DIGESTIÓN DE

PROTEÍNAS

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 Ingestión y Digestión
• Hidrolisis a fragmentos de peptidos.
• Proteínas en el estómago estimula la secreción gastrina.
• Gastrina estimula la secreción de HCL.
• Pepsinogeno se activa por acción en el jugo gástrico, por acción enzimática de la pepsina,
autocatalisis.
• Pepsina hidroliza enlaces peptídicos de proteínas, que contienen aa aromáticos: tirosina,
fenilananina, triptófano.
• Intestino delgado, el pH bajo provoca secreción de secretina.
• Secretina estimula el páncreas para que segregue bicarbonato, a fin de neutralizar HCL

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gastrico y CCK colicistoquenina.
• A pH óptimo (7 u 8) la incorporación de los aminoácidos al duodeno estimula la secreción de
enzimas proteicas y de peptidadasas, tripsinógeno, el quimiotripsinógeno y
procarboxipepdasa.
• Hidrolisis de peptidos aminopeptidasa localizada en las células epiteliales del
intestinodelgado, carboypeptidasa del páncreas.

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Localización Acción digestiva Molécula Lugar de sintesis Producto
Anatómica participante de la enzima
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Boca
Estómago Desnaturalización HCL Células parietales Proteína
de proteínas desnaturalizada
Endopeptidasa Pepsina Estómago polipeptido
Duodeno enteropeptidasa duodeno tripsina
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Endopeptidasa TRIPSINA Páncreas Polipeptidos

pequeños
Endopeptidasa Quimiotripsina Páncreas “ “
Endopeptidasa Elastasa Páncreas “ “
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Exopeptidasa Carboxipeptidasa Páncreas a-a libres y

AyB oligopeptidos
Exopeptidasa Aminopeptidasa Borde cepillo a-a libres y
oligopeptidos


Dos dipeptidos que estan en el borde del cepillo, catalizan la hidrolisis de

dipeptidos.
Los productos finales de la digestión de proteínas son a-a libres, di y tripeptidos.

• En la boca no hay acción o digestión de proteínas.

• En el estómago comienza la digestión de proteínas; en el estómago tenesmo dos cuestiones
◦ El HCL, que desnaturaliza a la proteína, es decir, el HCL le hace perder su estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria de la proteína y la deja con su estructura primaria. El
HCL es secretado a nivel de las células parietales y como producto deja a la proteína
desnaturalizada.
◦ Esta proteína desnaturalizada puede ser atacada por otra enzima que es la pepsina, que
se secreta en el estómago en forma de un simogéno que es el pepsinógeno. La pepsina la
acción que tiene es que es una endopeptidasa, es decir, que va a romper uniones

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 peptídicas en el interior de la proteína. La pepsina termina dejando como producto
polipeptidos de alta masa molecular; es decir, que la proteína no se pudo digerir a
aminoácidos libres.
• Los polipeptidos que termino dejando la pepsina pasan al duodeno, a nivel del duodeno van
actuar diferentes enzimas, que van a terminar dejando el polipetido en aminoácidos libres y di
y tripeptidos. Tenemos:
◦ Tres endopeptidasas, tres enzimas, a nivel del duodeno, a nivel de la mucosa intestinal,
que son la tripsina, quimiotripsina y la elastasa, estas tres enzimas son secretadas en el
páncreas (estas enzimas se secretan en forma de simogenos, la enteropeptidasa lo que
hace es activar al simogeno de la pepsina dejando a la tripsina en forma activa, la tripsina
puede ahora activar a todas las enzimas que secreta el páncreas), estas enzimas terminan

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dejando como producto a polipeptidos pequeños.
◦ Estos polipeptidos pequeños siguen en la mucosa intestinal y van a ser atacados por
exopeptidasas, las primeras exopeptidasas que van actuar son las carboxipeptidadasas A
y B, es decir, que van a romper enlaces que estén en el aminoácido del carboxilo terminal,
esta enzima carboxipeptidasa A y B es secretada en el páncreas y como producto
terminan dejando a aminoácidos libre y oligopeptidos; luego de actuar esta
carboxipeptidasa A y B también puede actuar otra exopeptidasa, pero que en este caso es

