Apuntes @SGSG

Las proteínas están formadas por distintos tipos de aminoácidos con distintos tipos de funciones
dentro del organismo como, por ejemplo; funciones estructurales ya que forman parte de las
membranas biológicas, función de defensa como de las inmunoglobulinas, función hormonal
como es el de la insulina, todas estas son funciones cruciales para la vida.
Los aminoácidos ingresan a través de la dieta por aporte alimentario, o por síntesis endógena o
también por degradación tisular. Todo este aporte va a conformar un “fondo común de
aminoácidos” que es donde luego vamos a recurrir para producir nuevas proteínas (resíntesis de
proteínas) o que se generen compuestos nitrogenados no proteicos (como por ejemplo las bases
púricas y pirimidicas que van a conformar el ADN) o en última instancia que sirva para la
producción de energía (ATP).
Las proteínas son la última instancia como fuentes de energía para el organismo porque las 2
biomoléculas para la producción de energía son los hidratos de carbono (obtención rápida de
energía) y los lípidos (sobre todo los triglicéridos que constituyen nuestra fuente de
almacenamiento de energía).

El pool o fondo común de aminoácidos esta en equilibrios con las proteínas que se encuentran
en los tejidos (proteínas tisulares). En este cuadro vemos representado aproximadamente la
cantidad de proteínas que ingerimos (o deberíamos ingerir) con la dieta de acuerdo a nuestro
peso que es aproximadamente 0,8gm por kilogramos de peso.
Las proteínas que ingerimos luego son degradadas para formar aminoácidos, estos aminoácidos
van al pool de aminoácidos que está en equilibrio con la síntesis y degradación de proteínas
tisulares, como también con otras rutas biosintéticas como el ingreso al ciclo de Krebs, la
formación de acetil CoA, también está en relación con la cantidad de metabolitos que secretan y
que tiene que ver con el catabolismo proteico, el metabolito principal es la Urea que se excreta
por la orina pero también viaja por la sangre.

1
Apuntes @SGSG

La calidad de las proteínas va a estar dada de acuerdo a la cantidad de aminoácidos esenciales

que tenga una determinada proteína. Los aminoácidos esenciales no están presentes en todos
los alimentos, por eso es muy importante tener una dieta variada. Los aminoácidos no esenciales
los podemos sintetizar a partir de los aa esenciales.

¿Qué sucede con las proteínas que ingresan con la dieta?

Nosotros ingerimos proteínas que son macromoléculas (polímeros de los aminoácidos) que tienen
un mínimo de 60 aa para ser llamadas proteínas, estos aminoácidos tienen una conformación
primaria, secundaria, terciaria y en algunos casos cuaternaria, todas estas son las que nosotros
debemos “desarmar” y “degradar” para poder hacer que toda esa macromolécula se transforme
en sus aminoácidos constituyentes o dipéptidos
Nuestro aparato digestivo comienza en la boca, luego continua por el esófago, sigue por el
estómago, va por el intestino delgado, luego por el intestino grueso y termina en el ano que en
donde se excreta en forma de heces lo que no se ha absorbido. También hay dos glándulas
accesorias muy importantes que son el páncreas que va desembocar sus productos enzimáticos
a través del colédoco que es un tubito que desemboca en el intestino delgado, es ese tubito
también se recoge la bilis que es secretada por el hígado para poder digerir las grasas.
En la boca no le ocurre nada a las proteínas.
El proceso de digestión de las proteínas comienza en el estomago que en presencia del ácido
clorhídrico con un ph acido hace que las proteínas se desnaturalizen ya que pierde sus
estructuras tridimensionales (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria), pero no pierde su
estructura primaria que se desenrolla y queda mas expuesta para la acción de las enzimas que se
secretan en forma de zimógenos (enzimas no activas que por alguna acción se activan).
La pepsina es la primera enzima que va a tomar contacto con las proteínas que ingresaron con la
dieta, la pepsina se secreto como pepsinógeno que es un zimógeno y ante la presencia del acido
clorhídrico se va a cortar una parte de su estructura para transformarse en una enzima activa que
es la pepsina.
En el intestino delgado esta la acción de las enzimas pancreáticas e intestinales y en el
intestino grueso acurre la fermentación bacteriana que no tiene que ver con la digestión y
absorción de las proteínas, sino que tiene que ver con la eliminación de lo que no se pudo
absorben durante todo este proceso.

