UNIVERSIDAD ANDINA

“NESTOR CACERES VELASQUEZ”

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
C.P. FARMACIA Y BIOQUÍMICA
TEMA: Metabolismo de las proteínas
Degradación, desaminación y transaminación de los aminoácidos.
Síntesis de la Glutamina y aspectos clínicos del metabolismo de las proteínas.

CURSO: Bioquímica II
DOCENTE: Diaz Tavera German Johnny

 INTEGRANTES:
 CRUZ PUCHO. Zarela
METABOLISMO
DE PROTEÍNAS
METABOLISMO DE
PROTEINAS
INTRODUCCION
Las proteínas son consideradas macromoléculas,
constituidas por un conjunto de aminoácidos de bajo
peso molecular; desempeñan funciones que se
relacionan a acciones catalíticas (enzimas), de transporte
(albúmina), estructurales (colágeno), reguladores
(hormonas), defensivas (anticuerpos) y como tal son una
fuente de energía y de calor.
Las proteínas están formadas a partir de 20 aminoácidos,
denominados proteinógenos, permitiendo que existan
posibilidades prácticamente infinitas de polímeros
CONSTITUCION QUIMICA
PROTEICA
 La unidad estructural y funcional de una proteína, lo constituyen
los aminoácidos, que presentan un sólo elemento en común dentro
de una gran variabilidad en cuanto a estructura, el alfa-amino-
carboxilo, formado por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno,
éste último, determinante de la estructura y función de los
aminoácidos.
 AMINOACIDOS

 Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan

para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los
pilares fundamentales de la vida.
 Cuando la proteínas se digieren o se descomponen, los
aminoácidos se reconstruyen.
 El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas
con el fin de ayudar al cuerpo a degradar los alimentos .
 Los aminoácidos se clasifican en
tres grupos:
a.- Aminoácidos esenciales
b.- Aminoácidos no esenciales
c.- Aminoácidos condicionales
TIPOS DE ESTRUCTURAS DE
LAS PROTEINAS
 CALIDAD DE LAS PROTEINAS
Y FUENTES DIETETICAS
Los parámetros biológicos de mayor utilidad para valorar la calidad proteica de
los alimentos son tres.
1.- El coeficiente de digestibilidad informa de la utilización digestiva de
la proteína ya que establece el porcentaje de proteína absorbida respecto a la
ingerida.
2.- El valor biológico indica la utilización metabólica de los aminoácidos
absorbidos, dando el porcentaje de nitrógeno retenido con respecto al
absorbido. Se utilizan como proteínas de referencia las del huevo o de la
leche humana, que tienen un valor biológico entre 0,9 y 1.
3.- El coeficiente de utilización neta de la proteína refleja las pérdidas de
nitrógeno en la digestión, dando así una visión global de la proteína
incorporada en el organismo en relación a la que se ha ingerido.
 METABOLISMO
PROTEICO
El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de:
a) Digestión; el proceso de degradación de proteínas contenida en los
alimentos de la dieta, no comienza en la cavidad bucal debido a que en la
saliva no se encuentran enzimas proteolíticas.
b) Absorción de aminoácidos; el transporte de aminoácidos al interior del
enterocito, depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía
metabólica ATP.
- Dependiente de sodio.
- Independiente de sodio.
- Difusión facilitada.
 METABOLISMO
PROTEICO
 c) Metabolismo de aminoácidos en el enterocito; alrededor del 10% de los
aminoácidos absorbidos por los enterocitos, son empleados en:
- Síntesis de proteínas de secreción.
- Síntesis de proteínas de recambio.
- Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas por
descamación.
- Obtención de energía.
d) Metabolismo de aminoácidos en el hígado; los aminoácidos son transportados
del enterocito hacia la vena porta.
e) Degradación o catabolismo de aminoácidos; éste proceso se inicia, sólo cuando
la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo para la
biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la cantidad
excesiva, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el cuerpo, por todo
esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso anabólico y catabólico.
 DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS
(tracto digestivo)

La degradación de proteínas juega un importe papel en la

regulación de los niveles proteicos específicos intracelulares, así
como la eliminación de péptidos y proteínas extrañas.

