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Anexo 1 – Formato de entrega Tarea 3 – Enzimología

y Bioenergética
Nombre del estudiante: Leidy Yohana Bravo Velásquez

Grupo colaborativo: 149


Nombre del Tutor: Alejandro Ramírez

Ejercicio 1. Fundamentos de enzimología


N Tipo de Temá Pregunta Opciones de Justificación
o. pregunt tica Respuesta
a
1 1 Las A. Dioxigenasas, Está
enzimas se hidratasa, hidrolasas, establecido
clasifican liasas, isomerasas, por el sistema
en 6 clases ligasas. de
Selecci mayores, B. oxidoreductasas, clasificación
ón seleccione transferasas, IUBMB (La
múltipl
la hidrolasas, liasas, Unión
e -
única respuesta isomerasas, ligasas Internacional
respues correcta C. sintetasa, de bioquímica
ta hexocinasa, liasas, y Biología
ligasas, transferasas, molecular)
isomerasas donde se
D. Biotina, sulfato, designan las
oxidoreductasas, clases de
liasas, ligasas, enzimas.
isomerasas.

Respuesta correcta
B
2 1 Estás Las liasas son
enzimas A. Isomerasas las enzimas
pueden B. Ligasas que participan
Selecci remover C. Liasas en el corte o
ón grupos de D. Transferasas la adición de
múltipl sustratos o grupos en un
e -
romper Respuesta correcta compuesto
única
respues enlaces por C químico
ta mecanismo
s
diferentes
a la
hidrólisis
3 Selecci 2 En qué A. Proteína Es una grieta
ón región o hendidura
B. Sitio activo
múltipl ocurre la C. Secuencia de de la enzima y
e - catálisis es ahí donde
única
aminoácidos
respues enzimática D. Glucosa se une el
ta Respuesta correcta sustrato.
B
4 Selecci 2 Que A. Sitio catalítico El sustrato
ón complejo
múltipl B. Substrato análogo es
e - se forma C. enzima-sustrato correctament
única cuando el D. Aminoácidos e fijado en la
respues sustrato se
ta enzima
enlaza
Respuesta
correctame
nte a la correcta C
zona activa
de la
enzima
5 Selecci 3 Cuál es la A. Que pueden Las enzimas
ón definición catalizar la misma son proteínas
múltipl correcta a reacción en un grupo que catalizan
e - la reacciones
de compuestos
única
especificida B. Número de químicas
respue
sta
d unidades de enzima específicas en
enzimática presentes por los
miligramo de proteína organismos
C. Las enzimas sufren
desgaste y finalmente
son degradadas
D. Se refiere a la
capacidad de cada
enzima para
diferenciar sustancias
que tienen
características
semejantes
Respuesta correcta
D
6 Selecció 3 Indique los A. Ribozimas, de Depende del
n tipos de sitio activo de
múltiple
ligadura, absoluta y
- única especificida estandar la enzima,
respuest d que B. Catalítica, que es el
a pueden absoluta, lugar en
presentar estabilización y de donde se une
las ligadura el sustrato.
enzimas C. Especificidad
absoluta, de ligadura,
de grupo,
estereoespecificidad.
D. De
desplazamiento,
absoluta, catalítica y
estable
7 Selecci 4 Las A. La velocidad de Esto puede
ón enzimas contorsionar
múltipl
reacción aumenta
e - también B. La enzima vuelve a las moléculas
única promueven su estado original del sustrato y
respues reacciones C. Alineando los facilitar la
ta químicas al ruptura del
átomos y enlaces de
unir una molécula con los enlace
sustratos átomos y enlaces de
en una otra molécula
orientación D. Aumento de
óptima, velocidad en la
indique reacción
cual es el
proceso
Respuesta
para que
esto se correcta: C
cumpla
8 Selecci 4 Que A. Un ambiente Es el
ón característi
múltipl
ligeramente ácido o no ambiente
e - ca polar ideal en el
única presenta el B. Débilmente ácido o que puede
respues ambiente básico
ta ocurrir la
que crea el C. Neutro reacción
sitio activo D. Altamente ácido
para que
Respuesta
ocurra la
correcta A
reacción
A. 1 y
2 son correctos
B. 2 y
4 son correctos
C. 1 y
3 son correctos
D. 3 y
4 son correctos
9 Selec 1 Las 1.Sustratos Estas enzimas
ción isomerasas 2. Isómeros ópticos tienen la
múlti son 3.Esteres y enlaces función de
ple - enzimas glucosídicos convertir
que 4. Isómeros sustancias
múlti
pueden geométricos o isoméricas,
ple
producir posicionales que son
respu productos que
esta tienen los
Respuesta correcta:
mismos
B
compuestos
por
estructuras
diferentes
1 Selecci 2 Que 1. Ruptura de enlaces El sustrato no
ón característi puede unirse
0 múltipl
2.Conformación activa
e- cas 3.Sustrato análogo a la enzima ya
múltipl presenta 4.La enzima no puede que la cavidad
e cuando la aceptar el sustrato del sitio activo
respues alineación no cumple con
ta
de los Respuesta correcta: el tamaño
aminoácido D adecuado
s no se da para el
en el sustrato.
centro
activo de la
enzima
1 Selecci 3 De qué 1. De la naturaleza Presentan
ón depende especificidad
1 múltipl
del sustrato sobre el
e- que las que actúan de sustrato y
múltipl enzimas 2. El tipo de reacción reacción
e sean que catalizan
respues altamente
ta
3. Actúan sobre un
específicas sustrato particular
4. Los sustratos son
primeramente
combinados con la
enzima.

