SESIÓN 4

UNIDAD 2 E INICIOS
DE LA 3
 El agua es considerada un
disolvente universal, ya que
es el líquido que más
sustancias disuelve, cualidad
vinculada a su condición de
“molécula polar”. ¿Qué
significa esto? por su
particular conformación
(dos átomos de hidrógeno y
un átomo de oxígeno, unidos
por dos enlaces covalentes)
la molécula de agua tiene
una carga total neutra: es

AGUA COMO
decir, tiene igual número de
protones y de neutrones

SOLVENTE
POLARIDAD
DEL AGUA
El agua tiene una estructura molecular
simple. Está compuesta por un átomo de
oxígeno y dos de hidrógeno. Cada átomo
de hidrógeno se encuentra unido
covalentemente al oxígeno por medio de
un par de electrones de enlace. El oxígeno
tiene además dos pares de electrones no
enlazantes
PUENTES DE
HIDROGENO
• La fuerza de un puente de hidrógeno es de gran estabilidad, pero menor
a la de un enlace covalente o electrovalente.

• Actúa tanto en moléculas orgánicos (como el ADN) e inorgánicas (tales

como el agua).

• Posee características de una atracción electrostática polar, aunque

también tiene características del enlace covalente.

• La fuerza de los puentes de hidrógeno puede ser desde muy débil (1-2
kJ/mol) e extremadamente fuertes (mayor a 155 kJ/mol).

• Su longitud depende de la fuerza de enlace, temperatura y presión y su

fuerza de enlace depende de temperatura, presión, ángulo y ambiente.

• El ejemplo de enlace de hidrógeno más conocido es el característico de

las moléculas de agua.

• Es responsable de puntos de ebullición, fusión y viscosidad muy altos de

algunas sustancias en comparación con moléculas con carencia de este
INTERACCIONE
S HIDROFÍLICAS
La interacción hidrofóbica se produce cuando al plegarse un
polipéptido los radicales hidrófobos se acercan debido a que
son excluidos por el agua

Luego, las moléculas de agua muy ordenadas en cubierta de

solvatación se liberan del interior aumentando el desorden
(entropía) de las moléculas del agua. La variación de entropía
favorable es una fuerza impulsora fundamental en el
plegamiento proteico. Son aquellas que ocurren entre
moléculas apolares, es decir que le dan rechazo al agua. Ej:
agua y aceite.
 UNIDAD 3:
PROTEÍNAS
¿QUE ES UNA
PROTEÍNA?
Molécula compuesta de aminoácidos que el
cuerpo necesita para funcionar de forma
adecuada. Son la base de las estructuras del
cuerpo, tales como la piel y el cabello, y de
sustancias como las enzimas, las citocinas y
los anticuerpos.
COMPOSICI
ÓN DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas muy
complejas, en cuya composición
elemental se encuentran siempre
C,H,ON,P,S
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para
formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los
pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los
aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza
aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar
al cuerpo a:
•Descomponer los alimentos
•Crecer
•Reparar tejidos corporales
•Llevar a cabo muchas otras funciones corporales
GRUPOS DE
AMINOÁCI
DOS
•Aminoácidos esenciales
•Aminoácidos no esenciales
•Aminoácidos condicionales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los
puede producir el cuerpo. En
consecuencia, deben provenir de los
alimentos.
Los 9 aminoácidos esenciales son:
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros

cuerpos pueden producir el aminoácido,
aun cuando no lo obtengamos de los
alimentos que consumimos. Los
aminoácidos no esenciales incluyen:
alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina.
AMINOÁCIDOS
CONDICIONALES
•Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en
momentos de enfermedad y estrés.
•Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina,
glicina, ornitina, prolina y serina.
TIPOS DE
PROTEÍNAS
Dependiendo de la composición
química que posean
hay proteínas simples y
proteínas conjugadas, también
conocidas como
heteroproteínas. Las simples se
dividen a su vez en
escleroproteínas y
esferoproteínas
PROTEÍNAS
SIMPLES
Las proteínas simples u holoproteínas
son las que están compuestas
exclusivamente por aminoácidos. Las
proteínas conjugadas o
heteroproteínas son las que están
compuestas por aminoácidos y otra
sustancia de naturaleza no proteica
que recibe el nombre de grupo
prostético.
EJEMPLOS Globulares
Prolaminas
Gluteninas
Albúminas
Hormonastirotropina
Enzimas Fibrosas
Colágenos
Queratinas
Elastinas
Fibroínas
PROTEÍNAS CONJUGADAS

Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por
aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de
grupo prostético.
EJEMPLOS
Glucoproteínas:
Son moléculas formadas por una fracción glucídica y una fracción proteica unidas
por enlaces covalentes. Son glucoproteínas algunas hormonas y determinadas
enzimas por ejemplo.
Lipoproteínas:
Son complejos macromoleculares formados por un núcleo que contiene lípidos
apolares y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y
proteínas. Actúan como transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los
tejidos a través de la sangre.
TIPOS DE
LIPOPROTEÍ
NAS
Lipoproteínas de alta densidad
(HDL)
• Lipoproteínas de baja densidad
(LDL)
• Lipoproteínas de muy baja
densidad (VLDL)
NÚCLEO
PROTEÍNAS
Nucleoproteínas Son proteínas
estructuralmente asociadas con un
ácido nucleíco que puede ser ARN
o ADN. Se caracterizan
fundamentalmente porque forman
complejos estables con los ácidos
nucleicos.
 SÍNTESIS PROTEICAS
La síntesis de proteínas tiene dos etapas fundamentales:
1.- Etapa de transcripción
2.- Etapa de traducción
TRANSCRIP
CIÓN
Esta etapa ocurre en el núcleo de las
células eucariotas, la secuencia se
transcribe en
una molécula de ácido ribonucleico
(ARN), el cual se denomina como
ARN mensajero
(ARNm). La transcripción tiene tres
etapas importantes.
o Iniciación
o Elongación
o Terminación
INICIACIÓN
La enzima ARN Polimerasa II y los factores de transcripción, se unen a la caja
TATAAA y sirve de señal para identificar el sitio donde inicia la transcripción. La
unión de la ARN polimerasa II a la caja TATA permite el desdoblamiento del ADN y
la separación de las dos cadenas (de ADN).
ELONGACIÓN
En esta fase, el ADN se encuentra desdoblado y las bases nitrogenadas
complementarias separadas. La enzima ARN polimerasa II avanza a lo largo de la
cadena de ADN. Los nucleótidos se añaden en orden complementario según la base
nitrogenada: o La adenina con el uracilo del ARN (A – U) o La timina con la adenina
(T – A) o La citosina con la guanina y viceversa (C – G, G – C).
TERMINACIÓN
El ADN de las células eucariotas contiene regiones de proteínas llamadas axones, y
otras que no codifican proteínas llamadas intrones. El ARNm transcrito, copia las
dos regiones (axones e intrones), y recibe el nombre de ARNm inmaduro o pre-
ARNm, el cual tiene que pasar por el siguiente proceso, consistente en la eliminación
de los intrones para convertirse en un ARN maduro. Este proceso se le conoce como
splicing, y sale del núcleo al citoplasma donde se lleva la información necesaria para
la síntesis de proteínas e iniciar el proceso de la traducción