Cinética de

las enzimas
Bioquímica
•Sauceda Gonzalez José Anhuar
•Sosa Castro Frank Enrique
•Teran Balderrabano Oscar Arturo Equipo 9
•Tovar Garza Melissa Estefania
•Tovar Mendoza Alexandra
 Catalizador de origen biológico y
naturaleza proteica, de alto peso
Enzimas molecular y conformación
tridimensional característica,
acelera la reacción al disminuir la
energía de activación.

Contiene un centro activo, generalmente

situado en un entorno apolar. La
actividad catalítica requiere que dicho
Estructura centro adopte una conformación
determinada, mantenida por el resto de
la molécula proteica.
 ¿Cómo actúan las enzimas?
En una reacción catalizada por
una enzima:

•La sustancia sobre la que actúa el enzima (Sustrato)

•El sustrato de une a una región concreta del enzima (centto activo)

-un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el
sustrato.

-un sitio catalitico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el

mecanismo de la reaccion.

•formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

 cinetica enzimática
ESTUDIA LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUÍMICAS QUE SON CATALIZADAS
POR ENZIMAS DESDE EL PUNTO DE VISTA DINÁMICO, ES DECIR, DE CÓMO
OCURREN BAJO CIERTAS CONDICIONES CONTROLADAS EN LABORATORIO,

•Por ejemplo:

Temperatura
Concentración de sustratos

Efectores (activadores e
Concentración de enzimas inhibidores)

pH
El estudio de la cinética permite explicar:

•Los detalles de su mecanismo catalítico

•Su papel en el metabolismo
•Como se controla su actividad en la celula
•Como es inhíbida su actividad con farmacos
•Venenos o potenciado por otro tipo de moleculas

Velocidad de una reacción Cambio de la concentración de un reactante

bioquímica: o un producto por unidad de
tiempo
 Curva de avance de la reacción

Se obtiene con el seguimiento que se hace a

la velocidad de aparición de producto
(o de desaparición del sustrato) en función
del tiempo
¿Cómo se estudia?

Se mide el efecto de la concentración inicial

de sustrato sobre la velocidad inicial de la
reacción.
Se mantiene la enzima constante
 Orden de una reacción
enzimática
Orden de Reacción:
Suma de los componentes
de los términos de
concentración en la
expresión de velocidad Reacción de Orden Cero:
Independientemente de la
concentración de sustrato, la
velocidad es constante
Reacción de Primer Orden:
La velocidad es proporcional a la
concentración de sustrato
 Explicación

La velocidad inicial Vo de la reacción A -› P, donde A= Sustrato y P=

Producto, es:

△
- [А] △[P] Donde
[A]= concentración de
Vo=
△t =
△t sustrato
[P]= concentración del
producto
T= tiempo
 Explicación

Es proporcional a la frecuencia con Donde

Vo= velocidad
que las moléculas reactantes forman el K= constante de velocidad
producto, la velocidad de reacción es (temp, pH, fuerza iónica)
X= orden de reacción

Vo= K[A] x
Cinética Michaelis- Modelo propuesto por Leonor
Menten Michaelis y Maud Menten en
1913
Donde:
K1= constante de velocidad de la
formación de ES
K-1= constante de velocidad de la
disociación de ES
K2= constante de velocidad de la K1 K2
formación y liberación del E+S ES E+P
producto del lugar catalítico
K-1
 Hipótesis

Hipótesis del Estado Estacionario:

establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran
parte de la reacción

K, [E]S]=K1 [ES] + K2 [ES]

 Cinética Michaelis-Menten
Inducen una nueva constante: Km (Constante de
Michaelis)

K-1 + K2
Km=
K1

Ecuación de Michaelis-Menten:
Donde:
Vmax= velocidad máxima
Km= constante de Michaelis
[S]= concentración del sustrato
 Efecto de la [S]

Representa la Ecuación de Michaelis-Menten

Km Constante de Michaelis):
mide la concentración del
sustrato a la que la enzima tiene
la mitad de la velocidad máxima
(Vmáx/2)
Vmax:
Se alcanza cuando todos los centros
catalíticos de la enzima se encuentran Km y Vmax se determina midiendo las velocidad
ocupados por sustrato es iniciales de reacción a varias [S]
 Limitantes

No se puede
determinar con No todas las
exactitud Vmax ni enzimas cumplen
Km (Hipérbola las condiciones
rectangular, nunca (Enzimas
llega a Vmax) alostéricas)
Difícilmente aplicable a
reacciones con dos sustratos
 Unidades de actividad
enzimática
Unidades Internacionales Grado de Pureza:
(UI): Cantidad de enzima Actividad Específica.
necesaria para producir 1 Número de UI en 1 mg de
umol de producto/minuto proteína
Nueva Unidad: Katal
Cantidad de enzima
que transforma 1 mol
de sustrato/segundo (6
x 107 UI)
 Ecuación de Lineweaver-Burk
Consiste en representar la recíproca de la ecuación de
Michaelis-Menten

Donde:
y = 1/Vo
x = 1/[S]
Y = mx + b m = Km/Vmáx
b = 1/Vmax
•Resultado: línea recta
•Pendiente: Km/Vmax
•Corte en ordenada: 1/Vmax
•Corte en Abscisa (extrapolado): -1/Km
 Inhibición enzimática
Inhibidores:
moléculas que reducen la
actividad de una enzima
(fármacos, antibióticos,
conservantes alimentarios,
venenos)

Importante para regular las rutas

metabólicas
Tratamiento clínico
 Tipos de Inhibición Enzimatica:

Isostérica: Reversible (competitiva,

acompetitiva y no competitiva) e Irreversible

Inhibición Competitiva
El inhibidor competitivo es muy similar al sustrato normal de la
enzima. Dada esa similitud estructural, este tipo de inhibidor se une
reversiblemente al sitio activo de la enzima.

Varia el Km, en presencia del inhibidor Vmáx, no es alcanzada.

Puede ser superada al aumentar la [S]
 Tipos de Inhibición Enzimatica:

Inhibición Acompetitiva
El inhibidor se combina sólo con ES, por lo que el inhibidor ejerce su
efecto sólo a altas concentraciones de sustrato en las que hay gran
cantidad de complejo enzima-sustrato (ES).

Aumenta el Km, disminuye Vmáx y

mantiene Km/Vmáx
Tipos de Inhibición Enzimatica:

Inhibición no competitiva
El inhibidor se combina con la enzima en un lugar
distinto al sitio activo.
Tanto El como EIS se forman:

Mantiene el Km disminuye Vmáx y

aumenta Km/Vmáx
Resumen del efecto de inhibición
 Inhibidores
Los inhibidores irreversibles reaccionan
con un grupo químico de la enzima,
modificándola covalentemente, su acción
no se describe por una constante de
equilibrio, sino por una constante de
velocidad: A diferencia de la inhibición reversible,
el efecto de los inhibidores irreversibles
depende del tiempo de actuación del
inhibidor.
Los inhibidores irreversibles son, por lo
general, altamente tóxicos.

E+ 1 E'
Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
Gracias por
su atención