CASEÍNA

La Caseína es una proteína de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la

leche por acidificación y forma una masa blanca. Las fosfoproteínas son un grupo de
proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que contiene ácido
fosfórico, por lo tanto su molécula contiene un elemento fósforo. La caseína
representa cerca del 77 al 82 por ciento de las proteínas presentes en la leche y el
2.7 por ciento en la composición de la leche líquida.

INDICE

 1 Características de la caseína
 2 Estructura de las micelas de caseína
 3 Estructura de las moléculas de caseína
o 3.1 Caseína αs1
o 3.2 Caseína αs2
o 3.3 Caseína β
o 3.4 Caseína k
o 3.5 Caseína γ
 4 Estabilidad de las micelas de caseína
 5 Usos y aplicaciones de la caseína

1 Características de la caseína

La caseína es un sólido blanco-amarillento, sin sabor ni olor, insoluble en

agua y los diferentes solventes orgánicos. Puede presentar un ligero olor
láctico. Se dispersa bien en un medio alcalino, como una solución acuosa de
hidróxido de sodio: NaOH, formando caseinatos de sodio.

La caseína se obtiene coagulando leche descremada con ácido clorhídrico

diluido, así se imita la acidificación espontánea. Los coágulos se decantan, se
lavan con agua, se desecan y finalmente se muelen. Cuando coagula con
renina, es llamada paracaseína, y cuando coagula a través de la reducción
del pH es llamada caseína ácida. Cuando no está coagulada se le llama
caseinógeno. En la leche de vaca, las caseínas representan alrededor del
80% del total de proteínas, es decir, de 25 a 28 gramos por litro de leche. En
la leche humana la presencia de proteínas del lactosuero es mucho mayor,
de tal forma que las caseínas son solamente del orden de la mitad de las
proteínas totales, entre 5 y 8 gramos por litro. Las caseínas son un conjunto
heterogéneo de proteínas, por lo que es difícil fijar una definición. Sin
embargo, todas las proteínas englobadas en lo que se denomina caseína
tienen una característica común: precipitan cuando se acidifica la leche a pH
4,6. Por ello, a la caseína también se le suele denominar proteína insoluble
de la leche. Por otra parte, y aunque las proteínas que se denominan
caseínas son específicas de cada especie, se clasifican en los siguientes
grandes grupos de acuerdo con su movilidad electroforética: αs1-caseína, αs2-
caseína, β-caseína y κ-caseína (véase la figura 1). Esta última es de especial
interés en la industria quesera, ya que su hidrólisis enzimática por el cuajo
(la enzima quimosina) reduce la hidrofilicidad de las micelas de caseína y
produce su agregación. Al fragmento de caseína k que se mantienen en la
micela se le conoce como para-κ-caseína.

2 Estructura de las micelas de caseína

Las micelas de caseína son partículas de un tamaño entre 50 y 500

nanometros, formadas por la asociación de moléculas de caseína junto con
fosfato cálcico en forma coloidal (véase la Figura 1). El componente
“mineral” representa alrededor del 7% del peso de la caseína. La estructura
interna de las micelas de caseína. Según el modelo más aceptado, las
micelas están formadas por la agregación de otras partículas menores, las
llamadas “submicelas”, unidas entre sí a través de puentes de fosfato y por
interacciones hidrofóbicas. Las moléculas individuales de caseína se unen
dentro de las submicelas fundamentalmente a través de enlaces
hidrofóbicos.
Se han propuesto diversos modelos fisicoquímicos de organización de las
micelas, en los que estas se encuentran a su vez constituidas por
subunidades (submicelas), con un diámetro de entre 10 y 20 nm (véase la
Figura 2). En tales modelos se considera que las subunidades se enlazan
entre sí gracias a los iones de calcio. Se sugiere que el fosfato de calcio se
une a los grupos NH2- de la lisina; el calcio interacciona con el grupo
carboxilo ionizado (COO-). Las submicelas se constituyen a partir de la
interacción constante entre las caseínas α, β y κ. Hay que resaltar la función
de la κ-caseína para estabilizar las micelas, [] especialmente contra la
precipitación de las otras fracciones proteínicas por la acción del calcio o de
los enzimas.[ ]En todos estos se establece que las unidades hidrófobas entre
las moléculas de proteínas aseguran la estabilidad de la micela
Las “submicelas” son probablemente estructuras menos definidas de lo que
se ha supuesto hasta el momento, y parece probable que el interior de las
micelas tenga una estructura menos organizada, con asociaciones de
moléculas de caseína producidas por su interacción con partículas de fosfato
cálcico coloidal de tamaño nanométrico. El otro modelo de micela de caseína
propuesto implica la existencia de nanoclusters de fosfato cálcico distribuido
dentro de una partícula más o menos homogénea formada por la asociación
de caseínas individuales. La superficie exterior de la micela es también
cambiante, especialmente sensible a las modificaciones del medio que
alteraran la hidratación de las moléculas.