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una aminopeptidasa secretada a nivel de la mucosa intestinal en el borde del cepillo, esta
va a romper el enlace peptídico del estremo N terminal del oligopeptido.
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• Endopeptidasa: solo puede romper enlaces dentro de la cadena peptídica, pero nunca va a
poder romper en los extremos.
• Exopeptidasa:Rompen enlaces peptídicos en el extremo, N terminal o carboxilo.
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ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS

2 Sistemas principales

1. Dependiente de gradiente de Na+ (transporte activo secundario)



2. Difusión facilitada

Los aminoácidos van a ser absorbidos a nivel de la membrana apical de los eritrocitos; el
aminoácido es absorbido por un cotransportador en el cual ingresa Na+ y también el aminoácido, una
vez ingresado el aminoácido en el eritrocitos sale por la membrana basolateral por difusión facilitada y
de ahi al torrente sanguineo, este transporte secundario era inpulsado por la bomba Na+K- ( ingresa
K- y sale Na+)
Por otro lado tenemos el transportar de dipeptidos y tripeptidos, que son captados por un
transportador PEPT1 (transportador protón peptido), que esta en la membrana apical que actúa por
un mecanismo de cotransporte electrónico protón/péptido. Estos di y tripeptidos van a ingresar,
obviamnete también ingresa H+, hacia el eritrocito, estos di y tripeptidos una vez ingresados en el
eritrocito son ecindidos o hidrolizados por peptidasas intracelulares que van a dejar estos di y
tripeptidos como aminoácido libres, estos aminoácidos van a salir del eritrocito por difusión facilitada.

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 Podemos decir también que en algunas condiciones fisiopatológicas estos aminoácido van a
poder ser digeridos por pinositosis.

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 TRANSAMINACIÓN

• Este proceso se realiza en el citosol.

• Recordemos que el principal producto de la transaminación es el glutamato
• En la transaminación utilizamos solamente una enzima que se llama transaminasa o
aminotransferasa (esta es una enzima reversible, que se conoce como reacciones de doble
desplazamiento); esta enzima para poder funcionar necesita de una coenzima que es el
fosfato de pirodorsal (vitamina B6), de tal manera que el grupo aldeido de esta vitamina que
se une a un aminoácido ( más específicamente con una pepsina) en el extremo amino del
centro activo y esto va a formar la base de shiff.
• van a empezar dos sustratos que son un aminoácido más un alfa-cetoácido y al final voy a

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optener dos productos que son otro aminoácido y un alfa-cetoácido.
• Cuando comienza la transaminación siempre va ingresar primero el aminoácido a
metabolisarce, es decir, son reacciones de doble desplazamiento pero no se hacen en
simultaneo.
• Cuando el aminoácido pasa a metabolisarce la enzima que ya tiene la vitamina B6 le van a
secuestarar el alfa amino al aminoácido(el grupo nitrogenado), de tal manera que la base de
shiff la voy a formar con el nuevo amino y el grupo aldeido del fosfato pirodocsal. Y cuando