TRACTO DIGESTIVO

Se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la dieta; es la

denominada digestión de proteínas.
PROTEÓLISIS LISOSÓMICA:

El interior de estos orgánulos se encuentra a un pH de 5,5. y

contiene proteasas e hidrolasas, principalmente de la familia de la
catepsinas, encargadas de la digestión de las proteínas.
Dicha digestión puede ser:
 Autofágica: si procesa proteínas intracelulares como, por
ejemplo, proteínas de membrana, receptores hormonales o de
ribosomas.
 Hetorofágica: si actúa sobre proteínas extracelulares
capturadas por endocitosis como, por ejemplo, las procedentes
de las lipoproteínas, sobre todo de las HDL
 DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La digestión de las proteínas comienza en el

estómago con la acción de pepsina y continúa en el
intestino delgado con enzimas pancreáticas como
tripsina, quimiotripsina, aminopeptidasas y
carboxipeptidasas.
Estas enzimas se secretan en la forma «pro» y son
activadas por la escisión de una pequeña secuencia
peptídica. Esta división la realizan enterocinasas
secretadas en el líquido intestinal.
REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS:

Las proteínas de la dieta son necesarias para sustituir a las que pierde el organismo. Se estima que el cuerpo
sintetiza unos 300 g de proteína al día. Las proteínas de tipo estructural, como colágeno o elastina, tienen una
vida media prolongada; sin embargo, la de las proteínas funcionales, especialmente las enzimas, es mucho más
corta, lo que les permite adaptarse al metabolismo corporal en constante cambio.

DEGRADACION O CATABOLISMO DE
AMINOACIDOS:

éste proceso se inicia, sólo cuando la ingesta

de proteínas sobrepasa los requerimientos del
organismo para la biosíntesis de proteínas,
razón indicativa para la eliminación de la
cantidad excesiva.
 FASES DE DEGRADACIÓN:

 Transaminación: proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito;

consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido.

 Desaminación oxidativa: consiste en la transferencia de glutamato a la

matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por
activación de la enzima glutamato deshidrogenasa.

Glucogénicos
Los elementos α-cetoácidos restantes (esqueletos carbonados) pueden
formar elementos:
Cetogénicos
 Eliminación de amoniaco (NH3): El amoniaco del organismo se obtiene de
dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de
bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su
eliminación.

• en el que intervienen amoniaco,

Síntesis de urea en dióxido de carbono y aspartato,
el cual cede un grupo amino.
hígado

• es el ciclo metabólico de Mitocondrial

Ciclo de la urea o destoxificación de amoniaco en
el interior de hepatocitos
ureogénesis: periportales. Efectuado en dos
Citosol
etapas:
 • El amoniaco libre presente en tejidos
extrahepáticos como el tejido muscular, antes de
ser transportados hacia el hígado por medio de la
Formación de glutamina circulación sanguínea, se transforma en glutamina
o alanina, ciclo denominado glucosa-alanina.

• El riñón elimina amoniaco en forma de sales de

amonio, en combinación con iones hidrogeno, éste
requerimiento de hidrogeniones hace que su
Excreción renal eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la
regulación del pH sanguíneo.
CARACTERÍSTICAS DE LA DIGESTIÓN
DEGRADACIÓN DE LOS
PRÓTIDOS
Las proteínas sufren su primer ataque en el estómago. La pepsina
comienza a escindir las largas cadenas de aminoácidos, más o
menos ramificados. A nivel del estómago es necesario mencionar
la intervención biodegradada de los prótidos de los gérmenes
ingeridos por la cecotrofia.

DEGRADACIÓN DE LOS
LÍPIDOS
Los lípidos alimenticios sufren su primera degradación mediante la lipasa
pancreática, después de ser emulsionados por la bilis; la lipasa separa los
ácidos grasos y los alcoholes.

