FACTORES QUE MODIFICAN LA

VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN

ENZIMÁTICA
UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA
ESCUELA PROFESIONAL DE AGRONOMIA
DOCENTE: Mg. Rohel Murrugarra Bardales
 “Cualquier Factor Ambiental Que
Distorsione La estructura Proteica De
Las Enzimas Puede Alterar Su
Actividad”
 La Velocidad De
Reacción Se
Incrementa Con El
Número De
Colisiones Entre
Enzima Y Su
Sustrato
Concentración del sustrato
Velocidad máxima (Vmax): Número de moléculas
de S que se convierten en P por unidad de tiempo (µmol/min.)
Velocidad De Reacción

0
Concentración de Sustrato
Temperatura
La Velocidad de la Reacción se incrementa
Cuando hay incremento de moléculas con energía
suficiente para entrar al estado de transición
Velocidad máxima (Vmax)
Velocidad de la Reacción

Existe una temperatura optima por cada enzima

Desnaturalización

0° 10° 20° 30° 40°

Temperatura °C
pH Los cambios de concentración de iones H+ afectará
la ionización de grupos del sitio activo.
La actividad catalítica esta relacionada con el
estado iónico del sitio activo. Los cambios en los grupos ionizables pueden alterar la
estructura terciaria de la enzima.

Pocas enzimas toleran cambios importantes de pH.

Velocidad máxima (Vmax)
Velocidad de la Reacción

Desnaturalización
0 2 4 6 8 10
pH

Eje. Enzimas protonadas -NH3+ En pH alcalino pierde el protón. ↓ actividad enzimática

Concentración de enzima

Presencia o ausencia de cofactor

 CINÉTICA ENZIMÁTICA
UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA
ESCUELA PROFESIONAL DE AGRONOMIA
DOCENTE: Mg. Rohel Murrugarra Bardales
Es el estudio de la velocidad catalizadas por enzimas

S P
Concentración de elementos

ES

E
Tiempo
Estado Pre Estado estacionario
estacionario: Constante de ES
formación ES
Constante de Michaelis - Menten
Cambios que sufre una reacción enzimática al variar la concentración del sustrato

Velocidad máxima (Vmax): Saturación de la enzima

Velocidad De Reacción

½ Vmax Km = S donde ½ Vmax

0 Km
Concentración de Sustrato
Constante de Michaelis (Km)

K1 K2
E + S ES P + E
K-1
DONDE: K1, K2 y K-1 SON CONTANTES DE VELOCIDAD

Km = Constante de Michaelis = (K-1 +K2) / K1

Es la característica de una enzima y su sustrato particular, y refleja la afinidad de la enzima por ese
sustrato.
Si:
Km es pequeña: refleja una afinidad elevada por su sustrato.
Km es grande: refleja una afinidad baja por el sustrato

Mg. Rohel Murrugarra Bardales

Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de
reacción de dos enzimas
( µM/min )

ENZIMA 1
Alta afinidad por el S
Velocidad Inicial, V0

Vmax

½ Vmax
ENZIMA 2
Baja afinidad por S
Km1 Km2
[S] (mM)
Ecuación De Michaelis-Menten

La medida de la Velocidad inicial se toma antes que

se consuma el 10% del total del sustrato
Se considerará por tanto la concentración del
sustrato como constante

Describe la manera como varia la

velocidad de una reacción con la
concentración del sustrato

Vmax [S]
V0 =
Km + [S]
V0 = Velocidad inicial de la reacción
Vmax = Velocidad máxima
Km = Constante de Michaelis = (K-1 +K2) / K1
[S] = Concentración del sustrato Mg. Rohel Murrugarra Bardales
GRACIAS