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LOS CARBOHIDRATOS

Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más abundantes de la

biosfera y a su vez los más diversos. Normalmente se los encuentra en las
partes estructurales de los vegetales y también en los tejidos animales,
como glucosa o glucógeno. Estos sirven como fuente de energía para todas
las actividades celulares vitales.

A nivel intestinal estas moléculas son asimiladas, es decir pasan a la

sangre; a sangre, después las transporta al hígado y a los músculos, donde,
a través de procesos de síntesis, se convierten en el glicógeno que tiene una
estructura muy parecida al almidón y que constituye la manera en que el
organismo reserva los carbohidratos.

Importancia de los carbohidratos

Los carbohidratos son importantes porque:
1) Constituyen la fuente de energía para las células animales y
vegetales. Los carbohidratos para ser asimilados deben convertirse a
moléculas de glucosa, moléculas energéticas simples, cuya
oxidación libera la energía retenida en la unión de sus elementos.
2) Los carbohidratos forman la pared de las células vegetales.
3) En los organismos unicelulares, combinados con los lípidos y las
proteínas forman las estructuras de las membranas, paredes celulares
y cápsulas en algunas bacterias.
4) Forman la estructura de sostén en los vertebrados (huesos, cartílagos
y tendones) y del exoesqueleto en algunos invertebrados,
conformando parte de la matriz extracelular como los proteoglicanos,
glicosaminoglicanos y la quitina.
5) Forman la estructura de los ácidos nucleicos, como la ribosa y la
desoxirribosa.
6) Actúan como destoxificantes en numerosos organismos al formar
complejos químicos de fácil eliminación renal.
7) Representan para el hombre la mayor fuente alimenticia (el
almidón), la materia prima de muchos productos que derivan
fundamentalmente de la celulosa y sus derivados químicos, de las
gomas, sustancias pécticas y mucílagos.
8) Participan en el reconocimiento intercelular.
9) Almacenan energía y algunos son intermediarios metabólicos.
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LOS MONOSACÁRIDOS.

Son los más simples de todos los carbohidratos ó azúcares. Su paso a

través del intestino se produce en forma muy rápida y su digestión
aumenta bruscamente los niveles de glucosa. Haciendo referencia al
proceso de recuperación que le sigue al ejercicio, los azúcares simples
ejercen un importante beneficio.

El monosacárido más simple sería la diosa hidroxiacetaldehido, pero

esta no se encuentra libre en la naturaleza. Son compuestos que poseen
un grupo carbonilo y una cadena polihidroxilada. El grupo carbonilo
puede ser aldehido (CHO) o cetona (C=O), por lo que los
monosacáridos pueden ser aldosas o cetosas según su función carbonilo.
(Fig. 4 y Fig. 5)

Otra manera en que se pueden clasificar es según su número de

carbonos, pudiendo encontrarse en la naturaleza:

-Triosas: si su cadena carbonada posee tres carbonos

-Tetrosas: si su cadena carbonada posee cuatro carbonos
-Pentosas: si su cadena carbonada posee cinco carbonos
-hexosas: si su cadena carbonada posee seis carbonos
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Fig. N° 6:
Representación de las cetosas de 3,4,5 y 6 carbonos.

Estos son los más frecuentes pero también pueden existir monosacáridos
con mayor número de carbonos.
Si fusionamos los dos aspectos de clasificación, los monosacáridos
simples mencionados anteriormente pueden ser:
-aldotriosas o cetotriosas
-aldotetrosas o cetotetrosas
-aldopentosas o cetopentosas
-aldohexosas o cetohexosas (como la fructuosa), etc.
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Fig. N°7:
Representación de las aldosas con 3, 4,5 y 6 carbonos

La glucosa por tener cuatro átomos de carbono asimétricos puede tener

16 estereoisómeros diferentes, pero en forma natural sólo se encuentran
tres de estos: la glucosa, galactosa y manosa.

Enlaces hemiacetal y hemicetal, formas cíclicas y anómeros.

