ISÓMEROS Compuestos diferentes con la misma fórmula molecular. Igual n° de átomos, pero unidos de manera distinta.

 Cuando difieren en su disposición espacial  Estereoisómeros  Isomería óptica

֍ Enantiómeros  no son superponibles.
 Cuando la rotación de la luz polarizada es en el sentido del reloj (Derecha – positiva) 
Dextrógiros / dextrorrotatorios (D)
 si gira para el lado contrario (Izquierda – negativa)  Levógiros / levorrotatorios (L)
 Carbono asimétrico / quiral  cada una de sus valencias está saturada por elementos o grupos atómicos
diferentes.

CLASIFICACIÓN

Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com

PROPIEDADES

֍ Grupo carboxilo adicional (ácido aspártico y glutámico) --< carácter ácido, interactúan con sustancias básicas
uniones de tipo salino
֍ Grupo sulfhidrilo (cisteína)  altamente reactivo  forma uniones disulfuro (S-S)
֍ Según las características de las cadenas laterales:
 Polares : Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutámico, asparragina,
glutamina, lisina, histidina y arginina.
 Apolares: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano y prolina.

ÁCIDO-BASE

Grupo carboxilo  se comporta como ácido o dador de protones

Grupo amino  se comporta como base o aceptor de protones

Los aminoácidos son iones dipolares, anfolitos o anfóteros.

En soluciones ácidas fuertes  capta un

protón a nivel del carboxilo  Se comporta
como base  Catión

En solución alcalina  el protón de –NH3+

reacciona formando H2O.  Se comporta
como ácido  Anión

La carga eléctrica del aminoácido depende del pH del medio en el que está disuelto. Hay un valor de pH (punto
isoeléctrico) característico para cada aminoácido, en el cual la disociación de cargas negativas y positivas se iguala 
carga total nula.

Polímeros de aminoácidos unidos x enlaces peptídicos. Enlace Covalente. Entre un grupo amino y un grupo
carboxilo. Con pérdida de H2O

 El enlace peptídico es plano y por tanto no existe rotación alrededor del enlace
 Los enlaces peptídicos generalmente se encuentran en posición trans en lugar de cis y esto se debe en gran
parte a la interferencia estérica (de tamaño) de los grupos R cuando se encuentran en posición cis.

Biomoléculas formadas por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno. Pueden contener azufre, fósforo, hierro,
magnesio y cobre.

Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com

PROPIEDADES

֍ Determinada por los grupos amina y carboxilo, grupos ionizables de las cadenas laterales de sus
residuos aminoacídicos (-COOH, -NH2, -SH).
֍ 
Migración por acción de un campo eléctrico.
o Si la proteína se encuentra en una solución con un pH menor con respecto a su punto isoeléctrico 
se desplaza hacia el polo negativo o cátodo (se comporta como catión, carga positiva).
o Cuando el pH está por encima del punto isoeléctrico  se desplaza hacia el polo positivo o ánodo (se
comporta como anión, carga negativa).
֍  Gran parte de las proteínas son solubles en agua o en soluciones acuosas.
o Cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización).

FORMA MOLECULAR
Proteínas Globulares

 La molécula se pliega sobre sí misma para formar un conjunto compacto

semejante a un esferoide u ovoide.
 Proteínas de gran actividad funcional  enzimas, anticuerpos, hormonas,
hemoglobina, etc.
 Son solubles en medios acuosos

Proteínas Fibrilares o Fibrosas

 Las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente, formando fibras

o láminas extendidas.
 Constitución de estructuras de sostén, como fibras del tejido conjuntivo
y otras formaciones tisulares de gran resistencia física.
 Son poco solubles o insolubles en agua.

ESTRUCTURA MOLECULAR

֍ Estructura Primaria:
Secuencia de aminoácidos (si ésta cambia se alteraría su
estabilidad y función). Uniones peptídicas.
Estabilidad  enlaces disulfuro (-S-S-) Su eliminación
inactiva a la proteína.
֍ Estructura Secundaria:

La cadena de aminoácidos adopta una disposición

espacial.
Estabilidad Enlaces puente de hidrógeno.
Hélice α  Cuando la cadena principal o esqueleto de un
polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide
dextrógiro.
Lámina β  Cuando se presenta un plegamiento en
zigzag y una cadena polipeptídica más extendida.

Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com

 ֍ Estructura Terciaria:
La molécula adopta una disposición tridimensional.
Estabilidad fuerzas de atracción y repulsión
electrostáticas (NH2 y COOH terminales). Enlaces de
hidrógeno. Fuerza de van der Waals. Puentes disulfuro.
Uniones hidrofóbicas e hidrofílicas.
֍ Estructura Cuaternaria:
Unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria para formar un complejo proteico.
Ej Hemoglobina  transporte de O2, libera y capta O2
formada por 4 subunidades (2 hélices α y 2 láminas β).


