ENZIMAS

Son proteínas especializadas que tienen la

función de acelerar reacciones químicas,
llamadas también catalizadores biológicos, o sea
incrementa la velocidad de reacción.

Velocidad: se define como el cambio en la

cantidad (moles, o gramos) de cantidades
iniciales o de productos por unidad de tiempo.
 CARACTERISTICA EN UNA CATÁLISIS
ENZIMÁTICA
 La enzima no se modifica en la reacción
 No modifica la constante de equilibrio de la
reacción, sino que incrementa la velocidad a la
que la reacción se aproxima al equilibrio, es
decir la enzima no cambia las propiedades
termodinámicas del sistema con la que se esta
interactuando
 Las enzimas son específicas, ej. La glucosa
oxidasa oxida glucosa y no galactosa
ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR
• APOENZIMA: Es la parte proteica de la enzima
desprovistos de cofactores o de grupo
prostéticos.
• COFACTOR: Son moléculas pequeñas organicas o
inorgánicas que requiere la apoenzima para su
actividad, ejemplo el cobre lo requiere2 la lisina
oxidadasa.
• GRUPO PROSTÉTICOS: Es similar al cofactor pero
esta firmemente unido a la apoenzima. El grupo
hemo presente en los citocromos,
 ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR
• HOLOENZIMA: Es la enzima activa, la unión
de cofactores o grupos prostéticos a la
apoenzima.
• SUSTRATO: Es la molécula sobre la que actúa
la enzima para formar un producto.
• CENTRO DE FIJACIÓN AL SUSTRATO: Es
el ordenamiento determinado de cadenas
laterales de aminoácidos del polipéptido
dispuesto específicamente para fijar al
sustrato.
 ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR
• CENTRO ACTIVO: Es el lugar de la enzima que
contiene la maquinaria destinada a catalizar la
reacción.
• ISOENZIMAS: Son enzimas similares
estructuralmente que catalizan la misma reacción
quimica .
• CENTRO ALOSTÉRICO: Sitio de la enzima en donde
se une moléculas pequeñas dando lugar un cambio en
el centro de fijación al sustrato o a la actividad que se
produce en el centro activo, provocando aumento o
disminución de la actividad de la enzima
www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
La International Union of Biochemistry and
Molecular Biology (IUBMB) ha establecido un
sistema en las que todas las enzimas se incluyen en
seis clases principales, cada clase se subdivide en
Varias subclases que a su vez tienen otras
subdivisiones.

Al nombrar una enzima se señala primero el sustrato, después el

tipo de reacción y, finalmente el sufijo –asa. Ej. Alcohol
deshidrogenasa.

También hay algunas que utiliza el nombre comunes, Ej aldolasa.

 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
1- OXIDORREDUCTASAS 2. TRANSFERASAS
Deshidrogenasas Transaldolasa y
Oxidasas transcetolasa
Reductasas Acil, metil,
Peroxidasas glucosil y fosfo-
Catalasas rriltranferasas
Oxigenasas Quinasas
Hidroxidasas Fosfomutasas
Transaminasas
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
3. HIDROLASAS 4. LIASAS
Esterasas Descarboxilasas
Glucosidasas Aldolasas
Peptidasas Hidratasas
Fosfatasas Sintasas
Tiolasas Liasas
Fosfolipasas
Amidasas
Desaminasas
Ribonucleasas
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
5. ISOMERASAS 6. LIGASAS
Racemasas Sintetasas
Epimerasas Carboxilasas
Isomerasas
Mutasas (no todas)
 1. OXIDORREDUCTASAS
1.1 DESHIDROGENASAS: ej la alcohol deshidrogenasa, cataliza la
oxidación de un alcohol a aldehído. Esta enzima elimina dos electrones y dos
átomos de hidrógeno del alcohol para producir un aldehído . Los dos
electrones que originariamente estaban en el enlace C-H del alcohol se
transfieren al NAD+, el cual queda reducido.

http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/perinatal/alcoholed.html
 1. OXIDORREDUCTASAS
1.2. OXIDASAS: Transfieren dos electrones desde
el dador al oxigeno formándose habitualmente
H2O2, ej. La glucosa oxidasa

Glucosa Gluconolactona
 1. OXIDORREDUCTASAS

1.3. OXIGENASAS: catalizan la incorporación de

oxigeno al sustrato, Ej. Catecol oxigenasa

02 + Catecol oxigenasa

Catecol
Ácido Mucónico

http://www.google.com.co/imgres?q=catecol&hl=es&biw
 1. OXIDORREDUCTASAS

1.4. PEROXIDASAS: Utilizan el H2O2 en lugar del oxigeno

como oxidante. Ej. La NADH peroxidasa

NADH + H+ + H2O2 NADH + 2H2O

1.5. CATALASA: Es única en el sentido de que el

H2O2 sirve tando de dador como de aceptor.