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Los monosacáridos de cinco o más carbonos se encuentran en

solución en forma cíclica por la interacción de su grupo carbonilo
con un grupo hidroxilo alejado tres o cuatro carbonos. El enlace
que se forma cuando estos reaccionan es: hemiacetal si el grupo
carbonilo es del tipo aldehido o hemicetal si el grupo carbonilo es del
tipo cetona.

Existen dos tipos de formas cíclicas que se pueden dar: los anillos
piranósicos (5 carbonos y 1 oxígeno) y los furanósicos (4 carbonos y
1 oxígeno). (Fig. 6).

Fig. N°8:
(a) Representación de la D-glucosa en su forma de anillo piranósica.
(b) La D-fructosa en su forma cíclica furanósica.

A manera general se dice que las formas piranósicas se ven

favorecidas termodinámicamente en las aldohexosas y las
furanósicas en las aldopentosas y cetohexosas; sin embargo la
ribosa forma anillos sólo furanósicos y la glucosa sólo piranósicos.

Al formarse estas formas cíclicas el carbono del grupo carbonilo que

era simétrico se vuelve asimétrico, tomando el nombre de carbono
anomérico; de igual manera el hidróxilo unido a este toma el nombre
de hidróxilo anomérico. (Fig. 7)
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Fig. N° 9
Representación en la que se puede apreciar como el grupo carbonilo
de ser simétrico en la forma lineale se convierte en asimétrico en la
forma cíclica de la glucosa (a) y de la fructosa (b)

La forma cíclica puede llamarse anómero alfa si el hidróxilo

anomérico está hacia abajo o hidróxilo beta si está hacia arriba;
cada uno gira la luz polarizada en diferentes grados. (Fig. 8)

Series estéricas D y L.
Los isómeros ópticos pueden pertenecer a las series estéricas D y L de
acuerdo con una convención basada en la configuración de la triosa D-
gliceraldehido.

Para el caso de los monosacáridos dependerá de la disposición hacia la

derecha (D) o izquierda (L) del grupo hidroxilo unido al carbono asimétrico
más alejado del grupo carbonilo; mientras que para el caso de los
aminoácidos será según la disposición hacia la derecha (D) o izquierda
(L)del grupo alfa amino .
El poder rotatorio de un compuesto determinado no tiene que corresponder
con la serie D o L a que el pertenezca, por ejemplo la D glucosa es
dextrógira y la D fructuosa es levógira.
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Fig. N°10
Formas D y L de la triosa gliceraldehido
Dextrógiro y levógiro
Cuando un compuesto ópticamente activo, rota la luz polarizada en el
sentido de las agujas del reloj, se dice que es dextrógiro y se representa por
(+). Las sustancias que rotan la luz en sentido contrario a las agujas del
reloj, son levógiras levógiras y se representa por (-).

Los enantiómeros rotan la luz polarizada el mismo ángulo pero en sentidos

opuestos. Mediante un polarímetro puede medirse dicho ángulo.

Derivados de los monosacárido.

En la naturaleza existen otros compuestos comunes biológicamente
importantes que pueden ser considerados derivados de los
monosacáridos, pues resultan de sustituir uno o más de los grupos
que se encuentran unidos a los átomos de carbono. Estos pueden
ser:

-Aminoazúcares: resultantes de la sustitución de un OH por un grupo

amino, por ejemplo la N-acetil glucosamina (componente principal
de la quitina, presente también en los tejidos conjuntivos) y los
ácidos siálicos como el N-acetil neuramínico: componente de los
gangliosidos. (Fig. 9)
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Figura N° 11
Representación de la N-acetil glucosamina

-Azúcares ácidos: se forman por la oxidación del carbono

aldehídico, por ejemplo los ácidos urónicos como el ácido
glucurónico presente en el hígado, que inactiva muchas drogas o
sustancias tóxicas como el fenol, haciéndolas solubles al unírseles;
y el ácido ascórbico, presente en la vitamina C, abundante en cítricos
y en el tomate requerido para la síntesis de colágeno. (Fig. 10)

Figura N°12
Representación del ácido urónico

-Desoxiazúcares: resultan de sustituir un grupo OH por un H en los

monosacáridos, es decir por la reducción de los azúcares, por
ejemplo la L-ramosa y L-fucosa (componentes de algunas paredes
bacterianas) y la 2 desoxi-D ribosa (componente del ADN). (Fig. 11)
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Figura N°13
Representación de la 2 desoxi-D-ribosa.