DEGRADACIÓN DE LOS
GLÚCIDOS
Los glúcidos tienen que clasificarse en dos grandes grupos por lo que
atañe a su digestión: glúcidos fácilmente degradables (azúcares,
disacáridos y almidones) y glúcidos de difícil digestión (celulosas).
 CATABOLISMO
PROTEICO
El catabolismo proteico es el proceso por el cual las proteínas son
degradadas hasta liberar sus aminoácidos constituyentes. Este proceso
se denomina también como proteólisis.
La proteólisis puede continuar en la degradación de aminoácidos.
PRIMERA FASE
SEGUNDA FASE
La acción combinada de una aminotransferasa y la glutamato deshidrogenasa se conoce como
transaminación.
TERCERA FASE
 TRANSAMINACION

 La transaminación es la transferencia reversible de un grupo amino desde un aminoácido a un

cetoácido, con la intervención del piridoxal fosfato como coenzima.
 El glutamato juega un papel clave en la asimilación del amoníaco, por lo tanto tiene una
participación central en la transaminación.
 En otras palabras, el glutamato es un producto abundante de la asimilación del amoníaco, y la
transaminación utiliza el nitrógeno del glutamato para la síntesis de otros aminoácidos.
 La transaminación comporta la transferencia del grupo amino, generalmente del glutamato, a
un a- cetoácido, con la formación del correspondiente aminoácido más el derivado a-ceto del
glutamato, que es el a-cetoglutarato.
 Las reacciones transaminación están catalizadas por enzimas denominadas
transaminasas o, más correctamente aminotransferasas.
Esta reacción es reversible, y la dirección en que se produce una determinada
transaminación está controlada en gran parte por las concentraciones intracelulares de
sustratos y productos.
Esto significa que la transaminación puede utilizarse no sólo para la síntesis de
aminoácidos sino también para la degradación de los aminoácidos que se acumulan en
una cantidad superior de la necesaria.
Transaminación de sales de amonio
El segundo tipo de reacción de transaminación es
la sustitución nucleófila de un anión amina o amida en una
sal de amonio.

Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante
significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son
liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero
pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños
orgánicos.

Glutamato + Piruvato _x0001_=====GPT o ALAT===== -Cetoglutarato + Alanina

Glutamato + Oxalacetato _x0001_=====GOT o ASAT===== -Cetoglutarato + Aspártico

 Cual es el objetivo de la transaminación

El objetivo de las reacciones de transaminación es

recoger los grupos aminos de muchos aminoácidos
diferentes en forma de uno solo, el glutamato, que los
canalizará hacia rutas biosintéticas o hacia vías que
generan productos nitrogenados de excreción.

Cual es la importancia de la transaminación

La importancia de la transaminación es que forma

glutamato que es el producto que se utiliza para la
siguiente etapa. Este proceso se utiliza en citoplasma,
debiendo el glutamato pasar a Desaminación oxidativa
en el interior de la mitocondria.
DESAMINACION:
La desaminación es la eliminación de un grupo amino de una molécula. en
situaciones de consumo excesivo de proteínas, la desaminación se usa para
descomponer los aminoácidos para obtener energía. ... el grupo amina se elimina
del aminoácido y se convierte en amoníaco.
En el cuerpo humano, la desaminación se lleva a cabo principalmente en el hígado,
sin embargo, el glutamato también se desamina en el riñón.
 La desaminación oxidativa:

Es una reacción química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino. esta reacción es clave a nivel
biológico en la degradación de los aminoácidos. el ácido glutámico es desaminado oxidativamente en la
mitocondria por la glutamato deshidrogenasa, la única enzima conocida que, al menos en algunos organismos,
puede trabajar tanto con nad+ o nadp+ como coenzima.
Se dice que la oxidación ocurre con la transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al nad(p)+
formando α- iminoglutarato el cual es hidrolizado a α- cetoglutarato y amonio.
REACCIONES DE DESAMINACIÓN EN EL ADN:

Citosina: La desaminación espontánea es la reacción de hidrólisis de la citosina en uracilo, liberando amoníaco en el proceso. esto puede ocurrir mediante el uso de bisulfito, que desamina la citosina, pero no la 5-metilcitosina. esta
propiedad ha permitido a los investigadores secuenciar el ADN metilado para distinguir la citosina no metilada y la citosina metilada.

