PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS

Los aminoácidos son componentes básicos de todas las proteínas y están unidos en serie
por un enlace peptídico (-CONH-) para formar la estructura primaria de una
proteína. Los aminoácidos poseen un grupo amino, un grupo ácido carboxílico y una
cadena lateral variable que difiere entre los diferentes aminoácidos.

Hay 20 aminoácidos naturales, que varían entre sí con respecto a sus cadenas
laterales. Sus puntos de fusión son extremadamente altos (por lo general superan los 200
°C) y, en su pI, existen como zwitteriones, en lugar de moléculas unidas.

Los aminoácidos responden a todas las reacciones químicas típicas asociadas con
compuestos que contienen ácido carboxílico y grupos amino, generalmente en
condiciones en las que la formación de iones zwitter está presente solo en pequeñas
cantidades. Todos los aminoácidos (excepto la glicina) exhiben actividad óptica debido
a la presencia de un átomo de carbono α asimétrico. Los aminoácidos con una
configuración L están presentes en todas las proteínas naturales, mientras que los que
tienen formas D se encuentran en los antibióticos y en las paredes celulares bacterianas.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

 Aminoácidos esenciales

Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es capaz de sintetizar por

sí mismo y, por esto, debe tomarlo necesariamente desde el exterior a través de
la dieta. Además, son aminoácidos necesarios para el correcto desarrollo de
algunas funciones en el organismo. Los aminoácidos esenciales son: leucina,
isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina,
arginina.

 Aminoácidos condicionales

Como hemos comentado, los aminoácidos pueden ser sintetizados por el

organismo humano. Esto sucede en condiciones normales y en personas
sanas. Pero algunos de ellos, bajo determinadas condiciones, se convierten
en condicionales, ya que el cuerpo pierde la capacidad de producirlos.Los
bebés prematuros y los enfermos hepáticos, por ejemplo, pueden tener
problemas para crear tirosina, arginina y cistina. Además, bajo condiciones
de estrés pasan a ser la mayoría de ellos. Estos incluyen los siguientes:
  Arginina.
 Cisteína.
 Glutamina.
 Ornitina.
 Tirosina.
 Glicina.
 Prolina.
 Serina.

 Aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos no esenciales también se conocen como «prescindibles». A

diferencia de los esenciales, estos son sintetizados por el propio organismo a
partir de moléculas presentes en el mismo. Dicho proceso se conoce como
«transaminación». También se realiza para obtener las cantidades que se
requieren para garantizar una salud óptima

Principio:

Reacción de la ninhidrina

En el rango de pH de 4-8, todos los α-aminoácidos reaccionan con la ninhidrina (hidrato

de tricetohidrindeno), un poderoso agente oxidante para dar un producto de color
púrpura (dicetohidrina) denominado púrpura de Rhuemann. Todas las aminas primarias
y el amoníaco reaccionan de manera similar pero sin liberación de dióxido de
carbono. Los iminoácidos prolina e hidroxiprolina también reaccionan con la ninhidrina,
pero dan un complejo de color amarillo en lugar de púrpura. Además de los
aminoácidos, otras estructuras complejas como péptidos, peptonas y proteínas también
reaccionan positivamente cuando se someten a la reacción de la ninhidrina

Reacción xamproteica

Los aminoácidos aromáticos, como la fenilalanina, la tirosina y el triptófano, responden

a esta prueba. En presencia de ácido nítrico concentrado, el anillo de fenilo aromático se
nitra para dar derivados nitro de color amarillo. A pH alcalino, el color cambia a naranja
debido a la ionización del grupo fenólico.

Reacción de millon

Los aminoácidos fenólicos como la Tirosina y sus derivados responden a esta prueba.
Los compuestos con un radical hidroxibenceno reaccionan con el reactivo de Millon
para formar un complejo de color rojo. El reactivo de Millon es una solución de sulfato
de mercurio en ácido sulfúrico.

Reacción del Acido Glioxilico para Triptofano

Esta prueba es una prueba específica para la detección de triptófano. La fracción indol
del triptófano reacciona con el ácido glioxílico en presencia de ácido sulfúrico
concentrado para dar un producto de color púrpura. El ácido glioxílico se prepara a
partir del ácido acético glacial exponiéndolo a la luz solar.

Reacción de sakaguchi

En condiciones alcalinas, el α-naftol (1-hidroxinaftaleno) reacciona con un compuesto

de guanidina monosustituida como la arginina, que al tratarse con hipobromito o
hipoclorito produce un color rojo característico.