FUNCIONES
 Funciones estructurales  colágeno y elastina (tejido conectivo), queratinas de la piel, pelo y uñas; espectrina
presente en la membrana de los eritrocitos.
 Funciones de transporte hemoglobina y mioglobina.
 Funciones de defensa anticuerpos (inmunoglobulinas)
 Funciones hormonales insulina, glucagón
 Funciones como factores de crecimiento Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la
división celular.
 Funciones enzimáticas.
 Funciones contráctiles actina y miosina.
 Funciones como proteínas receptoras receptores de las hormonas esteroides, neurotransmisores,
 Proteínas de transferencia de electrones  Son proteínas integrales de membrana, como
Citocromos

CLASIFICACIÓN
Pueden clasificarse en dos grandes grupos 
Proteínas simples y Proteínas conjugadas.

SIMPLES

֍ La hidrólisis total produce aminoácidos.

Albúminas
 Solubles en H2O.
 Carácter ácido
 Globular
Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com

  Una única cadena Protaminas
Globulinas  Carácter básico.
 Insolubles en H2O; se disuelven en Glutelinas y gliadinas
soluciones salinas diluidas.  Pobres desde el punto de vista
 Globular nutritivo
Histonas  Intolerancia a éstas proteínas
 Fuertemente básicas. celiaquía
 Alta proporción de lisina, arginina e Escleroproteínas
histidina.  Insolubles
 Forman complejos con compuestos  Integran tejidos de sostén y estructuras
acídicos como ácidos nucleicos. de gran resistencia física
 Se encuentran en núcleos celulares,  Fibrosas
asociadas a ADN.  Queratina, Colágeno y Elastinas

CONJUGADAS
֍ Se asocian una proteína simple y otro tipo de compuesto.
֍ Apoproteína (porción proteínica) + Grupo prostético
Nucleoproteínas
 Proteína simple fuertemente básica (Histonas) +
Grupo prostético (Ácidos nucleicos)
Cromoproteínas
 Proteína simple + Grupo prostético coloreado
 Ej Hemoglobina, citocromos, flavoproteínas,
rodopsina, etc.
Glicoproteínas
 Proteínas unidas a hidratos de carbono (mono, oligo
o polisacáridos)
 Enlaces N-glicosídico (al nitrógeno del grupo amida de restos asparragina) o O-glicosídico (al grupo
hidroxilo de restos de serina o treonina).
Fosfoproteínas
 Proteína unida covalentemente a una sustancia que contiene ácido fosfórico.
 Caseína de la leche y Vitelina de la yema de huevo.
Lipoproteínas
 Proteína + Lípidos de diverso tipo
 En el plasma sanguíneo  transportan lípidos insolubles en el medio acuoso.
 LDL, HDL.
Metaloproteínas
 Proteínas conjugadas con elementos metálicos (Fe, Cu, Zn, Mg, Mn).

֍ La unidad estructural está constituida por 4 cadenas polipeptídicas (2 cadenas pesadas (H) y 2 cadenas
livianas (L)) semejante a una letra Y.
֍ Se mantienen unidas x puentes disulfuro.
֍ Participan en la Respuesta Inmune.
֍ Elevado PM.

Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com

ESTRUCTURA
 La unidad es simétrica.
 Las cadenas 2L y 2H se unen x S-S
 Cada subunidad tiene un dominio
variable (VL y VH)
 Las zonas de región variable son
hipervalentes (cdr1)
 Los dominios constantes C1, CH1, CH2
y CH3 y las variables poseen S-S.
 Entre CH1 y CH2  Región bisagra
 A los dominios CH2 se unen
carbohidratos
 Tratamiento con papaína separa 3 fragmentos: 2 Fab (cada uno con L completa y un trozo de H)
 En la cadena NH2 del Fab se sitúa la unión al Ag.

 ZONAS VARIABLES  Presentan las diferencias en la secuencia de aminoácidos entre distintos

anticuerpos. (Mitad de cadena liviana y ¼ de la cadena pesada.
 SITIO DE UNIÓN DEL ANTÍGENO  La zona variable de una cadena pesada se enfrenta con la de una
liviana y forman entre ambas un nicho en el cual puede alojarse el antígeno. Esta región “PARATIPO”
reside la especificidad de la Ig.
 ZONAS CONSTANTES  El resto de las cadenas H y L, desde el fin de la zona variable hasta el extremo C-
terminal, tiene la misma estructura 1ria para todas las subunidades de igual clase.
 FRAGMENTOSA Fab y Fc  3 segmentos originados por ruptura con papaína (enzima proteolítica de
origen animal) a nivel de la bisagra de ambas cadenas pesadas.
 Fab  reside la especificidad de la inmunoglobulina, y por lo tanto su capacidad para reaccionar
con el antígeno. 1° y 2° segmento.
 Fc  realiza las funciones efectoras de las inmunoglobulinas (fijación del complemento,
receptores celulares, etc.) 3er segmento.

Descargado por Sistech Pando (sistechpandobol@gmail.com)

Encuentra más documentos en www.udocz.com