5-METILCITOSINA.- La desaminación espontánea de 5-metilcitosina

produce timina y amoníaco. Esta es la mutación de un solo nucleótido
más común.
LA GUANINA.- la xantina, de manera análoga al enol
tautómero de la guanina, se combina selectivamente con
pares de timina en lugar de citosina. esto da como resultado
una mutación de transición post-replicativa, donde el par de
bases gc original se transforma en un par de bases at.
 TRANSAMINACION
TRA
DESAMINACION OXIDATIVA
LA SÍNTESIS DE LA GLUTAMINA
La L-glutamina fue descrita por primera vez en 1877. Junto con uno de
sus doctores, Ernst Schulze llegó a la conclusión de que, en la
remolacha, el ácido glutámico estaba presente como una amida, que
llamaron glutamina. Poco después Ernst Schulze estudió estas relaciones
en las plántulas de calabaza y llegó a la misma conclusión. La
elucidación de la estructura del ácido glutámico /glutamina fue realizada
en 1872 por el químico alemán Wilhelm Dittmar. Dittmar trabajaba en
ese momento en el instituto de investigación de productos agroquímicos
en Bonn Poppelsdorf bajo la dirección de Heinrich Ritthausen, quien en
1866 descubrió el ácido glutámico.
La síntesis de la glutamina consiste en
la reacción química entre el glutamato
con la molécula de NH4+ y a raíz de
esta síntesis se insertan dos grupos
aminos por cada molécula sintetizada.
 La glutamina es uno de los 20 aminoácidos que constituyen las
proteínas del organismo. Desde el punto de vista nutricional es
considerado un aminoácido condicionalmente esencial, es decir,
necesario solo bajo condiciones críticas. El grupo R de la glutamina
le otorga una fuerte polaridad de modo que este aminoácido es
relativamente más soluble en agua que en grasas.
Entre el 60-90% de su consumo es absorbido principalmente a través del yeyuno,
por lo cual, una pérdida de este segmento puede reducir la tasa de absorción hasta
en un 20% .
La glutamina es el aminoácido libre más abundante en el plasma, aunque
también se encuentran en grandes concentraciones en el tejido muscular. Su
concentración en el cuerpo se debe a la relación que existe entre la actividad
biológica de dos enzimas: la glutaminasa (depura glutamina) y la glutamina
sintetasa (genera glutamina).

Aquellos órganos o sistemas con una mayor actividad de glutaminasa tales como el
sistema inmune, los riñones o intestinos, son considerados consumidores de
glutamina (el intestino delgado es el órgano con la actividad más alta de
glutaminasa); mientras que aquellos órganos o sistemas con una gran actividad de
glutamina sintetasa son considerados productores de glutamina tales como el
músculo esquelético, los pulmones, el hígado o el cerebro; de hecho el tejido
muscular presenta la tasa más elevada de síntesis de glutamina: 0.75 mg/dl , lo
cual equivale a unos 60-80 g/d
 METABOLISM
O
Bajo condiciones de estrés, la capacidad muscular de
sintetizar glutamina es superada por las demandas elevadas
del riñón, los intestinos y las células inmunitarias, lo cual
genera un déficit peligroso que, de no ser repuesto, podría
poner en riesgo la vida de la persona.

La glutamina se puede sintetizar a partir de glutamato,

aminoácidos de cadena ramificada, aspartato y asparagina. El
glutamato es un compuesto intermediario en la liberación y
degradación de glutamina. Cuando el glutamato incorpora
una molécula de amoniaco (NH3) el resultado es glutamina;
mientras que cuando la glutamina libera NH3 el resultado es
glutamato.
 Los aminoácidos de cadena ramificada
(ACR), así como el aspartato, son
transaminados en su mayoría. La
pérdida de un grupo amino por parte de
los ACRs o el aspartato, permite la
síntesis de alanina a partir de piruvato y
la liberación a su vez de α-cetoglutarato.
Este cetoácido puede incorporar un
grupo amino y es convertido en
glutamato y luego después de incorporar
otro grupo amino es convertido en
glutamina.
 FUNCIONES

Se reconoce el papel de la glutamina como un factor de transcripción celular tanto para el estímulo de la producción de
glutamina sintetasa, cuando los niveles de glutamina celulares disminuyen, como para la producción de otras proteínas que
participan de la respuesta orgánica frente a la injuria inflamatoria.
La glutamina participa como factor de transcripción para la síntesis de HSP (por sus siglas en inglés para Heat Shock Proteins),
una familia de proteínas expresadas por leucocitos, monocitos y granulocitos. Estas proteínas son importantes desde el punto
de vista molecular porque ayudan a generar las condiciones necesarias para la sobrevivencia celular en condiciones críticas.

