PROTEINAS

IMPORTANCIA.
COMPOSICION.
PROPIEDADES QUIMICAS.
CLASIFICACION.
Estructura general de los aminoacidos
comunes.

COO⁻
N⁺H3- Cα – H
R

Tienen en comun un atomo carbono α(alfa) covalentemente

unido a un grupo carboxilo , un grupo amino y un Hidrogeno

Nota: a pH Fisiologico el alquil AA se encuentra ionizado.

Estructuras de los 20 aminoacidos codificables geneticamente.
AA,s con propiedades intermedias
Glucogenicos cetogenicos ambos

Gly Leucina Thr

Ser Lys Ile

Val Phe

His Generan Acetil CoA Tyr

Y Acetoacetato
Cis Trp
NO hay ruta directa
Pro para generar la
Hidroxiprolina glucosa
Ala

Glu

Glutamina

Asp

Asn

Met
Mecanismo de gluconeogenesis
Lactato
UREA

Piruvato Alanina

AA´s

Oxalacetato

Constituyentes
de ciclo de
Krebs
GLUCOSA
Aminoacido Abrev. 3 letras Abrev. 1 Funcion
letra
Alanina Ala A
**Arginina (produccion escasa en mam) Arg R
Asparagina Asn N
Aspartato Asp D
Asparagina o’ Aspartato Asx B
Cisteina Cys C
**Fenilalanina (Gran cantidad → Tirosina) Phe F
Glicina Gly G
Glutamina Gln Q
Glutamato Glu E GABA
Glutamina o’ Glutamato Glx Z
**Histidina His H
**Isoleucina Ile I
**Leucina Leu L
**Lisina Lys K
**Metionina (Requiere mucho → cisteina) Met M
Prolina Pro P
Serina Ser S
Tirosina Tyr Y
**Treonina Thr T
Polimerizacion de AAs en peptidos y proteinas
• En celulas, la polimerizacion esta catalizada
por enzimas y asociada a ribosomas.
• Quimicamente es una reaccion de
deshidratacion.
 Cadena polipeptidica.
Polimero de enlaces peptidicos planos conectados por atomos de carbono α , que
permiten rotacion de los planos peptidicos adquiriendo una configuracion Trans
con respecto al hidrogeno y grupo R, siendo esta la mas estable.
Estructura de las proteinas.
ESTRUCTURA PRIMARIA. Formada por la secuencia de aminoácido unidos por “enlace
peptídico” que es la interacción entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo
carboxilo de otro aminoácido.
 Estructura secundaria de las proteinas
Plegamiento de la cadena polipeptidica a traves de “PUENTES DE HIDROGENO”
formando una helice α o una estructura plegada β o plana.
ESTRUCTURA TERCIARIA
HOMOPROTEINAS: Se clasifican en proteínas globulares o
fibrosas

Plegamiento a base de:

➢ Enlaces disulfuro
➢ Enlaces iónicos (puentes salinos)
➢ Fuerzas hidrofóbicas
Estructura Cuaternaria.
• La presentan “Algunas”
proteinas.
Es la union de varias
cadenas polipeptidicas a
traves de uniones no
covalentes (puentes de H,
uniones hidrofobicas,
puentes salinos.)
 Proteinas globulares
➢Inmunoglobulinas.
Arquitectura en multidominios que permite el reconocimiento de moleculas ajenas al
organismo y su union a ellas para secuestrarlas.
➢Proteinas de union a DNA.
Se unen a sitios de regulacion en el DNA y regulan la expresion de un subconjunto
especifico de genes
➢Serin proteasas.
Familia de enzimas que realizan funciones Biologicas especificas.
Ejemplos:
• Coagulacion sanguinea.
• Fibrinolisis.
• Activacion de complemento.
• Fertilizacion y produccion de hormonas.
En condiciones desnaturalizantes pueden dar lugar a digestion de peptidos, proteinas e
incluso autolysis.
➢ Hemoglobinas.
Abarcan hemoglobinas y mioglobinas, transporta O2, CO2 y Protones, y liberan NO en
vasos sanguineos
 Proteínas fibrosas
Cada proteína fibrosa muestra propiedades mecánicas especiales provocadas
por su estructura predominante beta. Forman parte de la matriz extracelular.
Tienen conformación filamentosa (estructura terciaria), son resistentes e
insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. Realizan
generalmente funciones estructurales.

