ENZIMAS

ING. OSCAR MARCONI VALENZUELA

• Los enzimas son los catalizadores de las reacciones biológicas.
• Casi todas las enzimas son proteínas salvo un pequeño grupo de moléculas de RNA
catalítico.
• Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa.
• Algunas enzimas requieren para ser activas de componente químicos como:

➢ Moléculas que se unen de forma débil a la proteína.

❑ Cofactores: iones inorgánicos como Fe+2, Mg+2, Mn+2 , Zn+2.

❑ Coenzimas: complejos orgánicos o metalorgánicos.

➢ Moléculas que se unen covalentemente, denominados grupo protéticos.

• El enzima completo catalíticamente activo junto con su coenzima y/o iones metálicos
se denomina Holoenzima. Se denomina apoenzima o apoproteína a la parte proteica
de la enzima.
CARATERISTICAS
• Alto poder catalítico, las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad
por un millón de veces.

• Especificidad. Altamente específicas tanto la reacción que catalizan como en la

selección de las sustancias reaccionantes (sustratos).
CENTRO ACTIVO
Es la región del enzima que se une al sustrato y
contiene los residuos que participan directamente
en la producción y ruptura de en laces.

• Estos residuos se denominan grupos catalíticos.

• El centro activo supone una porción
relativamente pequeña del volumen total del
enzima.
• El centro activo es una entidad tridimensional.
• Los sustratos se unen a los enzimas por
numerosas fuerzas débiles.
• Los centros activos son hoyos o hendiduras.
• La especificidad del enlace depende de la
posición exacta de los átomos del centro activo.
Un sustrato debe tener una forma adecuada
para introducirse en el centro.
MODELOS DE INTERACCIÓN ENZIMA-SUSTRATO

• Modelo de la llave y la cerradura: El centro activo del enzima por si mismo es

complementario a la forma del sutrato.

• Modelo del ajuste inducido:El centro activo tiene una forma complementaria a la del
sustrato solamente después de unirse a él.
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

• La conversión de reactivos en productos en cualquier reacción química está

acompañada de un cambio energético.
✓ En el estado inicial, la energía libre es muy baja.
✓ En el estado de transición, el contenido energético es máximo.
• Energía de activación, es la diferencia de energía entre el estado inicial de los
reactivos y el estado de transición.
• Las velocidades de reacción pueden aumentarse:
✓ Incrementando la temperatura
✓ Disminuirse la energía de activación añadiendo catalizadores
• Las enzimas al ser un catalizador disminuye la energía de activación de la reacción
para que de esta manera la velocidad de la reacción sea más rápida.
La cinética es el estudio de la velocidad
de cambio entre el estado inicial de los
reactivos y su estado final productos.
La velocidad inicial de una reacción
catalizada por un enzima depende de la
concentración de sustrato.
Si se representa las velocidades iniciales
obtenidas a varias concentraciones de
sustrato, manteniendo constante la
concentración de enzima, se obtiene una
hipérbola rectangular.

La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad de la

reacción cuando todos los centros asequibles están
saturados.
ECUACIÓN DE MICHAELIS Y MENTEN

La forma hiperbólica de esta curva

que expresa la relación entre [S] y Vo
se puede expresar algebraicamente
mediante la ecuación de Michaelis -
Menten.

Vmax [S]
Vo =
Km + [S]

Vo = Velocidad inicial.
Vmax = Velocidad máxima.
Km = Constante de Michaelis.
[S] = Concentración de sustrato.
De la ecuación de Mihaelis-Menten emerge una relación numérica importatnte en el caso
especial en que Vo=1/2 Vmax

Vmax [S]
Vmax/2 =
Km + [S]

Al dividir por Vmax:

[S]
1/2 =
Km + [S]
Despejando Km obtenemos:
Km + [S] = 2 [S]
Km = [S] Cuando Vo=1/2 Vmax

La Km nos da información acerca de la afinidad del enzima por el sustrato

• A mayor Km menor afinidad de la enzima por el sustrato

• A menor Km mayor afinidad.
Forma lineal de la ecuación de Michaelis-Menten
Doble reciproca

1 Km 1
= +
Vo Vmax[S] Vmax

La representación gráfica de 1/V frente a

1/[S] denominada representación de
Lineweaver-Burk es una línea recta con:

• Una ordenada en el origen igual a

1/Vmax
• Una pendiente de Km/Vmax y la
intersección con el eje x es -1/KM
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD DE LOS ENZIMAS
pH: Intervalo de pH en que su actividad es máxima → pH óptimo, a valores superiores
o inferiores de pH su actividad disminuye. Reflejo del ambiente celular

Temperatura: La temperatura donde la actividad del enzima es máxima se le denomina

Temperatura óptima,
Inhibidores

La inhibición de la actividad ezimática por móleculas espeíficas es importante porque

constituye el principal mecanismo de control en los sistemas biológicos.

• Inhibición Irreversible: El inhibidor queda covalentementeo no, unido al enzima o

ligado fuertemente a él que su disociación es muy lenta.

• Inhibición Reversible: Se caracteriza por la rápida disociación del complejo

Enzima-sustrato.
INHIBICIONES REVERSIBLES
Inhibición Competitiva: El inhibidor (competitivo) se une al centro fijador del sustrato
compitiendo con éste por el enzimas. concentraciones crecientes del sustrato desplazan al
inhibidor.
Inhibición No Competitiva: El inhibidor (no competitivo) se fija en un centro diferente
el centro de fijación del sustrato. Esta inhibición no es contrarrestada mediante
concentraciones crecientes de sustrato.
Inhibición Acompetitiva: El inhibidor se fija a un sitio diferente al del sutrato, fijandose sólo
al complejo enzima – sustrato y nunca al enzima solo.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
• Se conocen alrededor de 2000 enzimas.
• Existen varias formas de nombrar a una enzima: nombres sistemáticos o el código
de la Comisión Internacional de Enzimas (IEC).
• Según el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se clasifican en seis clases:

1) Oxidorreductasas
2) Transferasas
3) Hidrolasas
4) Liasas
5) Isómerasas
6) Ligasas