LAS PROTEÍNAS

Dra. Julieta Delfín García

 Sumario

1. Aminoácidos. Propiedades y
clasificación
2. Enlace peptídico
3. Proteínas: niveles estructurales.
 PROTEÍNAS
• Son biomoléculas constituidas por la unión
covalente de aminoácidos mediante enlaces
peptídicos.
• El término proteína deriva del griego “proteios” que
significa “de primera clase” y fue propuesto por
Jöns J. Berzelius en 1838 para resaltar la
importancia de estas moléculas.

• Cada proteína tiene su propia estructura de la que

depende su función biológica.

• Su papel central en la célula queda reflejado en el

hecho de que la información genética se expresa, en
último término, en forma de proteínas.
 PROTEÍNAS
• Se encuentran entre las macromoléculas biológicas
más abundantes, son extremadamente versátiles en
sus funciones y desempeñan papeles cruciales,
prácticamente, en todos los procesos biológicos.

• Teniendo en cuenta sus actividades biológicas, las

proteínas se pueden clasificar en enzimas, proteínas
de transporte, proteínas nutrientes o de reserva,
proteínas contráctiles y de motilidad, proteínas
estructurales, proteínas de defensa y proteínas
reguladoras, entre otras.
 LAS PROTEÍNAS SE FABRICAN A
PARTIR DE UNA COLECCIÓN DE
VEINTE AMINOÁCIDOS.

Los aminoácidos son las unidades

estructurales básicas de las proteínas.

Un -aminoácido consta de un grupo

amínico, un grupo carboxílico, un átomo
de hidrógeno y un grupo distintivo, R,
todos ellos unidos al átomo de carbono .
FÓRMULA GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS
 QUIRALIDAD DE LOS -AMINOÁCIDOS

El agrupamiento tetraédrico de cuatro grupos

diferentes alrededor del carbono  confiere
actividad óptica a los aminoácidos al constituir un
centro de asimetría en la molécula.
Las dos formas especulares objeto-imagen se
denominan isómeros L y D.

Solamente los aminoácidos L son

constituyentes de las proteínas.
 ISOMERÍA ÓPTICA DE LOS
AMINOÁCIDOS

L-Alanina D-Alanina

Solamente los aminoácidos L son constituyentes de

las proteínas.
 PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
Las características ácidas del grupo carboxilo y
las características básicas del grupo amino
facilitan la existencia de la forma dipolar
(zwitterion) del aminoácido. En esta forma el
grupo amino está protonizado (-NH3+) y el
grupo carboxilo está disociado (-COO-).
El estado de ionización de un aminoácido
varía con el pH. En disolución ácida, por
ejemplo, pH 1, el grupo carboxilo no está
ionizado (-COOH) y el grupo amino está
ionizado (-NH3+).
En disolución alcalina, por ejemplo, pH 11,
el grupo carboxilo está ionizado (-COO-)
mientras que el grupo amino no está
ionizado (-NH2).
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos constituyentes de las proteínas pueden
clasificarse teniendo en cuenta la naturaleza de la cadena
lateral (R).
Las cadenas laterales pueden ser hidrofóbicas, es decir
que tienen aversión por el agua y tienden a agruparse, o
hidrofílicas, que tienen naturaleza polar y afinidad por el
agua.

De acuerdo con este criterio los aminoácidos se pueden

clasificar en:
•Aminoácidos con R no polares (alifáticas y aromáticas)
•Aminoácidos con R polares sin carga
•Aminoácidos con R polares con carga
AMINOÁCIDOS CONSTITUYENTES DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas de todas las especies, desde las de las
bacterias hasta las del hombre se construyen a partir del
mismo conjunto de 20 aminoácidos.

Las cadenas laterales (R) de estos aminoácidos varían en

tamaño, forma, carga, capacidad de enlace de hidrógeno
y reactividad química.

El extraordinario conjunto de funciones en las que

intervienen las proteínas es el resultado de la diversidad
y versatilidad de esta veintena de “sillares de
construcción”.
Los aminoácidos también pueden clasificarse en:

• Aminoácidos esenciales

• Aminoácidos no esenciales.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden

ser sintetizados por un organismo vivo y que le resultan
imprescindibles adquirirlos en la dieta para su desarrollo.
• En humanos se han descrito como
aminoácidos esenciales:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
Arginina
Histidina
 ENLACE PEPTÍDICO

En las proteínas, el grupo -

carboxilo de un aminoácido se une al
grupo -amino de otro aminoácido
por medio de un enlace peptídico. La
formación de este enlace a partir de
dos aminoácidos ocurre por pérdida
de una molécula de agua.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
 ENLACE PEPTÍDICO

Muchos aminoácidos unidos por enlaces

peptídicos forman una cadena polipeptídica.
Esta cadena tiene dirección porque sus
elementos constitutivos tienen extremos
diferentes. Por convención el extremo amínico
se considera como el comienzo de la cadena
polipeptídica.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

• El enlace peptídico es rígido y plano.

DESLOCALIZACIÓN ELECTRÓNICA EN EL ENLACE

PEPTÍDICO

La rigidez del enlace peptídico posibilita que las

proteínas adopten formas tridimensionales bien
definidas.
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
El grupo peptídico es plano porque el enlace C-N tiene un
carácter parcial de doble enlace, por lo que no tiene
libertad de rotación. La longitud de este enlace es de 1.33
Å, intermedia entre la del enlace sencillo C-N (1.49 Å) y la
del doble enlace C=N (1.27 Å).
DIMENSIONES DEL ENLACE PEPTÍDICO
 CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
Como contraste, el enlace entre el átomo de C y el
átomo de C carbonílico es un enlace sencillo puro. El
enlace entre el átomo de C y el átomo de N es
también un enlace simple.

