Transaminación

Transaminación…
a) En que consiste.

Transferencia reversible de un grupo amino a un a-cetoácido catalizado por una

aminotransferasa usando fosfato de piridoxal (PLP) como cofactor.
El aa se convierte en a-cetoácido y el a-cetoácido en el aa correspondiente. Es decir
el grupo amino no se elimina, sino que se transfiere.
Cuando predomina la degradación, la mayoría de los aminoácidos cederán su grupo
amino al α-cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al α-
cetoácido correspondiente.
Durante la transaminación la coenzima unida sirve como un transportador de grupo
amino, la transaminación es un proceso libremente reversible lo cual le permite a las
transaminasas funcionar tanto en el catabolismo de los aa como en la síntesis.
La función principal de la GPT o ALT, es el transporte del grupo amino desde los
tejidos hasta el hígado, para la síntesis de la urea.
La función principal de GOT o AST, es la conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo
de krebs.

b) Para qué sirven o se usan.

Hay dos transaminasas, GOT y GPT, cuyos niveles en suero tienen un importante
significado en el diagnóstico clínico.
Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos
sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de
infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daños orgánicos.

c) Tejidos u órganos donde se lleva acabo.

Las transaminasas se llevan a cabo en el citosol y mitocondrias de todas las células

eucariotas y en vertebrados se concentra en el hígado, los riñones y el intestino.
 d) Aminoácidos, metabolitos, enzimas que participan.

Metabolitos y aminoácidos. Glutamato, a-cetoácido, a-cetoglutarato, a-aminoácido.

Enzimas. Transaminasa o aminotransferasa. Dos tipos:
o La Alanina aminotransferasa(ALT) cataliza en ambos sentidos la reacción
utilizando fosfato piridoxal como cofactor. El a- cetoglutarato es el
aceptor del grupo amino.
o El aspartato aminotransferasa(AST), igualmente catalizara la reacción
utilizando PLP, y el a-cetoglutarato es el aceptor del grupo amino.
Cofactor PLP.
Todos los aa participan en reacciones de transaminación con el piruvato,
oxalacetato o a-cetoglutarato, excepto lisina y la treonina.

desaminación…
a) En que consiste.

El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetoácido. Esta reacción reversible puede

convertir el GLU en a-cetoglutarato para su degradación, pero también puede
sintetizar GLU. Luego es una reacción que actuará en sentido degradativo o en
sentido biosintético según las necesidades celulares.
Es la reacción donde se obtiene la liberación del amoniaco NH3 a partir de los
aminoácidos.
Tipos de desaminación:
o Desaminación Hidrolítica. Aspagarina y glutamina.
o Desaminación oxidativa. Glutamato.
o Desaminación eliminativa. Histidinas y la serina. Desaminación
El glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria.
La enzima glutamato deshidrogenasa, realiza esta reacción.
Esta enzima puede trabajar con NAD+ O NADP+.

b) Para qué sirven o se usan.

Se usa mayormente cuando existe exceso de aa, para formar urea a partir de
NH4.
Se utiliza para la síntesis de urea o formación de otro aa.
 Cuando hay un exceso de consumo de proteínas se utiliza para descomponer los
aa y obtener energía.

c) Tejidos u órganos donde se lleva acabo.

Se lleva a cabo principalmente en el hígado, sin embargo, el glutamato también

se desamina en el riñón.

d) Aminoácidos, metabolitos, enzimas que participan.

Enzima. Glutamato Deshidrogenasa.

Metabolitos y aminoácidos. Glutamato + NADPH a-Cetoglutarato + NH4+ +
NADP+

Itzayana Sandoval Pantoja

200 A Nutrición

Bioquímica