SÍNTESIS DE

PROTEÍNAS

Asignatura: Procesos Metabólicos

Fecha de entrega: 11 de mayo de 2023
Campus Zapopan
Docente: Jonhatan Contreras Negrete
 Síntesis de Proteínas

Presenta: Paola Ménera

Asignatura: Procesos Metabólicos
Licenciatura QFBT
Periodo 2022-2
Fecha de entrega: 11 de mayo de 2023
Docente: Jonhatan Contreras Negrete

El organismo, consta de tres etapas: comienzo, elaboración y conclusión. Las reacciones de

elongación, que incluyen la formación de enlaces peptídicos y la translocación, se repiten varias veces
hasta que se alcanza un código de terminación. muchos factores proteicos que facilitan cada paso en
la proteólisis difierenLas reacciones de elongación, que incluyen la formación de enlaces peptídicos
y la translocación, se repiten varias veces hasta que se alcanza un codón de terminación. muchos
factores proteicos que facilitan cada paso en la síntesis proteica difieren entre procariotas y eucariotas.
las respuestas después de la traducción y los procesos de toma de dirección difieren según el tipo de
dispositivo móvil. Las reacciones a la traducción y los procesos de dirección difieren según el tipo de
célula.

Iniciación. El proceso de traducción comienza cuando una subunidad ribosómica pequeña se une a
un ARNm. El anticodón de un ARNt específico, conocido como ARNt iniciador, será seguido por el
codón AUG del iniciador del ARNm. El comienzo se completa cuando la subunidad ribosómica
grande se combina con la subunidad ribosómica pequeña. Hay dos localizaciones en todo el ribosoma
para las interacciones codón-anticodón implicadas en la traducción: el sitio P (peptídico) (ahora
ocupado por el tRNA iniciador) y el sitio A (aminoácido). Los ribosomas bacterianos también tienen
un sitio E o una salida (salida). la posición E está ocupada por un ARNt que se ha descargado del
ribosoma. en procariotas y en eucariotas se lee el ARNm al mismo tiempo.

Elongación. Fase de elongación, el polipéptido se sintetiza según las especificaciones del mensaje
genético. La secuencia de ARNm se lee en dirección 5′ 3 ′ y la síntesis del polipéptido avanza desde
el extremo N hasta el extremo C. El ciclo de elongación consta de tres pasos: aparición codón-
anticodón en el sitio A, formación del enlace peptídico y transferencia del péptido-tRNA al sitio P.
El proceso de elongación comienza cuando el siguiente aminoacil-tRNA se une al sitio A como
resultado de la aparición del codón-anticodón. formación del enlace peptídico. En esta reacción de
transpeptidasa, el nitrógeno del aminoácido en posición A (el nucleófilo) ataca al grupo carbonilo del
aminoácido en posición P.
Terminación. terminación, la cadena polipeptídica se libera del ribosoma. la traducción se termina
porque un codón de terminación no se puede unir a un aminoacil-tRNA. lugar, un factor de liberación
se conecta al sitio A. actúa como una esterasa) hidrata el enlace que conecta la cadena polipeptídica
ya completada con el ARNt P. El proceso de traducción se completa cuando el ribosoma libera
ARNm y lo divide en subunidades grandes y pequeñas.

Síntesis de proteínas en procariotas:

La síntesis proteínica en las bacterias ocurre en ribosomas 2.4 MDa, capaces de polimerizar
aminoácidos a un ritmo cercano a 20 por segundo. El ribosoma bacteriano 70S está formado por una
subunidad grande 50S y una pequeña 30S. La subunidad grande (cercana a 1.5 MDa) consiste en
rRNA 23S y 5S, y 34 proteínas. La subunidad pequeña (cercana a 0.8 MDa) contiene rRNA 16S y 21
proteínas. Además de los sitios P, A y E, existen otros tres centros funcionales: el centro
decodificador, el centro péptido transferasa y la región relacionada con GTP-asa.

Ubicado en el sitio A de la subunidad 30S, donde el codón de ARNm aparece con un anticodón de
ARNt entrante. Las bases de rRNA 16S conservadas (A1492, A1493 y G530) son idénticas al triplete
de pares codón-anticodón. derecho Watson-Crick pares de bases se forman entre los dos primeros
pares de bases en los tripletes codón-anticodón pares, se produce un cambio en la conformación de
A1492 y A1493, lo que acelera la fase de selección de tRNA del ciclo de elongación.

