QUÍMICA

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LEYES DE LOS GASES

Los gases tienen masa, pero no tienen volumen definido ni forma definida. Para analizarlos se tienen en cuentan las
variables VOLUMEN, PRESIÓN y TEMPERATURA.

LEY DE BOYLE LEY DE CHARLES LEY DE GAY – LUSSAC

Es un proceso Isotérmico Es un proceso Isobárico Es un proceso Isocórico
Temperatura Constante Presión Constante Volumen Constante

Se analiza Se analiza Se analiza

𝐏 𝐯𝐬 𝐕 𝐓 𝐯𝐬 𝐕 𝐓 𝐯𝐬 𝐏
Inversamente proporcionales Directamente proporcionales Directamente proporcionales

V1 V2 P1 P2
P1 V1 = P2 V2 = =
T1 T𝟐 T1 T𝟐

LEY DE LOS GASES IDEALES

P = Presión → 𝑎𝑡𝑚
V = Volumen → 𝐿
n = Número de moles → 𝑚𝑜𝑙
PV = nRT 𝑎𝑡𝑚 ∗ 𝐿
R = Constante → 0,082
𝑚𝑜𝑙 ∗ 𝐾
T = Temperatura → 𝐾

LEY DE AVOGADRO

Volumenes iguales de gases diferentes, contienen el

mismo numero de moleculas, y la presión y
temperatura se mantienen constantes.
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CARBOHIDRATOS
Son conocidos también como Glúcidos, Hidratos de Carbono o Sacáridos. Están compuestas de C, H y O, cuya
formula elementa es 𝐂𝐧 (𝐇𝟐 𝐎)𝐧 . Además, son solubles en agua.

• Terminación osa

1. CLASIFIACIÓN
Según su número de Carbonos, el Grupo Funcional y la cantidad de glúcidos.

1.1. MONOSACÁRIDOS
Es la unidad más básica de los carbohidratos. Se dividen según su grupo funcional en:

• Aldosas: Grupo funcional Aldehído (-CHO)

• Cetosas: Grupos funcional Cetona (-CO-).

Según la cantidad de carbonos:

• Triosas → 3 Carbonos
• Tetrosas → 4 Carbonos

• Pentosas → 5 Carbonos NÚMERO DE C ALDOSAS CETOSAS

• Hexosas → 6 Carbonos 3 Glicerosa Dihidroxiacetona
4 Eritrosa Eritrulosa
5 Ribosa Ribulosa
6 Glucosa Fructosa
1.2. OLIGOSACÁRIDOS
Están formados de dos a diez monosacáridos, que están unidos por un enlace o-glucosídico.

Ejemplos de disacáridos (2): Lactosa, Sacarosa, Maltosa, Celobiosa.

1.3. POLISACÁRIDOS
Están formados por más de diez monosacáridos, que están unidos por un enlace o-glucosídico. Se clasifican en:

1.1. Homopolisacáridos

Ejemplos: Vegetales: Almidón, Celulosa. Animales: Quitina, Glucógeno

1.2. Heteropolisacáridos

Ejemplos: Pectina, Agar – Agar, Goma arábiga

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1.4. GLUCONJUGADOS
Son moléculas compuestas de la unión de glúcidos y proteínas o glúcidos y lípidos.

Ejemplos: Peptidoglucanos, Glucoproteínas, Glucolípidos.

2. PRINCIPALES MONOSACÁRIDOS
2.1. RIBOSA
Es una aldopentosa presente en el adenosín trifosfato (ATP) que es una molécula de alta energía
química, la cual es utilizada por el organismo.

La ribosa y uno de sus derivados, la desoxirribosa, son componentes de los ácidos nucleicos ARN
y ADN respectivamente.

2.2. GALACTOSA
A diferencia de la glucosa, la galactosa no se encuentra libre, sino que forma parte de la lactosa
de la leche. Precisamente es en las glándulas mamarias donde este compuesto se sintetiza para
formar parte de la leche materna.

Existe una enfermedad conocida como galactosemia, que es la incapacidad del bebé para
metabolizar la galactosa. Este problema se resuelva eliminando la galactosa de la dieta del bebé,
pero si la enfermedad no es detectada oportunamente el bebé puede morir.

2.3. GLUCOSA
Es una aldohexosa conocida también con el nombre de dextrosa. Es el azúcar más importante. Es
conocida como “el azúcar de la sangre”, ya que es el más abundante, además de ser transportada
por el torrente sanguíneo a todas las células de nuestro organismo.

Se encuentra en frutas dulces, principalmente la uva además en la miel, el jarabe de maíz y las verduras.

Cadena Lineal Anillo Simple Haworth Difracción de Rayos X

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3. PRINCIPALES DISACARIDOS
Los disacáridos son un tipo de glúcidos formados por la
condensación (unión) de dos
azúcares monosacáridos iguales o distintos mediante un
enlace O-glucosídico (con pérdida de una molécula de
agua) pues se establece en forma de éter siendo un
átomo de oxígeno el que une cada pareja de
monosacáridos, mono o dicarbonílico, que además
puede ser α o β en función del -OH hemiacetal o
hemicetal.

3.1. SACAROSA
La sacarosa o sucrosa. Es el disacárido más abundante y la principal forma en la cual
los glúcidos son transportados en las plantas. Está compuesto de una molécula de
glucosa y una molécula de fructosa. La sucrosa (o sacarosa), es el azúcar común
refinado de la caña de azúcar y la remolacha azucarera.

3.2. LACTOSA
Es un disacárido compuesto por una molécula de galactosa y una molécula de glucosa,
está presente naturalmente sólo en la leche. Es el azúcar de la leche; del 5 al 7% de la
leche humana es lactosa y la de vaca, contiene del 4 al 6%.

La intolerancia de lactosa es causada por una deficiencia de enzimas (lactasas) que

desdoblan la molécula de lactosa en dos monosacáridos.

La inhabilidad de digerir la lactosa resulta en la fermentación de este glúcido por

bacterias intestinales que producen ácido láctico y gases que causan flatulencia, cólico
abdominal, y diarrea.

2.3. MALTOSA
Consiste de dos moléculas de α-D-glucosa con el enlace alfa del carbono 1 de
una molécula conectado al oxígeno en el carbono 4 de la segunda molécula.
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4. PRINCIPALES POLISACÁRIDOS
4.1. ALMIDÓN
Es un polisacárido de reserva alimenticia predominante en las plantas, constituido por
amilasa y amilopectina. Proporciona el 70-80% de las calorías consumidas por los
humanos de todo el mundo. Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del
almidón constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la dieta habitual;
Del mismo modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de productos
alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas usadas para hacer
pan y otros productos de panadería.

4.2. GLUCÓGENO
El glucógeno es el polisacárido de reserva energética en los animales que se
almacena en el hígado (10% de la masa hepática) y en los músculos (1% de la masa
muscular) de los vertebrados. Además, pueden encontrarse pequeñas cantidades
de glucógeno en ciertas células gliales del cerebro.

Cuando el organismo o la célula requieren de un aporte energético de emergencia,

como en los casos de tensión o alerta, el glucógeno se degrada nuevamente a
glucosa, que queda disponible para el metabolismo energético.

En el hígado la conversión de glucosa almacenada en forma de glucógeno a glucosa

libre en sangre, está regulada por la hormona glucagón y adrenalina. El glucógeno
hepático es la principal fuente de glucosa sanguínea, sobre todo entre comidas. El
glucógeno contenido en los músculos es para abastecer de energía el proceso de contracción muscular.

4.3. CELULOSA
La celulosa es un polisacárido estructural en las plantas ya que forma parte de los tejidos de sostén. La pared de una
célula vegetal joven contiene aproximadamente un 40% de celulosa; la madera un 50 %, mientras que el ejemplo más
puro de celulosa es el algodón con un porcentaje mayor al 90%.

A pesar de que está formada por glucosas, los animales no pueden utilizar la celulosa como fuente de energía, ya que
no cuentan con la enzima necesaria para romper los enlaces β-1,4-glucosídicos, es decir, no es digerible por los
animales; sin embargo, es importante incluirla en la dieta humana (fibra dietética) porque al mezclarse con las heces,
facilita la digestión y defecación, así como previene los malos gases.

4.4. INULINA

Las inulinas se encuentran en muchos vegetales y frutas incluso las cebollas, ajo común, plátanos, papa de Jerusalén,
y jícama. Las inulinas son polímeros formados por cadenas de fructosa con una glucosa terminal.

4.5. QUITINA
Es uno de los componentes principales de las paredes celulares de los hongos, del resistente exoesqueleto de los
artrópodos (arácnidos, crustáceos, insectos) y algunos otros animales (quetas de anélidos, perisarco de cnidarios).

