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Bioquímica Básica
Mauricio Urquiza
1. ¿Cuáles son las características generales que tienen los aminoácidos que hacen
parte de las proteínas?
3. ¿Qué es el enlace peptídico y cual cree que es el papel que juega en la estructura
de la proteína?
4. ¿Las proteínas humanas están constituidas por aminoácidos dextrógiros o
aminoácidos levógiros?
5. ¿Qué son las proteínas? ¿Cómo se puede explicar la gran diversidad de proteínas
que hay en un organismo vivo?
13. ¿Que es la estructura cuaternaria de una proteína? ¿Todas las proteínas tienen
una estructura cuaternaria?
Sustrato
Enzima [FP] 0.1 mM [FP] 10 mM
(ml)
Vo (nmol/min) Vo (nmol/min)
5 1.920 6.307
10 4.059 13.169
15 5.956 19.145
20 7.766 25.694
25 9.479 32.282
30 11.844 37.882
Utilizando la ecuación de Michaelis-Menten explique sus respuestas
a) ¿Cómo varia la velocidad de la reacción en función de la cantidad de enzima
añadida?
b) ¿Qué pasa si dividimos la velocidad registrada por la cantidad de enzima
añadida al ensayo?
20. La actividad de la Acetil-CoA carboxilasa, medida con tres diferentes
concentraciones de enzima y a diferentes concentraciones de sustrato fue la siguiente
(volumen de la reacción = 100μL):
Enzima (mg de
0.1 0.2 0.5
proteína)
[AcetilCoA] (mM) Vo (nmol/ min)
0.05 0.275 0.546 1.373
0.14 0.482 1.001 2.502
0.23 0.580 1.185 2.891
0.32 0.642 1.385 3.463
0.50 0.755 1.494 3.656
0.59 0.766 1.497 3.810
Para este experimento:
a) Calcular para cada experimento el valor de Km y el valor de Vmax.
b) ¿Son los valores de Km y Vmax iguales o diferentes?
c) Explique si lo que observó es lo que esperaba obtener
d) Sabiendo que la enzima pesa 220 000 g/mol, haga una gráfica de Vmax vs mmol de
enzima.
e) ¿Qué representa la pendiente de esta gráfica?
f) ¿En qué se parece el valor anterior a la Actividad específica = Vmax/mg de proteína
en mmol * min-1 * mg de enzima-1?
g) ¿Qué pasa con la medida de actividad específica cuando la enzima no está pura?
23. Los siguientes valores de velocidad inicial de enzimas fueron obtenidos para la -
Quimotripsina actuando sobre un sustrato artificial (ester etílico de acetil-L-triptofano):
pH V (UI)
5.4 300
5.6 290
5.8 250
6.4 210
6.5 110
6.6 80
6.8 60
7.2 40
7.4 20
7.8 10
8.0 30
8.4 50
9.0 150
24. Se realizaron estudios de inhibición para dos enzimas diferentes presentes en el suero
bovino. Se varió la concentración de sustrato en ausencia y en presencia de tres
concentraciones diferentes de inhibidores de cada enzima. En cada caso encontrar:
a) El tipo de inhibición.
b) El valor de Km y Vmax.
c) El valor de Ki para el inhibidor.
[Bromolevamisol] (mM) 0 8 16 40
[Sustrato] [FP](mM) Velocidades iniciales (mmolxmin-1
/ mgProt.-1)
0.1 0.231 0.210 0.191 0.158
0.3 0.431 0.369 0.309 0.239
0.7 0.607 0.488 0.425 0.277
1.3 0.751 0.599 0.467 0.304
1.8 0.811 0.657 0.530 0.319
2.6 0.912 0.657 0.546 0.328
4.1 0.957 0.688 0.561 0.351
5.8 0.981 0.741 0.558 0.344
0 0.73 2.49
5 0.53 2.29
10 0.42 2.15
25 0.26 1.78
50 0.16 1.4
100 0.09 0.98
26. ¿Cuáles son los principales factores que alteran la velocidad de las reacciones
enzimáticas?
27. ¿Cómo afecta la concentración del sustrato a la velocidad de las reacciones
enzimáticas?
28. ¿Qué son los cofactores enzimáticos?
29. ¿Cuál es la relación entre las vitaminas y los cofactores enzimáticos?
30. Los siguientes resultados describen el efecto de un inhibidor sobre la actividad
enzimática de una enzima. Determinar:
a) Vmax en presencia y ausencia de un inhibidor
b) Km en presencia y ausencia de un inhibidor
c) Ki
d) Tipo de inhibición
31. Un bioquímico estudia las propiedades de una enzima metabólica que acaba de aislar.
Obtiene datos cinéticos en presencia y en ausencia de dos inhibidores diferentes (A y B).
La identidad de los inhibidores es desconocida, pero sabemos que uno de ellos es un
análogo de sustrato mientras que el otro es un agente alquilante. Determinar:
a) Km y Vmax de la enzima;
b) ¿Cuál inhibidor es el análogo de sustrato? ¿Cuál es el agente alquilante?
c) Ki para ambos inhibidores;
d) Cuál sería la Vo para esta reacción enzimática en [S] = 3 x 10-4 M y en presencia
de la Inhibidor [A] = 2 x 10 -5 M ?
32. Se estudian las propiedades cinéticas de dos enzimas (A y B). A partir de los
resultados que se muestran a continuación, determine si constituyen una enzima ordinaria
o una enzima alostérica. Explicar la forma de las curvas que representan la velocidad, v,
en relación a la concentración de sustrato, [S].