Respuesta correcta:
A
1 Selecci 4 Cuando se 1. Disminuye la Esto ocurre
ón como paso
2 múltipl forma el energía de activación
e- complejo de la reacción necesario al
múltipl enzima 2. El sustrato se proceso de
e descompone en reacción
respues sustrato,
ta qué múltiples productos
ocurre: 3.Forma enlaces
covalentes
4. No ocurre
ninguna reacción

Respuesta
correcta: C
Referentes Bibliográficos
Libretext Español. Especificidad del sitio activo de la enzima y sustrato.
(s.f). Recuperado de https://espanol.libretexts.org/Biologia/Microbiolog
%C3%ADa/Libro%3A_Microbiolog%C3%ADa_(Sin_l%C3%ADmites)/
2%3A_Qu%C3%ADmica/2.7%3A_Enzimas/
2.7.2%3A_Especificidad_del_sitio_activo_de_la_enzima_y_sustrato

Falcón Franco, M. A. (Il.). (2020). Texto de Bioquímica. (pp. 62-79).


Libromed Panamá
https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/210858?
page=63

Blanco Gaitán, M. D. y Blanco Gaitán, M. D. (2017). Fundamentos de


bioquímica estructural (pp. 208-223, 232-256, 286-298). 3a. ed. Editorial
Tébar Flores.
https://elibro-net.bibliotecavirtual.unad.edu.co/es/ereader/unad/51988?
page=225.

Ejercicio 2. Las enzimas en la industria


Enlace o
imagen del
friso o
plegable
del
ejercicio 2

Enlace:
MWJFBh2dDNp9PEAv69QVXg/edit?
utm_content=DAFxRBbXo50&utm_campaign=designshare&utm_me
dium=link2&utm_source=sharebutton
Referente O Juan Diego, L Jesús María. Biotecnología aplicada a
s la industria: usos de las enzimas en la fabricación de
bibliográfi productos textiles. Recuperado de:
cos https://www.colmayor.edu.co/wp-content/uploads/20
utilizados 19/10/24_biotecnologa_aplicada_a_la__jbjzy.pdf
en
formato Enzimes.bio, Enzimas de procesamiento de cuero.
Normas (s.f) https://enzymes.bio/es/enzimas-para-el-
APA 7ma procesamiento-del-cuero/
edición

Ejercicio 3. Una visión de las enzimas desde las


ciencias básicas y aplicadas.
Título de la Producción de péptidos bioactivos a partir de
conferencia residuos agroalimentarios
Nombre del Leidy Yohana Gómez
conferencista
Resumen Bioactive peeptides can be produced from
(máx. 300 diffrent animal and plant protein sources.
palabras en Obtaining bioactives from waste from the agri-
inglés) food industry helps us in the production of
functioanl foods, the use of this waste reduces
the negative impact it has on the environment,
also reducing disposal cost. In Colombia, 34% of
the food available for consumption is lost and
wasted 9,76 million tons per year.
These peptides can be obtained through the
enzymatic hydrolysis of proteins, wich consists of
the breaking of peptide bonds that join the
amino acids that make up the protein, releasing
the peptides, whit proteases facilitating this
breaking. This is posible through enzymatic
catalysis in which the enzyme has a type of cleft
called the active site where the substrate binds,
facilitating the hydrolysis process and enzyme
remains intact to continue reacting with onther
substrates.
As a result of hydrolysis, peptides that are made
up of 20 to 50 amino acid residues and oligo
peptides of less tan 20 amino acids can be
obtained. The size of the peptides can be
measured through the degree of hydrolysis, this
helps measure how many bonds have been
broken in a protein, giving an idea of how
extensive the process has been; When there is a
low degree of hydrolysis it means that large
peptides will be obtained since few bonds have
been broken; a very high degree of hydrolysis
will result in smaller oligo peptides.
This depends on the operating conditions such
as: the type of protein being used, type of
enzyme, temperatura, p han time. We can find
several functional characteristics as a result of
hydrolysis, among them, the protein becomes
more digestible, reducing the work of the
digestive system, hypoallergenicity, absorption
of minerals, antioxidant, antimiccrobial,
antihypertensive, anticencer and anticoagulant,
helping the production of bioactive compounds
that provide health benefits such as hydrolyzed
protein and hydrolyzed collagen.

Referentes Bioquímica ECBTI UNAD. (09 de octubre de


bibliográficos 2023). Charla con el experto ejercicio 3-
utilizados en tarea 3- enzimología y bioenergética
formato [video] YouTube.
Normas APA
si=kBsRw1zleq2JTeEw
7ma edición

Ejercicio 4. Cinética enzimática.


Datos Lactasa 1

1. [S] mM 2. V0 (mM/min) 3. 1/[S] 4. 1/V0


0,1 0,01 10 100
0,25 0,03 4,0 33,33
0,5 0,06 2,0 16,67
0,75 0,09 1,3 11,11
1,0 0,12 1 8,33
1,25 0,15 0,8 6,67
[S]: es concentración del sustrato, V 0: es la velocidad inicial, mM: es
concentración en milimolar y mM/min: es velocidad en milimoles por
minuto
Datos Lactasa 2

1. [S] mM 2. V0 (mM/min) 3. 1/[S] 4. 1/V0


0,05 0,01 20 100
0,4 0,03 2,5 33,33
0,9 0,06 1,1 16,67
1,5 0,09 0,7 11,11
1,9 0,12 0,52 8,33
2,4 0,15 0,4 6,67
[S]: es concentración del sustrato, V 0: es la velocidad inicial, mM: es
concentración en milimolar y mM/min: es velocidad en milimoles por
minuto

Lactasa 1 Lactasa 2
Gráfica

Ecuación 1 Km 1 1 Km 1
= + 1 1
V 0 V max [S ] V max = +
V 0 V max [S ] V max

Valor de Km Km Km
(incluir cálculos =10,152 =4,5513
V max V max
matemáticos)
Km Km
=−0,330∗10,152=−3,358 =0,097∗4,5513=0,4414
V max V max

Valor de Vmáx 1 1
(incluir cálculos =−3,0231 =10,221
V max V max
matemáticos)

1 mM 1 1 mM
V max = ¿−0,330 = =0,097
−3,0231 min V max 10,221 min

Conclusión de De acuerdo a los datos obtenidos podemos observar que en lactasa 1 los
la datos de [S] Mm comparados con los datos de lactasa 2 resulta ser
comparación menores, por lo que la velocidad máxima y el valor de Km dio negativo,
mientras que en lactasa 2 los resultados fueron positivos, teniendo en
cuenta que la velocidad en milimoles por minutos fue la misma para
ambos casos.
Referentes R Alejandro Ramírez. (19 de octubre de 2023). Tarea 3 Enzimología y
bibliográficos bioenergética CIPAS Grabación de la reunión. [video]. YouTube
utilizados en
formato
https://youtu.be/GDajdZ0UEFM?feature=shared
Normas APA 7ma
edición

Ejercicio 5. Fundamentos de Bioenergética.


Título de El origen de la bioenergética de membranas
artículo
Autores Nick Lane y William F. Martin
Ensayo Para la conservación de energía en las
membranas están usando los gradientes iónicos
naturales los cuales son diferencias de
concentración y carga eléctrica de dos
compartimientos separados por una membrana;
se generan por el transporte activo de iones.
Pero hoy en día toda la energía que utilizan los
sistemas biológicos se aprovecha en última
instancia mediante el acoplamiento
quimiosmótico a través de las membranas donde
estas necesitan generar proteínas que sean
capaces tanto de generar como de aprovechar un
gradiente como la ATP sintasa la cual es
consumida en un 75% por la síntesis de
proteínas, mientras que la reserva de ATP se
repone por proteínas que aprovechan los
gradientes quimiosmóticos.
Las primeras membranas bioenergéticas se
originaron en ambientes hidrotermales donde las
moléculas orgánicas simples podían reaccionar
con minerales como el hierro o azufre formaba
estructuras porosas que permitían el trasporte de
electrones y protones creando gradientes
electroquímicos.
Las bacterias utilizan gradientes de protones para
generar energía mientras que las arqueas utilizan
gradientes de iones de sodio, esto se debe a la
evolución de las bacterias. Esta adaptación a los
diferentes ambientes y tipos de membranas
tienen consecuencias para la diversidad de la
vida lo cual genera diferentes interacciones
ecológicas.
En conclusión, los autores del texto plantean una
hipótesis de cómo surgió la capacidad de que las
células puedan generar energía a través de las
membranas celulares teniendo en cuenta que es
un proceso fundamental para la vida el cual nos
ayuda en entender el origen y su evolución y
como esto puede ser aplicado en la innovación de
diferentes áreas como biotecnología y la
medicina.
Referentes Nick Lane y William F. Martin. El origen de la
bibliográficos bioenergética de membranas. (s.f) Leanding edge
utilizados en perspective. Adatado de: Anexo 4 - Artículo
formato Ejercicio_5.pdf
Normas APA
7ma edición

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