PRÁCTICA NO.

8 y 9 “CUESTIONARIO”

¿Qué es la velocidad de una reacción enzimática?

La velocidad de reacción se define como la cantidad de sustancia que se transforma en una
determinada reacción por unidad de volumen y tiempo.
¿Cómo se define la constantes de Michaelis (KM ) de una reacción enzimática?
Aunque es imposible medir exactamente la concentración de sustrato que da Vmax, las
enzimas pueden caracterizarse mediante la concentración de sustrato a la cual la velocidad
de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce
como constante de Michaelis-Menten (KM).
Para enzimas que exhiben una cinética de Michaelis-Menten simple esta constante
representa la constante de disociación del complejo enzima-sustrato (ES) (o la inversa de la
afinidad entre enzima y sustrato). Valores bajos indican que el complejo ES está unido muy
fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.
En estos casos se obtendrá una KM diferente según el sustrato específico sobre el que actúe
la enzima (como sucede en el caso de enzimas que actúan sobre sustratos análogos) y según
las condiciones de reacción en que se realicen las mediciones.
¿Cómo se define la velocidad máxima (Vmax) de una reacción?
La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM
corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad
de la Vmax.
¿Qué parámetros fundamentales influyen en la constante de velocidad de una
reacción enzimática?
Incremento de la velocidad con la temperatura: En general, la velocidad de la reacción se
incrementa con la temperatura hasta que un punto máximo es alcanzado. Este incremento se
debe a que aumenta el número de moléculas ricas en energía que pueden pasar la barrera
energética de estado de transición, para formar a los productos.
Decremento de la velocidad con la temperatura: la elevación excesiva de la temperatura
del medio que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como
resultado de la desnaturalización, es decir, la pérdida de la estructura tridimensional de las
enzimas.
Efecto del pH en la ionización del sitio activo: la concentración de H+ afecta la velocidad
de la reacción en muchas formas. Primero el proceso catalítico usualmente requiere que la
enzima y el substrato tengan grupos químicos en una forma iónica particular para poder
interactuar. Por ejemplo, la actividad catalítica puede necesitar a un grupo amino, por
ejemplo, de una lisina en estado protonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado
y por tanto a la velocidad de la reacción.
Efecto del pH para la desnaturalización de la enzima: pH extremos pueden ocasionar la
desnaturalización de las enzimas, debido a que la estructura con estos cambios es posible
modificar las interacciones ionicas que intervienen en la estabilidad de la enzima en su
estado nativo
¿Cuáles son las enzimas cuya determinación tiene valor diagnóstico?
Lactato Deshidrogenasa (LDH), Alanina Aminotransferasa (ALT), Creatina Fosfocinasa
(CPK), Fosfatasa Alcalina (FA), Apartato Aminotransferasa (AST), g-glutamil
transpeptidasa (GGT).
Bibliografía:
Nelson, DL., Cox, MM. (2000) Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd Ed., Worth
Publishers, USA
Juan Manuel González Mañas, Curso de Biomoléculas, Universidad del país Vasco.
Recuperado de http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm
María Concepción Ruiz Cruz, Factores que afectan la velocidad de las reacciones
enzimáticas, Instituto Tecnológico de Tijuana, 2014 Recuperado de:
https://sites.google.com/site/bq2014iruizcruzmariaconcepcion/iii-enzimas/3-4-factores-que-
afectan-la-velocidad-de-las-reacciones-enzimaticas