Cuestionario de enzimas:

1. ¿Influyen la energía de activación y el cambio de energía libre de Gibbs  en

las velocidades de las reacciones?

La energía de activación sí influye en la velocidad de la reacción. Esta energía

es menor o mayor dependiendo de la vía energética que tome la reacción y en
consecuencia, la velocidad de la reacción también es menor o mayor.

En el caso de la energía libre de Gibbs, esta no influye en las velocidades de la

reacción porque esta energía siempre es la misma para una reacción en
particular y se llega a ella no importa si la velocidad es rápida o lenta.

2. ¿Altera una enzima las concentraciones de reactivos y productos que se

encontrarían en equilibrio en una reacción?

No. Una enzima solo disminuye la energía de activación y no altera el

equilibrio.

3. ¿El cambio de energía libre de Gibbs se modificará ante la adición de una

enzima?

No, una enzima disminuye la energía de activación pero no la energía libre, ya

que esta es una variable de estado, es decir, que depende de la concentración
inicial y de la final sin importar las vías energéticas que sigue una reacción. Así
que no importa si la enzima disminuye la energía para llegar a cierto estado. La
consecuencia que le interesa a la energía libre de Gibbs es el inicio y le final.

4. ¿Es capaz una enzima de modificar la dirección en que sucede

espontáneamente una reacción?

No. Las enzimas no pueden violar la segunda ley de la termodinámica. Estas

no afectan a la energía libre de Gibbs como se ha mencionado anteriormente y
puesto que una reacción es espontánea o no dependiendo del valor de ΔG,
una enzima no modifica esa dirección.

5. Cuando un sistema está en equilibrio ¿Se pueden cambiar las velocidades

de las reacciones involucradas en ese equilibrio?

Si, siempre cuando se cambien proporcionalmente estas velocidades, los

reactivos y productos se ajustarán en cuanto a su concentración en el sistema
y seguirán estando en equilibrio.

6. ¿Se puede acelerar la reacción que avanza a la derecha, al tiempo que se

desacelera la reacción reversa?
No, porque al hacer eso el sistema no estaría en equilibrio y como enuncia el
principio de Le Chatelier: un sistema cuando alcanza el equilibrio y es
perturbado (por ejemplo agregando más producto), siempre aliviará la
perturbación moviéndose hacia algún sentido para permanecer en
equlibrio( por ejemplo, pasando de producto a reactivo con mayor rapidez).
Con esto, no se podría acelerar a la derecha y disminuir la reacción hacia la
izquierda, porque el sistema no estaría en equilibrio.

7. ¿Cómo saber si un sistema está en equilibrio químico?

El equilibrio químico se da cuando las velocidades de la reacción de reactivos

a productos es igual a la velocidad de reacción de productos a reactivos. Es
decir, las concentraciones de productos y reactivos no cambian.

8. ¿Cómo se distribuye la energía entre las moléculas de una población y

cómo se relaciona ésta con el intermediario de alta energía?

Cada molécula en un sistema tiene energía cinética (a menos que esté a 0 °K),
por tanto, las moléculas pueden colisionar unas con otras e intercambiar su
energía cinética. Con probabilidad, algunas pueden quedarse con más energía
que sus vecinas y si esta energía es suficiente para sobrepasar la barrera
energética (la energía que posee un intermediario de reacción), entonces estas
moléculas pasarán a ser productos.

9. ¿Qué sucederá con la concentración de los reactivos conforme el tiempo

avance, considerando que sólo se han añadido reactivos al medio de
reacción?

No cambiará, porque el reactivo que se consume para dar paso a los

productos, se continúa renovando.

10. ¿Existe alguna manera de impedir que se alcance el equilibrio en una

reacción?

Al añadir reactivo conforme este se va consumiendo o al quitar el producto que

se va obteniendo, o ambos. En estos casos, la velocidad de reacción será alta
solo en una dirección y no en el otro sentido, además de que las
concentraciones de reactivos y productos nunca serán iguales. Todo lo anterior
nos hace ver que no se alcanzará el equilibrio.

11. ¿Qué es lo que mide la constante de velocidad de una reacción?

Es un valor que expresa la probabilidad de que, en los choques que se dan en

las moléculas de reactivos, se formen productos en una determinada reacción.
12. ¿Cuál es el efecto que producen los catalizadores sobre las constantes de
velocidad?

Estos catalizadores aumentan la probabilidad o el éxito de los choques

entre las moléculas, lo que ocasiona que la velocidad aumente, pero no la
constante de equilibrio, y por tanto, el equilibrio del sistema.

13. ¿qué tantas veces pueden acelerar las reacciones las enzimas?

Los rangos van de 106 a 1012 órdenes de magnitud más rápido.

14. ¿Cuántas moléculas de sustrato transforma la anhidrasa carbónica por

segundo?

Convierte cerca de un millón de moléculas de sustrato por segundo.

15. ¿Cuál es la etapa que controla la velocidad global de una reacción

catalizada enzimáticamente?

La etapa fundamental es la formación del complejo enzima-sustrato (ES),

que se da cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima.

16. ¿Qué ocurre si no se forma el complejo ES?

La reacción no se lleva a cabo.

17. ¿y si se forma el complejo ES, que productos se pueden tener y cuál se

formará con más frecuencia?

Cuando se forma el complejo, hay dos vías posibles:

Este complejo se podría disociar en los reactivos que lo formaron: enzima

libre y sustrato. O, en el otro caso, el complejo da lugar al producto y la
enzima queda libre.

La que ocurrirá con mayor frecuencia viene dado por los valores de k −1 y k p :

 Si k −1 y k p tiene los mismos valores, el sistema no alcanza el

equilibrio y se disocia ES en producto y enzima libre.

 Si k p es mucho menor que k−1, el complejo ES no se disocia, por lo se

acumula y alcanza el equilibrio entre E y S con respecto a ES.

18. ¿Cuál es la etapa lenta en una reacción catalizada por enzimas?

La etapa lenta es en la formación del complejo ES. Cuando todas las enzimas
están ocupadas por los sustratos, la velocidad de la reacción ya no aumenta.

19. Expresa la ley de velocidad considerando tu respuesta anterior.

V =k p [ ES ]

20. Describe la deducción de la Ecuación de Michaelis-Menten a partir de dicha

ecuación de velocidad considerando que se tiene un equilibrio rápido.

La ecuación de la velocidad que se tiene arriba debe quedar en función de

parámetros que se puedan calcular experimentalmente. Por eso se procede
a considerar a la constante de equilibrio (que luego será reemplazada por la
constante de Michaelis, Km).

En la expresión de equilibrio se despeja [ ES ] y se sustituye en la ecuación de

velocidad. La expresión resultante tiene el problema de que la variable [ E ]
no se pude conocer experimentalmente, por lo que se toma en cuenta la
ecuación de [ Etotal ] = [ E ] + [ ES ], debido a que la enzima total solo puede estar
en esos dos estados.

Con lo anterior, se divide ambos lados de la ecuación con la expresión de

enzima total y se simplifica quedando una ecuación cuyas variables son [ S ]
y [ Etotal ].

Considerando que en dicha expresión [ Etotal ]se encuentra multiplicada por

Kp, y suponiendo que la enzima está en forma de compuesto, esto nos dice
la velocidad máxima que se puede alcanzar en el sistema. Por esto, la
parte de esa expresión cambia a V max .

Como último punto, se cambia la Ks por Km debido a que se ha planteado

anteriormente que son numéricamente equivalentes.

Así tenemos la ecuación de Michaelis-Menten:

V0 [S]
=
Vmax Km+ [ S ]

21. Explica por qué se obtiene una recta al graficar el recíproco de la

concentración de sustrato vs el reciproco de la velocidad inicial en una
reacción que presenta una cinética tipo Michaelis-Menten (hipérbola
rectangular).

Si a la ecuación de Michaelis-Menten despejamos la V0 y sacamos el

recíproco de cada término tenemos:
 1/V0 = Km/Vmax (1/[S]) + 1/Vmax

Y esto se parece a la fórmula general de la recta (Y=mx + b). Es decir, si

graficamos 1/V0 vs 1/[S] se obtiene una línea recta.

Identificamos en a la ecuación de la línea recta a Y= 1/V0, m(pendiente)=

Km/Vmax, X=1/[S] y b= 1/Vmax.

22. Si se parte de la ecuación de Michaelis-Menten, si la concentración de

sustrato a ensayar fuera 7 veces el valor de la Km ¿cuál sería la proporción
de la velocidad inicial con respecto a la máxima en este caso? muestra por
qué.

Teniendo

V0 [S]
=
Vmax Km+ [ S ]

Y considerando [ S ] =7 Km

V0 [ 7 Km ]
=
Vmax Km+ [ 7 Km ]

V 0 7 Km
=
Vmax 8 Km

V0 7
=
Vmax 8