TALLER CINÉTICA ENZIMÁTICA

1. El sabor dulce del maíz recién cosechado es debido a la gran cantidad de azúcar en los granos. El maíz
comprado en la tienda no es tan dulce debido a que el 50% del azúcar libre del maíz se convierte en
almidón durante el primer día después de la cosecha. Para mantener el sabor dulce del maíz fresco se
sumerge en agua hirviendo durante varios minutos (escaldado) enfriándose después en agua fría. El
maíz procesado de esta manera y mantenido en un congelador conserva su sabor dulce. ¿Cuál es la
base bioquímica de este proceso?

El proceso de escaldado y congelación del maíz para mantener su sabor dulce está relacionado con cambios
bioquímicos en los carbohidratos presentes en el maíz, específicamente en los azúcares y el almidón.

El maíz fresco contiene una gran cantidad de azúcares simples, como la sacarosa y la glucosa, que le confieren
su sabor dulce. Sin embargo, después de la cosecha, los azúcares libres en el maíz comienzan a convertirse en
almidón a través de un proceso de polimerización, que es catalizado por enzimas específicas presentes en el
maíz.

El escaldado del maíz en agua hirviendo cumple dos funciones bioquímicas clave:

Inactivación de enzimas: El calor del agua hirviendo desactiva las enzimas que catalizan la conversión de
azúcares en almidón. Esto detiene la transformación de azúcares en almidón y ayuda a mantener el sabor
dulce del maíz.

Gelatinización del almidón: El calor también provoca la gelatinización del almidón presente en el maíz, lo que
significa que el almidón se hincha y retiene el agua, dando como resultado una textura más suave y menos
arenosa.

El enfriamiento rápido en agua fría después del escaldado detiene aún más la actividad enzimática y ayuda a
fijar la textura y el sabor del maíz.

El proceso de congelación posterior mantiene estas propiedades al mantener el maíz a temperaturas muy
bajas, lo que evita que las enzimas reanuden la conversión de azúcares en almidón y conserva el sabor dulce y
la textura deseada del maíz.

En resumen, la base bioquímica de este proceso radica en la inactivación de enzimas y la gelatinización del
almidón mediante el escaldado, seguido de la conservación de estas características a través de la congelación,
lo que ayuda a mantener el sabor dulce del maíz fresco.

2. Para calcular la concentración real de enzimas en una célula bacteriana, suponga que la célula
contiene 1000 enzimas diferentes a igual concentración disueltas en el citosol y que cada proteína
tiene una masa molar relativa de 100000. Suponga que la célula bacteriana es un cilindro (diámetro
1,0µm, largo de 2,0 µm). Si el citosol (densidad 1,2) contiene un 20% de enzimas solubles en peso,
calcule la contracción molar media de cada enzima en esta célula hipotética.

3. ¿En el gráfico de Michaelis, como se interpreta el Km?

El Km (constante de Michaelis-Menten) en el gráfico de Michaelis representa la concentración de sustrato

necesaria para que una enzima alcance la mitad de su velocidad máxima (Vmax) de reacción. En otras
palabras, es la concentración de sustrato a la que la enzima está funcionando a la mitad de su capacidad
máxima.
La interpretación del Km en el gráfico de Michaelis es importante porque proporciona información sobre la
afinidad de la enzima por su sustrato. Un valor bajo de Km indica una alta afinidad, lo que significa que la
enzima puede unirse al sustrato eficazmente incluso a bajas concentraciones de sustrato. Por otro lado, un
valor alto de Km indica una baja afinidad, lo que significa que se requiere una concentración relativamente alta
de sustrato para que la enzima se sature y alcance su velocidad máxima de reacción.el Km en el gráfico de
Michaelis es una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato y proporciona información sobre cómo la
enzima responde a diferentes concentraciones de sustrato.

El Km es un parámetro que representa la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la
mitad de su velocidad máxima (Vmax) de reacción. En otras palabras, es la cantidad de sustrato que se
necesita para saturar la mitad de las moléculas activas de la enzima en una reacción enzimática.

La interpretación del Km es crucial para entender la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad
de la reacción enzimática. Aquí hay algunas pautas clave:

Km bajo: Cuando el Km es bajo, significa que la enzima tiene una alta afinidad por su sustrato. Esto implica que
la enzima puede alcanzar la mitad de su velocidad máxima incluso a concentraciones relativamente bajas de
sustrato. Indica una interacción fuerte entre la enzima y el sustrato.

