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Universidad Nacional Agraria La Molina

Facultad de Ciencias
Departamento Académico de Química

BIOQUÍMICA
Elva Ríos Ríos
Departamento Académico de Química
Facultad de Ciencias
BIOQUÍMICA
Capítulo 6

Metabolismo de los
Compuestos Nitrogenados
TEMA 13
■ Metabolismo de proteínas. Digestión, absorción, transporte
■ Reacciones generales del metabolismo de los aminoácidos. Balance
nitrogenado ■ Ciclo del nitrógeno. Transporte y eliminación de
compuestos nitrogenados. Ciclo de la úrea
■ Síntesis de proteínas

LOGRO DE APRENDIZAJE:

1. Comprender los eventos enzimáticos en la digestión de proteínas.


2. Interpretar los mecanismos de ínterconversión, síntesis y
degradación de aminoácidos.
3. Interpretar las formas de fijación y eliminación del nitrógeno en los
seres vivos.
4. Interpretar la expresión génica
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
Tipo de compuestos nitrogenados

Unidad estructural : aminoácidos

❖Formadas por una o varias subunidades

❖Poseen configuración y función específica determinada por la secuencia de


aminoácidos

❖La secuencia de aminoácidos es codificada genéticamente.


ESTRUCTURA QUÍMICA DE PROTEÍNAS
Estructura primaria

❖ Constituida por la secuencia lineal de aminoácidos

❖ Incluye enlaces disulfuro o conexiones covalentes si existen


ESTRUCTURA QUÍMICA DE PROTEÍNAS
Estructura secundaria

❖ Constituida por las relaciones de los residuos de aminoácidos que están


próximos.

❖ Se reconocen dos tipos de estructuras secundarios referidas a estructuras


periódicas polipeptídicas propuestas por Pauling y Corey

✓ Hélice alfa
✓ Hoja plegada beta
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PROTEICA
Estructura hélice alfa

❖Semejante a un cilindro

❖Cadena polipeptídica principal enrollada alrededor de un eje imaginario con los grupos
R distribuidos en sentido de las agujas del reloj como una hélice

❖Estructura estabillizada por puentes H entre grupos –NH…. Y CO… de la cadena


principal
HOJA PLEGADA BETA
Cadena polipeptídica casi extendida

Cadenas que pueden orientarse en la misma dirección (paralelas) o en direcciones


opuestas (antiparalelas)

Estabilizada por puentes H entre NH… y CO…. De filamentos peptídicos diferentes


ESTRUCTURA TERCIARIA
Interacciones estéricas de residuos
de aa distanciados.

La división entre estructura


secundaria y terciaria es arbitraria, no
existe separación definida.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Referida al enrollamiento entre cadenas.

La estructura cuaternaria no está presente


en todas las proteínas.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
En base a su configuración GLOBULARES

❖Proteínas fibrosas

❖Proteínas globulares

PROTEÍNAS
FIBROSAS
PROTEÍNAS FIBROSAS
❖Resistentes e insolubles en agua.

❖Presentan orden paralelo en sus columnas.

❖Elementos básicos del tejido conjuntivo.

❖Tienen función estructural.


PROTEÍNAS GLOBULARES
❖El plegamiento hace que dispongan de formas esféricas.

❖Tienen rol fisiológico (enzimas, hormonas, proteínas transportadoras etc.).

❖Solubles en agua.

❖Constituyen la mayor parte de las proteínas.


DESNATURALIZACIÓN PROTEICA
La desnaturalización proteica es el
desenrrollamiento de las cadenas
polipéptidicas debido principalmente a
ruptura de puentes de Hidrógeno.

Principales agentes desnaturalizantes


son agentes físicos o químicos como
pH, calor, radiaciones etc.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
De acuerdo a la función que desempeñan:

a. Estructurales

b. Fisiológicamente activas

c. Nutrientes
PROTEÍNAS ESTRUCTURALES
❖Son de naturaleza fibrosa.

❖Llegan a tener existencia independiente.

❖Están presentes en todo tejido.


PROTEÍNAS FISIOLÓGICAMENTE ACTIVAS
Participan en procesos fisiológicos:

❖Catálisis enzimática

❖Control metabólico

❖Transporte y almacenamiento

❖Protección inmune

❖Generación y transmisión de impulsos nerviosos.