2
 Apuntes @SGSG

En el estómago inicia la acción conjunta tanto del acido clorhídrico y de pepsina. El ácido
clorhídrico tiene dos funciones fundamentales, uno es producir la desnaturalización de la
proteína y la otra es activar a la pepsina. El acido clorhídrico le da un pH sumamente acido al
estómago (pH=1-3).
En el estomago solo se digiere entre un 10% a 15% de las proteínas dietarías, no es una
digestión total si no que parcial. Por esto en algunos casos es posible sobrevivir sin tener
estomago o tener una pequeña porción solamente.
La pepsina es una enzima hidrolasa ya que introduce moléculas de agua, además es una
endopeptidasa ya que es una enzima que ataca cualquier lado de la proteína, donde ve que hay
un aminoácido aromático (fenil alanina, triptófano y tirosina) ataca.
El ataque de la pepsina va a hacer que la proteína quede en trozos más pequeños, el producto
final no son los aminoácidos, sino que son los péptidos más pequeños que aun no los podemos
absorber.
En el estómago no se absorben aminoácidos, proteínas, ni péptidos, ya que ahí comienza
la degradación de estos.

El bolo alimenticio pasa hacia el duodeno en donde hay un pH alcalino (pH=8) la pepsina ya no
actúa (porque necesita un pH acido, ya que cada enzima tiene un pH óptimo para su acción).
En el duodeno llegan fragmentos de oligopéptidos, trozos de péptidos mas grandes. En el
duodeno estos fragmentos se encuentran con varias enzimas que atacan a estos péptidos.
 La Tripsina es una enzima pancreática, es secretada por el páncreas como tripsinógeno y por
una enzima intestinal llamada endopeptidasa se activa a tripsina. Al igual que la pepsina, la
tripsina es una endopeptidasa que va a seguir rompiendo los trozos de proteínas cada vez más
chicos.
 La Quimotripsina viene del jugo pancreático secretado por el páncreas, esta se secreta como
quimotripsimogeno, la tripsina es la que la va a activar. La quimotripsina solamente reconoce
aminoácidos como el triptófano, metionina o leucina para atacar ya que es una endopeptidasa.
 Las Elastasas se secretan como proelastasa a través del jugo pancreático y se activan por la
tripsina. Las elastasas van a reconocer a la alanina, serina y glicina que son los aminoácidos
constituyentes de la elastina.
Las Carboxipeptidasas y aminopeptidasas, que como su nombre lo indica estas si son
exopeptidasas porque van a ir cortando los extremos.
 Las aminopeptidasas son las que van a cortar por el extremo amino terminal. Las
aminopeptidasas son secretadas por la mucosa intestinal y ya están activas.

3
 Apuntes @SGSG
 Las carboxipeptidasas son las que vana cortar por el extremo carboxilo terminal. Las
carboxipeptidasas son secretadas por el jugo pancreático como procarboxipeptidasas y van a ser
activadas por la tripsina.
Las que van a generar aminoácidos libres son: las carboxipeptidasas y las aminopeptidasas, pero
se necesitó la acción de todas las otras enzimas para hacer que las proteínas se volvieran
péptidos mas chiquitos para ser atacadas por las aminopeptidasas y las carboxipeptidasas.
Pregunta de parcial: ¿Por qué estas enzimas se secretan en zimógenos? Se secretan en
zimógenos porqué es una forma de proteger a la mucosa, ya que solamente se deben activar
(agregar mass)

Endopeptidasas:
 El Tripsinógeno va a ser activado por la enteroquinasa a Tripsina.
 El Quimotripsinógeno va a ser activado por la Tripsina a Quimotripsina.
 La Proelastasa va a ser activada por el quimotripsinógeno a Elastasa
Exopeptidasas:
 La Procarboxipeptidasa A va a ser activada por la Tripsina a Carboxipeptidasa A.
 La Procarboxipeptidasa B va a ser activada por la Tripsina a Carboxipeptidasa B.