-Azúcares alcohol: cuando el grupo carbonílico de los monosacáridos

es reducido por el hidrógeno gaseoso para formar azúcares alcohol,
por ejemplo el D- manitol, el sorbitol, inositol y el glicerol. (Fig. 12)

Figura N° 14
Representación del glicerol.

-Fosfatos de azúcar: resultan de la fosforilación de los azúcares y

representan las formas metabolicamente activas de los azúcares, pues
constituyen los sustratos óptimos para las enzimas. Son importantes
en el metabolismo animal de la glucosa y en la fotosíntesis de las
plantas, ejemplos de estos tenemos a la fructosa 1P y la glucosa 6P y
1P, recordando que para un azúcar el número máximo de enlaces
fosfoester son dos. (Fig. 13)
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Figura N° 15
Representación de la glucosa-6-P

Propiedades de los monosacáridos

-Pueden formar esteres
-Pueden formar glucósidos
-Mutorrotación
Capacidad de algunos carbohidratos de cambiar su rotación
específica en solución, conforme pasa el tiempo tendiendo al
equilibrio, como es el caso de algunas pentosas, hexosas y
disacáridos reductores

-Reacción con álcalis diluidos

En soluciones alcalinas débiles y frías se obtienen ínterconversiones
de aldosas en cetosas.

-Reacción con ácidos fuertes.

Por la acción de ácidos fuertes las aldohexosas dan la molécula
conocida como hidroximetilfurfural y las cetosas el furfural, estos
dos compuestos reaccionan con una variedad de sustancias como el
indol y el orcinol para formar productos coloreados.

-Poder reductor
Capacidad de aquellos azúcares que poseen un grupo hemiacetal /
hemicetal libre o su grupo carbonilo intacto para poder reaccionar
con otras especies, como se presentan en algunos disacáridos (la
maltosa, lactosa y celobiosa) y todos los monosacáridos.
Además, para el caso de las pentosas y hexosas se sabe que, al
interconvertirse de aldosas a cetosas o viceversa producen un
compuesto conocido como enodiol, compuesto altamente reductor,
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lo que les da un poder mayor de reducción que el resto de

monosacáridos.

Epímeros
Dos monosacáridos que se diferencian en la configuración de uno sólo
de sus carbonos asimétricos. Por ejemplo la D-Glucosa y la D-Manosa
sólo se diferencian en la configuración del hidroxilo en el C2.

LOS OLIGOSACÁRIDOS.
Son polímeros constituidos por 2 a 10 moléculas de monosacáridos
unidos por enlaces O-glicosídicos.

Disacáridos: son los oligosacáridos más representativos. Se

encuentran compuestos por dos monosacáridos, entre los que
destacan:
La maltosa: disacárido derivado de la hidrólisis del almidón
por amilasas, de la cebada y otros granos, como tal no se
encuentra en la naturaleza. Está constituida por 2 moléculas de
D –glucosa unidas por enlace alfa 1-4 y posee poder reductor.
La lactosa: componente importante de la leche de los
mamíferos, que junto con la grasa de la leche cubre las
necesidades energéticas del recién nacido. Está constituida por
la D –galactosa unida con la D- glucosa por enlace beta 1-4 y
posee poder reductor.

Fig. N° 16: Representación de la lactosa

La sacarosa: abundante en jugos de frutas, caña de azúcar,

remolacha y jarabe de arce. Está constituida por D-glucosa
más de D-fructuosa unidas por enlace glicosídico alfa 1-2 o
beta 2-1, donde ambos carbonos anoméricos forman parte del
enlace, por lo que carece de poder reductor.
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Fig. N° 17: Representación de la sacarosa

La celobiosa: integrado por 2 moléculas de D-glucosa unidas

por enlace glicosídico beta 1-4. Se obtiene por hidrólisis de la
celulosa y también posee poder reductor.

Fig. N°18: Representación de la celobiosa

La trealosa: integrado por dos moléculas de D –glucosa

unidas por enlace glicosídico alfa 1-1. Importante
constituyente de la hemolinfa de los insectos, donde actúa
como reserva energética.