H2O2 + H2O2 O2 + 2H2O

 2. Transferasas
Estas enzimas transfieren grupos funcionales entre dadores y aceptores.
Grupos como amino, acilo. Fosfatos, glucosilo y otros grupos
Monocarbonados.
Ej. Las aminotransferasas transfiere un grupo amino de un aminoácido a un
α-cetoacido aceptor dando lugar a la formación de un nuevo aminoacido y
un nuevo cetácido
 2. Transferasas
Ej. De la Alanina aminotransferasa (ALT, GPT)

Ej. De la aspartato aminotransferasa (AST, GOT)

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acid-metabolism-sp.php
 2. Transferasas

Las quinasas son enzimas fosforilantes que catalizan la

transferencia del grupo y fosforilo desde el ATP u otro nucleósido
trifosfato a grupos aceptores alcohol o amino

Adenosina difosfato

http://www.people.virginia.edu/~rjh9u/atpstruc.html; virtual.unal.edu.co
 3. HIDROLASAS
Son enzimas que rompe hidrolíticamente enlaces C-O;
C-N, O-P; C-S; Ej Peptidasas

oocities.org

Acilgliceroles y ácidos grasos

Triacilgliceroles
 3. HIDROLASAS
Ej. Glucosidasas (Lactasa, sacarasa)

sacarasa

diabetespolarizada.wordpress.com
 4. LIASAS
Son enzimas que añadan o eliminan unidades de agua, amoniaco o dióxido de
carbono.
Ej. Descarboxilasas, que eliminan unidades de C02 de α y β- cetoacidos y
aminoácidos,

Ej. Las deshidratasas eliminan agua en una reacción de

deshidratación

www2.uah.es; html.rincondelvago.com
Fumarato L. Malato
 5. ISOMERASAS
Esta es un grupo de enzimas que catalizan isomerizaciones de
diversos tipos. Entre ellas se encuentran interconversiones cis-
trans, ceto-enol y aldosa-cetosas. Las isomerasas que catalizan
la inversión en carbonos asimétricos son epimerasas o
racemasas. Las mutasas catalizan transferencia intramolecular
de un grupo como el fosforilo.

oocities.org
5. ISOMERASAS

Racemasa

http://kimica2.blogspot.com/2010/06/titulacion-de-roductos-
de-uso.html
 6. LIGASAS

Estas enzimas participan en reacciones sintéticas en las

que se unen dos moléculas a expensa de un enlace de
alta energía del ATP.

oocities.org
 CINÉTICA ENZIMATICA
La cinética es el estudio de la velocidad de cambio de reactivos a
productos en una reacción química.
La velocidad se expresa en término del cambio en la concentración
del sustrato o producto por unidad de tiempo. La tasa se refiere a
cambios en la cantidad total (moles, gramos) por unidad de tiempo.
La actividad enzimática se expresa habitualmente en micromoles (μmol) de
sustrato convertidos en producto por minuto, en determinadas condiciones
de ensayo. La actividad específica de una preparación enzimática se define
como el número de unidades de enzima por miligramo de proteína
(μmol/min*mg proteina o U/mg proteína. Pero la Comision internacional de
nomenclatura sugiere que esta debe expresarse en U mol/segundo.
La velocidad máxima, Vmax, es la velocidad obtenida en condiciones de
saturación de la enzima por sustrato en unas condiciones determinadas de
pH, temperatura y fuerza iónica
CINETICA ENZIMÁTICA

docencia.izt.uam.mx
CINETICA ENZIMÁTICA

Los reactivos
interacciona La configura-
con la enzima ción de la
enzima cambia

docencia.izt.uam.mx
CINETICA ENZIMÁTICA

Hay un cambio
conformacional en
la enzima
hexoquinasa

docencia.izt.uam.mx
 CINETICA ENZIMÁTICA

K1 K2
E+S ES E+P
K-1
Km = K2+K-1
K1
 CINETICA ENZIMÁTICA

Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente

proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es
de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el
sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la
reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
 CINETICA ENZIMÁTICA