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Apuntes @SGSG

La Pepsina, Tripsina, Quimotripsina y Elastasa, son endopeptidasas y sus sustratos van a ser
proteínas y péptidos, nunca van a generar o liberar aminoácidos.
La carboxipeptidasa A y B, las Aminopeptidasas y algunas Dipeptidasas de origen intestinal, los
sustratos van a ser los péptidos que venían de la degradación anterior, generando aminoácidos,
su acción es ser exopeptidadas ya que van a romper por los extremos.

Todo esto acurre en la luz del intestino. Por acción de las proteasas pancreáticas e intestinales
una proteína es atacada por los distintos tipos de enzimas para poder generar finalmente
aminoácidos.

5
 Apuntes @SGSG

Las proteínas fueron atacadas por las enzimas que generaron Oligopéptidos en donde hay
peptidasas que son las carboxipeptidasas y las aminopeptidasas que van a generar aminoácidos
o péptidos mas chiquitos como los dipéptidos, estos están en la luz intestinal, pero tienen que
atravesar la membrana de las células intestinales para luego llegar a la sangre y ser
transportadas a donde se necesite aminoácidos.
Solamente se va a absorben en un 90% los aminoácidos y solo algunos péptidos pequeños o
dipéptidos en un 10%. Algunos péptidos son degradados por peptidasas citosólicas a
aminoácidos.

¿Cuáles son los mecanismos por los cuales se produce la absorción?

 La difusión pasiva: Si tenemos mucha concentración de un lado de la membrana y del otro lado
tenemos poca concentración, por esta diferencia pasa la parte en donde hay más concentración
al otro lado donde hay menos concentración. Por ejemplo, si ingerimos muchas proteínas y hay
muchos aminoácidos del lado luminar de la membrana del enterocito, estos aminoácidos pueden
pasar por difusión facilitada hacia el interior del enterocito.
 Transporte independiente de Sodio Na+ (20%):
 Transporte dependiente de Sodio Na+ (75%): Por cada sodio que ingresa al enterocito va arrastrar
aminoácidos
 Los aminoácidos pueden atravesar hacia la sangre o la vena posta que irriga a todo el intestino
por difusión facilitada o por gradiente de sodio por bomba sodio potasio (por cada sodio que sale
entra un potasio). Es la forma como se absorbe desde la luz hacia la sangre los aminoácidos.

6
Apuntes @SGSG

Los Péptidos (DI y Tri péptidos) son pequeños y muchos de ellos están asociados a
hidrogeniones. Estos DIpeptidos (dos aminoácidos) y Tripeptidos (3 aminoácidos) están unidos
por uniónes peptídicas que es la unión amida (Todas las enzimas atacan esta unión amida).
Estos Di o Tri péptidos van a ingresar a la célula siempre y cuando estén acoplados con los
hidrogeniones, estos a su vez acoplados al sodio.
Van a atravesar la membrana basal hacia la sangre portal por la Bomba Sodio Potasio o por
difusión facilitada.
La mayoría de los aminoácidos que podemos absorber son de la serie L.

Existen endopeptidasas o peptidasas llamadas proteasas que son endógenas ya que están
dentro de la célula que son digeridas por endoproteasas o proteasas.
Las endoproteasas o proteasas son: los lisosomas, las catepsinas o los proteosomas, estas se
van a encargar de la digestión final de los péptidos o proteínas que ingresan al interior del
enterocito para generar aminoácidos, estas son las que van a degradar todos los tejidos cuando
ocurre una muerte celular, por ejemplo.

