Bioquímica

Resumen general

ENERO 2023.

Valentina Ignacia Farias Reyes.

Carrera de Kinesiología. Facultad de ciencias de la salud.
Universidad Santo Tomás, Talca.
 Bioquímica y homeostasis en sistemas biológicos

¿Qué es la bioquímica?: Es la ciencia que estudia los procesos químicos del cuerpo.
Existen niveles de organización biológica:
Nivel subatómico – átomo – molécula – macromolécula – organelo – célula – tejido –
órgano – aparato – organismo.
Relaciones de la bioquímica en salud: “Diagnostico y prevención”.
Ejemplos: muestras de orina. PCR. Alcoholemia. Test de embarazo.

TEMA I: HOMEOSTASIS.
¿Qué es?: un estado de balance en los sistemas de un organismo necesario para que el
cuerpo funcione correctamente.
La regulación del equilibrio corporal se lleva a cabo a través de dos sistemas:

1. FEEDBACK NEGATIVO: actúa en oposición al estimulo “Controla”.

Ej. Aumento en los niveles de azúcar en sangre debido a una ingesta incontrolada de
alimentos ricos en azúcar. “Regulación de la glicemia”.
En este ejemplo el feedback negativo, regula los niveles de azúcar, activando la
secreción de insulina desde el páncreas, esta capta a la glucosa y genera dos tipos de
reserva. El primero de ellos una reserva que será utilizada durante máximo 24. La
segunda reserva será glucógeno. El que se almacena como segundo nivel de energía,
una vez la primera reserva se agote.
2. FEEDBACK POSITIVO: amplifica la señal de estímulo, es decir activa las alertas
para regular de manera masiva.
Este proceso requiere de una alta estimulación hasta terminarse. Ej. Parto y liberación
de oxitocinas.
En el ejemplo anterior el feedback positivo amplifica la señal del estímulo “contracción
pélvico uterina” lo que genera el aumento en la liberación de oxitocinas, hormona que
aumenta los niveles de contracción en el útero. Hasta el final del parto.
 TEMA II: EQUILIBRIO ÁCIDO - BASE
¿Qué es?: El equilibrio acido base es la regulación de los niveles de pH. En todo ámbito
químico, biológico y fisiológico.
AGUA:
*Cohesión: dos moléculas de agua.
*Adhesión: Una molécula de agua con una molécula X “debido a la capilaridad”.
*Capilaridad: propiedad que tiene el agua de adherirse a un elemento. Ej. Gotas de
roció en hojas, vidrios.
*Calor especifico: Corresponde a la capacidad del agua para poder experimentar
cambios bruscos en su temperatura. Es decir, la capacidad de mantención que posee a
temperaturas extremas.
*explicación: El agua puede mantener durante un largo periodo de tiempo
temperaturas muy bajas, así como altas, sin generar cambios o alteraciones en su
composición o pH.
*Calor de vaporización: Es el nivel de temperatura que el agua requiere para
vaporizarse. Por lo que se describe que el agua posee un nivel de calor de vaporización
“alto”. Para cambiar su estado, ejemplo, de solido a líquido y de líquido a gaseoso.
*Bajo grado de ionización del agua: Es el bajo nivel en el que el agua puede generar
un proceso de “descomposición estructural de ella misma”. En parte el agua SI SE
IONIZA, pero en un bajo porcentaje con el fin de MANTENER LOS NIVELES DE PH.
 TEMA IV: ÁCIDOS Y BASES
Ácidos: Son todas aquellas moléculas que ceden un protón.
Bases: Molécula que acepta protones.
pH: Escala logarítmica que va del 1 al 7 (de más acido a pH neutral) y del 7 al 14 (pH
neutral al más básico o alcalino con menor concentración de protones).
Permite estimar la concentración de protones en una reacción.
pOH: permite estimar la cantidad o concentración de hidroxilos en una solución.

Cálculo:
pH= - Log [H+] pOH = pH + pOH: 14.
*Para calcular el pH, en calculadora se debe colocar: menos logaritmo de la
concentracion de hidroxilos. Es igual. Y se obtiene ese resultado.
*Para calcular el pOH en base al valor de pH previamente calculado, en
calculadora se debe colocar el valor del pH menos 14. Ya que la diferencia dada
entre los valores corresponderá al valor faltante, es decir el pOH. Procurar que
el valor del pOH y pH. SIEMPRE SEA IGUAL A 14.