Centro de transferasa) se encuentra en una hendidura de la subunidad grande que tiene una
dominancia de ARNr 23S. El centro PTC, que consta de cinco nucleótidos conservados (A2451,
U2505, U2585, C2452 y A2602), se conecta a los extremos 3 ' de aminoacil-tRNA y peptidil-tRNA.
la formación del enlace peptídico es la consecuencia de un mecanismo coordinado de transferencia
de protones que se activa cuando un aminoacil-tRNA se une a los nucleótidos de rRNA organizados
con precisión dentro del sitio PTC activo.

Mecanismo de la lanzadera de protones de la peptidiltransferasa:

La reacción comienza con un ataque nucleofílico de nitrógeno -amino contra el carbono carbonilo del
grupo aminoácido del sitio A peptídica cadena (unido al tRNA del sitio P a través de un enlace éster
con el grupo 3′ - OH de la ribosa del residuo 76). En el primer ciclo de elongación, un grupo N-
formilmetionilaminoacilo solitario se une al ARNt P. Se forma un estado en el que el grupo 2'-OH de
la ribosa del sitio A dona su protón al oxígeno 3' átomo adyacente cuando recibe un protón amino.
La alineación de los sustratos dentro del sitio activo se ve favorecida por las conexiones de hidrógeno
entre la ribosa oxgenos y una molécula acuosa.

Mecanismos de control de la traducción:

La síntesis es un proceso extremadamente caro. sorprende que haya grandes cantidades de energía
involucradas cuando hay cuatro conexiones de alta energía por enlace peptídico (dos durante la carga
del ARNt, una durante la unión del ARNt al sitio A y una translocación). Por ejemplo,
aproximadamente el 90 % de la energía producida por E. coli utilizada en la síntesis macromolecular
puede utilizarse para fabricar proteínas. la velocidad y la precisión de la traducción necesitan una
cantidad significativa de energía, el costo sería mucho mayor en ausencia de mecanismos de control
metabólico. Estos factores permiten que las células procariotas compitan por recursos nutricionales
limitados.

De la importancia de los mecanismos de regulación transcripcional, las tasas de traducción de mRNA

procariotas cambian. un gran porcentaje de esta variación se puede atribuir a diferencias en las
secuencias de Shine-Dalgarno. Las secuencias facilitan la selección del codón de inicio, las
variaciones de secuencia pueden afectar la velocidad de traducción de los mensajes genéticos. Por
ejemplo, los productos de los genes del operón lac (-galactosidasa, galactosa permeasa y galactosidasa
transacilasa) no se producen en cantidades iguales. produce aproximadamente cinco veces menos que
-galactosidasa.

Síntesis de proteínas en eucariotas:

Primeros estudios sobre la síntesis de proteínas (por ejemplo, el descubrimiento de aminoacil-tRNA

sintetasas y tRNA) se realizaron con células de mamíferos, en la década de 1960, los investigadores
de traducción dirigieron su atención a las bacterias. cambio se produjo por una variedad de razones,
incluida la relativa facilidad de cultivar el cambio ocurrió por una variedad de razones, incluida la
relativa facilidad de cultivar células bacterianas y la comprensión de que la expresión génica
bacteriana es más simple y accesible que la de los organismos eucariotas más complejos. 1970,
cuando se entendieron los fundamentos de la traducción procariota, el proceso eucariótico recuperó
protagonismo. En 1970, cuando se entendieron los principios de la traducción procariota, el proceso
eucariótico recuperó protagonismo. Gran número de factores proteicos están involucrados en un
proceso de traducción considerablemente más sofisticado. las modificaciones que se produjeron tras
la traducción de los polipéptidos de las eucariotas son también mucho más numerosas que las
observadas en las procariotas, complejidad estructural de las eucariotas, es inevitable que los
mecanismos de control de los polipéptidos sean también muy complejos.

REFERENCIAS

Megías, M., Molist, P., & Pombal, M. Á. (s/f). La celula. 3. Membrana

celular. Lípidos. Atlas de Histología Vegetal y Animal. Uvigo.es. Recuperado el 11 de mayo de 2023,
de https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/3-lipidos-c.php

Merino Pérez, J., José, M., & Borge, N. Unican.es. Recuperado el 11 de mayo de
2023, de https://ocw.unican.es/pluginfile.php/715/course/section/397/Tema%25205B-
Bloque%2520I-Vias%2520Formacion%2520Lipidos.pdf

Síntesis de proteínas | Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e |

AccessMedicina | McGraw Hill Medical.
(s. f.). https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1960§ionid=148097707#1137
989660