7
Apuntes @SGSG

Una vez que tenemos los aminoácidos dentro de nuestra sangre, se van a dirigir a distintos
órganos en donde van a comenzar a tomar una ruta metabólica, deben elegir si van a degradarse
“Catabolismo “o si van a ir por la ruta “Anabólica” para formar nuevas proteínas, producir la
resíntesis proteica, formar tejidos, formar proteínas que se necesiten en algún momento de
nuestra vida.
Los aminoácidos vienen de la digestión de las proteínas de la dieta, pueden llegar a formar
proteínas intracelulares a través de la síntesis de proteínas o bien pasar a lo que se denomina
“Catabolismo de los Aminoácidos” que tiene como objetivo (no es obtener energía) eliminar,
excretar o desembarazarse del grupo Amino que posee, ya que es toxico para determinadas
células como las neuronas.
Una vez que los aminoácidos no me sirven para la síntesis proteica o no podemos obtener algo
con estos aminoácidos, vamos a generar energía catabolizándolos, pero a su vez tratando de
eliminar el grupo amino. Es por esto que los aminoácidos al desembarazarse del grupo amino
pueden entrar al ciclo de la Urea y generar un metabolito de excreción de los aminoácidos
llamado Urea. O bien la parte que quedo sin el grupo amino denominado “Esqueleto Carbonado”
entra al Ciclo de Krebs y puede llegar a generar energía.
Por un lado, estos aminoácidos se transforman en un metabolito inocuo que es la Urea, o bien el
esqueleto carbonado puede generar energía, o ir a la producción de hidratos de carbono o lípidos
a estos se los llama, esqueleto carbonado Cetogenicos que son los que forman lípidos y
esqueleto carbonado glucogénicos que son los que forman hidratos de carbono en este caso
glucosa.

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 Apuntes @SGSG
Lo importante del Catabolismo de los aminoácidos es que se produce la transferencia del grupo
amino.
 Lo primero que le ocurre a los aminoácidos para comenzar a Catabolizarse es que el grupo amino
pasa de un Alfa-Cetoglutarati para formar glutamato.
 Luego ese grupo amino que quedo, que es este caso quedo en solución llamado Ion Amonio
(NH4+) que por desaminación de glutamato el grupo amino se transforma en amonio.
 Los esqueletos de esos aminoácidos van a las vías de la gluconeogénesis o de la cetogénesis.
Esta es la forma en la que se va a aprovechar a los esqueletos carbonados para que sigan
produciendo otros compuestos, si se transforman en glucosa puede sacar energía a través de
ella, si se trasforma en lípidos puede llegar a almacenarse.

¿Cómo los aminoácidos comienzan a desembarazarse del grupo amino?

El primer paso es la transaminación, a través de la transaminación un Alfa Aminoácido le va a
transferir el grupo amino a un Alfa Cetoácido, esto lo hace a través de una enzima Transferasa y
una coenzima llamada Piridoxal Fosfato o Fosfato de Piridoxal (PLP).
El Alfa Aminoácido se transforma en Alfa Cetoácido y este se trasforma en otro aminoácido que
generalmente es el Glutamato.

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Apuntes @SGSG

Las enzimas que están involucradas son las Aminotransferasas, son enzimas que pertenecen a la
clasificación de las Transferasas y transfieren un grupo Alfa Amino de un aminoácido hacia un
Alfa cetoácido. Van a Tener una Coenzima llamada Fosfato de Piridoxal (PLP) que es un derivado
de la Piridoxina o Vitamina B6. En la transaminación es convertido a Piridoxina Fosfato o
Piridoxamina Fosfato (PMP) porque las coenzimas son las encargadas de captar los grupos que
se están transfiriendo (en el caso de las oxidorreductasas se van a estar oxidando o rediciendo
porque van a captar los electrones).
Entonces… La piridoxina (Vit B6) se le adosa un grupo fosfato transformándose en Piridoxal
Fosfato o Fosfato de Piridoxal (PLP) que luego va a tomar un grupo amino del aminoácido para
transformarse en Fosfato de Piridoxamina (PMP). Todo esto ocurre mientras se transfiere el
grupo amino.

Estas reacciones de Transaminación hay que saberlas si o si:

El aminoácido Alanina transfiere el grupo animo al α-Cetoglutarato.