Fig. N°19: Representación de la trealosa

Trisacáridos: Constituidos por tres monosacáridos. ejemplos:

-Maltotriosa (glucosa ;glucosa , glucosa), por hidrólisis parcial
de la amilosa
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-Meliciosa de la miel (fructosa, glucosa, glucosa)

-Rafinosa en la remolacha, (galactosa, glucosa, fructosa)
-Panosa de la hidrólisis parcial de la amilopectina (tres
glucosas)

Tetrasacáridos: Constituidos por cuatro monosacáridos. Ejemplo la

estaquiosa de raices , legumbres y soya (galactosa ;galactosa;
glucosa; fructosa)

Pentasacaáridos: Constituidos por cinco monosacáridos. Ejemplo la

verbascosa de legumbres , soya y otros vegetales: galactosa;
galactosa; galactosa; glucosa; fructosa)

Hexosacárido :son las alfa dextrinas de glucosas

Heptasacáridos :equivalen a las beta-dextrinas de glucosas
Octosacáridos: son las dextrina límite

LOS POLISACÁRIDOS.
Se los conoce como carbohidratos complejos, dado que son el resultado
de la combinación de muchos azúcares simples (a veces más de mil). A
la hora de la ingestión diaria de carbohidratos, las féculas ó
almidones, constituyen el mayor porcentaje, dado que se convierten
en ideales para apoyar las demandas energéticas prolongadas
como pueden ser los entrenamientos, pero lo hacen en forma más
lenta que los azúcares simples, dado que cuando el organismo
los descompone en monosacáridos (generalmente glucosa)
intervienen dos enzimas denominadas amilasas y esto hace que el
proceso sea más lento que en los monosacáridos.

De reserva
El almidón: presente en las plantas superiores a nivel de los
tubérculos y las semillas, donde se encuentra como
gránulos en el citoplasma celular. Consta de amilasa y
amilopectina, estando la amilasa constituida por D-
glucosas unidas por enlace alfa 1-4 en forma lineal y la
amilopectina por D- glucosas unidas por enlace alfa 1-4
en forma lineal y con enlaces alfa 1-6 en los puntos
donde se ramifica.
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Fig. N° 20: Representación de los componentes del almidón:

amilosa y amilopectina.

El glucógeno: presente en animales y bacterias. En los animales

se encuentra principalmente a nivel del hígado y del
músculo. Está constituido por D-glucosas que se unen
por enlaces alfa 1-4 que cada 8 a 10 unidades se
ramifican en enlaces alfa 1-6.

Fig. N° 21: Representación del glucógeno.

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Estructurales
Entre los que tenemos:
La celulosa: presente en las paredes celulares de las plantas, donde
se encuentra compuesta por D-glucosas unidas por
enlace beta 1-4

Fig N°22: Representación de la celulosa

La quitina: presente en el exoesqueleto de muchos hongos, insectos,

crustáceos y algunos invertebrados. Polisacárido
constituido por residuos de N-acetil-glucosamina, donde
además del carbono, hidrógeno y oxígeno presenta
átomos de nitrógeno

Fig. N°23: Representación de la quitina

Los peptidoglicanos: heteropolisacárido presente en las paredes

bacterianas, constituidos por dos derivados de azúcares:
el N-acetil-glucosamina y el ácido N-acetil-murámico.
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Fig. N° 24: Representación del peptidoglucano

El agar: heteropolisacárido lineal presente en las algas rojas

constituido por residuos de D-glucosas y sulfato inorgánico.