Como consecuencia existe un enorme grado de

libertad rotacional alrededor de estos enlaces a
ambos lados de la unidad peptídica rígida.
ESQUELETO PEPTÍDICO: SUCESIÓN DE PLANOS

EXTREMO
CARBOXILO

EXTREMO
AMINO
 PÉPTIDOS
• Los péptidos están formados por la unión covalente de los
aminoácidos.

• Los péptidos que se encuentran en la Naturaleza varían de tamaño

desde pequeñas moléculas que sólo contienen dos o tres
aminoácidos hasta macromoléculas que contienen miles de ellos.

• Se pueden unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos

para formar un tripéptido; de manera similar se pueden unir
aminoácidos para formar tetra y pentapéptidos. Cuando se unen
unos cuantos aminoácidos de este modo, la estructura resultante se
denomina oligopéptido.

• Cuando se unen muchos aminoácidos, el producto se denomina

polipéptido.

• Aunque a veces los términos ”polipéptido” y “proteína” son

intercambiables, las moléculas denominadas polipéptidos tienen
generalmente masas moleculares relativas inferiores a 10, 000.
 ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA
PROTEICA
Para una mejor comprensión de la estructura de la
molécula proteica se deben tener en cuenta dos
aspectos fundamentales: la secuencia aminoácidica y la
conformación del esqueleto polipeptídico.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La secuencia aminoacídica, es decir la estructura

primaria de la proteína, constituye el esqueleto
covalente de la molécula. En el nivel primario se incluye
además la localización de los puentes disulfuro que
pueden ser intracatenarios o intercatenarios, así como
las modificaciones postraduccionales.
 ESTRUCTURA
PRIMARIA DE LA
INSULINA

Cadena A

Cadena B
 ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA
PROTEICA
CONFORMACIÓN
Una característica llamativa de las proteínas es que
tienen una estructura tridimensional bien definida.
El término conformación se utiliza para designar el
ordenamiento espacial de los grupos sustituyentes, que
pueden adoptar diversas posiciones sin que se
produzca ruptura de enlace, sólo existen rotaciones
alrededor de un enlace simple. En otras palabras, es la
organización atómica en una estructura tridimensional.

Una cadena polipeptídica extendida u ordenada al

azar carece de actividad biológica.
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA
 CONFORMACIÓN DE LA PROTEÍNA
El estudio de la conformación de una proteína,
esquemáticamente puede considerarse en tres niveles
de estructuración.
Estos niveles son:

• SECUNDARIO
• TERCIARIO
• CUATERNARIO

Los continuos avances de la estructura, el plegamiento y

la evolución de las proteínas han hecho necesaria la
definición de dos niveles estructurales adicionales, a
medio camino entre la estructura secundaria y terciaria.
La estructura SUPERSECUNDARIA y los DOMINIOS.
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA

ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Este nivel se utiliza para describir la

conformación local del esqueleto polipeptídico
que origina modelos de plegamiento regular,
en los que predomina uno de los tres ejes
espaciales dando lugar a una estructura
periódica. Este nivel está relacionado con el
ordenamiento espacial de los residuos de
aminoácidos próximos entre sí, en la
secuencia lineal.
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA

ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA:
Un agrupamiento estable de varios elementos
de estructura secundaria se conoce a veces
como estructura supersecundaria.

El término se utiliza para describir

estructuraciones particularmente estables que
se observan en muchas proteínas y, en
ocasiones, repetidas veces en una misma
proteína. Designa los motivos estructurales
regulares.
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA
ESTRUCTURA TERCIARIA:

Se refiere al ordenamiento espacial de residuos

de aminoácidos alejados en la secuencia lineal,
así como al patrón de los enlaces disulfuro.
Este nivel es la organización estructural
completa que adopta la cadena polipeptídica en
el espacio, o sea la combinación de diferentes
elementos secundarios, supersecundarios,
dominios y segmentos no ordenados para
originar un conjunto ordenado.
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA
DOMINIOS:
Es un nivel de estructuración en cierto modo más
elevado. Un dominio es una región compacta, que puede
incluir entre 40 y 400 aminoácidos y constituye una
unidad estructural particular en el ámbito de una cadena
polipeptídica mayor y con plegamiento independiente.

Un polipéptido que se pliega en forma de pesa puede

considerarse como formado por dos dominios, uno a
cada extremo.

En algunos casos los dominios tienen funciones

específicas y separadas.
CONFORMACIÓN DE UNA PROTEÍNA

ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Las proteínas que tienen más de una cadena
polipeptídica pueden presentar un nuevo nivel de
organización estructural. A cada cadena polipeptídica
de una proteína con estas características se le
denomina subunidad. Cada subunidad tiene su propio
arreglo espacial o sea su estructura terciaria.

La estructura cuaternaria se refiere al ordenamiento

espacial de tales subunidades y a la naturaleza de sus
contactos mutuos.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LA MOLÉCULA PROTEICA

PLEGAMIENTO 

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA
PRIMARIA

-HÉLICE

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA