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Nombre del estudiante: Leidy Yohana Bravo Velásquez
Respuesta correcta
B
2 1 Estás Las liasas son
enzimas A. Isomerasas las enzimas
pueden B. Ligasas que participan
Selecci remover C. Liasas en el corte o
ón grupos de D. Transferasas la adición de
múltipl sustratos o grupos en un
e -
romper Respuesta correcta compuesto
única
respues enlaces por C químico
ta mecanismo
s
diferentes
a la
hidrólisis
3 Selecci 2 En qué A. Proteína Es una grieta
ón región o hendidura
B. Sitio activo
múltipl ocurre la C. Secuencia de de la enzima y
e - catálisis es ahí donde
única
aminoácidos
respues enzimática D. Glucosa se une el
ta Respuesta correcta sustrato.
B
4 Selecci 2 Que A. Sitio catalítico El sustrato
ón complejo
múltipl B. Substrato análogo es
e - se forma C. enzima-sustrato correctament
única cuando el D. Aminoácidos e fijado en la
respues sustrato se
ta enzima
enlaza
Respuesta
correctame
nte a la correcta C
zona activa
de la
enzima
5 Selecci 3 Cuál es la A. Que pueden Las enzimas
ón definición catalizar la misma son proteínas
múltipl correcta a reacción en un grupo que catalizan
e - la reacciones
de compuestos
única
especificida B. Número de químicas
respue
sta
d unidades de enzima específicas en
enzimática presentes por los
miligramo de proteína organismos
C. Las enzimas sufren
desgaste y finalmente
son degradadas
D. Se refiere a la
capacidad de cada
enzima para
diferenciar sustancias
que tienen
características
semejantes
Respuesta correcta
D
6 Selecció 3 Indique los A. Ribozimas, de Depende del
n tipos de sitio activo de
múltiple
ligadura, absoluta y
- única especificida estandar la enzima,
respuest d que B. Catalítica, que es el
a pueden absoluta, lugar en
presentar estabilización y de donde se une
las ligadura el sustrato.
enzimas C. Especificidad
absoluta, de ligadura,
de grupo,
estereoespecificidad.
D. De
desplazamiento,
absoluta, catalítica y
estable
7 Selecci 4 Las A. La velocidad de Esto puede
ón enzimas contorsionar
múltipl
reacción aumenta
e - también B. La enzima vuelve a las moléculas
única promueven su estado original del sustrato y
respues reacciones C. Alineando los facilitar la
ta químicas al ruptura del
átomos y enlaces de
unir una molécula con los enlace
sustratos átomos y enlaces de
en una otra molécula
orientación D. Aumento de
óptima, velocidad en la
indique reacción
cual es el
proceso
Respuesta
para que
esto se correcta: C
cumpla
8 Selecci 4 Que A. Un ambiente Es el
ón característi
múltipl
ligeramente ácido o no ambiente
e - ca polar ideal en el
única presenta el B. Débilmente ácido o que puede
respues ambiente básico
ta ocurrir la
que crea el C. Neutro reacción
sitio activo D. Altamente ácido
para que
Respuesta
ocurra la
correcta A
reacción
A. 1 y
2 son correctos
B. 2 y
4 son correctos
C. 1 y
3 son correctos
D. 3 y
4 son correctos
9 Selec 1 Las 1.Sustratos Estas enzimas
ción isomerasas 2. Isómeros ópticos tienen la
múlti son 3.Esteres y enlaces función de
ple - enzimas glucosídicos convertir
que 4. Isómeros sustancias
múlti
pueden geométricos o isoméricas,
ple
producir posicionales que son
respu productos que
esta tienen los
Respuesta correcta:
mismos
B
compuestos
por
estructuras
diferentes
1 Selecci 2 Que 1. Ruptura de enlaces El sustrato no
ón característi puede unirse
0 múltipl
2.Conformación activa
e- cas 3.Sustrato análogo a la enzima ya
múltipl presenta 4.La enzima no puede que la cavidad
e cuando la aceptar el sustrato del sitio activo
respues alineación no cumple con
ta
de los Respuesta correcta: el tamaño
aminoácido D adecuado
s no se da para el
en el sustrato.
centro
activo de la
enzima
1 Selecci 3 De qué 1. De la naturaleza Presentan
ón depende especificidad
1 múltipl
del sustrato sobre el
e- que las que actúan de sustrato y
múltipl enzimas 2. El tipo de reacción reacción
e sean que catalizan
respues altamente
ta
3. Actúan sobre un
específicas sustrato particular
4. Los sustratos son
primeramente
combinados con la
enzima.
Respuesta correcta:
A
1 Selecci 4 Cuando se 1. Disminuye la Esto ocurre
ón como paso
2 múltipl forma el energía de activación
e- complejo de la reacción necesario al
múltipl enzima 2. El sustrato se proceso de
e descompone en reacción
respues sustrato,
ta qué múltiples productos
ocurre: 3.Forma enlaces
covalentes
4. No ocurre
ninguna reacción
Respuesta
correcta: C
Referentes Bibliográficos
Libretext Español. Especificidad del sitio activo de la enzima y sustrato.
(s.f). Recuperado de https://espanol.libretexts.org/Biologia/Microbiolog
%C3%ADa/Libro%3A_Microbiolog%C3%ADa_(Sin_l%C3%ADmites)/
2%3A_Qu%C3%ADmica/2.7%3A_Enzimas/
2.7.2%3A_Especificidad_del_sitio_activo_de_la_enzima_y_sustrato
Enlace:
MWJFBh2dDNp9PEAv69QVXg/edit?
utm_content=DAFxRBbXo50&utm_campaign=designshare&utm_me
dium=link2&utm_source=sharebutton
Referente O Juan Diego, L Jesús María. Biotecnología aplicada a
s la industria: usos de las enzimas en la fabricación de
bibliográfi productos textiles. Recuperado de:
cos https://www.colmayor.edu.co/wp-content/uploads/20
utilizados 19/10/24_biotecnologa_aplicada_a_la__jbjzy.pdf
en
formato Enzimes.bio, Enzimas de procesamiento de cuero.
Normas (s.f) https://enzymes.bio/es/enzimas-para-el-
APA 7ma procesamiento-del-cuero/
edición
Lactasa 1 Lactasa 2
Gráfica
Ecuación 1 Km 1 1 Km 1
= + 1 1
V 0 V max [S ] V max = +
V 0 V max [S ] V max
Valor de Km Km Km
(incluir cálculos =10,152 =4,5513
V max V max
matemáticos)
Km Km
=−0,330∗10,152=−3,358 =0,097∗4,5513=0,4414
V max V max
Valor de Vmáx 1 1
(incluir cálculos =−3,0231 =10,221
V max V max
matemáticos)
1 mM 1 1 mM
V max = ¿−0,330 = =0,097
−3,0231 min V max 10,221 min
Conclusión de De acuerdo a los datos obtenidos podemos observar que en lactasa 1 los
la datos de [S] Mm comparados con los datos de lactasa 2 resulta ser
comparación menores, por lo que la velocidad máxima y el valor de Km dio negativo,
mientras que en lactasa 2 los resultados fueron positivos, teniendo en
cuenta que la velocidad en milimoles por minutos fue la misma para
ambos casos.
Referentes R Alejandro Ramírez. (19 de octubre de 2023). Tarea 3 Enzimología y
bibliográficos bioenergética CIPAS Grabación de la reunión. [video]. YouTube
utilizados en
formato
https://youtu.be/GDajdZ0UEFM?feature=shared
Normas APA 7ma
edición