Siempre tiene que estar presente el Alfa Cetoglutarato como parte de los sustratos de una
reacción de transaminación. A través de la enzima Alanina Aminotrasferasa (ALT) o bien llamada
Glutámico Pirúvico transaminasa (GPT) va a hacer que el grupo amino de la Alanina lo tome el
Alfa Cetoglutarato. Con el intermediario que es el Piridoxal Fosfato o Fosfato de Piridoxal (PPL)
que en medio se trasforma en Piridoxamina.
La Alanina cuando le transfiere el grupo amino al Alfa Cetoglutarato también se oxida
transformándose en Piruvato, el Alfa Cetoglutarato que tomo el grupo amino se transforma en
Glutamato.
ALP o GPT: Son sinónimos, pero:
Se la nombra de acuerdo a los sustratos que tiene como Alanina Amino Transferasa (ALP)
Se la nombra de acuerdo a los productos formados como Glutamato o Glutámico Pirúvico
Transaminasa (GPT).
Esta enzima tiene una localización citoplasmática de la célula, pero es particularmente abundante
en el hígado, en el corazón (mucho más) y en el musculo.
Tiene una importancia clínica diagnostica porque cundo esta elevada la GPT en suero es porque
hay sospecha de infarto o está comprometido el corazón, o si se combina junto con la GOT es
porque puede estar comprometido con el hígado por algún tipo de hepatitis viral, toxica o
inflamatoria

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 Apuntes @SGSG

La GOT es semejante a la acción de la GPT o ALP. La GOT o Aspartato Amino Transferasa va a

catalizar la reacción de Transaminación entre el Aspartato y el Alfa CetoGlutarato.
El Aspartato de va a transferir el grupo amino al Alfa Cetoglutarato, este Alfa Cetoglutarato se va
a transformar en Glutamato y el Aspartato se va a trasformar en Oxalacetato.
La enzima que actúa se llama Glutámico Oxalacetico Transaminasa (GOT) si lo nombramos de
acuerdo a los productos que forma, o Aspartato Aminotransferasa (AST) si la nombramos de
acuerdo a los sustratos que catalizan. La Coenzima que actúa es la Fosfato de Piridoxal (PLP)
que se trasforma en Piridoxamina.
La localización de la GOT es mitocondrial y citoplasmática y es particularmente abundante mas
en el hígado que en el corazón.

¿Por qué o para que ocurrió todo esto?

Todo esto ocurrió porque tanto la alanina como el aspartato no son capaces de seguir una ruta de
eliminación del grupo amino. El único que puede seguir una ruta de eliminación del grupo amino
es el Glutamato, es por esto que la mayoría de los aminoácidos le trasfieren el grupo amino al
Alfa Cetoglutarato para que se trasforme en Glutamato.
Mientras que la Alanina nos da Piruvato, el Aspartato nos da Oxalacetato, esto tiene que ver con
una cuestión energética porque el rendimiento energético de los aminoácidos después de la
transaminación es distinto si viene de la Alanina o del Aspartato.

 Si partimos de la Alanina nos da Piruvato que a través de la reacción Descarboxilación

Oxidativa del Piruvato nos va a dar Acetil CoA en donde se genero un NADH y vamos a tener 3
ATP, este Acetil CoA va a entrar al Ciclo de Krebs, va a dar una sola vuelta y nos va a generar 12
ATP, da una sola vuelta porque la Alanina al igual que el Piruvato solamente tiene 3 carbonos.
Total de rendimiento de la Alanina 15 ATP.
 Si partimos del Aspartato que contiene 4 carbonos no entra al Ciclo de Krebs como un
alimentador si no que entra como un metabolito del ciclo de Krebs que es el Oxalacetato que
posee 4 carbonos, por esto va a dar 2 vueltas al Ciclo de Krebs y va a generar 24 ATP.

11
 Apuntes @SGSG

La GOT y la GPT son abundantes en el hígado en el corazón y pueden ser usados para
diagnosticar si hay insuficiencia hepática o cardiaca porque, por ejemplo:
 En un paro cardiaco se rompe las células del miocardio y se liberan las enzimas GOT y GPT a la
circulación sanguínea, estas al estar en la sangre nos indica que un paciente va a sufrir o ya ha
sufrido un infarto.
 En el hígado cuando hay una hepatitis se rompen las células hepáticas sobre todo si se trata de
una hepatitis viral ya que rompen las células porque es citolítico. Al liberar la GOT y GPT a la
sangre aumentan dándonos un valor diagnóstico.

El Glutamato tiene un grupo amino del que se tiene que eliminar. En la mayoría de los tejidos hay
una enzima llamada Glutamato Deshidrogenasa que es una enzima oxidorreductasa, que por lo
tanto necesita la presencia de una coenzima que es este caso es el NAD que pasa luego a NADH
reducido. Si la coenzima se reduce, el sustrato (Glutamato en este caso) se oxida.
El Glutamato se va a oxidar a Alfa Cetoglutarato y se elimina el Amonio que se trasforma en el ion
Amonio.
Esta reacción es estimulada por el ADP e Inhibida por el ATP, estos son los efectores alostéricos
de la enzima Glutamato Deshidrogenasa.

