Bioquímica

Qué es la bioquímica?
 La bioquímica es una rama de la ciencia que estudia la composición química de los 
seres vivos

 Todo ser vivo contiene carbono y en general las moléculas biológicas están

compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y 
azufre.
Orígenes
  1828 de Friedrich Wöhler que publicó un artículo acerca de la síntesis de urea
 1833 La diastasa fue la primera enzima descubierta por Anselme Payen y 
Jean-François Persoz
 1866 El término Bioquímica fue acuñado por el fisiólogo y químico alemán Félix von
Hoppe- Seyler
Objetivo
 La bioquímica es la ciencia que explica la vida utilizando el lenguaje de la química,
estudia los proceso biológicos a nivel molecular empleando técnicas químicas, fisica
y biológicas.

 Composición química de los seres vivos (las biomoléculas)

 Relaciones que se establecen entre dichos componentes (interacciones)
 Transformaciones en los seres vivos (metabolismo)
 Regulación de dichos procesos (fisiología)
Campos de estudio
La bioquímica puede dividirse en tres grandes campos de estudio:
 Estructural: estudia la composición, conformación, configuración, y estructura de
las moléculas de las células, relacionándolas con su función bioquímica.
 Metabólica: estudia las transformaciones, funciones y reacciones químicas que
sufren o llevan a cabo las moléculas en los organismos vivos.
 Molecular: estudia la química de los procesos y moléculas implicados en la
transmisión y almacenamiento de información biológica.
Ramas de la Bioquímica
 Bioquímica estructural
 Enzimología
 Inmunología
 Endocrinología
 Neuroquímica
 Virología
 Toxicología
 Genética
Conceptos básicos
 Enlace químico

 Enlace covalente

 Enlace iónico

 Enlace metálico
Agua
Características físicas:
 Su densidad es de 1g/cm3.
 Amplio margen de temperaturas en fase líquida 
 Elevada constante dieléctrica
 Calor específico y calor de vaporización elevados
 Tensión superficial muy elevada
Características químicas:
 Fórmula química es H₂O
 La molécula del agua tiene carga eléctrica positiva en un lado y negativa en el otro.
 Tienen un carácter dipolar
 Contiene minerales y nutrientes de gran valor.
 El agua pura tiene un pH neutro de 7.
 Reacciona con los óxidos ácidos, los óxidos básicos y el metal.
 Cuando se une el agua y las sales, se forman los hidratos.
Importancia de las propiedades físicas y químicas del agua:
 El hielo (agua en estado sólido)
 Las grandes masas de agua
 El agua disuelve muchas sustancias y las retiene, aunque varíe la temperatura.
 Plantas y animales equilibran su temperatura mediante la transpiración
 Es un importante medio de intercambio de la energía
Enlace de hidrógeno
 El enlace de hidrógeno o puente de hidrogeno  es la fuerza eminentemente
electrostática atractiva entre un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno
 unido covalentemente a otro átomo electronegativo.
Propiedades
 El enlace de hidrógeno presenta un cierto carácter covalente

 En condiciones óptimas esto supone un 10% de carácter covalente.

 La distancia interatómica entre el hidrógeno y el aceptor es menor que la suma de
sus radios de Van der Waals.

 La energía del enlace de hidrógeno depende del ángulo de enlace; es máxima

cuando los tres átomos (dador-hidrógeno-aceptor) están alineados y disminuye
cuando se disponen en ángulo
Electrólitos
 Un electrolito o electrólito es cualquier sustancia que contiene en su composición
iones libres, que hacen que se comporte como un conductor eléctrico.

 Los electrolitos existen como disoluciones de ácidos, bases o sales

Importancia fisiología de los electrolitos:
 Principales electrolitos son  sodio (Na+),  potasio (K+),  calcio (Ca2+), 
magnesio (Mg2+),  cloruro (Cl−), hidrógeno fosfato (HPO42−) y 
bicarbonato (HCO3−).

 Los electrolitos son importantes porque ayudan a:

 Equilibrar la cantidad de agua en su cuerpo
 Equilibrar el nivel de ácido/base (pH) de su cuerpo
 Transportar nutrientes a sus células
 Eliminar los desechos de sus células
 Funcionar a sus nervios, músculos, corazón y cerebro de la manera adecuada
Ácidos, base y pH.
 Los iones hidrógeno se generan espontáneamente en el agua pura mediante
disociación (ionización) de un pequeño porcentaje de moléculas de agua. 
 pH (potencial de hidrógeno) es una medida de la acidez o alcalinidad de una
disolución que indica la concentración de iones hidronio
pH = - log [H3O+]
 También se emplea el pOH = - log [OH-] para medir la concentración de iones OH−.

 Teniendo en cuanta que Kw = [H3O+] · [OH–] = 10–14, podemos obtener la siguiente

fórmula:
pH + pOH= 14
 La medida del pH es un valor que va desde 0 (máxima acidez) hasta 14 (máxima
basicidad). Se considera que una disolución es neutra cuando [H3O+] = [OH–], es
decir, cuando el pH = 7.
Ejemplos
Ejemplos
 pH (ácido clorhídrico HCl 1M) = 0

 pH (ácido de una batería) = 0-1

 pH (ácido gástrico) = 1,5
 pH (vinagre o limón) = 2,6

 pH (refresco de cola) = 3

 pH (café) = 5

 pH (leche) = 6

 pH (agua) = 7

 pH (sangre) = 7,4 

 pH (agua de mar) = 8

 pH (jabón) = 9-10

 pH (lejía) = 13

 pH (hidróxido de sodio NaOH 1M) = 14

Bioelementos
 Los bioelementos o biogénicos son los elementos químicos que constituyen los seres
vivos.
Así mismo, los bioelementos pueden ser clasificados de acuerdo a la función que
desempeñan en el organismo:
 Estructural: mantenimiento en la estructura del organismo (H, O, C, N, P, S)
 Esquelética: confieren rigidez (Ca, Mg, P, Si)
 Energética: forman parte de moléculas energéticas (C, O, H, P)
 Catalítica: catalizan reacciones y procesos bioquímicos (Fe, Co, Cu, I)
 Osmótica y Electrolítica: mantienen y regulan fenómenos osmóticos y potencial
electroquímico (Na, K, Cl)
Biomoléculas
 Las moléculas constituyentes de los seres vivos se denominan biomoléculas. A su
vez, atendiendo a su naturaleza, éstas se pueden clasificar en:

 Inorgánicas: agua, gases (oxígeno, dióxido de carbono), sales inorgánicas

(bicarbonato)
 Orgánicas: glúcidos (glucosa), lípidos (colesterol), proteínas (hemoglobina), ácidos
nucleicos (ADN y ARN).
 Las biomoléculas pueden ser también clasificadas de acuerdo con su grado de
complejidad así:
 Precursores: agua, dióxido de carbono (M<50Da)
 Intermedios metabólicos: piruvato y citrato (M >50 - 200 Da)
 Unidades estructurales : monosacáridos, ácidos grasos, aminoácidos, nucleótidos (M= 100-
300 Da)
 Macromoléculas: polisacáridos, grasas, proteínas y ácidos nucleicos.
 Supramacromoléculas:cromatina (ADN y proteína) o membranas (lípidos y proteínas)
Macromoléculas
 Hidratos de carbono o Carbohidratos
 Lípidos
 Ácidos nucleicos
 Proteínas
Carbohidratos
 Se les ha llamado hidratos de carbono o simplemente azúcares.
 Formados por carbono, hidrógeno y oxígeno.
 Ejemplos: azúcar, papel, madera y algodón.
 Los carbohidratos mas simples se denominan monosacáridos

 Generalmente tienen de 3 a 6 átomos de carbono en una cadena con un aldehído o

cetona terminal y varios grupos –OH.
 Los monosacáridos que tengan aldehído se llaman aldosas gliceraldehido
 Los monosacáridos que tengan cetonas se llaman cetosas  dihidroxiacetona
 Un monosacárido se clasifica según el número de átomos de C en su cadena, así:

Tipo # de carbonos
Triosa 3
Tetrosa 4
Pentosa 5
Hexosa 6

El gliceraldehido es una Dihidroxiacetona

aldotriosa es una cetotriosa
Características de los
monosacáridos en general
 Sabor dulce (dulzor relativo) segun el monosacárido

 Compuestos polares con altos puntos de fusion

 Formación de enlace de hidrógeno por sus grupos polares, siendo solubles en agua.
 Glucosa
• Dextrosa o azúcar de la sangre
• Monosacárido mas abundante
• Niveles normales: 70-110 mg/dL
• Exceso de este se almacena como
glicógeno o como grasas

Fructosa
•Azúcar de las frutas
•Uno de los componentes del
azúcar de mesa o sacarosa
•Edulcorante
Disacaridos
 Son un tipo de glúcidos formados por la unión de dos monosacáridos mediante un
enlace O-glucosídico.
 Según el extremo y la posición por donde se unan se clasifica como alfa o beta
pudiendo existir en la naturaleza estas combinaciones:

 Unión 1-4’: el carbono anomerico esta unido al atomo de O del C4 de otra molécula
de azúcar.

 Unión 1-6’: el carbono anomérico se une al oxigeno con el C6 del Segundo azúcar.

 Unión 1-1’ : los carbonos anoméricos de los dos azúcares se unen por medio de un
átomo de oxígeno
Union beta 1,4: Lactosa
 Presente en la leche de los mamíferos, a la que da su sabor dulce; empleada en la
industria farmacológica y en alimentación.
 Al separar la lactosa por hidrolisis se forman glucosa y galactosa
Union beta 1,6: Gentobiosa
 La union ocurre entre el C1 y el C6 en posicion beta. Raro de ver en disacáridos,
siendo un punto de ramificacion para los carbohidratos

 Su hidrólisis da 2 unidades de glucosa. Responsable del color del azafrán. Forma

parte de la estructura de la amigdalina que se halla en las almendras amargas, y en
las semillas de muchas frutas como melocotones o duraznos
Unión 1,1´: Sacarosa o azúcar
de mesa
 Azúcar de mesa
 La unión ocurre entre el C1 y el C1’ tanto de fructosa como de glucosa.
 Al verse conectados ambos carbonilos, se pierde su característica de compuesto
reductor, dando negativas las pruebas de Fehling, Barfoed y Benedict.
 Su hidrolisis produce glucosa y fructosa.
 Exceso en su consumo: causa de diabetes y aumento de peso
Celulosa
• Sustancia sólida, blanca, amorfa, inodora y sin sabor, e insoluble en agua, alcohol
y éter, que constituye la membrana celular de muchos hongos y vegetales; se
emplea en la fabricación de papel, algodón, tejidos, explosivos, barnices, etc.
• Presenta uniones beta 1,4´ entre las unidades de glucosa, que se obtiene por
hidrólisis
• Polimero mas abundante en la corteza terrestre
 Almidón.

• Sustancia sólida, blanca, amorfa sustancia con la que las plantas

almacenan su alimento en raíces (yuca), tubérculos (patata), frutas y
semillas (cereales). Importante reserva para las plantas y los seres
humanos pues proporciona gran parte de la energía que se consume en
los alimentos.
• Se compone de dos unidades de amilosa (20%) y amilopectina (80%)
• Presente en la papa y la yuca. Reacciona a la prueba de Lugol formando
un complejo de color azul violeta.

35
 Amilosa

• Uno de los constituyentes del almidon, que se une mediante

enlaces alfa 1,4´ siendo un polímero constituido por muchas
unidades de glucosa

36
 Amilopectina

• Otro de los constituyentes del almidon, que se une mediante

enlaces alfa 1,6´ siendo un polímero constituido por muchas
unidades de glucosa
37
Quitina y Quitosano
Quitina Quitosano
N-acetil-D-glucosamina D-glucosamina y N-Acetil-D-
glucosamina

Componente de paredes celulares Derivado desacetilado de la

de hongos, exoesqueleto de
crustáceos.
Altamente insoluble, pocas
aplicaciones.
Quitina
Múltiples aplicaciones por su
buena solubilidad (grupos -NH2
libres)

Polímero no tóxico, biocompatible, biodegradable. 38

 Fuentes de Quitina

Exoesqueletos de Camarón y
crustáceos

Exoesqueletos de
Gastrópodos
Cutícula de
artrópodos
Quitina

Pared celular
Moluscos
de hongos

39
 Películas

Piel Fibra
artificial dietaria

Usos del
quitosano

Hidrogeles Fertilizant
e

Tratamiento
de aguas
40
 Lípidos

 Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y
generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos.

 Además pueden contener también fósforo, nitrógeno y azufre . Todo lo que entra y sale
de las células tiene que atravesar las barreras lipídicas que forman las membranas
celulares.
 Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas
características:
 Son insolubles en agua u otros disolventes polares.
 Son solubles en disolventes orgánicos (no polares), como éter, cloroformo, benceno, etc.
 Son compuestos orgánicos reducidos que contienen gran cantidad de energía química que
puede ser extraída por oxidación.
 Funciones de
los lípidos

Reserva Transporte Estructural Biocatalizadora

Función de reserva.
 Los lípidos son la principal reserva energética del organismo.
 Un gramo de grasa produce 9.4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de
oxidación (los glúcidos sólo producen 4,1 kcal/gr).
 La gran cantidad de energía se debe a la oxidación de los ácidos grasos en las
mitocondrias.
Función estructural.
 Forman las bicapas lipídicas de las membranas citoplasmáticas y de los orgánulos
celulares.
 Cumplen esta función los fosfolípidos, los glucolípidos, el colesterol, etc.
 En los órganos, recubren estructuras y les dan consistencia, (ceras).
 Otros tienen función de protección térmica, (acilglicéridos, en animales de climas
fríos).
 Finalmente, protección mecánica, como la de los tejidos adiposos que están
situados en la planta del pie y en la palma de la mano del hombre.
Función biocatalizadora.
 Los biocatalizadores son sustancias que posibilitan o favorecen las reacciones
químicas que se producen en los seres vivos.
 Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las
prostaglandinas.
Función transportadora.
 El transporte de los lípidos desde el intestino hasta su lugar de utilización o hasta el
tejido adiposo, donde se almacenan.
 Se realiza mediante la emulsión de los lípidos gracias a los ácidos biliares y las
lipoproteínas, asociaciones de proteínas específicas con triacilglicéridos, colesterol,
fosfolípidos etc., que permiten su transporte por la sangre y la linfa.
 Lípidos  

Saponificables Insaponificables

Simples Complejos Terpenos Esteroides Prostaglandinas

Ceras Acilgliceridos Fosfolípidos Lipoproteínas Glucolípidos

Ácidos grasos
 Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de
tipo lineal.
 Cuentan con un número par de átomos de carbono (entre 4 y 24).
 Tienen en un extremo un grupo carboxilo (-COOH).
 En la naturaleza es muy raro encontrarlos en estados libre.
 Están formando parte de los lípidos y se obtienen a partir de ellos mediante la
ruptura por hidrólisis.
 Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos:

1. Ácidos grasos saturados

2. Ácidos grasos insaturados
 Los ácidos grasos saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono
 Los ácidos grasos insaturados tienen uno (monoinsaturados) o varios enlaces dobles
(poliinsaturados).
 Sus moléculas presentan codos dónde aparece un doble enlace.
 Esto provoca variaciones en sus propiedades como el punto de fusión
 Los ácidos grasos esenciales son ácidos grasos poliinsaturados, que no pueden ser
sintetizados por los animales y deben tomarse en la dieta.

 El cuerpo humano es capaz de producir todos los ácidos grasos que necesita, excepto
dos:
 el ácido linoléico, un ácido graso omega-6
 el ácido alfa-linolénico (ALA), un ácido graso omega-3
Propiedades químicas de los
ácidos grasos
 Los ácidos grasos se comportan como ácidos moderadamente fuertes, lo que les
permite realizar reacciones de esterificación, saponificación y autooxidación
 En la esterificación, un ácido graso se une a un alcohol mediante un enlace
covalente, formando un éster y liberándose una molécula de agua.
 Mediante hidrólisis (hirviendo con ácidos o bases), el éster se rompe y da lugar de
nuevo al ácido graso y al alcohol.
 La saponificación es una reacción típica de los ácidos grasos, en la cual reaccionan con
bases (NaOH o KOH) y dan lugar a una sal de ácido graso,que se denomina jabón.
 El gran tamaño de la cadena hidrófoba, es responsable
de la insolubilidad en el agua de estas moléculas que,
en un medio acuoso, tienden a disponerse en forma de
láminas o micelas.

 En las micelas las zonas polares establecen puentes de

hidrógeno con las moléculas de agua y las zonas
hidrófobas permanecen alejadas de éstas.
 La autooxidación de los ácidos grasos insaturados se debe a la reacción de los
dobles enlaces con moléculas de oxígeno

 Por esta reacción, los dobles enlaces se rompen y la molécula de ácido graso se
escinde, dando lugar a aldehídos.
Propiedades físicas de los
ácidos grasos
1. Solubilidad, los ácidos de 4 o 6 carbonos son solubles en agua, pero a partir de 8
carbonos son prácticamente insolubles en ella

2. Punto de fusión, depende de la longitud de la cadena y del número de dobles

enlaces. Los ácidos grasos se agrupan por los enlaces de Van der Waals entre las
cadenas hidrocarbonadas
 Si forman un sólido, para fundirlo hay que romper esos enlaces y separar así sus
moléculas:

 En los ácidos grasos saturados, cuanto mayor es el número de carbonos, más enlaces hay que
romper, más energía calorífica se ha de gastar y, por tanto, más alto es su punto de fusión.

 En los ácidos grasos insaturados, la presencia de dobles y triples enlaces forma codos en las
cadenas, y hace que sea más difícil la formación de enlaces de Van der Waals entre ellas y en
consecuencia sus puntos de fusión son mucho más bajos que en un ácido graso saturado de peso
molecular parecido
 Lípidos  

Saponificables Insaponificables

Simples Complejos Terpenos Esteroides Prostaglandinas

Ceras Acilgliceridos Fosfolípidos Lipoproteínas Glucolípidos

Lípidos Con Ácidos Grasos O
Saponificables
 Los lípidos saponificables son aquellos que contienen ácidos grasos.

 Todos los lípidos saponificables son esteres de ácidos grasos y un alcohol o un

aminoalcohol.

 Pertenecen a este grupo los lípidos simples u hololípidos y los lípidos complejos o
heterolípidos.
Lípidos Simples
 Son lípidos saponificables en cuya composición química solo intervienen carbono,
hidrógeno y oxígeno. Comprenden dos grupos de lípidos:

1. Acilglicéridos

2. Ceras 
 Acilglicéridos
 Son lípidos simples formados por la esterificación de una,
dos o tres moléculas de ácidos grasos con una molécula de
glicerina (propanotriol). También reciben el nombre de
glicéridoso grasas simples.
 Según el número de ácidos grasos que forman la molécula, se
distinguen:
1. Monoacilglicéridos
2. Diacilglicéridos
3. Triacilglicéridos 
Ceras
 Se obtienen por esterificación de un ácido graso con un alcohol monovalente de
cadena larga (peso molecular elevado).

 Tienen un fuerte carácter hidrófobo y forman laminas impermeables que protegen

muchos tejidos y formaciones dérmicas de animales y vegetales (cera de las abejas,
grasa de la lana, cerumen del oído..)
Lípidos complejos
 Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular, además de carbono,
hidrógeno y oxígeno, hay también nitrógeno, fósforo, azufre o un glúcido.
 Los lípidos complejos son las principales moléculas constitutivas de la doble capa
lipídica de las membranas citoplasmáticas, por lo que también se los denomina
lípidos de membrana.
 Los lípidos complejos se dividen en tres grupos:
 los fosfolípidos
 los glucolípidos.
 los lipoproteínas
Fosfolípidos
 Son lípidos complejos caracterizados por presentar un ácido ortofosfórico en su
zona polar.

 Son las moléculas mas abundantes de la membrana citoplasmática. Se dividen en

dos grupos:

 fosfoglicéridos
 Esfingolípidos
Fosfoglicéridos
 Están formados por la esterificación de un ácido fosfatídico con un alcoholo un
aminoalcohol.

 Los fosfoglicéridos más abundantes son la fosfatidilserina, la lecitina o

fosfatidilcolina y la fosfatidiletanolamina, (abundantes en las membranas de las
células eucariotas) 
Fosfoesfíngolípidos
 Están formados por la unión de un aminoalcohol insaturado (esfingosina) y un ácido
graso saturado o monoinsaturados de cadena larga. Este conjunto se denomina
ceramida, al que se une un grupo fosfato y una molécula polar que es la que va a
diferenciar los distintos tipos de esfingolípidos.

 Fosfoesfingolípido más abundante es la esfingomielina, (muyabundante en las vainas

de mielina de las neuronas). El radical R es unamolécula de ác. fosfórico
esterificada con colina
 Lípidos  

Saponificables Insaponificables

Simples Complejos Terpenos Esteroides Prostaglandinas

Ceras Acilgliceridos Fosfolípidos Lipoproteínas Glucolípidos


Glucolípidos
Son lípidos complejos formados por la unión de una ceramida y un glúcido.
 No tienen fosfato y en lugar de un alcohol, presentan un glúcido.
 Forman parte de las membranas celulares, especialmente las neuronas del cerebro.
 También se encuentran asociados a glucoproteínas formando el glucacálix de las
membranas. Los glucolípidos pueden dividirse en dos grupos:
1. cerebrósidos
2. gangliósidos.
 Los cerebrósidos son moléculas en las que a la
ceramida se une una cadena glucídica que puede
entre uno y quince monosacáridos.

 Son abundantes Acido Graso en el cerebro y en

el sistema nervioso. Glucosa o Galactosa
cerebrósido Esfingosina Acido Graso-

 Los gangliósidos, son moléculas en las que la

ceramida se une a un oligosacárido complejo en
el que siempre aparece el ácido siálico.
gangliósido
Lipoproteínas
 Son asociaciones de lípidos y proteínas cuya fracción proteica es específica.
 Tienen dos funciones: participan en los sistemas de membranas y actúan como
sistemas de transporte por el plasma sanguíneo.
 Las lipoproteínas de transporte han adquirido mucha importancia por su influencia
en el metabolismo del colesterol.
 Se clasifican en función de su densidad.
1. Quilomicrones:
2. VLDL (Very Low Density Lipoproteins)
3. LDL (Low Density Lipoproteins)
4. HDL (High Density Lipoproteins)
Lípidos Insaponificables
 Se caracterizan por que no tienen ácidos grasos en la estructura.
 En las células aparecen en menor cantidad que los otros tipos de lípidos.
 Algunos que son sustancias biológicamente muy activas como hormonas y vitaminas.
 Se pueden dividir en
 Terpenos o Isoprenoides
 Esteroides
 Prostaglandinas
Terpenos o Isoprenoides
 Los terpenos o isoprenoides son moléculas lineales o cíclicas formadas por la
polimerización del isopreno o 2-metil-l,3-butadieno
 La clasificación de los terpenos se basa en el número de moléculas de isopreno que
contienen
ESTEROIDES

 Los esteroides comprenden dos grandes grupos de sustancias, derivados de la

molecula ciclopentano perhidrofenantreno:
 los esteroles
 las hormonas esteroideas.
Esteroles.
 Son esteroides que poseen un grupo hidroxilo unido al
carbono 3 y una cadena alifática en el carbono 17.

 Los esteróles son el grupo más numeroso de los esteroides.

 Los principales esteróles son el colesterol, los ácidos

biliares, las vitaminas D y el estradiol.
 El colesterol forma parte estructural de las membranas de las células de los animales, a
las que confiere estabilidad debido a que disminuye la movilidad delas moléculas de
fosfolípidos.
 Se sitúa entre los fosfolípidos y fija a estas moléculas.
 El colesterol se une mediante su grupo polar con las zonas hidrófilas de los fosfolípidos
contiguos, mientras que el resto de su molécula interacciona con las zonas lipófilas de
estas moléculas.
 El colesterol es muy abundante en el organismo, y es la molécula base que sirve para la
síntesis de casi todos los esteroides.
 Los ácidos biliares son un grupo de moléculas producidas en el hígado a partir del
colesterol, y de las que derivan las sales biliares
 Se encargan de la emulsión de las grasas en el intestino, lo que favorece la acción de las
lipasas y su posterior absorción intestinal.
 El grupo de las vitaminas D esta formadopor un conjunto de esteroles que regulan el
metabolismo del calcio y fósforo y su absorción intestinal.
 Cada vitamina D proviene de un esterol diferente.
 La síntesis de estas vitaminas es inducida en la piel por los rayos ultravioleta.
 Su carencia origina raquitismo en los niños y osteomalacia en los adultos.
 El estradiol es un derivado del colesterol, es la hormona encargada de regular la
aparición de los caracteres sexuales secundarios femeninos y de controlar el ciclo
ovárico.
 Hormonas esteroideas.
 Derivan del colesterol, y son hidrofóbicas.
 Se caracterizan por la presencia de un átomo de oxígeno unido al carbono 3 mediante
un doble enlace.
PROSTAGLANDINAS
 Las prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica es el prostanoato
constituido por 20 carbonos que forman un anillo ciclopentano y dos
cadenas alifáticas.
 Este grupo de sustancias se sintetizan a partir de los ácidos grasos
insaturados que forman parte de los fosfolípidos de las membranas
celulares.
 Las prostaglandinas se sintetizan continuamente y actúan de forma
local. 
 Las funciones de las prostaglandinas en el organismo son muy diversas:
 La producción de las sustancias que regulan la coagulación de la sangre y el cierre
de las heridas.

 La sensibilización de los receptores del dolor y la iniciación de la vasodilatación

de los capilares, lo que origina la inflamación después de los golpes, heridas o
infecciones.

 La aparición de fiebre como defensa en las infecciones, la disminución de la

presión sanguínea al favorecer la eliminación de sustancias en el riñón.

 La reducción de la secreción de jugos gástricos, facilitando la curación de las

úlceras de estómago.

 La regulación del aparato reproductor femenino y la iniciación del parto.

El ácido salicílico (del Salix, sauce) inhibe la síntesis de las prostaglandinas y de ahí su
efecto analgésico. 
Proteínas
 Las proteínas ​o prótidos​son macromoléculas formadas por cadenas lineales de
aminoácidos.
 Aminoácidos
 Compuestos orgánicos :

Baja masa molecular que cuando se unen forman

proteínas.
 Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. Algunos contienen también azufre.

Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -

NH2 y una cadena lateral unidos todos ellos a un

carbono llamado alfa.
 Fórmula general de un aminoácido
GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y biológicas.
Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las

proteínas. Se llaman aminoácidos proteicos.

En los seres vivos hay además aminoácidos no
proteicos que no forman proteínas.
 Aminoácidos esenciales son aquellos que no
pueden sintetizar los animales y deben ser
ingeridos en la dieta. Las plantas si los
sintetizan.
Para designar los veinte aminoácidos proteicos se

utilizan abreviaturas, que se forman con las tres

Grupo I. aminoácidos polares.
 Aminoácidos cuyo resto R no es polar.

 No posee cargas eléctricas en R al tener en el largas cadenas hidrocarbonadas.

 Si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

Grupo II. Aminoácidos polares
no ionizables
 Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares

 Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tienen en abundancia será

soluble en agua
Th
r
Grupo III Aminoácidos polares
ácidos
 Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo
carboxilo.

 En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados

negativamente
Grupo IV. Aminoácidos polares
básicos.
 Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos.

 En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados

positivamente
Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen carácter anfótero, es decir

se pueden comportar como ácido (dador de

protones) o como base (aceptor de protones) según
el pH de la disolución.
De esta manera contribuyen a controlar el pH, es

decir tienen efecto tampón o buffer.

Contribuyen a la homeostasis (equilibrio del medio

interno del ser vivo)

 En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones
dipolares.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
 Enlace peptídico
 Es el enlace entre aminoácidos. Da lugar a cadenas
llamadas péptidos.
 Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente. Se forma una
molécula de agua.
 En el enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano. Esto impone cierta
restricciones a la forma de la cadena polipeptídica
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Plano del enlace

peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal
Péptidos

 Son las moléculas formadas por aminoácidos,

dependiendo de la cantidad de aminoácidos recibe su
nombre:
 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.

 La insulina y el glucagón son hormonas producidas por

el páncreas que controlan el nivel de la glucosa en la
sangre. La insulina es proteína y el glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas
proteínas contienen otro tipo de moléculas.
 Se clasifican en:

 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.

 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas

 Estructura de las proteínas
 La organización de una proteína viene determinada por
cuatro niveles estructurales: la estructura primaria, la
estructura secundaria, la estructura terciaria y la
estructura cuaternaria.
 Cada una de ellas corresponde a la disposición de la
anterior en el espacio.
 Estructura primaria de las proteínas
 Secuencia de aminoácidos de la proteína: indica los
aminoácidos que hay en la cadena y el orden en el que se
disponen en la cadena.
 La secuencia de aminoácidos determina las estructuras
superiores y como consecuencia la función de una proteína.
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman
y el orden en el que están
colocados.
• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes

que pueden formarse es:
Número de
n
20 aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número

de las diferentes cadenas posibles sería:

1267650600228229401496703205376 ·10100
 Estructura secundaria
 Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura
primaria) en el espacio

 Cuando se van uniendo aminoácidos a la cadena, está va

adoptando una disposición espacial estable.

 Este tipo de estructura se mantiene con enlaces de

hidrógeno y depende de los aminoácidos que la constituyen.

 Se conocen tres tipos:

 α-hélice,
 Conformación-β o lámina plegada
 Hélice del colágeno
 α-hélice
 Se forma al enrollarse la estructura
primaria helicoidalmente sobre sí misma .
Esto se debe a la formación de puentes de
hidrógeno entre el oxígeno del –CO- de un
aminoácido y el hidrógeno del –NH- del
cuarto aminoácido siguiente.
 Todos los oxígenos de los grupos –CO-
queden orientados en el mismo sentido;
todos los hidrógenos de los grupos –NH- en
sentido contrario. Los radicales R quedan
orientados hacia el exterior de la hélice.
 Hélice de colágeno
 El colágeno tienen una
disposición en hélice especial,
algo más alargada que la α-
hélice.
 Sus radicales dificultan la
formación de puentes de
hidrógeno, por lo que no se
forma una α-hélice.
 La estabilidad de la hélice del colágeno se
debe a la asociación de tres hélices que
originan una superhélice o molécula
completa de colágeno.
 Las tres hélices se unen por medio de
enlaces covalentes y por enlaces débiles de
tipo enlace de hidrógeno.
Conformación  o lámina plegada
 La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los Cα,
situados en las aristas o vértices de los ángulos de plegamiento.
 La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la
asociación de varias moléculas o varios segmentos de la
misma cadena polipeptídica, con disposición β. Entre estas
moléculas o segmentos se establecen puentes de hidrógeno
(grupos CO y NH). Se forma así una lámina en zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación 
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
 Estructura terciaria
 Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega
sobre sí misma y origina una forma globular.
 Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-hélice
o conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
 Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a
los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden
ser:
Enlaces de hidrógeno.
 Atracciones electrostáticas.
 Atracciones hidrofóbicas.
 Puentes disulfuro.
 Fuerzas de Van der Walls
• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la

estructura secundaria alargada: proteínas fibrosas.

• Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.

• Ejemplos:

o El colágeno que da resistencia a los huesos y cartílagos.

o La queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, lana.
o La miosina responsable de la contracción muscular
o La elastina que da elasticidad a la piel, el cartílago y los vasos sanguíneos.
 Estructura cuaternaria

 La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas

polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no.

 Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en

ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro.
 Estructura cuaternaria
 El número de cadenas puede variar:
 Insulina: 2 cadenas
 Colágeno: 3 cadenas
 Hemoglobina: 4 cadenas iguales dos a dos.
 ARN-polimerasa: cinco cadenas.
Tipo de sangre

127
Tipo de sangre

128
 Propiedades de las Proteínas
 Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales (R)

y de la capacidad que tienen éstos de reaccionar con otras

moléculas

 Las principales propiedades son:

 Solubilidad

 Desnaturalización

 Especificidad

 Capacidad amortiguadora
Clasificación de las proteínas

Holoproteínas: formadas solo por aminoácidos

Heteroproteínas: formadas por una parte proteica

(aminoácidos), y una no proteica llamada grupo
prostético.
Holoproteínas
Se clasifican según su estructura en dos grupos:

 Proteínas filamentosas.
 Proteínas globulares.
Proteínas filamentosas.
• Son insolubles en agua y se encuentran en los animales.
• Las moléculas forman fibras paralelas.
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran
dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Tienen funciones estructurales o protectora, ejemplo:
• Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos, piel…
• Queratinas. En formaciones epidérmicas: cabello, uñas, lana, cuernos, pezuñas, plumas, etc.
• Miosina. Contracción y relajación de las fibras musculares.
• Fibroína: forma los hilos de seda e interviene en la coagulación sanguínea.
• Elastinas. Da elasticidad a los vasos sanguíneos. Confieren gran elasticidad.
• Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea
Proteínas globulares.
• Son solubles en agua o disoluciones polares.
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos esférica.
• Destacan:
• Histonas. Se encuentran en el núcleo celular, asociadas al ADN.

• Albúminas. Función de reserva o de transporte. Ovoalbúmina del huevo, seroalbúmina de la sangre,

lactoalbúmina de la leche.
• Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las inmunoglobulinas o anticuerpos.
• Actina: responsable de la contracción muscular junto con la miosina.
Heteroproteínas
 Entre las que podemos encontrar:
 Cromoproteínas
 Glicoproteínas
 Lipoproteínas
 Nucleoproteínas
 Fosfoproteínas
Cromoproteínas

Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La

hemoglobina y la mioglobina que transportan oxígeno
en la sangre y en el músculo.
 Glicoproteínas
Su grupo prostético contiene glúcidos.
 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.
 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH, TSH.)

Lipoproteínas
Grupo prostético es un lípido.
 Lipoproteínas de las membranas celulares.
 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan lípidos insolubles
como colesterol y triglicéridos por la sangre.
Nucleoproteínas

Grupo prostético: un ácido nucleico.

 Son las asociaciones de ADN con proteínas

(histonas) que forman la cromatina del núcleo

celular .

 Fosfoproteínas

Grupo prostético: ácido fosfórico

(H3PO4).

 Caseína de la leche.

 Vitelina de la yema de huevo. • Caseína

Funciones de las proteínas
Funciones Reserva
Transporte
Movimiento
Estructural
Hormonal
Inmunológica
Enzimática
Homeostática
Ácidos nucleicos
 Los ácidos nucleicos son un tipo importante de macromoléculas presentes en todas
las células y virus. Las funciones de los ácidos nucleicos tienen que ver con el
almacenamiento y la expresión de información genética. 

 Los ácidos nucleicos, macromoléculas compuestas de unidades llamadas

nucleótidos
 Existen de manera natural en dos variedades:
 Ácido Desoxirribonucleico (ADN)
 Ácido Ribonucleico (ARN).
  ADN en las células
 En eucariontes  ADN se encuentra en el núcleo
 En procariontes  ADN   se encuentra en el nucleoide
 Se suele separar en un número de fragmentos lineales muy largos
llamados cromosomas
 Un cromosoma puede contener decenas de miles de genes
 ARN mensajero (ARNm) , sirve como un mensajero entre el ADN y los ribosomas

 ARN ribosomal (ARNr), que sirve como componente estructural de los

ribosomas
 ARN de transferencia (ARNt), que son moléculas de ARN que transportan
aminoácidos al ribosoma para la síntesis de proteínas
Nucleótidos
 Cada nucleótido se compone de tres partes:

1. Base nitrogenada
2. Un azúcar de cinco carbonos
3. Un grupo fosfato
 Bases nitrogenadas
 Las bases nitrogenadas de los nucleótidos son moléculas orgánicas (basadas en
carbono), compuestas por estructuras anulares que contienen nitrógeno.
 Cada nucleótido en el ADN contiene una de cuatro posibles bases nitrogenadas:
 Adenina (A)
 Guanina (G)
 Citosina (C)
 Timina (T)

 Los nucleótidos de ARN  Uracilo (U) 

 Azúcares
 ADN  desoxirribosa
 ARN  ribosa

 Fosfato
 Cadenas de polinucleótidos
 Direccionalidad

 Extremo 5' inicio

 Extremo 3‘  final

 Enlaces fosfodiéster
 Características del ADN
 Doble hélice

 Esqueleto de azúcar-fosfato
 Antiparalela
 Dos secuencias de ADN son complementarias
 Características del ARN

 Cuatro tipos principales de ARN:

1. ARN mensajero (ARNm)

2. ARN ribosomal (ARNr)
3. ARN de transferencia (tRNA)
4. ARN regulatorios.
 El ARN mensajero (ARNm)
 Es un intermediario entre un gen que codifica proteína y su producto proteico.

 La molécula de ARN, la base T se sustituye por U

  Codones
 El ARN ribosomal (ARNr) y el ARN de transferencia (ARNt)
 ARN ribosomal (ARNr) es uno de los principales componentes del ribosoma y ayuda
a que el ARNm se una al sitio adecuado para que se pueda leer la información de su
secuencia.

 ARN de transferencia (ARNt) llevan aminoácidos al ribosoma para asegurar que el

aminoácido que se agrega a la cadena es el que especifica el ARNm
 ARN regulatorios (miRNA y siRNA)
 Ayudan a regular la expresión de otros genes
 MicroARN y los ARN pequeños de interferencia, o siRNAs, son pequeñas moléculas
de ARN regulatorio
enzimas
 Casi todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas (formadas por RNA sólo o
asociado a proteínas)
 Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas:
 Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula
 Se dirijan hacia rutas útiles y necesarias según necesidades energéticas y necesidad de
producción de distintas sustancias.
 Características
 Gran poder catalítico
 Alto grado de especificidad
 Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH
 Su actividad puede regularse
 Cofactor: metales o iones inorgánicos pequeños, Fe, Mg, Mn, Zn, Co

 Coenzima: moléculas orgánicas pequeñas

Nomenclatura de enzimas
 Primera parte de su nombre es la molécula donde actúa o la molécula que creara.
 La segunda parte es la acción que realizara.

Gluco quinasa
 Posibles acciones:
 Quinasa se le agrega un fosfato.
 Oxidasa se oxida la molécula, agregando oxigeno.
 Hidrolasa rompe la molécula y agrega un hidrogeno en su lugar.
 Isomerasa reconfigura el orden de la molécula, pero sin agregar o quitar nada.
 Mutasa reconfigura el orden de la molécula, pero sin agregar o quitar nada.
 Clasificación de enzimas
1. Oxidorreductasas:
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Las leyes de la termodinámica
 Sistemas y sus alrededores
 Hay tres tipos de sistemas en la
termodinámica:.
 Un sistema abierto puede intercambiar
energía y materia con su entorno.
 Un sistema cerrado, por el contrario, solo
puede intercambiar energía con sus
alrededores, no materia.
 Un sistema aislado es que no puede
intercambiar ni materia ni energía con su
entorno.
Las leyes de la termodinámica
 Primera ley de la termondinámica dice que
la energía no se puede crear ni destruir, solo
puede cambiarse o transferirse de un objeto
a otro.
Las leyes de la termodinámica
 El grado de aleatoriedad o desorden en
un sistema se llama entropía
 Segunda ley de la termodinámica:
cada transferencia de energía que se
produce aumentará la entropía del
universo y reducirá la cantidad de
energía utilizable disponible para
realizar trabajo.
Energía libre de Gibbs,
entalpía y entropía

 La energía libre de Gibbs (G) de un sistema es una medida de la cantidad de

energía utilizable (energía que puede realizar un trabajo) en ese sistema.
 ∆H es el cambio en entalpía. En biología entalpía se refiere a la energía
almacenada en los enlaces, y el cambio en la entalpía es la diferencia en la
energía de los enlaces entre reactivos y productos. 
 ∆S es el cambio de entropía del sistema durante la reacción. 
 La temperatura (T) determina el impacto relativo de los términos ∆S y ∆H en el
cambio de energía libre total de la reacción
Energía celular
 Adenosin Tri-Fosfato (ATP)

 Adenosin Di-Fosfato (ADP)

Hidrolisis
Acoplamiento de reacciones
Energía de activación
 Estado de transición  Estado de alta energía

Energía de activación y
velocidad de reacción
 La energía de activación de una reacción química se relaciona estrechamente con
su velocidad.

 En la célula la energía de activación es demasiado alta para que las reacciones

ocurran de manera significativa a temperatura ambiente.

 Los catalizadores disminuyen la energía de activación y aumenta la velocidad de la

reacción
Términos
 Catalizador  Una sustancia que acelera una reacción química sin sufrir un cambio

 Enzima  Un catalizador biológico (generalmente una proteína)

 Sustrato  Una molécula de reactivo sobre la que funciona una enzima

 Sitio activo  La parte de la enzima donde se une el sustrato

Gráficos
Cinética de Michaelis-Menten
 La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas
reacciones enzimáticas.
 Condiciones constantes.
Estructura y función de las
enzimas
Las enzimas y el sitio activo
 Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la cantidad de energía que
se debe agregar a una reacción.
 Las enzimas no cambian el valor de ∆G de una reacción.
 Las enzimas disminuyen la energía del estado de transición.
Sitios activos y especificidad
del sustrato
Ajuste inducido
 Modelo de llave y cerradura

 Modelo de ajuste inducido

Factores que afectan a las
enzimas
 Temperatura
 pH
 Concentración del substrato
 Concentración de la enzima
Regulación enzimática
 Moléculas reguladoras. La actividad enzimática pueden "prenderse" o "apagarse"
con moléculas activadoras e inhibitorias que se unen específicamente a la enzima.
 Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales cuando se unen a moléculas
auxiliares no proteicas conocidas como cofactores.
 Compartimentación. Almacenar enzimas en compartimientos específicos puede
evitar que causen daño o proporcionan las condiciones adecuadas para su actividad.
 Inhibición por retroalimentación. Las enzimas metabólicas clave suelen inhibirse
por el producto final de la vía que controlan (inhibición por retroalimentación).
Moléculas reguladoras
 Competitiva v. no competitiva
Diferenciar entre un inhibidor
competitivo y uno no competitivo
 Inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no hay mucho
sustrato, pero si hay mucho sustrato, este "ganará“

 Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará

a su velocidad de reacción máxima normal
Regulación alostérica
 Regulación alostérica o Inhibición acompetitiva, es cuando la molécula reguladora
se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo

 Sitio alostérico.
Cofactores y coenzimas
Compartimentación de las
enzimas
  Las enzimas que son necesarias para procesos específicos se pueden conservar en
los lugares donde actúan.
Condiciones para
Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en
que actúe
Medio
Mono y La boca (glándulas
Ptialina Los almidones. moderadamente
disacáridos. salivares).
alcalino.
Medio
Los almidones y El estómago y
Amilasa Glucosa. moderadamente
los azúcares. páncreas.
ácido.
Péptidos y
Pepsina Las proteínas. El estómago. Medio muy ácido.
aminoácidos.
Medio alcalino y
Acidos grasos y
Lipasa Las grasas. Páncreas e intestino. previa acción de
glicerina.
las sales biliares.
Intestino (su
La lactosa de la Glucosa y producción
Lactasa Medio ácido.
leche. galactosa. disminuye con el
crecimiento).
Inhibición de vías metabólicas
por retroalimentación
GLUCÓLISIS
Etapa 1
Glucosa
ATP+
Glucoquinasa o ADP
Hexoquinasa

Glucosa 6-P
Etapa 2
Glucosa 6-P

Fosfohexosaisomerasa
o
fosfoglucosaisomerasa

Fructuosa 6-P
Etapa 3
Fructuosa 6-P

ATP+ fosfo-
fructo-quinasa- ADP
1

Fructuosa 1,6-BI-P
Etapa 4
Fructuosa 1,6-BI-P

Aldolasa

Dihidroxiacetona-P Gliceraldehido 3-P

Etapa 5
Dihidroxiacetona-P

Triosa-fosfato
isomerasa

Gliceraldehido 3-P
Etapa 6
P Gliceraldehido 3-P

Gliceraldehido 3-
NADH
P deshidrogenasa

NAD+ 1,3,Bi-P Glicerato

Etapa 7
1,3,Bi-P Glicerato

Fosfo-Glicerato- ATP
Quinasa

ADP 3P Glicerato
Etapa 8
3P Glicerato

Fosfo-Glicerato-
Mutasa

2P Glicerato
Etapa 9
2P Glicerato

Enolasa

Fosfoenol
Piruvato
Etapa 10
Fosfoenol
Piruvato

Piruvato Quinasa ATP

ADP Piruvato
Gastado Ganado
1 Glucosa 2 Piruvatos
2 ATP 4 ATP
2NAD+ 2NADH
2 FOSFATOS (Pi) 2 H2O
2 H+
Ciclo de Krebs
Conceptos
 Ruta metabólica más importante para obtener ATP.

 Conviertes azúcar, grasas y proteínas en ATP.

 Se lleva acabo en la mitocondria.

 Es una reacción aeróbica.

 Los glóbulos rojos son una excepción, ya que no tienen mitocondria.

Para empezar…
Complejo
piruvato
deshidrogenasa Piruvato H

CoA-SH CO2
NADH
NAD+
Acetil-CoA
Enzimas Coenzimas
Piruvato descarbocilasa Pirofosfato de tiamina
Dihidrolipoil transacetilasa 2 lipoamidas
Dihidrolipoil dishidrogenasa FAD Y NAD +
Etapa 1 Condensación
Acetil-CoA +
Oxalacetato

Citrato Sintasa

Citrato
Etapa 2.1 Deshidratación
Citrato + CoA-SH

Aconitasa

Cis-aconitato
Etapa 2.2 Hidratación
Cis-aconitato

Aconitasa

Isocitrato
 Etapa 3
Descarboxilación Oxidativa
Isocitrato
CO2
Isocitrato
deshidrogenasa NADH

NAD+ Alfa-ceto glutarato

 Etapa 4
Descarboxilación Oxidativa
Complejo de A-
ceto Glutarato
Deshidrogenasa Alfa-ceto glutarato

CoA-SH CO2

NADH
NAD+

Succinil-CoA
Etapa 5 Fosforilacion a nivel
del sustracto
Succinil-CoA-
Sintetasa
Succinil-CoA

GTP

CoA-SH
GDP

Succinato
Etapa 6 Deshidrogenación
Succinato
Deshidrogenasa
Succinato

FADH2
FAD
Fumarato
Etapa 7 Hidratacion
Fumarato

Fumarasa

L-malato
Etapa 8 Deshidrogenación
Malato
deshidrogenasa
L-malato

NADH
NAD+
Oxalacetato
 Ganado
4 ATP
8 NADH
2 FADH2
2 GTP
4 C02
8 H+
FOSFORILACION
OXIDATIVA
Complejos
 Complejo I  NADH-UBIQUINONA OXIDORREDUCTASA
 Complejo II  SUCCINATO DESHIDROGENASA
 Complejo III  COMPLEJO UBIQUINONACITOCROMO C OXIDORREDUCTASA
 Complejo IV CITOCROMO C OXIDASA
Etapa 1 NADH

Complejo I

NADH
NAD+
H+
Etapa 2
Espacio
intermembrana

Complejo I

H+

H+
H+
H+
Etapa 3
H+ H+ H+ H+

Complejo I Complejo III

H+ H+ H+ H+
Etapa 4
H+ H+

Complejo Complejo
III IV

Oxigeno

H+
H+
Etapa 1 FADH

Complejo
II

FADH
FAD+
H+
Etapa 2 H+
H+ H+ H+

Complejo
II
Complejo III
Etapa 3
H+ H+

Complejo Complejo
III IV

Oxigeno

H+
H+
ATP Sintasa
 Funciona parecido a un molino.
H+ H+ H+ H+

ATP
ADP + Pi
NADH FADH2
10 H+ al espacio 6 H+ al espacio
2.5 ATP 1.5 ATP
Resultado Final
 Producto final se obtienen 30 o 32 ATP

Etapa Productos directos (netos) Rendimiento final de ATP (neto)

Glucólisis 2 ATP 2 ATP
2 NADH 3-5 ATP
Oxidación del piruvato 2 NADH 5 ATP
Ciclo del ácido cítrico 2 ATP/GTP 2 ATP
6 NADH 15 ATP
2 FADH2 3 ATP
Total 30-32 ATP
Fermentación
 Glucosa
Conceptos Glucólisis (10)
reacciones
sucesivas

 Es una reacción de tipo anaerobia Condiciones Condiciones

anaeróbicas 2 Piruvato aeróbicas

Condiciones
 Entre los tipos que existen están: 2 Etanol + 2CO2
aeróbicas
2 Lactato
 Fermentación Láctica
Fermentación Conversión a Lactato
 Fermentación Alcohólica Alcohólica en en vigorosa
levaduras
2 Acetil CoA contracción
muscular, en
Cíclo del eritrocitos y en
Acido cítrico microorganismos

4 CO2 + 4 H2O
Animales, plantas y muchos
microorganismos en condiciones
aereóbicas.
Hipoxia
 Condiciones anaeróbicas
 NADH NO puede ser reoxidado a NAD+
 Por lo tanto, se agota el NAD+
 Detención de la glucolisis
Fermentación láctica
 La única energía que se produce son los 2 ATP de la Glucólisis.
 Proceso alternativo de reoxidación del NADH a NAD+.

2NADH  2 NAD+

2 piruvato 2 lactato

Lactato
deshidrogenasa
 Fermentación alcohólica

NADH NAD+
CO2

Piruvato Acetaldehído Etanol

Piruvato Alcohol
descarboxilasa deshidrogenasa