ENZIMAS ASOCIADAS A PATOLOGÍAS HEPÁTICAS

Fosfatasa alcalina (FA)

Gamma-glutamil transferasa
Aminotransferasas (ALT, AST)
Lactato deshidrogenasa (LDH)
Otras enzimas para la valoración hepática (nucleotidasa y leucina
aminopeptidasa)

1- Fosfatasa alcalina (FA) valores normales 35-130U/l

- Hidrolasas , eliminan grupos P (de nucleótidos y proteínas) necesitan pH
alcalino.
Presentes en muchos tejidos (NO es órgano específica)
Suero : isoenzima hepática
isoenzima hepática
isoenzima ósea
isoenzima intestino
isoenzima renal
isoenzima Leucocitaria
isoenzima placentaria

- Diferentes patologías
Enfermedad hepatobiliar (obstrucción biliar, colestasia hepatocelular,
patologías infiltrativas del hígado (tumores primarios, metástasis, linfomas,
sarcoidosis o enfermedades granulomatosas
Patologías del hueso (osteosarcoma, metástasis, enfermedad de Paget)

- Alteraciones no patológicas
Incrementada en :
Embarazo
Crecimiento (2-3 veces más por encima del valor de referencia). Debido
a la actividad osteoblástica del hueso
Personas mayores 60 años (tb aumentada por el proceso de involución
ósea)
Disminuida
En trasfusiones sanguíneas debido a que el citrato quela los iones Ca2+
necesarios para la actividad enzimática
- Determinación
Métodos cinéticos, no es órgano específica deberá tenerse en cuenta el
contexto clínico, así como la discriminación de diferentes isoenzimas de FA
(por medios electroforético)
 Fig 6.11 Enfermedades hepatobiliares y enfermedad ósea.

2 -Gamma-glutamil transferasa (ᵞ-GT)

- Transferasa; transfieres grupo glutamilo del glutatión a un aa. Degradación
del glutatión en la membrana canalicular del hepatocito , desintoxicación de
drogas y xenobióticos.
- Hígado riñón y páncreas predomina en vías biliares.
- Diferentes patologías insuficiencia hepática principalmente pero tb: (por eso
se considera un indicador sensible de esta pero inespecífico) , tb
(insuficiencia renal, , enfermedades pancreáticas y diabetes mellitus, infarto
de miocardio),
Incrementada;
colestasis (FA elevada hepático o óseo, si está elevada tb
ᵞ-GT: especificidad hepática orientando al diagnóstico de
colestasis.
Medicación anticonvulsionante
Personas consumidoras habituales de alcohol
- Determinación
Métodos cinéticos

3- Aminotransferasas (ALT y AST):

- Transferasas; transfieren grupos amino

- Presentes en la mayoría de las células, informa sobre la integridad de los
hepatocitos (principalmente hígado y músculo esquelético y corazón)
- Diferentes patologías
Incrementada las aminotransferasas (3-15 veces más de lo
normal)(procesos inflamatorios crónicos asociados a virus o al consumo
de alcohol), ocasionalmente obstrucción biliar (en este caso los niveles
van rápidamente en 24-48h.
En general

La principal utilidad de las aminotransferasas se centra en el diagnóstico de las

enfermedades hepáticas. Clásicamente consideradas como índice de citolisis,
 las transaminasas se elevan en casi todas las hepatopatías. Las cifras más
elevadas se dan en hepatitis agudas virales y tóxicas, superando con frecuencia
las 1000 U.I. Elevaciones menores se dan en hepatopatías alcohólicas,
colestásicas y metabólicas y, también por efecto de ciertos medicamentos.
La proporción AST/ALT tiene valor porque la AST se eleva de forma preferente
en las hepatopatías alcohólicas, mientras que la ALT predomina en las hepatitis
víricas.
- Una AST/ALT > 2 es muy sugerente de hepatopatía alcohólica.

- En hepatitis agudas la actividad de GPT es superior y persiste más tiempo

que la de GOT, siendo la relación AST/ALT < 1

AST (aspartato amino transferasa) =GOT Glutámato oxalacético (los

productos que forma) < o igual (32-40U/l). Cuidado en muestras
hemolizadas AST estará aumentada (porque se encuentra en relación
40:1 eritrocitos/suero)

ALT(alanino aminotransferasa) = GPT Glutamato piruvato

transaminasa) (son los productos que forma) < o igual (32-40U/l).