¿Qué hacemos con el ion amonio?

El ion amonio es toxico porque puede matar a las neuronas, este proceso se llama apoptosis ya
que comienza la muerte neuronal y puede llevar a que la persona entre en Coma
En casos patológicos de Cáncer o Metástasis de Hígado en donde este deja de funcionar y no
puede liberar el ion amonio este aumenta y genera una toxicidad a nivel del cerebro y se produce
un Coma Hepático.

12
Apuntes @SGSG

A pH fisiológico el Amoniaco (NH3) esta como Amonio (NH4+).

Lo podemos convertir en 2 metabolitos que son inocuos, uno de ellos es la Urea que va a
excretarse por la orina y otra es la glutamina que esta a su vez es un aminoácido.
Los aminoácidos por transaminación se transforman en Alfa Cetoácido, pero también liberan
glutamato que por la Glutamato Deshidrogenasa vuelve a formar Alfa Cetoácido y a su vez
genera amonio que se va a transformar o en Glutamina o en Urea.

Es muy importante porque solamente ocurre en el cerebro, en el riñón y en el hígado, que son los
órganos encargados de la síntesis de Glutamina.
La enzima que esta es la Glutamina Sintetasa y requiere del gasto de ATP. El Glutamato se va a
unir al grupo amino extra para formar Glutamina, esto es con gasto de ATP. Este proceso también
ocurre en la mitocondria, la glutamina es un aminoácido inocuo que va muy fácilmente a la
sangre.
Esta reacción es irreversible, es muy importante a nivel cerebral ya que lo desintoxica.

13
 Apuntes @SGSG

 El amoníaco producido por las desaminaciones del organismo, es un producto tóxico, y uno de los
mecanismos de eliminación es la formación de glutamina.
 Valores normales de amoníaco en sangre son: 5-10μM (micromolar), por encima de estos valores
es considerado toxico.
 El amoníaco se une al glutamato por acción de la glutamina sintetasa que requiere de ATP,
formando un producto atóxico: la glutamina, que llega al riñón y es atacada por la glutaminasa
que es una enzima que rompe la glutamina, dando como productos glutamato y amoníaco, el cual
se secreta por orina.

 La molécula de la urea hay que saberla si o si.

 Otros animales la secretan o excretan al amoniaco como Ácido Úrico.
 Friedrich Wohler fue el primer científico en describir como se produce la formación de urea, esto
es a través del ciclo de la urea porque la urea va a necesitar amoniaco (que esta como ion
amonio) para condensarlo con otros metabolitos y llegar a producir urea.

14
Apuntes @SGSG

Tenemos representada a la mitocondria y al citoplasma.

En la mitocondria se produce la síntesis del compuesto denominado Carbamoil Fosfato a través
de la condensación del dióxido de carbono que cuando en el organismo se trasforma en
Bicarbonato, necesita de la condensación del Bicarbonato con el Amoniaco que está presente en
el glutamato, cuando se produjo la desaminación oxidativa del glutamato liberando amoniaco.
El Amoniaco es captado por el Bicarbonato, que en presencia de ATP va a transformarse en
Carbomoil Fosfato y generar 2 ATP. El Carbomoil Fosfato va a ingresar al ciclo de la urea
porque se va a condensar con la Ornitina para formar la Citrulina, esta citrulina va a salir a
través de ciertos trasportadores de la membrana mitocondrial hacia el citoplasma y a través de
una reacción en donde está implicado el ATP esa Citrulina se va a trasformar en Arginino
Succinato, esto va a necesitar la presencia de Aspartato para que esto ocurra. La Arginina
Succinato se va a trasformar en Arginina y va a eliminar Fumarato saliendo del ciclo de la urea
este metabolito que es parte del ciclo de Krebs en donde ingresa para generar energía por esto el
ciclo de la urea este acoplado al ciclo de Krebs. La Arginina se transforma en Ornitina, cuando
esto ocurre se libera Urea. La Ornitina ingresa a través de determinados trasportadores a la
mitocondria y el ciclo vuelve a comenzar.
¿Qué se liberó en este ciclo de la Urea?
Se libero Fumarato que ingresa al ciclo de Krebs y se libero Urea que se va a excretar por riñón.