PROTEÍNAS NUTRIENTES
Rol relacionado al aporte de aa esenciales y aa constituyentes :

❖Aminoácidos esenciales (8)

Lis – Leu – Isoleu – Val – Met – Trp – Treo - Tir

❖Aminoácidos pseudo esenciales (2)

Arg - His
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
Estómago (cardias)

Gastrina Jugo gástrico


Jugo gástrico Activación de zimógenos

HCl
Pepsinógeno Pepsina

Pre - Renina HCl Renina


DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
Intestino Delgado

❖Jugo Intestinal (Enterocinasa,Aminopeptidasa, Tripeptidasa)

❖Jugo pancreático (Tripsinógeno, Quimotripsinógeno, Carboxipeptidasa)

Aminopeptidasa
Exo peptidasas
carboxipeptidasa
Enteroquinasa
Tripsinógeno Tripsina (Arg – Lis)

Tripeptidasa
Tripéptidos Aa libres
H2O
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
Jugo pancreático :

Quimotripsinógeno Tripsina Quimotripsina


Tir-Trip - Leu - Met

Dipéptidos y aminoácidos libres


DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
Intestino grueso

❖Acción de bacterias proteolíticas

❖Reacciones de descarboxilación

❖Producción de aminas

Lisina Cadaverina
Arginina Agmatina
Ornitina Putrescina
ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
A través de las vellosidades intestinales los aminoácidos llegan al torrente sanguíneo.

2/3 son reciclados

Del total de aa
1/3 al ciclo de úrea
BALANCE NITROGENADO

Ingesta de Excreta de
nitrógeno nitrógeno

Nitrógeno Nitrógeno total


total de la en orina y
dieta heces
BALANCE NITROGENADO

BALANCE BALANCE
EN EQUILIBRIO
POSITIVO NEGATIVO

Ingesta = Excreta Ingesta> Excreta Ingesta < Excreta

Aporte adecuado Crecimiento Fiebre


para satisfacer Embarazo Desnutrición
necesidades Lactancia Aporte inadecuado
fisiológicas Convalescencia de aa
FUENTES Y UTILIZACIÓN DE AA
Proteínas de la
Fuentes de aa
dieta

Degradación de proteínas
corporales

Síntesis
FUENTES Y UTILIZACIÓN DE AA
Síntesis de proteínas
Utilización

Síntesis de compuestos
Nitrogenados no proteicos

Catabolismo y producción
de energía
Pirimidinas Hormonas Coenzimas

Purinas Aminas Creatina


REACCIONES GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
❖Reacciones de transaminación

❖Reacciones de descarboxilación

❖Reacciones de desaminación
REACCIONES DE TRANSAMINACIÓN
REACCIONES DE DESCARBOXILACIÓN
NH3 NH3
CARBOXILASAS
R1 – C – COOH R1 – C – H + CO2
FOSFATO DE PIRIDOXAL
H H
ALFA AMINOÁCIDO AMINA

NH3 NH3

HOOC-CH2-CH2 – C – COOH CARBOXILASAS HOOC-CH2-CH2 – CH + CO2


FOSFATO DE PIRIDOXAL
GLUTAMATO GABA
REACCIONES DE DESCARBOXILACIÓN
Aminas biogénicas :

Lisina Cadaverina
Arginina Agmatina
Ornitina Putrescina

Histidina Histamina
Triptofano Triptamina
Tirosina Tiramina
REACCIONES DE DESAMINACIÓN

Desaminación oxidativa
REACCIONES DE DESAMINACIÓN
Desaminación no oxidativa

NH3
DESAMINASA
HOOC-CH2- C – COOH HOOC-CH = CH – COOH + NH3
FOSFATO DE PIRIDOXAL
FUMARATO
ASPARTATO

úrea
INTERCONVERSIÓN DE ALFA AMINOÁCIDOS
A partir de intermediarios de Krebs

NH3
ALFACETOGLUTARATO
Glu Pro OH-Pro
NH3

Gln
NH3
ALFACETOGLUTARATO
Glu Pro
NH3

Gln
INTERCONVERSIÓN DE ALFA AMINOÁCIDOS
A partir de intermediarios de Krebs

Lis*
NH3
OXALACETATO (OAA) Asp Treo* Isoleu*
NH3
Met*

Asn
INTERCONVERSIÓN DE AA
A partir de intermediarios glicolíticos

NH3 CO2
3 - FOSFOGLICERATO Ser Gli
SH

Cis
SH

Cis2
CATABOLISMO DE ALFA AMINOÁCIDOS
Proteína Glucosa
Esqueletos
carbonados AcetilSCoA Krebs
Alfa aminoácidos

AcetoacetilSCoA Lípidos
Grupos aminos

-NH3 Úrea

Excresión
CLASIFICACIÓN DE ALFA AMINOÁCIDOS
Según los productos obtenidos del metabolismo de sus
esqueletos carbonados

Piruvato
Glucogénicos
Intermediarios de Krebs

AcetilSCoA
Cetogénicos
AcetoacetilSCoA
AMINOÁCIDOS Ala AMINOÁCIDOS
CETOGÉNICOS (C) Cis GLUCOGÉNICOS (G)
Gli
G
Ser
Isoleu Arg
Piruvato Treo G
Leu GLU His
Trip G Glu
C Pro
Acetil CoA A-cetoglutarato
AcetoAcetil CoA Isoleu
C G
OAA Met
Succinil CoA
fenAla
G Val
Tir
Fumarato
Tir
Leu Asp
G Fenala
Lis Asn
Trip
CICLO DE LA ÚREA

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