La fosfoserina, que es una pieza esencial en el mantenimiento de la

estructura de cualquier modelo de micela de caseína, puede formar puentes
con iones de calcio.

El fosfato de calcio se encuentra en las caseínas como “fosfato coloidal”, en

forma no cristalina. Las partículas de fosfato amorfo o coloidal dentro de las
caseínas tienen un tamaño del orden de 2,5 nanometros, y están formadas
por un núcleo de fosfato cálcico recubierto de una capa de proteína de un
espesor de alrededor de 1,5 nanometros, unida al fosfato cálcico mediante
puentes a través de las fosfoserinas.

3 Estructura de las moléculas de caseína

Las moléculas individuales de caseína se caracterizan en general por tener

un tamaño mediano (unos 200 aminoácidos, siendo algo menor la caseína
κ). Cuenta con pocos tramos con estructura secundaria organizada, debido a
la presencia de abundantes restos de prolina, y tener unidos covalentemente
grupos fosfato a algunos de los restos de serina, y muy ocasionalmente a
restos de treonina. La falta de organización de las moléculas de caseína ha
hecho que hasta el momento ninguna haya podido cristalizar para llevar a
cabo estudios detallados de su estructura secundaria y terciaria.

Una propiedad clásica, que sirve para su definición operacional, es que las
caseínas precipitan a pH 4,6, que es su punto isoeléctrico (a temperatura
ambiente).

Existen cuatro caseínas, conocidas como αs1, αs2, (las del subfijo indica que
son “sensibles” al calcio, es decir, que pueden precipitar al asociarse con él),
β y κ. Las llamadas “caseínas γ” son simplemente fragmentos de la caseína β
producidos por proteolisis por la plasmina. Todas las caseínas tienen
variantes genéticas, producidas por sustitución de aminoácidos y en algunos
casos por delección.

Existen diferencias en la proporción que representa cada tipo en el total de

las caseínas. De entre las especies más comunes, las mayores diferencias se
encuentran en el cotenido de caseína κ que representa el 3% de las caseínas
de Leche de Búfala, el 13% de las de la leche de vaca y el 26% de las de la
leche humana.

3.1 Caseína α s1

La caseína αs1 es la mayoritaria en la leche de vaca. La variante más común

tiene 199 aminoácidos en su secuencia, con 8 ó 9 grupos fosfato. Desde el
punto de vista estructural, está formada por tres regiones hidrofóbicas, con
dos de ellas situadas en los extremos (aminoácidos 1-41, 90-113 y 132-
199), y una zona muy polar (entre los aminoácidos 42 y 80), en la que se
encuentran todos los grupos fosfato menos uno, lo que le da una carga neta
negativa muy importante al pH de la leche (alrededor de 6,6).

La caseína αs1 de vaca contiene 17 restos de prolina, distribuidos a lo largo

de toda la cadena, lo que hace que tenga muy pocas zonas con estructura
secundaria organizada. La asociación con otras moléculas de caseína se
produce a través de interacciones hidrofóbicas en las que está implicada
fundamentalmente la zona situada entre los aminoácidos 136 y 196.

3.2 Caseína α s2

Esta caseína está formada, en la vaca, por 207 aminoácidos Se conocen

varias variantes genéticas, y también varias variantes en el grado de
fosforilación. La máxima fosforilación afecta a 12 serinas y una treonina. Esta
caseína tiene un puente disulfuro entre las cisteínas que ocupan las
posiciones 36 y 40 de la secuencia, y es más hidrofílica que la caseína αs1,
con tres regiones de carga neta negativa, una de ellas en el extremo N-
terminal. En la zona del extremo C-terminal se sitúan aminoácidos
hidrofóbicos y con carga neta positiva.

3.3 Caseína β

La caseína β es la caseína más hidrofóbica, y presenta además estructura

particular, con una clara división en dos zonas. La que corresponde al
extremo C-terminal es particularmente hidrofóbica, mientras que los
aminoácidos más hidrofílicos, y todos los grupos fosfato unidos a serinas, se
concentran en el extremo N-terminal. La variante genética más común en la
vaca está formada por 209 aminoácidos, con cinco grupos fosfato.