GLICOSAMINOGLICANOS.
Polímeros lineales donde se repite un tipo de disacárido, en el que uno
de los monosacáridos es el N-acetilglucosamina o N-
acetilgalactosamina: y el otro generalmente es un ácido urónico.
Dentro de estos tenemos al ácido hialurónico presente en el líquido
sinovial de las articulaciones, en el humor vítreo en el ojo de los
vertebrados, en la matriz extracelular de cartílagos y tendones, etc),
el sulfato de condroitina presente en cartílagos, huesos y cornea),
el sulfato de queratán (presente en la córnea donde participa en su
transparencia y también en el tejido conjuntivo laxo), el sulfato de
dermatán (presente en la córnea donde también participa en su
transparencia y también a mantener la forma del ojo), la heparina
(presente en gránulos en las células cebadas particularmente
abundantes en los revestimientos de las arterias, también en
hígado, pulmón y piel) entre otros. (Fig. 14)
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Figura N° 25: Representación de algunos glicosaminoglicanos de

importancia médica

PROTEOGLICANOS.
Son glicoproteínas muy atípicas que por lo general contienen 90 a 95 %
de carbohidratos en peso que corresponden a glicosaminoglicanos que
se asocian a un centro rígido de proteína. Son moléculas
extraordinariamente complejas que se encuentran en todos los tejidos
del cuerpo, con predominio en la matriz extracelular y también en
algunas superficies celulares. Se unen a la colágena, a la elastina o
entre sí.
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Figura N°26: Representación de un agregado de proteoglicano de

cartílago, que consiste en monómeros de proteoglicanos constituidos a su
vez por glicosaminoglicanos.

Algunos carbohidratos forman la denominada fibra dietética

La fibra no puede dividirse en moléculas de azúcar, por lo que pasa a
través del cuerpo sin ser digerida. La fibra viene en dos variedades: la fibra
soluble se disuelve en agua, mientras que la fibra insoluble no lo hace.

La fibra soluble (pectinas, inulina)se une a las grasas en el intestino y las

arrastra, lo que disminuye la lipoproteína de baja densidad (LDL, o
colesterol malo). También ayuda a regular el uso de azúcares del cuerpo,
ayudando a mantener a raya el hambre y el azúcar en sangre. La fibra
insoluble (celulosa, hemicelulosa) ayuda a empujar la comida a través del
tracto intestinal, la promoción de la regularidad y ayudar a prevenir el
estreñimiento.
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PROTEÍNAS

Las proteínas constituyen uno de los componentes fundamentales de las

células. Químicamente son compuestos orgánicos enormes y participan en
los más importantes procesos y estructuras de los organismos. Las
proteínas constituyen más del 50% del peso seco de una célula
La función biológica de una proteína depende de su estructura. Por lo tanto,
es importante comprender la forma de las proteínas. Por ejemplo, los sitios
de unión en las proteínas que cumplen roles regulatorios o enzimáticos
están formados por cavidades de formas muy delimitadas que permiten que
se una sólo un reducido y específico tipo de ligando o sustrato. Están
constituidas por moléculas llamadas aminoácidos Los aminoácidos son
moléculas que contienen un grupo amino (NH2) y un grupo ácido (COOH)
y en el caso particular de los aminoácidos biológicos, estos grupos se
encuentran unidos a un mismo carbono por lo cual se denominan a
aminoácidos

Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman
el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles,
capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones
metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada
especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene
unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con
detalle.

Funciones de la proteínas
Desempeñas papeles cruciales en prácticamente todos los procesos
biológicos:
-Catálisis enzimática
Casi todas las reacciones químicas en los sistemas biológicos están
catalizadas por enzimas que normalmente aumentan las velocidades de las
reacciones químicas. Existen millares de enzimas caracterizadas donde
casi todas estas son proteínas.

-Transporte y almacenamiento
Muchos iones y moléculas pequeñas son transportadas por proteínas
específicas por ejemplo la hemoglobina que transporta oxígeno en los
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eritrocitos, la mioglobina que transporta oxígeno en el músculo, la

transferrina que transporta hierro en el plasma, la ferritina que almacena
hierro en el hígado, etc.

-Movimiento coordinado
Las proteínas son el componente principal del músculo, donde la
contracción muscular se da por movimientos deslizantes de dos clases de
filamentos proteicos. Así mismo los movimientos de los cromosomas en
la mitosis y la propulsión del esperma por los flagelos también se dan por
el ensamblaje contráctil de proteínas.

-Soporte mecánico
La enorme fuerza de tensión de la piel y los huesos se debe a la presencia
del colágeno que una abundante proteína fibrosa.