15
 Apuntes @SGSG

 Se realiza en el hígado y también participa el riñón.

 Los alimentadores son: el amoníaco, el anhídrido carbónico (o dióxido de carbono) y el aspartato
 Se inicia con la síntesis de carbamil-fosfato: se condensan el amoníaco, CO2 y fosfato por acción
de la carbamil-fosfato sintetasa, se necesita ATP y N-acetil glutamato.

En la matriz mitocondrial el Carbamil Fosfato se va a unir con la Ornitina, van a formar la

Citrulina a través de una enzima llamada Ornitina Transcarbamilasa.
La Citrulina sale de la matriz y de la membrana interna de la mitocondria, pasa la membrana
externa y luego va al citosol como Citrulina, se va a condensar con el Aspartato que es un
alimentador externo del Ciclo de la Urea a través de una enzima llamada Arginino Succinato
Sintetasa que necesita la presencia de ATP que hidroliza los 2 enlaces de alto contenido
energético del ATP dando AMP, dando Arginina Succinato.

16
Apuntes @SGSG
La Arginina Succinato por acción de la enzima Arginino Succinato Liasa va a romperse y
liberar Fumarato que es el que va a entrar al Ciclo de Krebs para generar energía.
Mientras que la Arginina se rompe por la Arginasa liberando Urea y Ornitina. La Ornitina
continuo en el ciclo de la urea, mientras que la Urea generada va a excretarse por orina.

El Dióxido de Carbono (CO2) se va a condensar con el Amoniaco (NH4+), necesita de Aspartato y

3 ATP, esto para generar Urea, 2 ADP, 1 AMP, pirofosfatos y Fumarato.

17
Apuntes @SGSG

Ambos ciclos se interconectan entre sí para poder sustentarse.

¿Por qué es importante el Fumarato?
El fumarato se genera en el ciclo de la Urea y va al ciclo de Krebs porque necesita que allá ese
acople para que los ATP que se generen en el Ciclo de Krebs sustenten a los ATP que se van a
gastar en el Ciclo de la Urea. Es muy importante que ambos Ciclos estén conectados entre si,
esta conexión la genera el Fumarato.

18
 Apuntes @SGSG

 Diferencia entre el Nitrógeno adquirido y el excretado

 El Nitrógeno se adquiere en forma de Proteínas.
 Se elimina como Urea y Amoníaco en la orina y como proteínas sin digerir en las heces.
 El adulto normal está en equilibrio Nitrogenado, lo que entra es igual a lo que sale.
 En la edad adulta debe existir la misma cantidad de Nitrógeno que ingresa a nuestro organismo
que el que sale del organismo. Este seria un Balance Nitrogenado igual a 0. Igual lo que entra a lo
que sale.
 Balance nitrogenado positivo: se ingiere más N que el que se excreta (crecimiento infantil,
embarazo, convalescencia).
 Balance nitrogenado negativo: se ingiere menos N que el que se excreta (malnutrición proteica,
caquexia oncológica, dieta deficiente en AA esenciales).

Existes destinos del esqueleto carbonado de los aminoácidos, hay destinos Glucogenicos,
Cetogénicos y en ambas direcciones, dependiendo de esto vamos a clasificar a los aminoácidos
en:
 Aminoácidos Glucogénicos: Son aquellos que van a formar a través de la gluconeogénesis
Glucosa o derivados de los hidratos de carbono.
 Aminoácidos Cetogénicos: Son los que van a formar ácidos grasos como la Leucina o la Lisina
 Aquellos que pueden ira a una vía u otra: Que son la Isoleucina, Fenilalanina, Triptófano y
Tirosina.

19
Apuntes @SGSG

La biosíntesis de proteínas esta relacionada con los procesos de traducción de ARN a Proteínas.
Mucho de estos aminoácidos que se han degradado o hemos digerido son aquellos que nos van
a servir para síntesis o resíntesis proteica a través del manejo del ADN y ARN.

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