- Determinación la reacion no hace falta

Métodos cinéticos, decae el NADH (340nm)
Aspartato (aa)+cetoglutarato---------Glutamaoto+Oxalacetato
+NADH----Malato +NAD+
Alanina (aa)+cetoglutarato ---------Glutamato + Piruvato +NADH------
--Lactato+NAD+

4- Lactato deshidrogenasa (LDH)

- Oxidoreductasa (reducción del piruvato a lactato de forma reversible y
dependiente de coenzima)
- Enzima intracelular presente en todas las células del organismo (nivel de
actividad muy superior al que se encuentra en el plasma en una situación
fisiológica), aumento de su actividad des un indicador de daño tisular severo
(neoplasias)
- Isoenzimas
LDH1-corazón, musculatura y eritrocitos (la más pequeña corre más)
LDH2-sistema reticuloendotelial y en los leucocitos
LDH3-pulmones
LDH4-riñones placenta y páncreas
LDH5-Hígado y en los músculos esqueléticos. la más grande corre
menos)
 fig 6.12 Separación electroforética de las isoenzimas de la LDH

- Diferentes patologías
Anemias megaloblásticas, infarto de miocardio y pulmonares, lesiones
musculares y renales…relativa su utilidad diagnóstica. (no determina
lesiones de ningún órgano en particular)
Hemóslisis afecta a su correcta medición.

Aplicaciones clínicas de determinación de LDH

LDH total (suero y otros tejidos corporales): aumenta en necrosis hepática
(x agentes tóxicos), metástasis o infección aguda (hepatitis viral)
LDH sérica: diagnóstico y pronóstico enfermedades neoplásicas
(leucemia linfoblatica, melanoma, neoplasia de células germinales)
Muy útil en el seguimiento de la quimioterapia del cancer, la respuesta
en la terapéutica se acompaña por una disminución del nivel sérico.

- Determinación
Métodos cinéticos, decae el NADH (340nm)
Electroforéticos par aidentificar las diferente isoenzimas

5- Otras enzimas para la valoración hepática (nucleotidasa y leucina

aminopeptidasa)
COLINESTERASA

ENZIMAS ASOCIADAS A PATOLOGÍAS PANCREÁTICAS

 Para el diagnóstico y la monitorización de la pancreatitis aguda (inflamación del
páncreas y del tejido peripancreático de forma aguda, principalmente por
obstrucción del coledococo por cálculos biliares y el consumo abusivo de alcohol
en segundo lugar)
α-amilasa(sérica principalmente, aunque también en orina)
Lipasa (la lipasa es más específica que la amilasa para el diagnóstico de la
pancreatitis aguda, y concretamente la de origen alcohólico.
Ambas son útiles para diagnosticar y monitorizar la pancreatitis crónica,
y otros de trastornos del páncreas, aunque su relevancia clínica es menor
ya que los niveles de sangre se mantienen elevados por más
tiempo(pueden no reflejar una progresión de la enfermedad )

1-α-amilasa
- Hidrolasa, rompe moléculas de glucógeno y almidón para formar azúcares
simples. Totalmente dependiente de calcio

- Isoenzimas salival
Isoenzima pancreático
- Patologías
Amilasa: Valores elevados de 2 a 12 veces, Pancreatitis aguda, obstrucción
del conducto pancreático, cáncer páncreas cirroso, insuficiencia renal o la
obstrucción intestinal.
Lipasa: pancreatitis aguda
- Determinaciones
Ensayos amilocásticos (almidón+iodo=color azul)
Ensayos sacarogénicos. Pequeños oligosacáridos como sustratos y
monitoriza cantidad de glucosa generada. (mayor amilasa más glucosa)
Ensayos cromogénicos (sustrato+cromógeno que es liberado
directamente por la acción de la amilasa)

2-Lipasa
- Hidrolasas : hidrolizan los ésteres de glicerol necesitan la presencia de un
cofactor (colipasa y sales biliares)
 - Alteraciones
Aumento: mayor especificidad que la amilasa para el diagnostico de la
pancreatitis aguda. 96% especificidad y 94% sensibilidad para pancreatitis.
Disminución: enfermedades pancreáticas crónicas
- Determinaciones
Prácticamente todos los métodos emplean sustratos de triglicéridos
Métodos turbidimétricos (emulsiones de grasa en agua tiene aspecto
lechoso, ya que las micelas que contienen absorben y dispersan la luz) .
Lipasa hidroliza los triglicéridos hay un aclaramiento de la emulsión, el
índice de desintegración micelar se puede cuantificar midiendo la
disminución de la turbidez o midiendo la luz dispersada.
Métodos espectrofotométricos : basados en la hidrólisis de los TG y la
obtención de compuestos susceptibles de ser medidos por
espectrofotometría.