La quitina es un polisacárido compuesto de unidades de N- acetilglucosamina (exactamente, N-acetil-D-glucos-2-

amina). Éstas están unidas entre sí con enlaces β-1,4, de la misma forma que las unidades de glucosa componen la
celulosa.
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4.6. AGAR – AGAR

Químicamente el agar es un polímero de subunidades de galactosa; en realidad es una mezcla heterogénea de dos
clases de polisacáridos: agaropectina y agarosa. Aunque ambas clases de polisacáridos comparten el mismo esqueleto
de galactosa, la agaropectina está modificada con grupos ácidos, tales como sulfato y piruvato.

Los polisacáridos de agar sirven como la estructura primaria de la pared celular de las algas. Disuelto en agua caliente
y enfriado se vuelve gelatinoso. Su uso principal es como medio de cultivo en microbiología, otros usos son como
laxante, espesante para sopas, gelatinas vegetales, helados y algunos postres y como agente aclarador de la cerveza.

5. FUNCIÓN DE LOS GLÚCIDOS

Los glúcidos desempeñan diversas funciones, siendo la de reserva energética y formación de las dos estructuras más
importantes.

• Así, la glucosa aporta energía inmediata a los organismos, y es la responsable de mantener la actividad de los
músculos, la temperatura corporal, la tensión arterial, el correcto funcionamiento del intestino y la actividad de
las neuronas.
• La ribosa y la desoxirribosa son constituyentes básicos de los nucleótidos, monómeros del ARN y del ADN.
• Alimentos con altos contenidos en carbohidratos son pastas, patatas, fibra, cereales y legumbres.

El metabolismo de los carbohidratos son los procesos bioquímicos de formación, ruptura y conversión en los
organismos vivos. Los carbohidratos son las principales fuentes de energía, gracias a su fácil metabolismo.

El metabolismo de los carbohidratos consiste en:

• Digestión
• Transporte
• Almacenamiento
• Degradación
• Biosíntesis

Algunos de los procesos que intervienen en el metabolismo hidrocarbonado son los siguientes:

• Glucolisis: Es el conjunto de reacciones enzimáticas en las que se metabolizan glucosa y otros azucares, liberando
energía en forma de ATP. La glucolisis aeróbica es la realizada en presencia de oxígeno, produce acido pirúvico,
y la glucolisis anaeróbica, en ausencia del oxígeno produce ácido láctico.
• Gluconeogénesis: Es el proceso de formación de carbohidratos a partir de ácidos grasos y proteínas.
• Glucogenólisis: Es el proceso por el que los depósitos de glucógeno se convierten en glucosa.
• Glucogénesis: Es el proceso inverso de glucogenólisis. La vía del glucógeno tiene lugar en el citosol celular y en él
se requieren tres enzimas para iniciar la síntesis de glucógeno si no hay una molécula de glucógeno preexistente
de energía.
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ISÓMEROS
Los compuestos que tiene la misma fórmula estructural, pero difieren en configuración espacial se conocen como
estereoisómeros.

La presencia de carbono asimétrico permite la formación de

isómeros. El número de isómeros posibles de un compuesto
depende del número de átomos asimétricos de carbono (n)
y es igual a 2n.

• La glucosa tiene 4 carbonos asimétricos y por lo tanto

tiene 16 isómeros.

D y L: La designación de un isómero como D o de su imagen

en espejo como la forma L está determinada por su relación
espacial con el compuesto progenitor de los carbohidratos:
el azúcar glicerosa. ………………………

La orientación de los grupos H y OH alrededor del átomo de carbono

inmediatamente adyacente al carbono con el alcohol primario terminal.

La presencia de carbonos asimétricos también confiere actividad óptica a los

compuestos.

¿Cómo gira con respecto a la luz polarizada?

Un compuesto puede ser designado D (+), D (-), L (+) o L (-) Si el plano de la luz polarizada al entrar con el compuesto
gira en el sentido de las manecillas del reloj se indica que el isómero es Dextrorotatorio (+) o en el sentido contrario a
las manecillas se llamaría Levorotatorio (-).

Cuando hay isómeros en cantidades iguales de tipo (+) y (-), la mezcla resultante no presenta activada óptica puesto
que se anulan entre sí y esta mezcla se llama racémica.

1. EPIMEROS
Los isómeros que difieren como consecuencia de variaciones en la
configuración de los OH e H unidos a los átomos de carbonos 2, 3
y 4 de la glucosa se conocen como epímeros.

Biológicamente los epímeros más importantes de la glucosa son

la manosa y la galactosa. Formadas por epimerizacion de los
carbonos 2 y 4, respectivamente.

ESTRUCTURA CÍCLICAS PIRANOSA Y FURANOSA

Hay carbohidratos que se parecen a estos compuestos en su estructura. Por ejemplo,
la glucosa es una estructura piranosa porque tiene 6 lados, y la ribosa es furanosa
porque tiene 5 lados. Hay que tener en cuenta que tiene que estar en enlace -o- en
ambas estructuras para cerrar el ciclo. El átomo que une y forma los ciclos se llama
heteroátomo.
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LÍPIDOS
Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos emparentados, real o parcialmente con los ácidos grasos, que
son de 18 átomos de carbono en adelante unidos a un ácido carboxílico.

• Los lípidos son relativamente insolubles en el agua.

• Solubles en solventes no polares como éter, cloroformo y benceno.
• Alto valor energético.
• Sirven al organismo como fuente de energía, aislante térmico en el tejido subcutáneo (adipocitos) y alrededor de
ciertos órganos.

Los lípidos no polares actúan como aislante eléctrico que permiten la rápida propagación de las ondas de
despolarización a lo largo de los nervios mielinizados (neuronas).

1. CLASIFIACIÓN DE LOS LÍPIDOS (taxonomía de Bloor)

1.1. LÍQUIDOS SIMPLES
Esteres de ácidos grasos con diversos alcoholes. (-OH)

• Grasas: Esteres de ácidos grasos con el glicerol. → Aceite: grasa líquida

• Ceras: Esteres de ácidos grasos con alcoholes Mono hídrico de peso molecular elevado.

1.2. LÍQUIDOS COMPLEJOS

Esteres de ácidos grasos que contienen otros grupos funcionales además alcohol y el ácido graso. Sulfolipidos (S)
y Aminolipidos (N)

• Fosfolípidos: Grasa sustituida que contiene, además de ácido graso, un alcohol u residuo de ácido
fosfórico. Algunos tienen bases nitrogenadas y otros sustituyentes.
• Glucolípidos: Compuesto de ácido grasos con carbohidratos, contienen nitrógeno, pero no ácido fosfórico

Derivados de lípidos sustancias obtenidas por hidrolisis de los compuestos mencionados anteriormente. Entre estas
sustancias se encuentran ácidos grasos, glicerol, los esteroides, alcoholes, glicerol, esteroles, aldehídos grasos y
cuerpos cetónicos.
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2. NOMENCLATURA
2.1. SISTEMATICA
ÁCIDO + PREFIJO (#C) + ANAOICO/ENOICO

• ENLACE SIMPLES → ANOICO • ENLACES DOBLES → ENOICO

Ejemplo

Ácido – Octadec – encoico

2.2. NOMENCLATURA CON 

• El primer átomo de carbono contiene al ácido carboxílico → 
• El carbono del al lado (2) → 
• El carbono siguiente (3) → 
• El ultimo carbono → 

A partir del del átomo final contar hacia atrás para ubicar el doble enlace según la nomenclatura.
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2.3. ÁCIDOS GRASOS SATURADOS

Se pueden considerar derivados del ácido acético que sería el primer miembro de la serie. Ejemplo estos
ácidos que se muestran a continuación:

2.4. ÁCIDOS GRASOS NO SATURADOS.

2.4.1. Ácidos Monoinsaturados: son aquellos que presentan solo 1 insaturación.

2.4.2. Ácidos poliinsaturados: son aquellos que presentan varias insaturaciones.

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2.4.3. Ecosanoides: Prostaglandinas (PG) fueron originalmente en el plasma seminal pero ahora se
sabe que esta en todos los tejidos de los mamíferos y tienen una gran importancia en las
actividades fisiológicas y farmacológicas.

Los ECOSANOIDES dan origen a tres series de prostaglandinas caracterizadas por el número
de dobles enlaces en las cadenas acilos laterales, por ejemplos, las series PG1, PG2 Y PG3.
Además, Las variaciones en los grupos sustituyentes adheridos a los anillos forman
diferentes tipos de series denominados A, B, C, etc.

Por ejemplo, las tipo E como la PG2E2 tiene un grupo ceto en la posición 9. en tanto que una
tipo F tiene un hidroxilo en esa posición.

2.4.4. Los trombosanos (plaquetas): están relacionados con las prostaglandinas a diferencia que
tiene en el anillo ciclopentano interrumpido por un átomo de oxígeno.

2.4.5. Los leucotrienos: son un tercer grupo de derivados Eicosanoides formados por la vía de las
lipoxigenasas de preferencia a la ciclación del ácido graso.
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3. ISOMERÍA ÁCIDOS GRASOS

La variación en la localización de las doble ligaduras en ácidos grasos no saturados produce isómeros. Algo
curioso es que el ser humano no puede sintetizar grasas trans.

4. TRIGLICEROLES
También llamados GRASAS NEUTRAS, son esteres de alcoholes, glicerol y ácidos grasos.

1,3 Diesteropalmitina o
Si los radicales fueran iguales
(C17H35) su nombre seria α ,α –diestearoplamitina
Triesteaina
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5. FOSFOLÍPIDOS

• Forman la arquitectura básica de las bicapas lipídicas de las membranas celulares.

• Característico de las mitocondrias de las células musculares cardíacas

• Es un fosfolípido que, junto con las sales biliares, ayuda a la solubilización de los ácidos biliares en la bilis.

• Presentes en las membranas celulares.

• Es uno de los componentes fosfolipidicos de la membrana celular donde es sustrato para un número
importante de proteínas de señalización.
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• Es un componente de los fosfolípidos que usualmente se mantiene en

el monocapa lipídico interior, en el lado citosólico, de las membranas
celulares gracias a una enzima llamada flipasa.

• El producto resultante tiene un mayor poder emulsionante que los fosfolípidos y permite alterar la permeabilidad
de las membranas celulares a nivel intestinal, haciendo más eficaz la absorción de micro y macronutrientes,
resultando en una mejora sustancial de la digestibilidad de la energía, proteína y aminoácidos.

• La función biológica de estos compuestos no está clara

• Esfingolípido que se encuentra en las membranas de las células animales, especialmente en la vaina de mielina
que rodea la célula nerviosa.
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6. GLICOLIPIDOS / GLICOESFINGOLIPIDOS
• Contiene ceramidas y galactosa
• Los glicolipidos simples contiene únicamente
galactosa, un ácido graso de peso molecular
elevado y esfingosina. Se les denomina
cerebrosidos.
• Cerebrosidos se diferencian por la clase de
ácido graso que exista en su molécula
• Querasina ácido graso Lignocerico
• Cerebron contiene un ácido graso
Hidroxilignocerido.
• Nervon contiene al ácido niervonico.

7. ESTEROIDES
Los esteroides son lípidos que poseen el siguiente sistema de anillos
fusionados denominados núcleo esteroidal

Todos los esteroides tienen un núcleo cíclico semejante al del

fenantreno (anillo A, B, C), al cual se une un anillo de ciclopentano
(anillo D).

7.1. ESTEROIDES COLESTEROL

Es el esteroide más abundante en los seres vivos.
El colesterol se encuentra en la sangre, la bilis y en casi
todas las muestras de lípidos en el ser Humano. Es
importante tener mucha atención al consumo de
colesterol en la dieta y su relación con la arterosclerosis.

7.2. ESTEROIDE TESTOSTERONA

Es una hormona sexual esteroidal
Es la responsable de las características masculinas como el
desarrollo muscular y crecimiento del cabello.
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7.3. ESTEROIDE PROGESTERONA

Es una hormona sexual esteroidal
Es la hormona femenina segregada por el cuerpo lúteo
(gandula endocrina dentro del ovario que se desarrolla
después de la ovulación).
Esta hormona también prepara el útero para la fijación del
ovulo y es esencial para mantener el embarazo
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AMINOÁCIDOS
Estas moléculas (20) contienen un átomo de carbono central (el
carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo
carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral).

• Excepción: La prolina
que su grupo amino es
secundario, formado por
un cierre en anillo entre
el grupo R y el nitrógeno
amino.

1. FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Son las unidades básicas de los péptidos y las proteínas (50 aminoácidos en adelante)
• Forman los neurotransmisores como el glutamato, aspartato y glicina.
• Sirven como moléculas de transporte de grupos NH2.
• Precursores de oxoácidos (ácidos grasos), aminas biógenas, glucosa, nucleótidos, hemo, creatina.

2. CLASES DE AMINOÁCIDOS – Según su interacción con el Agua

2.1. Apolares Neutros: Los aminoácidos apolares neutros contiene principalmente grupos R hidrocarburos. El
término neutro se utiliza debido a que los grupos R no llevan carga. En este grupo se encuentran dos grupos
de cadenas R las aromáticas (ciclos planos, benceno) y las alifáticas (acíclicos y cíclicos).

2.2. Polares Neutros: Aminoácidos polares poseen grupos funcionales (-OH, Fenol, Amin) capaces de formar
enlaces de hidrógeno, además, interaccionan fácilmente con el agua.

2.3. Ácidos: Las radicales se unen con un ácido carboxílico. Son capaces de formar enlaces iónicos con los
aminoácidos básicos.

2.4. Básicos: Los radicales son de grupo (Amin) Los aminoácidos básicos a pH fisiológico llevan una carga positiva
y son capaces de formar enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos. Desempeñan también un papel
importante en la actividad catalítica de numerosas enzimas.

3. pH ISOELÉCTRICO (pI)
Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica.

La forma de una molécula que tiene un número igual de cargas positiva y

negativas y, así, es neutral desde el punto de vista eléctrico.

El pI es el pH a la mitad entre valores de pKa a ambos lados de las especies

isoeléctricas.

𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2
pI =
2
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4. ESTEREOISÓMEROS DE LOS AMINOÁCIDOS

El carbono  de 19 de los 20 aminoácidos están unidos a cuatro
grupos diferentes, por lo que son carbonos quirales.

• El único aminoácido que no tiene carbono quiral es la

glicina.

Si el grupo amino se encuentra a la derecha son “D” aminoácidos.

Si no, se domina “L” porque está a la izquierda.

En los seres humanos la mayoría son “D” aminoácidos. Con pocas excepciones de aminoácidos “L”. Por esta razón,
algunas bacterias con recubiertas de aminoácidos D no son reconocidas enseguida por el organismo, pues este no lo
ve como algo extraño.

5. REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

5.1. ENLACE PEPTIDICO
• Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace péptico (o enlace amida) que en su proceso liberan agua,
o sea hay una deshidratación. Dado que esta reacción es una deshidratación los aminoácidos unidos se
denominan residuos de aminoácido.

Este enlace permite crear largas cadenas de

aminoácidos que siempre en sus extremos habrá
un grupo amino terminal de una lado y grupo de
ácido carboxílico del otro.

5.2. ENLACE DISULFURO

Este enlace ocurre entre los azufres terminales de dos aminoácidos que lo
contienen. Esto ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas.
Además, puede producirse en una única cadena para formar un anillo o
entre dos cadenas separadas para formar un puente intermolecular.

Por ejemplo, la cisteína forma este tipo de enlace de la siguiente manera:

Existen otros tipos de interacciones entre los aminoácidos, que inclusive permiten
el doblamiento o curvamiento de la cadena de polipéptidos.

Dentro de esos están los puentes de hidrogeno, las interacciones hidrofóbicas, la unión salina y el apantallamiento o
“stacking”.
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1. La unión de 2 o más aminoácidos (AA) se

denomina péptidos.
2. Un péptido de 15 o menos AA se llama
oligopéptido.
3. Un péptido de 15 a 50 AA se llama
polipéptido.
4. Un péptido de más de 50 AA se conoce
como proteína.

6. ESTRUCTURAS PROTEICAS
Se ha diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas.

6.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

Esta es una estructura de aminoácidos organizada de forma lineal, que está especificada por la información
genética, por ende, cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica.

• Se halla estabilizada por el enlace peptídico.

6.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

Esta es una estructura consta de varios patrones
repetitivos, que se organiza con mayor frecuencia como
son la hélice α y la lámina plegada β.

• Se halla estabilizada por por enlaces de

hidrógeno entre los grupos carbonilo y N - H del
esqueleto polipeptídico.

6.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

Las conformaciones terciarias señalan las estructuras tridimensionales únicas que asumen las proteínas
globulares al plegarse en sus estructuras nativas (biológicamente activas).

El plegamiento proteico, un proceso en el que una molécula desorganizada naciente (recién sintetizada) adquiere
una estructura muy organizada, se produce como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales
en su estructura primaria.

Características

• Muchos polipéptidos se pliegan de forma que los residuos de aminoácido distantes en la estructura
primaria quedan cerca.
• Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptídica, las proteínas globulares son
compactas. Durante este proceso, la mayoría de las moléculas de agua quedan excluidas del interior de la
proteína permitiendo las interacciones entre los grupos polares y apolares.
• Las proteínas globulares grandes (es decir, aquellas con más de 200 residuos de aminoácido) suelen
contener varias unidades compactas denominadas dominios.

Los dominios son segmentos estructuralmente independientes que poseen funciones específicas.
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6.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína
oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. Esta debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero.

• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
• Las proteínas con varias subunidades en las que alguna o todas las subunidades son idénticas se
denominan oligómeros.
• Los oligómeros están formados por protómeros, que pueden estar formados por una o varias
subunidades.
• Las subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen unidas por interacciones no covalentes,
como el efecto hidrófobo, las interacciones electrostáticas y los enlaces de hidrógeno, así como los
entrecruzamientos covalentes.

7. FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

De todas las moléculas que se encuentran en los s.v., las proteínas son las que más funciones tienen.

7.1. CATÁLISIS
Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la digestión, la
captura de energía y la biosíntesis.

• Pueden aumentar la velocidad de reacción por factores comprendidos entre 10E6 a 10E12.
• Entre los ejemplos se encuentran la ribulosa fosfato carboxilasa, una enzima importante en la fotosíntesis.
• Nitrogenasa un complejo proteico que es responsable de la fijación del nitrógeno.
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7.2. ESTRUCTURA
Algunas proteínas proporcionan protección y sostén, las cuales suelen tener propiedades muy especializadas

• Colágeno, el componente principal de los tejidos conjuntivos.

• La fibroína (proteína de la seda) poseen una fuerza mecánica significativa.
• La elastina, una proteína semejante a la goma que se encuentra en las fibras elásticas, se encuentra en varios
tejidos del organismo (p. ej., los vasos sanguíneos y la piel) que para operar adecuadamente deben ser
elásticos.

7.3. MOVIMIENTO
Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.

• La actina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto.

• Las proteínas del citoesqueleto son activas en la división celular, la endocitosis, la exocitosis y el movimiento
ameboide de los leucocitos

7.4. DEFENSA
Una extensa variedad de proteínas son protectoras.

• La queratina, la proteína que se encuentra en las células de la piel y que ayuda a proteger al organismo contra
los daños mecánicos y químicos.
• Las proteínas de la coagulación de la sangre, fibrinógeno y trombina, impiden la pérdida de sangre cuando los
vasos sanguíneos se lesionan.
• Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) las producen los linfocitos cuando organismos ajenos, como las
bacterias, invaden un organismo. La unión de los anticuerpos a un organismo invasor es el primer paso para
su destrucción.

7.5. REGULACIÓN
La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a receptores en sus células diana modifica la función
celular.

• Peptídicas se encuentra la insulina y el glucagón, ambos regulan la concentración de glucosa en sangre.

• La hormona del crecimiento estimula el crecimiento celular y la división. Los factores de crecimiento son
polipéptidos que controlan la división y la diferenciación de las células animales.
• Factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF) y el factor de crecimiento epidérmico (EGF).

7.6. TRANSPORTE
Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o iones a través de las membranas o entre
las células.

• Proteínas de membrana están la Na'-K' ATPasa y el transportador de glucosa.

• Otras proteínas transportadoras son la hemoglobina, que lleva el O2 a los tejidos desde los pulmones.
• Lipoproteinas LDL y HDL, que transportan los lípidos desde el hígado y el intestino a otros órganos.
• La transferrina y la ceruloplasmina son proteínas séricas que transportan, respectivamente, hierro y cobre.
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7.7. ALMACENAMIENTO
Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales.

• Durante el desarrollo la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la caseína de la leche de los mamíferos son
fuentes abundantes de nitrógeno orgánico,
• Las proteínas vegetales, como la zeína, realizan una función semejante en las semillas que germinan.

7.8. RESPUESTA A LAS AGRESIONES

La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a diversos agresores abióticos está mediada por determinadas
proteínas.

• El citocromo P450, un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y las plantas que
normalmente convierten a un gran número de contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.
• La metalotioneína, una proteína intracelular con abundante cisteína que virtualmente se encuentra en todas
las células de los mamíferos y que se une a los metales tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata, y los
secuestra.
• Las Temperaturas excesivamente elevadas y otras agresiones dan lugar a la síntesis de una clase de proteínas
denominadas proteínas de choque térmico (hsp) que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas
dañadas.

8. CLASIFICACIÓN

8.1. FORMA

• Las proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de varilla que son insolubles en agua y físicamente
correosas. Como ejemplo, se encuentran las queratinas de la piel, el pelo y las uñas, tienen funciones estructurales
y protectoras.
• Las proteínas globulares son moléculas esféricas compactas, normalmente hidrosolubles. De forma característica,
las proteínas globulares tienen funciones dinámicas. Un ejemplo, es la hemoglobina.

8.2. COMPOSICIÓN

• Están las simples que contienen únicamente aminoácidos.

• También existen las conjugadas que consta de una proteína simple combinada con un componente no
proteico, que se denomina grupo prostético.
o Una proteína sin este grupo se denomina apoproteína.
o Una proteína combina con un grupo prostético se llama holoproteína.

Las proteínas conjugadas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su grupo prostético. Por ejemplo, las
glucoproteínas contienen un componente hidrato de carbono, las Lipoproteínas contienen moléculas de lípidos, y las
metaloproteínas contienen iones metálicos. Asimismo, están las fosfoproteínas contienen grupos fosfato y las
hemoproteínas poseen grupos hemo.
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9. PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA PROTEICA

Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las proteínas plegadas y desplegadas, no es sorprendente
que la estructura proteica sea especialmente sensible a los factores del entorno. El proceso de destrucción de la
estructura se denomina desnaturalización, esta normalmente no incluye la ruptura de los enlaces peptídicos.

Condiciones desnaturalizantes

9.1. ÁCIDOS Y BASES FUERTES

Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos laterales de la proteína, lo cual altera los patrones de
enlace del hidrógeno y los puentes salinos. Al acercarse la proteína a su punto isoeléctrico. Ésta se hace insoluble y
precipita la disolución.

9.2. DISOLVENTES ÓRGANICOS

Los disolventes orgánicos hidrosolubles, como el etanol, interfieren con las interacciones hidrófobas, ya que
interaccionan con los grupos R apolares y forman enlaces de hidrógeno con el agua y los grupos polares de la proteína.

9.3. DETERGENTES
Estas moléculas anfipáticas rompen las interacciones hidrófobas, haciendo que se desplieguen las proteínas en
cadenas polipeptídicas extendidas. (Las moléculas antipáticas contienen simultáneamente componentes hidrófobos e
hidrófilos.)

9.4. AGENTES REDUCTORES

En presencia de reactivos como la urea, los agentes reductores, como el 3-mercaptoetanol, convierten los puentes
disulfuro en grupos sulfihidrilos.

9.5. CONCENTRACIÓN SALINA

La unión de iones salinos a los grupos ionizables de una proteína disminuye la interacción entre los grupos de carga
opuesta sobre la molécula proteica. Las moléculas de agua pueden entonces formar esferas de solvatación alrededor
de estos grupos. Cuando se añaden grandes cantidades de sal a una proteína en disolución se forma un precipitado.
El gran número de iones salinos puede competir de forma eficaz con la proteína por las moléculas de agua, es decir,
se eliminan las esferas de solvatación que rodean a los grupos ionizados de la proteína. Las moléculas proteicas se
agregan y luego precipitan. Este proceso se denomina salting out. Debido a que el «salting out» es reversible, suele
emplearse como un primer paso en la purificación de proteínas.

9.6. IONES MÉTALICOS PESADOS

Los metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+), afectan de varias maneras a la estructura proteica.
Pueden romper los puentes salinos al formar enlaces iónicos con los grupos con carga negativa. Los metales pesados
también forman enlaces con los grupos sulfihidrilo, un proceso que puede dar lugar a cambios significativos de la
estructura y función proteica.

9.7. CAMBIOS DE TEMPERATURA

Al aumentar la temperatura, aumenta la velocidad de vibración molecular. Finalmente, se rompen las interacciones
débiles como los enlaces de hidrógeno, y la proteína se despliega. Algunas proteínas son más resistentes a la
desnaturalización por el calor, y este hecho puede utilizarse en los procedimientos de purificación.
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9.8. AGRESIÓN MÉCANICA

Las acciones de agitación y trituración rompen el delicado equilibrio de fuerzas que mantiene la estructura proteica.
Por ejemplo, la espuma que se forma cuando se bate vigorosamente la clara de huevo contiene proteína
desnaturalizada.