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AS
MSc. Csar Guzmn
Vigo
email: cguzmanvigo@gmail.com
Las
C(central)
Grupo amino
Grupo carboxilo
CH
tomo de H
Cadena lateral R
NH2
COOH
Protenas: Caractersticas
Estructura bsica de los aminocidos
evidencindose los grupos funcionales (Grupo
carboxilo y amino) y el grupo radical (R)
Enlace peptdico
OLIGOPPTIDOS (<20 aa)
POLIPPTIDOS (20-50 aa)
PROTENAS (>50 aa)
FORMACIN DE PPTIDOS
aa incorporado a
la cadena:
residuo
La polimerizacion
de aminocidos
implica la
formacin de
pptidos y
protenas de
acuerdo con la
informacin
gentica
(participacin de
enzimas
especficas , ARN y
ribosomas). Este
proceso de inicia
con una reaccin
de condensacin
entre el grupo
carboxilo del
primer aminocido
Estructura de las
protenas
Se pueden considerar cuatro niveles de organizacin:
primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada uno de
los cuales resalta un aspecto diferente y depende de
distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura
primaria es simplemente la secuencia lineal de
aminocidos de una cadena polipeptdica las dems
establecen su organizacin tridimensional de pptidos o
conjunto de ellos.
Estructura secundaria
Consiste en el enrollamiento
de la cadena peptdica sobre
su propio eje para formar una
hlice o alguna otra
estructura tridimensional
especfica. La estructura
secundaria ms comn es la
a-hlice (alfa), la cual se
caracteriza por formar una
. estructura geomtrica en
espiral, muy uniforme, en la
que cada vuelta est
constituida por 3,6
aminocidos.
La hlice se mantiene
mediante puentes de
hidrgeno entre el hidrgeno
del grupo amino del enlace
peptdico de un aminocido y
el grupo carboxilo del enlace
peptdico de otro. Dentro de
Estructura secundaria
Otro tipo comn de estructura
secundaria es la hoja plegada,
que se caracteriza por
presentarse de forma aplanada y
extendida, adems posee un
mximo de enlaces de hidrgeno
entre los enlaces peptdicos. Esta
estructura consta de varias
cadenas peptdicas que
. permanecen enfrentadas y se
mantienen juntas con enlaces de
hidrgeno en un arreglo a
manera de zig-zag. La estructura
laminar formada le confiere
flexibilidad ms no elasticidad .
Debido a que toda cadena
polipeptdica tiene un extremo Cterminal en una direccin y un
extremo N- terminal en la otra,
dos cadenas enlazadas con
hidrgeno y una al lado de la
DISPOSICIN EN -HLICE
El esqueleto
polipeptdico se
encuentra enrollado
alrededor del eje
longitudinal de la
. molcula
Los grupos R de los
aminocidos sobresalen
hacia al exterior
Es dextrgira
Tiene 3,6
residuos/vuelta
Tiene 1,5 Amstrong
(0,15 nm) entre vuelta
y vuelta
Estructura terciaria
Las protenas no se disponen linealmente en el espacio
sino que normalmente sufren plegamientos que hacen
que la molcula adopte una estructura
espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los
pliegues que originan la estructura terciaria se deben a
ciertos aminocidos, como: la prolina, la serina y la
isoleucina, que distorsionan la hlice generando una
curvatura.
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formacin
. de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de
hidrgeno. 2) Interacciones cido base. 3) Puentes
disulfuro (-Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-Cis-)
La estructura terciaria describe la conformacin de la
protena en su totalidad (conformacin se refiere a la
disposicin trdimensional de los tomos de una molcula.
La estructura terciaria genera estabilidad por una
disposicin de uniones no covalentes entre las distintas
cadenas laterales.
Mioglobina
1.
2.
3.
4.
Puentes di sulfuro
Atraccin electrosttica
Puentes de hidrgeno
Interaccin hidrofbica
Estructura cuaternaria
En la estructura cuaternaria se consideran
molculas proteicas superiores a los 50 mil
daltons en donde las subunidades
constitutivas pueden ser idnticas o diferentes
y se asocian para formar dmeros, trmeros y
tetrmeros.
El ejemplo ms conocido es la hemoglobina en
donde las interacciones hidrofbicas, los
enlaces de hidrgeno y los enlaces inicos
ayudan a mantener las cuatro subunidades
juntas para formar una molcula funcional, as
. cada subunidad de hemoglobina se pliega de
manera similar a la estructura terciaria de
mioglobina.