ENZIMAS ASOCIADAS A PATOLOGÍAS CARDÍACAS Y MUSCULARES

Hasta el año 2000 Diagnóstico síndrome coronario agudo (marcadores bioquímicos ,
CK, CK-MB, AST y LDH) pero poco específicos (amplia distribución tisular) .
Actualmente, síndrome coronario agudo, CK-MB cuantificada como masa, pero
realmente mejor la troponina T (cTn).
Actualmente para diagnóstico de infarto de miocardio agudo (IAM): las enzimas que se
pueden ver afectadas su concentración: CK, CK-MB, AST y LDH.
1º aumento CK (6h)-24h
2º-CK-MB es una isoenzima de la CK total y es la fracción más abundante del miocardio
(40%)
3º-AST alcanza su máximo valor después de la CK
4º-La LDH tarda más en aumentar , pero desciende más gradualmente

-CK total (Creatina Kinasa total)

CK-1(BB): cerebral e intestino
CK-2(MB): tejido cardíaco (20%)
CK-3 (MM): muscular esquelético (98%) y cardíaco (80%)
Dependiente sexo, raza, actividad física. Valores normales 190U/l
CK elevada en el suero sugiere lesiones en el corazón, cerebro en músculo
esquelético, dependiendo de la isoenzima elevada sabremos cual es el tejido afectado
(fig)
Distrofias musculares, infarto agudo miocardio, daño muscular , procedimientos
quirúrgicos, insuficiencia renal, hipo e hipertermia, hipo e hipertiroidismo, intoxicación
alcohólica, embolia pulmonar y enfermedades de colágeno.
 Determinación Espectrofotometría.
Electroforesis
Cromatografía .
-CK-MB (creatin quinasa)
Se encuentra principalmente en el tejído cardíaco
- 15-20% de la CK es CK-MB, principal origen en el miocardio
- 80% restante CK- MM
Aumento CKMB en la lesión miocárdica (6h ---24-72h vuelven a la normalidad.
- Determinación CKMB
CK-MBmasa (anticuerpo monoclonales específicos) -resultado se
expresa en ng/mL
Actividad CK-MB (Inmunoinhibición), anticuerpo monoclonal inhibe total
mente MM y la mitad de MB relación CKMB/CK Total

Patologías cardíacas y musculares (enzimas asociadas)

 no la vimos no entra
Troponina
Qué es lo que se analiza?

Las troponinas constituyen una familia de proteínas presentes en las fibras musculares
esqueléticas y en las cardíacas encargadas de regular la contracción muscular. Las
pruebas miden la troponina cardio-específica que hay en circulación para diagnosticar
un ataque al corazón.

Existen tres tipos distintos de troponinas conocidas como troponina C (TnC), troponina
T (TnT) y troponina I (TnI). La TnC inicia la contracción uniéndose al calcio y mueve a
la TnI para que actúen conjuntamente acortando la fibra muscular. La TnT es la
encargada de anclar el complejo de troponinas a la estructura de la fibra muscular.

La TnC tiene concentraciones similares en músculo esquelético y cardíaco pero la TnT

y la TnI se encuentran tan sólo en el corazón y son cardioespecíficas. Están presentes
en la sangre en cantidades muy pequeñas o indetectables. Cuando se produce una
lesión en las células musculares cardíacas, estas dos formas de troponina se liberan
hacia la circulación sanguínea. Cuanto mayor sea la lesión o el daño cardíaco, mayor
será la concentración de troponinas cardíacas en la sangre. La prueba de la troponina
mide la cantidad de troponina cardioespecífica de tipo I o de tipo T en sangre y presenta
utilidad para determinar si una persona ha sufrido un infarto agudo de miocardio.

La mayoría de laboratorios en los últimos años han incorporado la medición de las

troponinas con métodos ultrasensibles, superando a las primeras pruebas de medición
de troponinas. Esto ha supuesto un aumento en el rendimiento diagnóstico ya que se
pueden detectar infartos en estados muy precoces e incluso dar positivo en pacientes
que no presenten aún sintomatología.
Cuando un individuo sufre un infarto agudo de miocardio, los niveles de troponina
cardioespecífica empiezan a aumentar a las 3-4 horas de haberse producido la lesión y
pueden permanecer elevados entre 10 y 14 días.