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retiramos el grupo amino a un aminoácidose forma un cetoácido (ya no vamos a obtener NH3
o NH2) (en un cetácido no hay un grupo nitrogenado).
• Luego pasa el alfa-cetoácido a metabolizarce, y cuando pasa le van a devolver el grupo amino
(compuesto nitrogenado) y si le coloco el grupo amino a un cetoácido vamos a formar
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nuevamente un aminoácido
• Este aminoacido (glutamato) que que se formo va al siguiente paso que es la
DESAMINACÓN.
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 DESAMINACIÓN OXIDATIVA
• Este proceso sucede en la mitocondria ( es decir, ingreso por permeasas)
• El glutamato va a reaccionar junto con una molécula de agua.
• Esta reacción también es reversible y es catalizada por una enzima que es la glutamato
deshidrogenasa (GDH)
• En la reacción el glutamato pierde su grupo amino y pasa a ser un cetoácido
• También se forma un grupo NH4 y esta es la molécula que esta buscando degradar, porque
como seres humanos no tenemos depósitos de proteínas, por lo tanto, si tenemos muchas
proteínas o aminoácido tenemos que ir a degradarlos por que esta molécula el amonio (NH4)
es neurotoxica

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• Este NH4 que esta en la mitocondria va a ir a integrar el CICLO DE LA UREA

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Desaminación oxidativa
ciclo de la urea
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CICLO DE LA UREA
• Este proceso va a comenzar en la mitocondria y va a comenzar a partir de una fuente de
carbono (que puede ser el bicarbonato del CO2 y la molécula que queremos catabolizar es el
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ion amonio (NH4)

• En la primera reacción va ingresar una enzima como la carbomil-fosfato, que es de la familia
de las sintetasa I que requieren ATP para poder funcionar, por lo tanto va a ingresar dos
moléculas de ATP y va a salir como 2 ADP + fosfato inorgánico.
• Lugo de esto vamos a formar el Carbomil-fosfato.


• En la segunda reacción va a llegar una enzima llamada Ornitina transcarbominasa y cunado

actúa esta enzima se va a integrar un aminoácido no proteico llamado Ornitina, se integra a la
reacción y sale Fosfato inorgánico y vamos a formar otro aminoácido llamado Citrulina
• La citrulina va a salir de la mitocondria y en ese momento se integra un aminoácido, el
aspartato, porque recordemos que queremos deshacernos del ion amonio, por lo tanto uno
proviene de la desaminación oxidativa y otro del aspartato; y aparece una enzima llamada
argininosinsunato sintetasa, por lo tanto ingresa ATP y sale AMP (algo único en las vías
metabólicas) más fosfato inorgánico. Y vamos a formar a la argininsusinato ( es el punto calve
en la integración con el ciclo de Krebs, llamado doble ciclo)
• Va a llegar ahora una enzima llamada argininosinsunato liasa, cuando llega está enzima el
arganinsusinato va a dividirse en dos moléculas, por un lado vamos a formar la arginina (que
es un aminoácido cargado positivamente, que es precursor de importantes moléculas como el
óxido nítrico, es decir, que si el cuerpo en ese momento requiere arginina hasta acá llega la
ruta metabólica), y vamos a formar también al fumarato (el fumarato puede hidratarse por

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 medio de una fumarasa y pasar a ser malato , este malato puede ser catalizado por una
desidrogenasa y vamos a formar al oxilacetato, este puede ir a la glucogenesis o puede
transaminarse e integrarce al aspartato y continuar la ruta metabólica).
• En la arginina va a llegar una enzima llamada arginasa y vamos a formar por un lado la
molécula de urea (en la urea nos estamos deshaciendo de dos compuestos nitrogenados, uno
derivado del ion amonio y otro que lo coloca el aspartato) y también ornitina (esta ornitina la
vamos volver a integrarla dentro de la mitocondria para que haga parte de la reacción
catalizada por la ornitina transcarbominasa.

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Proteínas que no se digieren

• Proteínas fibrosas, queratina.
• Porción proteica de granos o semillas, las cuáles están rodeadas de ciertas celulósicas que no
son digeribles.

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 Enfermedades
• Celíaca: incapacidad de efectuar la digestión de proteínas solubles en agua (gliadina en el
trigo)
• Pancreatitis aguda: Obstrucción de la vía de secreción del jugo páncreatico al intestino.
Zimogénos se convierten en su formas activas en el interior del páncreas atacando. Grave y
dolorosa destrucción del órgano.

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