La glutamina también participa de la modulación de la respuesta inflamatoria, reduciendo la síntesis de citoquinas

proinflamatarias e incrementando los niveles de glutatión en los tejidos; el glutatión es parte del sistema antioxidante humana
que es fundamental para reducir los radicales pro-oxidantes que se producen durante la inflamación.

A nivel intestinal, el papel de la glutamina es sumamente interesante. Se conoce desde mucho que los sujetos en estado crítico
pueden presentar una pérdida significativa de la integridad de la mucosa intestinal con lo cual se pierde la función
inmunológica del intestino y se produce una amplificación de la respuesta inflamatoria general, evento responsable de la falla
orgánica múltiple.
Aspectos clínicos del metabolismo de
los aminoácidos
 Los aminoácidos , son ladrillos
que forman las proteínas, cumplen
diversas funciones en el
organismo. Los trastornos
hereditarios del metabolismo de
los aminoácidos son el resultado
Aminoácidos
de cualquier defecto en la
asimilación de los aminoácidos o
en la capacidad del organismo
para llevar los aminoácidos a las
células.
 Homocistinuria
 La homocistinuria es hereditaria
en familias como un rasgo
autosómico recoesivo. Esto
significa que el niño debe recibir
una copia defectuosa del gen de
ambos padres para que resulte
afectado seriamente.
 Es un trastorno genético que
afecta el
metabolismo del aminoácidos Síndrome de
metionina. Los aminoácidos son Marfan
los pilares fundamentales de la
vida.
 Causas

 La homocistinuria tiene varios

rasgos comunes como:
 El síndrome de Marfan ,
 incluidos óseos
 Cambios en los ojos.

Síndrome
de Marfan
 El incremento de los problemas
visuales puede llevar al
Síntomas
diagnóstico de esta afección.
 Deformidades en el tórax
 Enrojecimiento de las mejillas
 Arcos elevados de los pies
 Discapacidad intelectual
 Rodillas valgas
 Extremidades largas
 Trastornos mentales
 Miopía
 Dedos como de araña
(aracnodactilia) Contextura alta
y delgada
 Exámenes
 Examen de aminoácidos en
sangre y orina

 Pruebas genéticas

 Examen oftalmológico
estándar.

 Radiografía del esqueleto

 Biopsia de la piel con cultivo

de fibroblastos

 Biopsia del hígado y análisis

enzimático.
 Tratamiento
No existe una cura para
la homocistinuria. Cerca
de la mitad de las
personas con esta
enfermedad responden a
la vitamina B6 (también
conocida como
piridoxina).

Tratamiento
Aquellas que no
responden a los
suplementos requieren
una dieta baja en
metionina. La mayoría
necesitará un
tratamiento con
trimetilglicina (betaína).
 cetoaciduria de cadena ramificada

El nombre de esta enfermedad se debe a

que la orina tiene un olor característico a
jarabe de arce.

 
• Es un trastorno hereditario raro del metabolismo de los aminoácidos de cadena
ramificada caracterizado clásicamente por rechazo alimentario, letargo, vómitos y
olor a jarabe de arce en el cerumen (y posteriormente en la orina); se detecta
nada más al nacer y, si no se trata, va seguido de encefalopatía progresiva e
insuficiencia respiratoria central. Existen cuatro subtipos de la enfermedad:
clásica, intermedia, intermitente y sensible a tiamina.
 1: Forma clásica
Comienza en los 3-4 primeros días de vida tras el
inicio de la alimentación, con rechazo de la
alimentación, letargia, alteraciones del tono
muscular, convulsiones y coma. Analíticamente
hay cetoacidosis con cetonuria, y puede existir
hipoglucemia.
Letargia

1: Forma clásica
Existe marcado aumento de los aminoácidos de
cadena ramificada, especialmente leucina, y de los
ácidos orgánicos en los fluidos biológicos
(plasma, líquido cefalorraquídeo, orina), y
presencia de aloisoleucina. La actividad
enzimática en fibroblastos es menor del 2% con
respecto a la actividad normal.
aloisoleucina
 2:Forma intermedia

Suele presentarse a partir del periodo Desde el punto de vista bioquímico se

lactante y a lo largo de la infancia, con manifiesta por episodios de cetoacidosis y
los siguientes síntomas: retraso en el aumento persistente de aminoácidos de
desarrollo pondero estatural y cadena ramificada y ácidos orgánicos,
psicomotor, acompañado de aunque menos intenso que la forma clásica.
convulsiones; puede existir oftalmoplejía La actividad enzimática residual es del 3 al
en el periodo neonatal. 20% con respecto a lo normal.

