PROGRAMA LIGAR LA INVESTIGACIÓN CIENTIFICA A LA DOCENCIA

UNIVERSIDAD UTE

NOMBRE DEL DOCENTE: Carmen Luzuriaga

MATERIA: Biología celular y genética básica

TEMA LIGAR SILABUS: Las proteínas

FECHA:2 de junio del 2023

FASES: 1-2

PRIMER SEMESTRE

Pregunta de Investigación: ¿Cuál es la estructura de las proteínas y su función principal?

Descripción Preliminar:

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una
cadena lineal de aminoácidos. Las proteínas constan de cuatro estructuras. Lo que hace
distinta una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos que la conforman, a tal
secuencia se la conoce como estructura primaria La estructura secundaria de las proteínas es
el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de
hidrogeno, es capaz de adoptar conformaciones de menos energía libre, y por tanto más
estables La estructura terciaria de las proteínas es proporcionar una conformación
tridimensional estable y funcional que permita a la proteína desempeñar su función biológica
especifica en el organismo. La estructura cuaternaria es aquella que se forma gracias a los
enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas, también es la que modula la actividad bio-
lógica de la proteína la separación de sus subunidades.

Tema de Investigación: Función principal de las proteínas y sus tipos de estructuras

Descripción Mejorada:

Estructura Primaria

Las proteínas son macromoléculas biológicas están formadas por miles de átomos. Las
proteínas tienen una estructura tridimensional (30) compleja. Están formadas por una o más
cadenas de aminoácidos. Los aminoácidos de cada cadena están unidos por enlaces químicos
conocidos como enlace peptídico

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena
lineal de aminoácidos Lo que hace distinta una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos
de que la conforman, a tal secuencia se conoce como estructura primaria.

La estructura primaria se obtiene cuando los aminoácidos se unen entre ellos mediante
enlaces peptídicos. Estas uniones tienen propiedades que determina muchas de las
características generales de estas macro moléculas. El grupo carboxilo (-COOH) del primer
aminoácido se condensa con el grupo amino (- NH2) del siguiente aminoácido (eliminando una
molécula de agua formando un enlace amina.

Estos están ordenados desde el primer aminoácido hasta el último El -NH del primer
aminoácido no participa de ningún enlace amina, entonces está en su forma -NH3, este grupo
se conoce como amina terminal o N-terminal. Del mismo modo, el C²=0 del último aminoácido
forma parte del grupo COO- y es conocido como carboxilo terminal o C-terminal de la proteína.
EIN-terminal le aporta una carga positiva a la proteína mientras que el C-terminal le aporta una
carga negativa a la proteína.

La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína, la función que ejecute
la proteína depende de su secuencia, y la forma que esta adopte, por lo tanto, la unidad
repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína se conforma por: ( -NH-C=
-CO-)

Estructura Secundaria de las Proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno, es capaz de adoptar conformaciones de
menor energía libre, y por tanto, más estables.

Hélice α: Es una bobina diestra que adopta una estructura helicoidal, se mantiene mediante
puentes de hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el exterior. Para formar esta
estructura, el grupo carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante un puente de
hidrógeno al grupo amino de otro aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque da lugar
a un máximo número de interacciones.

Hoja Beta: En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma
alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica, pueden
interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares
llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b. sí están las estructuras b tienen el mismo
sentido, la hoja b resultante es paralela, y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja
plegada resultante es antiparalela.

Giros beta:

Son conexiones entre estructuras alfa o beta, son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido,
aminoácidos como Asn, Gly y Pro La conformación de los giros b está estabilizada
generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro b.

Estructura Terciaria de las Proteínas

La estructura terciaria se refiere a la forma tridimensional única de la proteína como un todo,

que resulto del plegamiento y flexión de la codena principal de la proteína, está íntimamente
ligada al correcto funcionamiento bioquímico de la proteína, es una estructura plegada y
completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria,
10 estructure, terciario es la máxima información estructura que se puede obtener. Es la
responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los
distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos (es la sustancia
que forma un complejo con una biomolécula),

Tipos de estructure terciaria básicas

 Proteínas fibrosas: insolubles en agua, como la alfa queratina o colágeno.

 Proteínas globulares: solubles en agua.

Las interacciones existentes entre elementos de estructura secundaria permiten la

estabilización de motivos y del dominio estructural, la estabilización de lo que conocemos con
el nombre de estructura terciaria. Un dominio es la unidad fundamental de Estructura.

El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras

denominadas dominios que luego se articulan para forma la estructura terciaria definitiva

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre distintas
cadenas laterales de los aminoácidos que la componen

Enlaces propios de la estructura terciaria:

 Enlaces covalentes: puede deberse a la formación de un puente da entre dos cadenas

laterales de Cys
 Enlaces NO covalentes. 4 tipos.
 1. Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas designo
opuesto.
2. Puentes de hidrogeno entre codenas laterales de AA polares.
3. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares.
4. Fuerzas de polaridad debidas a interacciones 0-polo-dipolo.

Estructura cuaternaria

Preguntas de Investigación: (Nos ayudan a delimitar y enmarcar el tema)

Respuestas a las preguntas de investigación: (Respuestas surgidas a partir de la revisión

bibliográfica)

Bibliografía: (Formato APA 7ma Edición)