-Protección inmune
Dentro de estos destacan los anticuerpos, que son proteínas altamente
específicas que juegan un papel vital al distinguir lo propio y lo ajeno, ya
que reconocen y se combinan con sustancias extrañas presentes en los
virus, bacterias y células de otros organismos.

-Generación, transmisión de impulsos nerviosos y mensajes químicos

La respuesta a estímulos específicos de las células nerviosas depende de la
presencia de receptores proteicos, por ejemplo la rodopsina que es receptor
en los bastoncitos de la retina, los receptores de acetilcolina, las hormonas
y los mensajeros químicos.

-Control del crecimiento y diferenciación

En los humanos es llevado acabo por las hormonas, donde muchas de estas
son de naturaleza proteica; mientras que en las bacterias proteínas
represoras no permiten la expresión de los genes en cualquier momento.

-Función estructural y energética

Las proteínas forman parte fundamental en la membrana celular y la
oxidación de los aminoácidos cubre el 15% de los requisitos energéticos
corporales.

-Regulación de la concentración de hidrogeniones

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Las proteínas son moléculas anfóteras presentes en el interior y exterior

celular, esto quiere decir que pueden comportarse como ácidos o bases,
regulando así el pH corporal.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas se pueden clasificar de varias maneras siendo las más
habituales según su composición y su conformación.
Según su composición:
Homoproteínas: Compuestas solamente por aminoácidos.
Heteroproteínas: Además de aminoácidos presentan otros
compuestos que no son de naturaleza proteica pudiéndose así
encontrar: metaloproteinas, glucoproteínas, fosfoproteínas, etc.
Según su conformación:
Fibrosas: Constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de
modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas
alargadas que se caracterizan por tener gran resistencia mecánica, ser
insolubles en agua y nunca cristalizar. Estas se encuentran en
tejidos conectivos como son los tendones y la matriz de los huesos,
entre las que tenemos al colágeno y la elastina.
Globulares: Constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas
estrechamente de tal manera que adoptan formas esféricas o
globulares compactas. Se caracterizan por tener función móvil o
dinámica, ser solubles en agua y cristalizar. Por ejemplo la
hemoglobina de la sangre.

Los aminoácidos
Son 20 los aminoácidos que constituyen todas las proteínas del cuerpo.
Estos difieren en sus propiedades químicas así como en su tamaño y
posibilidades de interacción entre ellos, lo cual brinda una gran gama de
variedades a las proteínas.

El hombre no puede sintetizar todos los aminoácidos, bien en absoluto o en

una tasa suficiente para cubrir sus necesidades por lo que necesariamente
deben ser suministrados a través de la dieta para el adecuado
funcionamiento del organismo.

Estos aminoácidos son conocidos como esenciales, dentro de los que

tenemos a: la valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina,
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treonina, y lisina, mientras que la histidina y arginina son esenciales para

prematuros. El resto: alanina, prolina, serina, tirosina, glicina, cisteína,
asparragina, glutamina, ácido aspártico y glutámico corresponden a
aminoácidos no esenciales.

Todos los aminoácidos a excepción de la prolina poseen la misma

estructura básica de:

 Un carbono de carbono central ( carbono alfa)

 Un grupo amino: NH2 (alfa amino)
 Un grupo carboxilo: COO (alfa carboxilo)
 Una cadena lateral (R) y
 Un hidrogeno unido al carbono alfa.

COOH

NH2 - C - H

Fig. N° 27: Representación de un L- aminoácido

Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas difieren en su cadena

lateral pero el aminoácido glicina se diferencia además porque su carbono
alfa es simétrico. (Fig. 16)

Existen además en la naturaleza aminoácidos que no forman parte de las

proteínas como la ornitina y citrulina; aminoácidos no alfa como el
GABA; derivados de aminoácidos como la hidroxilisina presente en el
colágeno, y compuestos derivados de aminoácidos como la adrenalina,
relacionada con la tirosina.