TEMA V: SISTEMAS DE AMORTIGUACION ÁCIDO BASE.

1. SISTEMA BUFFER: “Tampones”. Su función es regular o amortiguar cambios
drásticos en el pH de una solución.
Este sistema actúa siempre a nivel de la regulación de PH SANGUINEO, con
Tampón de ácido carbónico (acido débil) y bicarbonato.
2. SISTEMA RESPIRATORIO: regula los niveles de CO2.
3. SISTEMA RENAL: regula la reabsorción del bicarbonato y la excreción de
protones.

FUERZA DE ACIDO DEBIL Ka: “constante de disociación acida”.

- ¿Qué hace?: cuantifica la fuera del ácido débil.
“A MAYOR Ka, MAS FUERTE ES LA DISOCIACION DEL ACIDO”.
“A MAYOR Ka, LOS NIVELES DE PH SON MAS BAJOS”
 *explicación. A niveles de pH extremadamente ácidos o muy bajos, mayor será
la constante de disociación acida del ácido débil, por lo que su disociación será
aún más fuerte.
FUERZA DE LA BASE DEBIL Kb:
Base y acido fuerte = par conjugado de ácido – base. Por ende existe
disociación completa.
CONSTANTE DE DISOCIACION ACIDA DE LOS ACIDOS Y BASES DEBILES - PKA
“A MAYOR VALOR DE Ka, MENOR PKA”.
“A MENOR VALOR DE Ka, MAYOR PKA”.

ACIDOSIS ALCALOSIS
Funciones fisiológicas bajo pH 7.35 Funciones fisiológicas sobre pH
7.45

TEMA VI: TERMODINAMICA Y EQUILIBRIO

Es la interacción de los organismos vivos con su entorno, en un constante intercambio
de materia y energía. Ya que, en los organismos se produce y consume energía.
METABOLISMO:
“Consumo y liberación de energía a través de dos grupos o rutas”.
(EXERGONICO)
ANABOLISMO:
Consumo de energía en el cual se pasa de una molécula simple a una grande. Proceso
endergónico. Requiere de energía, Construye.
CATABOLISMO:
Liberación de energía, es el paso de molécula grande a una pequeña. Proceso
exergónico. Degrada.
LEYES DE LA TERMODINAMICA:
¿Qué es?: Es el estudio de la transferencia de energía en las rutas metabólicas.
Leyes aplicadas 1era y 2da ley de la termodinámica:
1. PRINCIPIO DE CONSERVACION DE LA ENERGIA:
La energía solo se puede transferir de un objeto a otro.
2. CAMBIOS EN LA ENTROPIA O DESORDEN EN UN SISTEMA:
 En todos los procesos naturales aumenta la entropía (S) del universo.
SISTEMAS DE TRANSFERENCIA DE LA TERMODINAMICA “ENERGIA Y CALOR”

¿Cómo cambia la energía durante las reacciones químicas?

ENERGIA LIBRE DE GIBBS: es aquella energía que se puede utilizar para hacer una
reacción.
además entrega información sobre la espontaneidad de la reacción.
Delta G POSITIVO: Los productos poseen más energía que los reactivos. Por ende SE
AÑADE ENERGIA, siendo un proceso ENDERGONICO, NO FAVORABLE.
Delta G NEGATIVO: los reactivos tienen más energía que los productos, por lo tanto se
libera energía, siendo un proceso EXERGONICO, FAVORABLE.