Km alto: Por otro lado, un Km alto indica una baja afinidad de la enzima por su sustrato. Esto significa que se
requiere una concentración relativamente alta de sustrato para que la enzima alcance la mitad de su velocidad
máxima. Implica una interacción más débil entre la enzima y el sustrato.

Km como medida de afinidad: En general, el Km se utiliza como una medida de la afinidad de la enzima por su
sustrato. Cuanto menor sea el Km, mayor será la afinidad de la enzima por el sustrato, y viceversa. Una alta
afinidad significa que la enzima puede unirse al sustrato eficazmente, incluso a bajas concentraciones de
sustrato.

Km y velocidad de reacción: El valor de Km no afecta la velocidad máxima (Vmax) que puede alcanzar la
enzima. Una vez que todas las moléculas activas de la enzima están ocupadas por el sustrato, la velocidad de
reacción alcanza su máximo (Vmax), independientemente del valor de Km.

En resumen, el Km en el gráfico de Michaelis-Menten es un indicador importante de la afinidad de la enzima

por su sustrato y proporciona información sobre cómo la enzima responde a diferentes concentraciones de
sustrato en una reacción enzimática.

4. La distancia entre un enlace peptídico y otro en una proteína es de aproximadamente 0,38nm. a) que
distancia hay entre estos dos aminoácidos que están las posiciones a.a 56 y a.a178 en la cadena
polipeptídica de una enzima hipotética? b) ¿porque estos dos aminoácidos pueden participar en la
catálisis de una reacción que tiene lugar a unas pocas decimas de distancia entre ellos?

b) Estos aminoácidos en las posiciones a.a56 y a.a178 pueden participar en la catálisis de una reacción debido
a la flexibilidad y la conformación tridimensional de las proteínas. Las proteínas son moléculas altamente
flexibles y pueden plegarse en una estructura tridimensional específica que acerca los grupos activos de los
aminoácidos relevantes.

La flexibilidad y la conformación tridimensional de las proteínas permiten que los aminoácidos distantes en la
secuencia se acerquen en el espacio tridimensional y participen en la catálisis de reacciones que ocurren a
unas pocas décimas de distancia entre ellos. Esto es fundamental para la función de muchas enzimas en
procesos biológicos.

5. Con base al análisis que se puede realizar a la ecuación de Michaelis, a) ¿cómo se puede simplicar si la
ecuación si [sustrato] es mucho mayor que la del Km ([sustrato] >> Km)? Y b) ¿qué análisis se puede
hacer de esta fórmula simplificada?

6. Con la siguiente tabla de datos calcular el Km y la Vmax, para una enzima que realiza una reacción
enzimática.

[S](M) Vrxn (µM/min)

2,50E-06 28
4,00E-06 40
1,00E-05 70
2,00E-05 95
4,00E-05 112
1,00E-04 128
2,00E-03 139
1,00E-02 140

7. Los siguientes datos cinéticos son para la reacción catalizada por la porstaglandina endoperoxido
sintasa. a) Prestando atención a la 1ra y 2da columna determine la Vmax y el Km de la enzima. b) El
ibuprofeno es un inhibidor de la prostaglandina endoperoxido sintasa, utilizando los datos de la 1ra y
3ra columna determine el tipo de inhibición que ejerce el ibuprofeno sobre la prostaglandina
endoperoxido sintasa.

[acido araquidonico] (mM) Vrxn (mM/min) Vrxn con ibuprofeno (µM/min)

0,50 23,50 16,67
1,00 32,20 25,25
1,50 36,90 30,49
2,50 41,80 37,04
3,50 44,00 38,91

8. Los siguientes datos experimentales, corresponden a la actividad catalítica de una peptidasa intestinal
con el sustrato glicilglicina. Determine Vmax y Km para esta preparación enzimática y su sustrato:

Glicilglicina + H2O  2 glicina

[S] (mM) Vrxn (µmol/min)
1,5 0,21
2 0,24
3 0,28
4 0,33
8 0,4
16 0,45
TALLER AGUA

1. Cuál es la relación acido/base conjugada, para el ácido fórmico si se desea preparar una
solución:
a. pH = 3,0
b. pH = 3,75
c. pH = 4,0

2. Cuál es el pH de ácido acético si en una solución se encuentra a una concentración de 0,9M y su

base conjugada se encuentra a 0,5M. El pKa es 4,76.