El lado de rotación de los aminoácidos depende de la cadena lateral, pero la

actividad óptica se debe a la presencia de carbono asimétrico. Todos los
aminoácidos muestran actividad óptica excepto la glicina que no posee
carbono asimétrico. Existen también aminoácidos que tienen más de un
carbono asimétrico teniendo un mayor número de isómeros ópticos, por
ejemplo la treonina y la isoleucina.
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Todos los aminoácidos presentes en las proteínas son L-aminoácidos, los

D-aminoácidos sólo se encuentran en pequeñas proporciones en las paredes
celulares de microorganismos o formando partes de la estructura de
antibióticos (bacitracina)

Figura N°28
Representación de los 20 aminoácidos presentes en las proteínas

Propiedades de los aminoácidos

 Rotación específica dependiente de la cadena lateral
 Una reacción importante del grupo alfa amino es su reacción con la
ninhidrina, compuesto altamente oxidante que reacciona con los
aminoácidos en caliente, causando su desaminación oxidativa, donde
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se libera anhídrido carbónico, un aldehido de un átomo de carbono

menos que el aminoácido original y la ninhidrina reducida.
 Los aminoácidos son compuestos sólidos y cristalinos
 Presentan un elevado punto de fusión.
 Son solubles en agua.
 Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a
pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía
con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y
el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado
(NH3+) y el grupo carboxilo no.
 Actividad óptica por la presencia de carbono asimétrico, en todos los
aminoácidos excepto en la glicina.
 Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales. En la naturaleza, la
forma L es la más abundante, y todas las proteínas están formadas
por aminoácidos L
 Propiedades eléctricas: la ionización de sus grupos amino y
carboxilo les permite a los aminoácidos altos valores de momentos
bipolares en solución, por lo que los aminoácidos se pueden
presentar en tres o cuatro fórmulas eléctricas según el número de
grupos ionizables y el pH de la solución en que se encuentran.

Fig. N° 29: El punto isoeléctrico de un aminoácido es aquel valor de pH

en el cual se encuentra en su fórmula eléctrica neutra.
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 Absorción de luz: la mayoría de los aminoácidos absorbe luz en la

región ultravioleta lejano (200 a 100 nm) excepto el triptófano, la
tirosina y la fenilalanina que absorben luz a longitudes cercanas a
280 nm. Debido a que la mayoría de proteínas contiene estos
últimos aminoácidos mencionados muestran una importante
absorción de luz a 280 nm, propiedad que se aprovecha para estimar
la concentración proteica de una muestra biológica.
 Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el
espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —
NH2 queda situado a la derecha, mientras que, si se encuentra a la
izquierda, poseerá una configuración L.

Péptidos y proteínas
Los péptidos y las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos (Fig. 17)
Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídico toma el nombre
de residuo, debido a que ha perdido un átomo de hidrógeno de su grupo
amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo. Una cadena poli
peptídica se denomina péptido cuando tiene hasta menos de 50 residuos de
aminoácidos; y proteína cuando tiene de 50 a más aminoácidos
constituyentes. (Fig. 18)

Fig. N° 30 : Formación de un enlace peptídico.

Dentro de algunos péptidos de importancia biológica están la vasopresina,

oxitosina, glutatión, factor natriurético atrial y encefalinas.

Propiedades de las proteínas

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Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las

forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras
moléculas.

El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una

proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y
de reaccionar con ellas.

Fig. N° 31: Esquema de las propiedades de las proteínas

La Solubilidad
-Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que
al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
-La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así,
la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide
que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.
- La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A
pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son
impermeables al paso de proteínas.
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Agentes desnaturalizantes:
.I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos –SH

Especificidad
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de
sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser
sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad
de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de
proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas
y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie
(rechazo en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.

Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por
ejemplo, catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no
sobre otro.
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• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante

interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan
una determinada secuencia de aa y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y
por lo tanto dificultar la función.

Capacidad Amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del
medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto,
liberar o retirar protones (H+) del medio

Estructuras de las proteínas

Son los distintos aspectos de organización molecular de las proteínas,
dentro de los que tenemos:

-Estructura primaria
Es la secuencia única de aminoácidos de un polipéptido. Tiene importancia
porque determina la conformación tridimensional de la cadena y porque es
la traducción lineal de la secuencia de nucleótidos en el ADN, lo que
proporciona información crucial sobre la contribución genética para la
síntesis de proteínas y el potencial celular.