3.4 Caseína k
La caseína κ tiene una estructura claramente distinta de la de las otras
caseínas. En primer lugar, es algo más pequeña, está formada, en la vaca,
por 169 aminoácidos. Además está muy poco fosforilada, teniendo solamente
un grupo de fosfato. Esto hace que interaccione con el ión calcio mucho
menos que las otras caseínas. Sin embargo, comparte con la caseína β la
propiedad de tener zonas predominantemente hidrofílicas e hidrofóbicas bien
marcadas y separadas.
Una particularidad de esta caseína es la presencia de una zona con carga
neta positiva entre los aminoácidos 20 y 115. Esta zona con carga neta
positiva permite la interacción de la caseína con polisacáridos como los
carragenanos, que tienen carga negativa. También tiene en la cadena dos
grupos de cisteína.

La caseina κ es la única caseína que tiene parte de las moléculas glicosiladas.

El grupo glucídico está formado o bien por un trisacárido o bien por un
tetrasacárido unido a un resto de treonina, o bien en la treonina que ocupa la
posición 131, en la 133, o bien en otra más próxima aún al extremo
carboxilo-terminal de la cadena. Dada la presencia de ácido N-acetil
neuramínico, este grupo glucídico aporta carga neta a la caseína &kappa.

La caseína κ se rompe fácilmente por proteolisis en el enlace situado entre la

fenilalanina 105 y la metionina 106, en una región rica en restos de prolina y
probablemente fácilmente accesible. Cuando esta proteolisis se produce, el
fragmento N-terminal 1-105 (para κ-caseína), que es fundamentalmente
hidrofóbico, queda unido a las otras caseínas en la micela, mientras que el
fragmento C-terminal 106-169 (caseino macropéptido), muy hidrofílico, y en
el que está situado el resto glucídico en las moléculas glicosiladas, queda
libre en solución.

La ruptura de la caseína κ produce la desestabilización de la micela, y (a

temperaturas por encima de 20º C) su agregación. Este proceso es el que se
produce en la fabricación de la gran mayoría de los quesos.

3.5 Caseína γ

Recibe el nombre de caseina γ un conjunto de fragmentos de la caseína β

formados por la acción de la plasmina, una proteinasa presente en la leche.
En condiciones normales, esta “caseína” representa alrededor del 3% del
total de caseínas. Los fragmentos de caseína β más pequeños formados en
este proceso proteolítico quedan eln el lactosuero, y reciben el nombre de
“fracción proteosa - peptona”.

Estabilidad de las micelas de caseína

En condiciones normales de pH y concentración de sales, las micelas de
caseínas se encuentran muy hidratadas, teniendo ligados alrededor de 3,7
gramos de agua por gramo de proteína.

Las micelas de caseína se desestabilizan fundamentalmente por dos

procesos: Por la acidez, y por la proteolisis de la caseína κ.

La acidez tiene dos efectos: En primer lugar, según baja el pH se van

rompiendo los enlaces entre los grupos fosfato y el ion calcio, al reducirse la
ionización de los fosfatos. En segundo lugar, las repulsiones entre las micelas
se reducen, al acercarse el pH al punto isoeléctrico de las caseínas. A un pH
de alrededor de 4,5 (y a una temperatura superior a 20ºC) las caseínas se
agregan, formando una cuajada poco mineralizada.

En el tratamiento con quimosina, la caseína κ pierde por proteolisis su región

hidrófila, dirigida hacia el exterior de las micelas. La reducción de la
hidrofilicidad facilita la agregación. A temperaturas bajas, de refrigeración,
las fuerzas hidrofóbicas que mantienen unidas a las moléculas de caseína se
debilitan, e incluso una parte de la caseína sale de la micela. La gran mayoría
permanece, pero unida menos fuertemente. En particular, las fuerzas que
actúan sobre la región hidrofóbica de la caseína β se debilitan, haciendo que
esta exponga más hacia el exterior su región hidrófila. Esto aumenta la
hidratación y voluminosidad de la micela. Como consecuencia, a
temperaturas de refrigeración no se produce la agregación de la caseína ni
por la acción de la acidez ni por la de la quimosina.

Usos y aplicaciones de la caseína

La caseína generalmente se emplea en la elaboración de productos no

alimentarios: pegamentos y pinturas, cubiertas protectoras, plásticos.

Otros usos tecnológicos son la clarificación de vinos o como ingrediente en

preparados de biología molecular y microbiología (medios enriquecidos para
el cultivo microbiano).

En la alimentación especial, la caseína sirve para la elaboración de

preparados médicos y concentrados proteicos destinados a la alimentación
de los deportistas, especialmente después de su entrenamiento. Así, se ha
observado que la digestión de las caseínas es más lenta que la de las
lactoproteínas solubles (también denominadas seroproteínas) y, por ello,
más apropiada para reparar el anabolismo de los aminoácidos durante el
período que sigue a una comida

Las caseínas llamadas solubles son mezclas de polvo puro y/o de carbonato
de potasio (máximo 25 p. 100) o de hidrógenocarbonato de potasio.