Enzimas

 Biocatalizadores que aceleran reacciones en el organismo

 Tienden a transformar sustancias introducidas con los alimentos a fin de obtener
energía y materia prima para síntesis de nuevas estructuras moleculares

FUNCIONES
1. Disminución de energía de activación: - energía para formar productos
2. Disminución del tiempo de reacción: - tiempo de catálisis E+S

CLASIFICACION
1) Oxidorreductasas: catalizan redox y comprenden deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas y
oxigenasas
 Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos. Tambien llamadas reductasas
 Oxidasas: catalizan reacciones en las cuales el aceptor de hidrogeno es el oxigeno
 Peroxidasas: para oxidar el sustrato el H2O2 se convierte en H2O
 Oxigenasas: incorporan oxigeno al sustrato.
2) Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de atomos
3) Hidrolasas: Catalizan ruptura de enlaces de C y O, N, S, P por adicion de agua.
4) Liasas: catalizan rupturas de uniones C y C, S, N por hidrolisis
5) Isomerasas: Interconvierten isómeros de cualquier tipo
6) Ligasas: Catalizan unión de dos moléculas, acopladas con la hidrolisis de un enlace de alta
energía de nucleosidos trifosfato

COENZIMAS

Muchas enzimas solo pueden realizar su función catalítica en asociación con otra molecula no
proteica de menor tamaño, una coenzima. La dos porciones, proteica y no proteica son
indispensables para la actividad. El sistema completo se llama coenzima, y esta constituido por
la proteína llamada apoenzima y la coenzima no proteica.

Las coenzimas están relacionadas

con las vitaminas, las del
complejo B forman parte de la
estructura de la conezima

METALOENZIMAS

En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción catalítica,

ya que contribuyen al proceso catalítico por su capacidad para atraer o donar electrones
CATALISIS ENZIMATICA

Las enzimas aumentan su velocidad de reaccion disminuyendo la energía de activación, asi

mayor número de moléculas alcanzan el estado itermediario o de transición.

Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto P, primero se unen

enzima y sustrato y luego se disocian en enzima y producto. Al final la enzima no muestra
cambio y puede unirse a otro sustrato.

SITIO ACTIVO

Para formar el complejo ES, el S se fija a un lugar definido de la enzima, el sitio activo.

Es una agrupación de un numero de aminoácidos, distribuidos de manera precisa. Esta

disposición se mantiene gracias a la contribución de las estructuras de la proteína. La unión del
S a la E comprende la formación de enlaces no covalentes, como puentes H, enlaces ionicos y
de van der Waals.

La molécula de S fijada a la E sufre una deformación en los enlaces afectados por la reaccion, y
adquiere un estado tenso. Este estado de tensión o activación es llamado intermediario y
explica porque la enzima reduce la energía de activación.

Zimogenos

Son proteínas simples que se convierten en enzima activa por hidrolisis.

FACTORES QUE MODIFICAN

 Temperatura: - temperatura – actividad catalítica

 PH: su variación – la actividad catalítica
 Concentracion del sustrato: + concentración de S + actividad catalítica
 Concentracion enzimática: + concentración E + actividad catalítica

INHIBIDORES

Reversibles:

 Cambios permanentes en su capacidad catalítica

 Inhibidores suicidas

Irreversibles:

 Competitivas: uniéndose a estructuras similares, uniéndose a s.a de estructuras no

similares, se fijan a diferentes sitios de la enzima, pero igual impide al otro
 Acompetitivas: se unen a un lugar diferente del s.a y disminuyen su Vmax sin modificar
Km
 Anticompetitivas: se une al complejo ES y crea el complejo ESI inactivo. Hay dos
reacciones.