-Estructura secundaria
Se conoce por nivel de organización secundario al ordenamiento regular
que adoptan sectores de la cadena peptídico a lo largo de un eje, debido a la
interacción por puentes de hidrógeno entre el grupo NH de un enlace
peptídico y el grupo CO de otro enlace peptídico. Dentro de está estructura
podemos encontrar dos tipos de disposiciones: la alfa hélice y la
conformación beta.

Alfa hélice: es la disposición regular de la cadena polipeptídica

semejante a un espiral, estabilizada por puentes de hidrógeno
intracatenarios establecidos entre los elementos del enlace peptídico de
aminoácidos que se encuentran separados 3 unidades, encontrándose a
nivel de la hélice uno encima del otro.

Conformación beta: se forma cuando algunas regiones locales de la

cadena del polipéptido se disponen con predominio a un eje longitudinal
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estabilizándose por puentes de hidrógeno intercatenarios (no existen

intercatenarios), que se establecen entre los elementos del enlace peptídico.
En la conformación beta los sectores de la cadena polipeptidica se disponen
en zig-zag, por lo que a esta estructura se le denomina hoja plegada. La
hoja plegada beta puede ser paralela si las cadenas pólipeptidicas tienen la
misma dirección o antiparalelas en caso contrario.

La hoja plegada antiparalela puede formarse cuando se enfrentan 2 o mas

sectores de una misma cadena polipeptídica o cuando una cadena cambia
abruptamente de dirección. En este último caso el sector que las conecta se
conoce como giro o codo beta.

La formación de una hoja plegada paralela requiere la interacción de 5

sectores o más, donde la conexión entre dos de estos 2 sectores se da
mediante un segmento de cadena polipeptídica que cruza por encima del
plano que ocupa la hoja plegada, orientado hacia la derecha.

-Estructura terciaria
Estructura que resulta de la interacción entre las cadenas laterales de
aminoácidos ampliamente separados. Algunos investigadores mencionan
que puede resultar del plegamiento de las cadenas polipeptídicas en alfa
hélice sobre si mismas, tendiendo a tomar una forma globular,
constituyéndose enlaces e interacciones débiles del tipo puentes disulfuro,
enlaces amida, puentes de hidrógeno, enlaces apolares, enlaces iónicos, etc.

• En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar

combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una disposición
característica que se repite en distintos tipos de proteínas. Son los
llamados motivos estructurales o estructuras super secundarias.
Algunos están formados por a-hélices, otros por estructuras b, y
otros por combinaciones de las dos. De entre las más abundantes,
podemos destacar: hélice-giro-hélice, barril beta, mano E-F, entre
otros. Estos motivos poseen en los codos o giros secuencias sin
estructura precisa.
Existen también combinaciones estables, compactas y de aspecto
globular de α-hélice y conformación-β que aparecen repetidamente
en proteínas distintas. Reciben el nombre de dominios estructurales
y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi independientemente
de los demás. Evolutivamente, se considera que los dominios
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estructurales han servido como unidades modulares para constituir

diferentes tipos de proteínas globulares.

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o

«cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al
separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de
sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.

A menudo un dominio realiza una función específica y separada para

la proteína:
 - Enlaza a un pequeño ligando
 - “Atravesar” la membrana plasmática
 - Contiene el sitio catalítico (enzimas)
 - Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
 - Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra
proteína.

-Estructura cuaternaria
Las proteínas que poseen más de una cadena polipeptídica pueden adoptar
esta conformación, que se refiere al ordenamiento espacial que adoptan sus
cadenas polipeptídicas constituyentes (subunidades), por medio de las
mismas interacciones presentes en la estructura terciaria.

Las subunidades que conforman estas proteínas pueden ser iguales o

diferentes. Un ejemplo de proteína que adopta esta conformación es la
hemoglobina constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos alfa y dos
beta.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero

(subunidad o monómero). Según el número de protómeros que se asocian
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:

Dímeros: como la hexoquinasa.

Tetrámero: como la hemoglobina.
Pentámeros: como la ARN-polimerasa.
Polímeros: cuando en su composición intervienen gran número de
protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).
Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:
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-Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.

-Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.

Fig N°.32: Niveles estructurales de las proteínas