Matriz extracelular, humor vitreo, vasos sanguíneos

Colágeno En tejidos conjuntivos, cartilaginosos, óseos, tendones

Rica en cisteína. En formaciones epidérmicas, como cabello,

Queratina uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas, etc.

Elastina Tiene elasticidad. En vasos sanguíneos, pulmones, paredes de

arterias grandes y ligamentos elásticos

Fibroínas En los hilos de seda.

Todos los aminoácidos en su
fase de degradación
canalizan con el ciclo de la
urea en hígado, es decir la
urea es el producto de
degradación de las proteínas
y se usa como marcador de
daño renal.
V.N= 17 a 40 mg/dl en
sangre

Producto de degradación de
proteínas musculares cuya
utilidad medica es como
marcador de la función renal.
V.N= Hombre 0.5 a 1.5 mg/dl
Mujer 0.5 a 1.3 mg/dl
CLASIF. DE PROTEINAS DE ACUERDO AL NUMERO DE AA’s
CONSTITUYENTES

❖De 4 A 8 aminoácidos se denominan oligopéptidos

❖De 9 a 99 aa. polipéptidos
❖Más de 100 aa. proteínas
 EJEMPLOS DE PÉPTIDOS Y OLIGO PÉPTIDOS

OXITOCINA (9 aa.)
Órgano productor: Hipotálamo
Órgano blanco: Útero, glándula mamaria.
Función: Contracción del músculo liso uterino durante el parto y
producción de leche

Vasopresina (HORMONA ANTIDIURETICA) (9 a.a) permite la

reabsorcion de agua en los tubulos renales para controlar la
osmolaridad plasmatica

Encefalina (5 aa.) Se produce en las neuronas cerebrales y

elimina la sensación de dolor.
 ALGUNOS OLIGOPÉPTIDOS Y PÉPTIDOS
NOMBRE Nº de aá. EFECTOS

Sustancia P 11 Dolor

Angiotensina II 8 Ansiedad, elevación de TA

Colecistoquinina Regulación del apetito, vaciamiento biliar

8
(CCK) (digestión)

Insulina 51 Regula el metabolismo de la glucosa

Glutatión
Síntesis de proteínas y DNA, metabolismo
3 de fármacos y toxinas, transporte de aa´s,
neutralización de radicales libres

Vasodilatación y eliminación de Na por

Péptido natriurético auricular 28
riñón
IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS.
MULTIPLES FUNCIONES.
❖ CATALISIS.
❖ CONTROL METABOLICO (hormonas)
Estimulan receptores en membrana y activan a segundos mensajeros que a su vez
promueven la transcripcion de genes.
❖ INSULINA , TIROTROPINA, SOMATOTROPINA (H. CRECIMIENTO), PRL. LH, FSH.
❖ ENZIMAS DE REPLICACION, TRANSCRIPCION Y TRADUCCION,
TRANSPORTE.
❖ HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA, ALBUMINA, TRANSFERRINA.
❖ CONTRACCION.
❖ ACTINA, MIOSINA.
❖ PROTECCION (DEFENSA).
❖ INMUNOGLOBULINAS, INTERFERON, FIBRINA.
❖ ESTRUCTURAL.
❖ COLAGENO, ELASTINA, Α-QUERATINA.
Investigar las funciones generales de las siguientes proteínas,
se evaluaran en ejercicio en linea:

• Hemoglobina
• Mioglobina
• Hormona folículo estimulante, Hormona luteinizante
• Hormona de crecimiento
• Albumina
• Transferrina
• Inmunoglobulinas
• Colageno, Elastina
• Actina, Miosina
Importancia clinica de la separacion de AAs y
proteinas segun pI.
Valores normales
➢Proteína total: 6.4 a 8.3 g/dL
➢Albúmina: 3.5 a 5.0 g/dL
➢Globulinas:
➢Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dL
➢Alfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dL
➢Beta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL
➢Gammaglobulina: 0.7 a 1.6 g/dl
Patron electroforetico de proteinas
plasmaticas a pH 8.6

Prot de carga +
Prot de carga
Alteraciones en el patron de proteinas
plasmaticas en diferentes patologias.