oftalmoplejía
 cetoaciduria de cadena ramificada

Aparece en los pacientes con desarrollo

prácticamente normal, caracterizada como crisis de
3: forma ataxia/cetoacidosis desencadenadas por procesos
intermitente febriles y/o ingestas excesivas de proteínas. Cuando
los pacientes se encuentran asintomáticos los niveles
de aminoácidos de cadena ramificada y ácidos
orgánicos son normales. La actividad enzimática
residual es del 5-20% con respecto a lo normal.

tiamina
No existe un criterio uniforme para su diagnóstico. En
general, estos pacientes no tienen la enfermedad
aguda y su curso clínico es parecido a la forma
intermedia, caracterizándose por un aumento de
4-. Forma sensible a BCAA, que se normaliza tras el tratamiento con dosis
la tiamina
farmacológicas de tiamina, manteniendo una ingesta
constante de proteínas. La actividad enzimática
residual es del 2-40% con respecto a lo normal.
 Fenilcetonuria
También denominada “PUK”
Es un trastorno hereditario poco frecuente
(del ingles phenylketonuria)
Que provoca la acumulación de un
aminoácido denominado «fenilalanina» en
el organismo. La fenilcetonuria es causada
por un defecto en el gen que ayuda a crear
la enzima necesaria para descomponer la
fenilalanina.
Tanto la madre como el padre deben tener
el gen defectuoso y transmitirlo para que su
hijo padezca fenilcetonuria.
Este patrón de herencia se denomina
«autosómico recesivo». Es más frecuente
que dos padres que son portadores de este
trastorno sin saberlo les transmitan la
fenilcetonuria a sus hijos. c
 Los signos y síntomas
Los recién nacidos que tienen
fenilcetonuria al principio no
presentan ningún síntoma. Sin
embargo, sin tratamiento, los bebés
suelen manifestar signos de
fenilcetonuria en pocos meses.
Retraso en el desarrollo
microcefalia
Son los siguientes:
 Olor similar al de la humedad en el
aliento, la piel o la orina.
 Problemas neurológicos que pueden
incluir convulsiones
 Erupciones cutáneas (eccema)
 Cabeza anormalmente pequeña
(microcefalia)
 Hiperactividad
 Discapacidad intelectual
 Retraso en el desarrollo
 Problemas de comportamiento,
emocionales y sociales
 Trastornos psiquiátricos
 La gravedad de la fenilcetonuria
Depende del tipo:

 Formas menos graves de

 Fenilcetonuria clásica: Es la forma más
grave del trastorno. La enzima necesaria
para convertir la fenilalanina es
inexistente o está disminuida en extremo,
lo que produce niveles elevados de
fenilalanina y un daño cerebral grave.
fenilcetonuria: En las formas leves o
moderadas, la enzima conserva alguna
función, por lo tanto, los niveles de
fenilalanina no son demasiado elevados,
lo que produce un menor riesgo de daño
cerebral.
 Diagnostico

Hacerle análisis al bebe después del nacimiento

• El análisis se realiza después de las 24 horas

de vida del bebé y después de que haya
ingerido alguna proteína en la dieta para
asegurarse de que se obtendrán resultados
precisos.

•Una enfermera o un técnico de laboratorio

extraen algunas gotas de sangre del talón o del
pliegue del brazo del bebé.
•El laboratorio analiza la muestra de sangre para
detectar ciertos trastornos metabólicos, entre
ellos la fenilcetonuria.
 Tratamiento

• Tomar leche de fórmula para la

fenilcetonuria (un suplemento nutricional
especial) de por vida para asegurarse de
obtener suficiente proteína esencial (sin
fenilalanina).
• nutrientes que son fundamentales para el
crecimiento y la salud en general

• Una dieta de por vida muy limitada en

proteínas porque los alimentos con
proteínas contienen fenilalanina.
• La cantidad de fenilalanina que se
considere prudente dependerá de cada
persona con fenilcetonuria y puede variar
con el tiempo.
 ENFERMEDADES DEL METABOLISMO DE PROTEINAS:

AMILOIDOSIS
La amiloidosis es una enfermedad poco común que se produce cuando
una proteína anormal, llamada amiloide, se acumula en los órganos e
interfiere en su funcionamiento normal. El amiloide normalmente no se
encuentra en el cuerpo
 • Hinchazón de los tobillos y las piernas, Fatiga y debilidad
intensas
SINTOMAS • Falta de aire con un mínimo esfuerzo
• Incapacidad de acostarse en la cama debido a la falta de
aire
• Entumecimiento, hormigueo o dolor en las manos o los pies,
en especial, dolor en la muñeca (síndrome del túnel
carpiano)
• Diarrea, posiblemente con sangre, o estreñimiento
• Pérdida de peso involuntaria de más de 4,5 kilogramos.
• Una lengua agrandada, que a veces parece ondulada
alrededor de su borde
• Cambios en la piel, como engrosamiento o moretones que
aparecen con facilidad, y manchas purpúreas alrededor de
los ojos
• Latidos del corazón irregulares
• Dificultad para comer
 Hay muchos tipos diferentes de amiloidosis.- Algunas
variedades son hereditarias. Otras se deben a factores
externos.
Los subtipos de amiloidosis incluyen los siguientes:
CAUSAS • Amiloidosis AL
• Amiloidosis AA.
•  Amiloidosis hereditaria (amiloidosis familiar). 
• Amiloidosis de tipo salvaje Amiloidosis localizada. 

• Edad
• Sexo
• Otras Enfermedades
FACTORES
• Antecedentes Familiares
DE RIESGO
• Diálisis Renal
• Raza
 COMPLICACIONES:
Las posibles complicaciones de la amiloidosis
dependen de los órganos que los depósitos de
amiloide afectan…Los depósitos de amiloide
reducen la capacidad del corazón de llenarse de
sangre entre latidos. Se bombea menos sangre
con cada latido.

pruebas de laboratorio.- Pueden

analizar la sangre y la orina para saber si
tienen proteínas anormales que indiquen
amiloidosis.
DIAGNOSTICO • Biopsia.
• Pruebas por imágenes.
• Ecocardiograma.
• Imágenes por
resonancia magnética
(IRM). 
 La amiloidosis no tiene cura, pero el tratamiento
puede ayudar. por ejem:
TRATAMIENTO 1. Quimioterapia
2. Medicamentos para el corazón
3. Terapias dirigidas
4. Cirugías
5. Trasplante autólogo de células madre de la sangre.
6. Diálisis. 
7. Trasplante de órganos. 
 DESHIDRATACION
La deshidratación ocurre cuando usas o pierdes más líquido del
que ingieres, y tu cuerpo no tiene suficiente agua y otros fluidos
para llevar a cabo sus funciones normales. Si no repones los fluidos
que perdiste, te deshidratarás.
 Lactantes o niños Sed excesiva
pequeños. Micción menos frecuente
Boca y lengua secas Orina de color oscuro
Llanto sin lágrimas Fatiga
No mojar los pañales Mareos
SINTOMAS durante tres horas Confusión
Ojos y mejillas hundidos
Zona blanda en la parte
superior de la cabeza
(fontanela) hundida

Adultos

• Diarrea o vómitos
• Fiebre. 
• Transpiración
CAUSAS
excesiva
• Mayor necesidad
de orina
 Complicaciones.-La deshidratación puede
derivar en complicaciones graves, como las
siguientes:
FACTORES DE -lesión por el calor. 
RIESGO -problemas renales y urinarios. 
-convulsiones.
-choque por volumen sanguíneo

Es posible que las

personas tengan que
consumir más líquidos si
PREVENCION padecen afecciones como
las siguientes:
 Vómitos o diarrea. 
 Ejercicios extenuantes. 
 Tiempos calurosos o
fríos
 Enfermedad
 Por lo general, el médico puede
diagnosticarte deshidratación sobre la base
DIAGNOSTICO de signos y síntomas físicos.
 Análisis de Sangre
 Análisis de Orina

El único tratamiento eficaz para

la deshidratación es la
TRATAMIENTO sustitución de los líquidos y de
los electrolitos perdidos. El
mejor abordaje del tratamiento
de la deshidratación depende de
la edad, la gravedad de la
deshidratación y su causa.