TEMA VII: COMPONENTES QUIMICOS DE LA CELULA

Componentes químicos de la célula: existen dos tipos de componentes.
1. Componentes Orgánicos: los cuales son los Carbohidratos, lípidos, proteínas y
ácidos nucleicos.
2. Componentes Inorgánicos: El más claro ejemplo es el Agua (En el agua se
efectúan todos los procesos de la célula, es el disolvente universal y no se
mezcla con lípidos), sales minerales (Compuesto inorgánicos presentes en sales
minerales o integrados a algunos compuestos y existen en dos formas
disolución o estructura) e iones.
 Todas las macromoléculas se constituyen a partir de un número limitado de
compuestos simples.
Hidratos de Carbono (C, H y O): Monosacárido, oligosacáridos y polisacáridos.
Un ejemplo de estos son los ácidos nucleicos: ADN Y ARN
- Lípidos: Los lípidos son un grupo muy heterogéneo de compuestos
orgánicos, constituidos por carbono, hidrógeno y oxígeno principalmente.
Son insolubles en agua pero solubles en solventes orgánicos (éter, benceno,
xilol, cloroformo, etc.)
- Proteínas son polímeros de aminoácidos: La estructura de un aminoácido
cuenta con un átomo de hidrogeno, carbono alfa, grupo amino, carboxilo y
un grupo de cadena lateral. Se enlazan mediante enlace peptídico y
reconoce las proteínas mediante este como la prueba de biuret en donde
analiza cualitativamente y/o cuantitativo de proteínas.
*Las proteínas se componen de los 20 diferentes aminoácidos, el orden aleatorio de
estos otorga su función específica.
¿Cómo clasificamos los aminoácidos?
 1. Concepto de asimetría molecular: Es cuando el grupo amino de los aminoácidos
se dispone en el lugar izquierdo o derecho. (IZQ: ALFA – L – Aa). (DER: ALFA- D-
Aa).
Generalmente nuestros aminoácidos tienen el grupo amino hacia el lado izquierdo, ya
que estos se utilizan en la formación de proteínas (Excepciones: péptidos que
participan en el peptidoglucano).
2. Propiedades ácido-base de los (aa): Este tipo de sustancias que pueden actuar
como ácidos o como bases se conocen como sustancias anfóteras.
3. Zwitterion: Aminoácido en el cual la suma de sus cargas eléctricas es igual a
cero y esto se debe a que el grupo carboxílico (que tiene una carga negativa)
cede uno de sus protones al grupo amino. La presencia de una carga en el
aminoácido los hace solubles al agua. (CORRESPONDE AL PUNTO
ISOELECTRICO).
4. Punto isoeléctrico: pH donde el aminoácido presenta carga neta cero. El pI es el
punto medio entre dos diferentes valores de pKa, en donde K es la constante
de disociación y el pK es pH donde se ha disociado en un 50%.
5. Curva de titulación de la Glicina: Aminoácidos se comportan como BUFFERS.

Características ácidas o básicas de proteínas permiten su identificación mediante

colorantes.

TEMA VIII: PROTEINAS

Existen niveles de organización de las proteínas:
1. Estructura primaria: Cadena lineal de aminoácidos.
2. Estructura secundaria: son las cadenas en forma de Alfa hélice y beta plegadas.
3. Estructuras terciarias: Estas ya poseen su función específica, se les conoce
como “NATIVAS”. Poseen enlaces que estabilizan su estructura, ENLACE
POLIPEPTIDICO. ENLACE IONICO. PUENTES DE HIDROGENO. PUENTES
DISULFURO. INTERACCIONES HIDROFOBICAS.
4. Estructura cuaternaria: Mas de una cadena polipeptídica de aminoácidos.
 - Forma de las proteínas:
Existen proteínas fibrosas (COLAGENO), globulares (HEMOGLOBINA) y mixtas.
DEPENDE EXCLUSIVAMENTE DE SU SOLUBILIDAD.

- PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS:

1. Acido-Base.
2. Solubilidad (Depende de grado deionización de un grupo radical e interacciones
iónicas con moléculas de agua).
3. Especificidad (Cada proteína está especializada en una determinada función,
especificidad dada por una secuencia de aminoácidos).
4. Desnaturalización (Puede ser reversible o irreversible, hay factores como el pH,
calor, agentes reductores y fuerza mecánica que pueden afectar la estabilidad
proteica).

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:

TRANSPORTE - SOPORTE ESTRUCTURAL – HORMONAL (INSULINA) – DEFENSA –
ALMACENAMIENTO – SENALIZACIÓN.

ENZIMAS: La enzima reconoce a su sustrato, se une a él y lo modifica, libera productos,

la enzima se convierte en catalizador biológico.
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS: Estereoespecificidad (Sustratos quirales, las
enzimas actúan sobre sustratos L o D, pero no sobre ambos.
Las enzimas son estereoespecíficas porque forman varias interacciones entre
aminoácidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato).
Especificidad geométrica: (Las enzimas son selectivas hacia la identidad de los grupos
químicos situados en los sustratos).
 Cinética enzimática:

¿Por qué se requieren catalizadores biológicos?: Sin las enzimas, las reacciones
metabólicas procederían tan lentamente que serían imperceptibles.
Las enzimas disminuyen la energía de activación, siendo la energía mínima
necesaria para que se produzca una reacción química (las enzimas no alteran el
equilibrio de la reacción).

- El sustrato se une al sitio activo: Los aminoácidos del sitio activo pueden
estar en distintos sitios de la proteína.

Ventajas de las enzimas sobre los catalizadores inorgánicos:

- Velocidades de reacción más elevadas.
- son más eficientes.
- condiciones de reacción más suaves (T<100C, presión atmosférica, pH
fisiológico).
- mayor especificidad de reacción (Sustratos, reactivos y no subproductos).
- capacidad para la regulación (Control alostérico, modificación covalente
“enzima”).
 CONCEPTOS:
1. Sitio activo: lugar donde se lleva a cabo la catálisis enzimática.
2. Sitio alostérico: Lugar de unión a moléculas pequeñas, cuyo efecto es un
cambio en el sitio activo o en el sitio de unión a sustrato, que modulan la
actividad enzimática.

Existen dos teorías para explicar la unión específica:

1. Teoría de la llave, cerradura: supone que la estructura del sustrato (llave) y la
del centro activo del enzima (cerradura) son complementarias.
2. La teoría del ajuste inducido: el centro activo de la enzima adapta su forma
en presencia del sustrato.

Clasificación de las enzimas por grupo y función:

Muchas enzimas requieren un componente no proteico para su funcionamiento:
- Cofactor (Iones): Elementos inorgánicos. De origen no biológico. Es decir
elementos de la tabla periódica. Ej. MAGNESIO.
- Coenzima: Molécula orgánica.
- grupo prostético: es la Coenzima o cofactor, que se encuentra unido de
forma permanente a la enzima.

Estructura de las enzimas:

- Enzima holoenzima, apoenzima (Parte proteínica) y parte no proteínica
(Cofactores y coenzimas), grupo prostético (Unión fuerte), unidos mediante
enlaces covalentes.
- Cofactores: Uno o más iones inorgánicos.
- Coenzimas: Moléculas orgánica o metalo-orgánicas complejas.
 MODO DE ACCION ENZIMATICA

Ejemplos de cofactores, coenzimas y grupos prostéticos:

Cofactor como magnesio, requerido por ejemplo para ADN polimerasa.
Coenzima como vitaminas, por ejemplo coenzima q10.
Grupo prostético; grupo hemo, como en la hemoglobina. (Permite el transporte de
CO2).

Efectos del pH sobre la actividad enzimática:

Cambio en la ionización de los residuos de aminoácidos implicados en la unión del

sustrato, cambio en la ionización de residuos de aminoácidos implicados en la catálisis,
cambio en la ionización de grupos del sustrato, cambio en la ionización de residuos de
aminoácidos implicados en la estabilidad de la enzima.

Propiedades y mecanismos cinéticos de las enzimas:

¿cómo medir la velocidad de una reacción?
En un ensayo de velocidad de reacción (cinética), hay varias limitantes. Cantidad de
sustrato no es constante enzimas cambian su actividad por ph o temperatura. La
velocidad se mide en la fase de inicio de la reacción, cuando hay linearidad (V0) esto
permite caracterizar las propiedades de la enzima.
 Relación entre la concentración de sustrato y la velocidad inicial de reacción (V0):
Ecuación de Michaelis-Menten:
- Vmax se alcanza cuando todos los sitios activos están saturados de sustrato.
- Vmax: Velocidad en transformación de sustrato en producto donde el
sustrato está ocupando todos los sitios activos de las enzimas disponibles.
- Km: Constante de Michaelis es la concentración de sustrato donde las
enzima está trabajando a la mitad de su Vmax.

Ecuación de michaelis-menten:

¿Cómo interpretar los valores de Km?

- Un valor bajo de Km indica que la enzima requiere solo una pequeña
cantidad de sustrato para estar saturada, por lo que su velocidad máxima se
alcanza a concentraciones bajas. Generalmente nos referimos a la Km como
una medida de la AFINIDAD de la enzima por su sustrato. Hay una relación
inversa entre valor de Km y afinidad: a MAYOR Km MENOR afinidad, y
viceversa.
Ecuación de lineweaver y burk dobles recíprocos:

Permite linearizar la curva y se puede estimar Vmax y km de forma precisa.

 Las enzimas tienen su actividad catalítica a un rango de pH determinado.

 Las enzimas tienen su actividad catalítica a un rango específico de
temperatura.
 Cinética enzimática parte II: La actividad enzimática puede ser regulada.