3. Una solución similar a la anterior posee una concentración de ácido acético de 1,65M y su base
conjugada se encuentra a 0,45M. Calcule el pH de esta nueva solución. Compare el pH de esta
solución con el pH de la solución del ejercicio anterior y diga si el ácido acético puede servir
como una solución buffer o no y por qué?

4. Que es homeostasis?

La homeostasis es la capacidad que tiene nuestro cuerpo para regular y mantener las
condiciones internas estables, a pesar de los cambios en nuestro entorno y en nuestro interior.

5. Como se calcula el pI para los siguientes aminoácidos: Alanina, fenilalanina, Acido aspártico,
Acido glutámico, histidina
6. La afirmación incorrecta entre las siguientes es:
HClO + H2O  ClO- (ac) + H3O + (ac)
HSO4- + H2O  SO4-2 (ac) + H3O+ (ac)
NH4+ + H2O  NH3 (ac) + H3O+ (ac)
H2O + H2O  OH- + H3O+ (ac)
H2S + H2O  HS- + H3O+ (ac)

a) ClO- es la base conjugada del HClO

b) SO4-2 es la base conjugada del HSO4–
 c) NH3 es la base conjugada del NH4+
d) OH- es la base conjugada del H2O
e) H2S es la base conjugada del HS- .

a. pH (ácido clorhídrico HCl 1M) = -1 (ácido fuerte)

El ácido clorhídrico (HCl) es un ácido fuerte que se disocia completamente en solución, liberando una alta
concentración de iones H⁺.

b. pH (ácido de una batería) = aproximadamente 0-1 (ácido fuerte)

Los ácidos de las baterías generalmente son ácidos fuertes, como el ácido sulfúrico (H₂SO₄), que tiene un pH
muy bajo.

c. pH (ácido gástrico) = aproximadamente 1-2 (ácido fuerte)

El ácido gástrico, presente en el estómago, es una solución ácida que contiene principalmente ácido
clorhídrico (HCl) y tiene un pH bajo.

d. pH (vinagre o jugo de limón) = aproximadamente 2-3 (ácido débil)

El vinagre contiene ácido acético (CH₃COOH), que es un ácido débil, y el jugo de limón contiene ácido cítrico,
también un ácido débil. Tienen pH bajos, pero no tan bajos como los ácidos fuertes.

e. pH (Coca-cola) = aproximadamente 2-3 (ácido débil)

Las bebidas carbonatadas como la Coca-Cola contienen ácido fosfórico y ácido carbónico, que son ácidos
débiles. Tienen un pH bajo pero no tan bajo como los ácidos fuertes.

f. pH (café) = aproximadamente 5 (ácido débil)

El café contiene ácido clorogénico y otros ácidos débiles, lo que le da un pH ligeramente ácido.

g. pH (leche) = aproximadamente 6-7 (ácido débil)

La leche es una sustancia ligeramente ácida debido a ácidos débiles como el ácido láctico, pero su pH está
cerca de la neutralidad.

h. pH (agua) = 7 (neutro)

El agua es neutra y tiene un pH de 7.

i. pH (sangre) = aproximadamente 7,35-7,45 (levemente alcalino)

La sangre humana tiene un pH ligeramente alcalino para mantener el equilibrio ácido-base en el cuerpo.

j. pH (agua de mar) = aproximadamente 8 (alcalino)

El agua de mar es alcalina debido a la presencia de sales, y su pH está alrededor de 8.

k. pH (jabón) = aproximadamente 9-10 (alcalino)

Los jabones suelen tener un pH alcalino debido a la presencia de bases como el hidróxido de sodio (NaOH).

l. pH (lejía) = aproximadamente 12-13 (alcalino)

La lejía (hipoclorito de sodio, NaClO) es una base fuerte con un pH muy alto.

m. pH (hidróxido de sodio NaOH 1M) = 14 (base fuerte)

El hidróxido de sodio (NaOH) es una base fuerte que se disocia completamente, lo que resulta en un pH de 14.

el pH se mide en una escala logarítmica, donde los valores más bajos indican soluciones ácidas, los valores
intermedios indican soluciones neutras y los valores más altos indican soluciones alcalinas (básicas). Los ácidos
fuertes tienden a tener valores de pH más bajos que los ácidos débiles.