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CONCEPTO
APOENZIMA Y HOLOENZIMA
GRUPO PROSTETICO
CENTRO ACTIVO
agosto 2013
Las enzimas I
XENOBITICOS
agosto 2013
XENOBITICOS
Efecto benfico
Sin efecto
Txico
agosto 201
2013
Las enzimas I
Donde se realiza?
TRANSFORMACIN
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Las enzimas I
ENZIMAS - HISTORIA
Catlisis biolgica se inicio siglo XIX
Estmago - carne
Saliva - almidn
Dcada 50
Louis Pasteur azcar alcohol por levedura
catalisada por fermentos = enzimas.
Las enzimas I
ENZIMAS - HISTORIA
James Sumner (1926)
Aisl y caracteriz la ureasa
Cristales eran protenas;
todas las enzimas son protenas.
John Northrop (dcada 30)
Cristaliz pepsina y tripsina bovinas;
Dcada de 50 siglo XX
75 enzimas, aisladas y cristalizadas;
evidencia de carcter protico.
Actualmente, + 3000 enzimas conocidas
agosto 2013
Las enzimas I
Uso de enzimas
agosto 2013
Las enzimas I
Uso de enzimas
agosto 2013
Biofbricas productoras de
enzimas
agosto 2013
Las enzimas I
LA CLULA
Fbrica qumica ms eficiente.
Las molculas requeridas se producen
de manera precisa.
QUIENES ACTUAN DENTRO DE LA
CLULA?
. LAS ENZIMAS
Las enzimas son protenas, excepto
las ribozimas.
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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epinefrina
Adenilato ciclasa
Receptor
Beta-adrenergico
AC
adenosina
GTP
ATP
cAMP
GDP
PKA
ADP
Las enzimas I
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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Funciones biolgicas:
Biotransformacin de xenobiticos
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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ENZIMAS BIOCATALISADORES
H2O2
Catalasa
O2
P+E
S+E
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H2O
Las enzimas I
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ENZIMAS BIOCATALISADORES
E+S
ES
P+E
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Las enzimas I
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Ejem:
esterasas
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Las enzimas I
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Enzimas proteolticas
Tripsina
Trombina
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Las enzimas I
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fosfolipasa A1
H2CO
fosfolipasa A2
R2
R1
O
OCH
fosfolipasa D
O
O
H2CO
R3
Ofosfolipasa C
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Las enzimas I
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carbohidratasas
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Las enzimas I
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ENZIMAS ESTRUTURA
Estrutura
Enzimtica
Ribozimas
RNA
Holoenzima
Proten
a
Apoenzima o
Apoprotena
Cofactor
Puede ser:
on inorgnico
molcula orgnica
Coenzima
Enlace covalente
Grupo Prosttico
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Las enzimas I
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ENZIMAS
Cuando la molcula o el in metlico est
estrechamente unido o covalentemente unido a la
protena forma un grupo prosttico.
PROTENA
Apoprotena
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Molcula o in metlico o
ambos
Holoenzima
Las enzimas I
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COFACTOR
In o molcula que participa en el proceso cataltico sin
ser enzima ni sustrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
1. Fijacin fuerte a la protena y salen sin ser
modificados del ciclo cataltico
2. Como un segundo substrato; salen modificados del
ciclo cataltico y por lo general requieren otra enzima
para volver al estado original.
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Las enzimas I
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Coenzima
Tiamina pirofosfato
Flavinas: FAD, FMN
Piridoxal fosfato
Coenzimas cobamdicos
Ac. Ascrbico
NAD+, NADP+
Lipoamida
Acido tetrahidroflico
Coenzima A (CoA)
-Carboxilacin
Las enzimas I
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Hemoenzimas, citocromos
Ferredoxinas
Tr. electrnico mitocondrial y
Redox; transporte de aminocidos
Transf. de fosfato y/o de energa
Transf. de grupos glicosdicos
Transf. de grupos sulfato
Transf. de grupos metilo
Transportador de grupos acil-
Las enzimas I
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ENZIMAS COFATOR
Algumas enzimas que contienen o necesitan de
elementos inorgnicos como cofatores
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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Aminocido
LAO
R CH COO- + O2 + H2O
Cetocido
R CO COO- + H2O2 + NH4+
NH3+
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H3C
H3C
NH
Las enzimas I
NH
N
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L-Lactato
Piruvato
COOC O
COO-
LDH
HO C H
CH3
CH3
NADH + H+
NAD+
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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Especificidad :
COOCH
CH
COOFumarato
(trans-)
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H 2O
COOHO CH
CH2
COOL-Malato
Las enzimas I
Enzima:
Fumarato hidratasa
Especfica para el
ismero trans- por
un lado y para el
L- por otro.
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Especificidad de grupo:
R CO O R' + H2O
R COOH + HO R'
Esterasa
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Las enzimas I
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CENTRO ACTIVO
Contiene los residuos catalticos
Es una parte pequea de la enzima
Es tridimensional como cerradura o criba
Los sustratos se unen por interacciones dbiles
mltiples (puentes de hidrogeno, van der
Waals etc)
La especificidad de unin depende de la
geometra del centro activo
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Las enzimas I
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W108
D52
E35
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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O
Substrato: un ster
R C O R'
OR
Estado de transicin:
intermediario tetradrico,
inestable
R'
O-
O
R
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Productos
O-
HO
R'
Las enzimas I
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R P O R'
O-
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Las enzimas I
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Las enzimas I
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