Tipos de regulación:
1. Regulación de la cantidad de la enzima (inducción o represión a nivel génico;
traducción proteica; degradación de proteínas).
2. Regulación de la compartimentalización, regulación de la actividad de la
enzima preexistente: Activación por unión a cofactores y coenzimas, activación
o inhibición por moléculas reguladoras y la regulación por retroalimentación.
3. Regulación por compartimentalización: Concentración diferencial de enzimas,
barreras de difusión específica para sustratos y/o productos, mantenimiento de
microambiente químico esencial para funcionamiento de enzima (ejemplo: pH),
protección de las enzimas de inhibidores y/o competidores, aislamiento de
componentes tóxicos de algunas actividades enzimáticas, dañinas para la célula
(ejemplo radicales libres en respiración celular).
Activación o inhibición por moléculas reguladoras:
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien
disminuyen su actividad como activadores o inhibidores. Molécula reguladora no se
une permanentemente a la enzima seria reversible y la que se une permanentemente
a la enzima seria irreversible.
Inhibición de enzimas:
1. Isostérico (El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio activo).
2. Alostérico (El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une el sustrato (sitio
alostérico).

TIPOS DE INHIBIDORES

- Competitivo:
El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la unión del sustrato. Inhibidor
competitivo ↑Km, no cambia Vmax. Su efecto se contrarresta cuando ↑ [S]. Compiten
con el sustrato por su sitio de unión. Reduce la concentración de enzima libre
disponible.
- Acompetitivo:
 El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato interfiriendo con la formación de
producto. Inhibidor acompetitivo ↓Km, ↓Vmax. Inhibidores cuyo efecto No se
contrarresta incrementando la concentración del sustrato.
- No competitivo:
Es un tipo especial de inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la enzima libre y
al complejo enzima-sustrato. Inhibidor no competitivo No cambia Km, ↓Vmax.
- Mixto:
El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzimas sustrato,
interfiriendo la unión del sustrato y la formación del producto. Inhibidor mixto ↑Km,
↓Vmax.

Ejemplo fármacos inhibidores enzimáticos (Inhibe):

- Las estatinas, amoxicilina, omeprazol.

Factores que afectan la velocidad de una reacción catalizada por enzimas:

- Concentración de sustrato o sustratos (cofactores), concentración de
enzima, inhibidores, activadores, pH, temperatura.
Reacción catalizada enzimáticamente:
Del tipo Reversible:

Del tipo Irreversible simplificada:

Regulación de la actividad enzimática por unión a la enzima de ligandos que no son
sustrato:
- Inhibidor (Molécula o ion que al unirse a la enzima produce una
disminución en la velocidad de la reacción catalizada), activador (Molécula
o ion que al unirse a la enzima produce un aumento en la velocidad de la
reacción catalizada).
Constante de especificidad- Eficiencia cinética o catalítica (Vmax/Km o kcat/Km):
- Indica cuál es el mejor sustrato de una enzima (Aquél que tenga la mayor K
de especificidad). Indica la eficiencia catalítica de la enzima a
concentraciones de sustrato por debajo de los niveles de saturación.
Representa el paso de unión de la enzima y el sustrato (cualquier factor que
afecte esta K está afectando el paso de unión).

Unidades de los parámetros cinéticos:

Parámetros cinéticos: “ Conceptos y definición”.

- Km (Constante para cada enzima): Concentración de S a la que V0 es ½

Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S. Cuanto menor es
Km, mayor es la afinidad de la enzima por S. v = Vmax / 2.
- Kcat (Constante para cada enzima): Número de recambio, número de
moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y
unidad de tiempo, en condiciones saturantes del sustrato. Kcat = Vmax /
[E]total o kcat = Vmax / [sitios activos].
 - Vmax (Velocidad máxima teórica): La velocidad cuando todos los centros
activos están ocupados con sustrato. Vmax = kcat[E]total.

TEMA IX METABOLISMO:
Enzimas regulatorias:
- Enzimas que controlan las rutas metabólicas. De ellas depende la velocidad
de las rutas completa. Normalmente es la primera enzima de la ruta
metabólica. Las enzimas regulatorias permiten a la célula a responder a las
demandas fisiológicas y controlar las vías metabólicas.
Regulación alostérica:
Enzima cuya actividad está regulada mediante un centro alostérico, que es un sitio
distinto del centro activo de la enzima, al que se une un regulador de manera
reversible y no covalente. La unión de este regulador modifica la estructura
tridimensional de la enzima y llega a afectar la configuración del sitio activo, por lo que
aumenta o disminuye su actividad, según el caso. Regulación alostérica afecta la curva
hiperbólica de Michaelis Menten, la transforma en una curva sigmoidal, los parámetros
cinéticos y las enzimas.

Regulación de la actividad enzimática por proteólisis limitada:

Consiste en la hidrolisis de uno o pocos enlaces peptídicos específicos en la molécula
precursora, produce formas activas a partir de precursores inactivos, requiere una
proteasa especifica (Ej: Proteasas digestivas)

Regulación por retroalimentación:

Inhibición alostérica heterotrófica por producto. Se une en un sitio regulatorio no en el
sitio activo.
 Metabolismo de los carbohidratos
Los carbohidratos están compuestos por carbono, hidrogeno y oxígeno.
¿Cuál es su función? : Obtener energía “ATP”.

OLIGO: 2 A 10.
POLI: CORRESPONDE A UNA MACROMOLECULA “GLUCOGENO”.
MONO: 1. Ej. GLUCOSA.

Aldehído: Corresponde a un carbono unido por doble enlace a un hidrogeno.

Cetonas: Corresponde a un carbono unido por doble enlace a un carbono (2 CH 2 OH).
DIGESTION, ABSORCION Y TRANSPORTE DE CARBOHIDRATOS.
Glucosa:
Monosacárido, que tiene tres posibles destinos.
1. Glucosa para reserva o almacenamiento: Este tipo de reserva se produce
cuando el consumo de azúcar genera un aumento de ella misma en la sangre.
Al existir este aumento, se activan señales que generan que se libere insulina
desde el páncreas, para captar esta glucosa y generar dos tipos de reserva, una
instantánea, que será ocupada durante los periodos de ayuno, espacio entre
comidas o actividad física realizada durante el día, con el fin de obtener energía
para esos procesos específicos. Esta reserva dura solamente 24 horas como
máximo.
Los destinos de almacenamiento son el hígado y el musculo.
Dependiendo de donde se almacene la glucosa, tendrá una función diferente.
 - Si la reserva de glucosa se lleva al hígado: la función corresponderá a
regular los niveles de glucosa en sangre.
- Si la glucosa es llevada de reserva al musculo, es para que este tenga la
energía necesaria al momento de realizar actividad física.
¿Pero porque se almacena en el musculo?: porque este presenta una deficiencia de la
glucosa 6 fosfato.
Ruta de las pentosas fosfato:
Corresponde a una ruta de carácter alternativo llevado a cabo por una molécula
reducida NADH. (FADH2)
Esta ruta forma NADH, con el fin de transportar electrones. El nadh además se forma
para poder sintetizar ácidos grasos. Es por esto que también se utiliza para el
transporte de electrones como materia prima para el paso a la intermembrana
(deshidrogenasas).
- Ribosa 6 fosfato: Materia prima de formación en la ruta, que sirve de
precursora para la creación de otro tipo de azucares.
La ruta de las pentosas fosfato es un proceso catabólico y oxidativo.

Glicolisis:
Objetivo principal.
- Formar piruvato. Se lleva a cabo en el citosol, lo que realiza es una
oxidación de la glucosa para formar dos piruvatos.
Sus principales productos son el ATP y el NADH.
Tiene etapas de gasto energético:
- En la primera invierte energía. Una molécula de ATP.
Enzimas reguladoras de la glicolisis:
- HEXOQUINASA O GLUCOQUINASA. (ALOSTERICA) AÑADE GRUPO
FOSFATO.
- FRUCTOQUINASA-1. (ALOSTERICA)
- PIRUVATO QUINASA. (ALOSTERICA)
- Poseen regulación de tipo alostérica, con transporte por isoformas, son
PROCESOS IRREVERSIBLES.
- Productos de formación de la glicolisis en balance:
 - 2 NADH + 4 ATP. (- 2 atp´s gastados para iniciar el proceso)
- Da lugar a una producción NETA DE ATP = 2.

Piruvato: ¿Para que lo necesitamos?, para la producción de ATP y en los procesos de

respiración celular. “PORQUE EL ORGANISMO SIEMPRE REQUIERE DE ENERGIA”.

ADP: ADENOSIN DI FOSFATO. - REGULA LA FOSFOFRUCTOQUINASA.

ATP: ADENOSIN TRI FOSTATO.
CITRATO.
*SON MOLECULAS ENERGETICAMENTE BAJAS.

La formación de glucosa, es un proceso anabólico

Delta G negativo: LA REACCION SERA ESPONTANEA: es decir el equilibrio hacia los
productos se generara de forma reversible.
*Casi todas las reacciones de los procesos metabólicos son DELTA G NEGATIVO.
SI EL DELTA G FUESE POSITIVO, LA REACCION SERIA NO ESPONTANEA.

*recordar: KM es la relación entre la enzima y su sustrato. Es decir, la afinidad de la

enzima por el valor o cantidad de sustrato.
A MENOR KM. MAYOR SERA LA AFINIDAD DE LA ENZIMA POR SU SUSTRATO.
A MAYOR KM. MENOR SERA LA AFINIDAD DE LA ENZIMA POR SU SUSTRATO.

Regulación de la Piruvato quinasa: por alosterismo y fosforilación.

SI NO HAY CONDICIONES DE OXIGENO EN LA CELULA…

Si la célula no tiene oxígeno, no se puede generar la respiración celular y por ende no
tendrá atp. Por lo que ocurrirá el proceso de FERMENTACIÓN. Con el fin de hacer que
el NADH vuelva a su forma reducida.
El fin especifico es regenerar el NADH, para formar piruvato y ATP.
En este caso el piruvato pasa a ser lactato.

TRANSPORTADORES DE GLUCOSA:
Glut 4: Transportador que aumenta el ingreso de glucosa a las células.

CICLO DE CORI:
Se realiza para obtener glucosa a partir de lactato.
Ciclo que tiene lugar en el metabolismo de los hidratos de carbono, en el que el
glucógeno muscular se oxida a ácido láctico; este llega al hígado, donde se convierte,
vía gluconeogénesis, en glucosa, la cual es transportada nuevamente al músculo,
donde se almacena como glucógeno.
*Explicación resumida: Tomo el lactato del musculo, lo ingreso a la sangre, llega al
hígado, se regenera y vuelve a formar glucosa.

GLUCONEOGENESIS:
GLUCO= Glucosa
NEO= Creación de algo.
GENESIS= Destrucción.
Es una ruta de obtención de glucosa a partir de carbohidratos, glicerol o piruvato.
Es una ruta anabólica, que requiere de energía, ya que sintetiza a la glucosa.

SINTESIS DE LOS ACIDOS GRASOS:

*GLUCAGON, da la orden de degradar tejido adiposo “Triglicéridos”.
Relación directa con la beta oxidación: RUPTURA DE ACETIL COA.
Cuerpos cetónicos: SON precursores de obtención de energía rápida a órganos
externos. Ej. Cerebro. Viajan rápidamente por el torrente sanguíneo, llegan al órgano
que requiere de energía, este los toma y los transforma en energía para seguir
reacciones catabólicas y anabólicas. Es decir actúan como sustrato energético externo.

LA BETAOXIDACION, EN CONDICIONES DE OXIGENO OCURRE EN LA MITROCONDRIA.

SIN OXIGENO OCURRE EN EL CITOSOL.
OXIDANDO AL PIRUVATO PARA FORMAR ACETIL COA. QUE IRA DE FORMA DIRECTA
AL CICLO DE KREBS.
En el proceso de metabolismo de los ácidos grasos. La piruvato quinasa y fosfatasa
con REGULADORAS.
 CICLO DE KREBS
Es una ruta anfibotica. Es decir que no solo es participe de la respiración celular en
una sola vía, si no que en varias. Es por esto que al ser una ruta anfibotica o
anaplerotica permite el ingreso o paso de moléculas externas al proceso. Pero
complementarias a la vez de otras rutas.
Su molécula precursora es el Acetil coa.
Genera un contenido balanceado de productos de 3NADH – 1 FADH – 1 GTP o ATP.
Posee 3 enzimas reguladoras.
1. Citrato sintasa.
2. Isocitrato. Activada por el calcio, inhibida por el ATP.
3. Alfacetoglutarato. Activada por la succetilcoa.

Lanzaderas:
Son transformaciones de las moléculas para generar transporte. Desde el citosol
a la mitocondria. Y viceversa.
1. Lanzadera malato aspartato: El NADH cede electrones y se transforma en
malato. Y asi este entra al citosol.
Esta transformación es obra de las enzimas DESHIDROGENASAS.
MOLECULA IMPOTANTE: GLICEROL FOSFATO. NADH Y FADH 2.
2. Lanzadera glicerol 3 fosfato: se da desde el citosol hasta el espacio
intermembrana de la mitocondria. Con el fin de poder ingresar a la cadena
transportadora de electrones.
Los electrones que vienen del NADH REDUCIDO, son transportados por el
FADH.
IMPORTANTE:
ACETIL COA -- acidos grasos (oxidación)
-- piruvato (oxidación).
FUNCION VITAL EN EL CICLO DE KREBS.