Dado que la hemoglobina dentro de los
glbulos rojos est constituida por dos
cadenas alfa y dos cadenas beta que permiten
tomar una molcula de oxgeno, para "atrapar"
molculas adicionales de oxgeno, las cuatro
subunidades cambian ligeramente su
conformacin y los enlaces inicos se rompen
para exponer las cadenas y facilitar esta
funcin. Esto indica que las asociaciones
estrechas de las cadenas de polipptidos
dentro de la misma protena proporcionan un
tipo de comunicacin entre las unidades y se
LA HEMOGLOBINA
Se encuentra en clulas
especializadas, los eritrocitos
Estructura de la
hemoglobina
Tetrmero ( , )2 cuyas
subunidades son similares
a la Mb
Estructura de la
hemoglobina
Protenas plasmticas
Funciones:
Presin onctica
Amortiguar el pH
Transportar sustancias
Coagulacin
Inmunidad
Sntesis:
Hgado (la mayora)
Clulas plasmticas
(los anticuerpos)
Otros tejidos (muy
pocas)
Cantidad
5
Sistema complemento
19
Sistema de coagulacin
16
13
Sistema de lipoprotenas
Apolipoprotenas
Protenas involucradas en
metabolismo lipoproteico
el
15
5
Protenas de transporte
12
16
>10
1-antitripsina
Enzimas
Alanina amino transferasa (TGP): 0-35 U/L
Aspartato amino transferasa (TGO): 0-35 U/L
Lactato deshidrogebnasa (LDH): 100-190 U/L
Creatina quinasa (CPK-MB)
Mujeres:< 40 -150 U/L
Hombres: 60 400 U/L
Fosfatasa alcalina: 30 120 U/L
Fosfatasa cida: 0 5.5 U/L
La concentracin plasmtica de
varias de stas enzimas se emplea
en la clnica para el diagnstico de
enfermedad heptica, cardiaca,
sea, prosttica
1 - antitripsina
Protena C reactiva
La Protena C Reactiva ( PCR CRP) es una
protena plasmtica de fase aguda producida
por el hgado y por los adipcitos
Es miembro de la familia de las pentraxinas
Protenas constitudas por pentmeros
unidos formando un anillo
Circula como un dmero de pentmeros
Se une a la fosfatidilcolina de la
membrana, iniciando el
reconocimiento y la fagocitosis
de clulas daadas y
microorganismos, su nivel
aumenta durante los procesos
inflamatorios.
Funcin de la PCR
Funcin de la PCR
Eritropoyetina
Transferrina
Transferrina
Transferrina
Ceruloplasmina
Ceruloplasmina: Patologa
Ceruloplasmina: Patologa
El sndrome de Menkes es una enfermedad rara. Tambin
se la llama enfermedad del cabello ensortijado o sndrome
del cabello ensortijado de Menkes, ya que el cabello frgil y
ensortijado es uno de sus sntomas.
Clasificacin: Segn su
composicin
1.Protenas simples u Holoprotenas: Las cuales estn
formadas exclusivamente o predominantemente por aminocidos.
2.Protenas conjugadas: Poseen un componente de proporcin
significativa no aminoacdico que recibe el nombre de grupo
prosttico. Segn la naturaleza de este grupo consideramos:
Glicoprotenas: Se caracterizan por poseer en su estructura
azcares. Se pueden citar como ejemplo: las
inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el
colgeno y otras protenas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
Lipoprotenas: Protenas conjugadas con lpidos que se
encuentran en las membranas celulares.
Nucleoprotenas: Se presentan unidas a un cido nucleico,
como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
Metaloprotenas: Contienen en su molcula uno o ms iones
metlicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo
algunas enzimas.
Hemoprotenas o Cromoprotenas: Protenas que tienen en
Hemoprotenas
Son protenas conjugadas cuyo grupo prosttico es una porfirina
coordinada a un ion metlico. Suelen estar relacionadas con todos
los
aspectos del metabolismo aerbico
Clasificacin: De acurdo a su
morfologa y solubilidad
Protenas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas
moleculares alargadas, con un nmero variado de cadenas
polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas
estructurales o de soporte. Las ms comunes son: Elastina, Colgeno,
Queratina, Fibrina, etc.
Protenas Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua, debido a
que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor
solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o bases
diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esfricas.
La mayora de las protenas conocidas son globulares, dentro de las que
se consideran todas las enzimas, las protenas del plasma y las
presentes en las membranas celulares. A su vez las protenas globulares
se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
Albminas: Protenas fcilmente solubles en agua, que coagulan
con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por
ejemplo la Lactoalbmina, albmina del suero, la ovoalbmina
(presente en la clara del huevo).
Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en
soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se
encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.
Clasificacin: De acurdo a su
funcin biolgica
Protenas estructurales: Colgeno y la Elastina (tejido conectivo de los vertebrados),
queratinas de la piel, pelo y uas y la espectrina presente en la membrana de los
eritrocitos.
Protenas de transporte: Hemoglobina y la mioglobina, albmina de la sangre, o las que
realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.
Protenas de defensa: Anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fraccin gamma globulnica
de la sangre, las protenas denominadas interferones cuya funcin es inhibir la
proliferacin de virus en clulas infectadas e inducir resistencia a la infeccin viral en otras
clulas, el fibringeno de la sangre importante en el proceso de coagulacin.
Protenas hormonales: Insulina.
Protenas como factores de crecimiento: Hormona de crecimiento y el factor de
crecimiento derivado de plaquetas.
Protenas catalticas o enzimas: Proteasas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su forma, dando la
posibilidad a las clulas o tejidos que estn constituyendo de desplazarse, contraerse,
relajarse razn por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de
motilidad. Las protenas ms conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una sustancia
especfica. El ejemplo ms tpico de receptores de las hormonas esteroideas. Casi todos los
neurotransmisores, la mayora de las hormonas y muchos medicamentos funcionan
gracias a la presencia de estas protenas.
Protenas de transferencia de electrones : Son protenas integrales de membrana,
comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya funcin se basa en el transporte de
electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberacin y
aprovechamiento de energa. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de