Ecuación de Michaelis-Menten

Vo = V max [S]

Km + [S]
 CINETICA ENZIMÁTICA

La concentración de sustrato que produce una Vi que sea igual a la mitad

de la Vmax, se define como la Km (constante de Michaelis Menten)
 CINETICA ENZIMÁTICA

• 1VMAX = V max [S]

• 2 Km + [S]
Km + [S] = 2 V max *[S]
Km = [S]
Vmax
LA EXPRESIÓN QUE PERMITE ESCRIBIR SOBRE LA FORMACIÓN
Y DESCOMPOSICIÓN DEL COMPLEJO [ES] ES EL Km,
ENTONCES:

Km = K2+K-1
K1
Devlim T. Bioquimica, Tercera edición Editorial Reverté
 CINETICA ENZIMÁTICA
• Km es la constante de Michaelis que mide el grado
de afinidad que la enzima tiene por su sustrato.

• El Km es la concentración de sustrato [s] que

permite alcanzar la mitad de la velocidad máxima

Porque

Devlim T. Bioquimica, Tercera edición Editorial Reverté

 Métodos de linearización DE LA ECUACIÓN DE MICHAELIS
PARA AJUSTARLA A LA ECUACIÓN DE LÍNEA RECTA

ENTONCES TENIENDO EN CUENTA EL MÉTODO DE LINEWEAVER-BURK O

ECUACIÓN DE LOS DOBLE RECÍPROCO, PERMITIENDO INVERTIR LA
ECUACIÓN DE MICHAELIS, ENTONCES:

Devlim T. Bioquimica, Tercera edición Editorial Reverté

 Importancia del Km Vmax
CUANDO LA GLUCOSA DIFUNDE EN UN TEJIDO:

HEXOQUINASA ES INHIBIDA POR SU PRODUCTO Y ES UNA ENZIMA

DE AMPLIA DISTRIBUCIÓN EN TODAS LAS CÉLULAS DEL CUERPO.
MIENTRAS QUE LA GLUCOQUINASA NO ES INHIBIDA POR
PRODUCTO Y SÓLO ESTA PRESENTE EN EL HÍGADO Y EN EL
PÁNCREAS.

J. David Rawn. Bioquímica de Rawn. McGraw Hill – Interamericana de España. Volumen 1. Madrid.
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad.

La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la

enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente.
La unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible.

Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma

covalente y modifican su estructura química a nivel de residuos esenciales de los
aminoácidos necesarios para la actividad enzimática.

En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente,

dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de la manera como el
inhibidor se une a la enzima o al complejo enzima-sustrato.

 Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición acompetitiva
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

acetilcolinestearasa
Acetilcolina + H2O colina + acetato
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

1,3 Difosfoglicerato
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
Inhibición competitiva
La succinato deshidrogenasa es inhibida competitivamente por el malonato
ya que es estructuralmente similar al succinato

Ácido málico
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Inhibición No Competitiva
El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de sustrato

 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Inhibición Alostérico (acompetitivo)

El inhibidor se une a una SUBUNIDAD

reguladora
Factores que afectan la actividad de una enzima

Fosfatasa
alcalina
Pepsina

Tripsina
Enzima pH óptimo

Pepsina 1.5
Vo Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
1 3 7 11 14 Ribonucleasa 7.8
pH

La concentración del sustrato

La concentración de la enzima
Vo

4 37 85
Temperatura oC)
 USO DE ALGUNOS FARMACOS INHIBIENDO LA ACCION DE
ALGUNAS ENZIMAS

dihidroteroato sintetasa

dihidrofolato reductasa
http://med.javeriana.edu.co/fisiologia/fw/c76.htm
Mecanismo de acción:
La Atorvastatina tiene una potente actividad para
inhibir la HMG-CoA reductasa (3 hidroxi - 3
metilglutaril CoA reductasa). Esta enzima
cataliza la conversión de la HMG-CoA a
mevalonato, un paso inicial y limitante de la
velocidad en la biosíntesis hepática del
colesterol; reduce las concentraciones séricas
de colesterol total, colesterol LDL y colesterol
VLDL, proteína apo B y triglicéridos. 

Mademecum MK

Investigar otros medicamentos inhibiendo la actividad de enzima