COMPLEJOS DE LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES: membrana interna.

 1. Complejo I: NADH-Coenzima Q oxidorreductasa o NADH deshidrogenasa,
Complejo encargado de la oxidación de NADH.
2. Complejo II: Succinato deshidrogenasa o succinato coenzima Q reductasa,
Complejo encargado de la oxidación de FADH2.
3. Complejo III: Citocromo bc1 o Coenzima Q-citocromo C reductasa o Ubiquinol-
citocromo-C reductas.
4. Complejo IV: Citocromo C oxidasa.

INHIBIDORES Y DESACOPLANTES:
Un inhibidor de la fosforilación oxidativa es una sustancia capaces de unirse al
complejo V o ATPsintasa impidiendo el retorno de protones desde el espacio
intermembrana a la matriz mitocondrial, por lo que no se utiliza la fuerza protón
motriz, esto, en conjunto inhibido la cadena transportadora de electrones, provocando
finalmente que no se produzca ATP. Por contraparte, un desacoplante de la
fosforilación oxidativa es una sustancia capaz de unirse a la membrana interna
mitocondrial formando “poros” de paso para protones, disipando el gradiente
electroquímico, provocando que la cadena transportadora continúe, pero no haya
formación de ATP por fosforilación oxidativa por falta de potencial de protones.

ATP SINTASA FUNCIONAMIENTO:

La ATPsintasa es un complejo proteico, también denominado complejo V, y tiene la
función de realizar la fosforilación oxidativa, es decir, la adición de un grupo fosfato
(Pi) a una molécula de adenosindifosfato (ADP) para producir adenosintrifosfato (ATP).
La ATPsintasa presenta dos dominios, uno canalizador de protones, F0, que atraviesa la
membrana interna mitocondrial y es la encargada de generar la catálisis rotacional
gracias al paso de protones por este dominio, permitiendo hacer uso de la fuera
protón motriz que permite catalizar la síntesis de ATP por el dominio catalítico,
denominado F1, el cual está situado hacia la matriz mitocondrial.

RESUMENES
1.- Glicólisis: Es una ruta catabólica de degradación de la glucosa y otras hexosas para
la producción de 2 moléculas de piruvato, 2 de NADH y 2 de ATP neto. Esta ruta ocurre
en el citosol y es activada en requerimientos de energía, no necesita oxígeno.
2.-beta-oxidación: Es una ruta catabólica oxidativa de ácidos grasos de cadena larga
provenientes de tejido adiposo, que fueron transportadores por torrente sanguíneo
para llegar a las mitocondrias hepáticas, donde a partir de estas moléculas se obtiene
Acetil-CoA el que ingresará al ciclo de Krebs para obtener altos niveles de poder
reductor para la síntesis de ATP por fosforilación oxidativa. Cabe destacar que el
balance energético de esta ruta dependerá de largo del ácido graso, pero será mucho
mayor que el obtenido por molécula de glucosa.
3.- Ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico: Este ciclo es de carácter anfibólico, lo que
significa que es catabólico y anabólico, situado en la matriz mitocondrial. Este tiene la
función principal de formar poder reductor en forma de NADH y FADH2 para la
respiración celular, permitiendo la obtención de elevados niveles de ATP. Además,
participa ingresando y entregando diversos intermediarios metabólicos para otras
rutas metabólicas como la síntesis de aminoácidos, gluconeogénesis, entre otros.
4.- Cadena transportadora de electrones: Es un proceso que ocurre en la membrana
interna mitocondrial, gracias a 4 complejos proteicos y otras moléculas con capacidad
oxidativa y reductiva, que permiten el paso de electrones inicialmente desde NADH y
FADH2 hacia el complejo I y II, respectivamente, siendo el complejo I, III y IV, capaces
de generar el paso de protones desde la matriz al espacio intermembranoso para
generar un gradiente electroquímico que será utilizado posteriormente en la
fosforilación oxidativa.
5.- Fosforilación oxidativa: Es un proceso que ocurre en la membrana interna
mitocondrial gracias al complejo V o ATP sintasa, en la cual se sintetiza ATP gracias a la
fuerza protón motriz generada de la cadena transportadora de electrones.
Cuadro resumen: